In this stage of research, it was i

In this stage of research, it was investigated whether the
alginate-immobilized C. gallica laccase could be successfully reused
after storage at 4 C. Reusability of immobilized enzymes in
the biodegradation process exhibits the most important aspect for
industrial applications, since it decreases the cost of the process.
Thus, the reusability of the immobilized laccase in seven successive
batches of 24 h each was investigated. The relative decolorization
rates are depicted in Fig. 6. From data in the above figure, it can be
detected that after the 4th cycle, the relative decolorization values
for tested dyes were found to be more than 70% except BBR (51.2%)
and showed lower yields at the end of the seven cycles.
The gradual decrease in decolorization in the subsequent cycles
has been explained differently in the literature. This may be related
with enzyme inactivation. Indeed, upon repeated uses, the blocking
of some pores of beads by substrate or product may take place. This
restriction may cause a decrease in the efficient activity of C. gallica
laccase entrapped into the gel after successive decolorization cycles.
However, Anwar et al. (2009) emphasized that the decrease in activity
occurred on further reusemay be due to the leakage of enzyme
from alginate beads during washing at the end of each cycle.
In the literature, there are several articles reporting the successful
reuse of various immobilized laccase systems. Thus, a laccase
from Panus conchatus immobilized on activated polyvinyl
alcohol retained 60% of its activity after ten batch uses and more
than 50% after 17 batch uses (Yinghui et al., 2002) and a laccase
from P. sanguineus immobilized on copper tetraaminophthalocyanine
(CuTAPc)-Fe3O4 magnetic nano-composite retained
80% of its initial activity after 5 bath uses (Xiao et al., 2006).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในขั้นตอนนี้วิจัย มีการตรวจสอบว่าการหาแอลจิเนต gallica C. laccase สามารถจะนำเรียบร้อยแล้วหลังจากเก็บที่ 4 C. Reusability เอนไซม์เอนไซม์ในการจัดแสดงการ biodegradation ด้านสำคัญที่สุดสำหรับประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรม เนื่องจากจะลดต้นทุนของกระบวนการดังนั้น reusability laccase เอนไซม์ในเจ็ดต่อเนื่องชุดของ 24 h แต่ละถูกสอบสวน บำบัดสัมพันธ์ราคาที่แสดงใน Fig. 6 จากข้อมูลในภาพข้างต้น สามารถตรวจพบว่าหลังจากรอบ 4 ค่าบำบัดสัมพันธ์สำหรับสีทดสอบพบจะ มากกว่า 70% ยกเว้น BBR (51.2%)และแสดงอัตราผลตอบแทนต่ำสุดรอบรอบ 7ลดลงค่อย ๆ บำบัดในรอบต่อ ๆ ไปมีการอธิบายแตกต่างกันในวรรณคดี นี้อาจเกี่ยวข้องมีการยกเลิกการเรียกเอนไซม์ แน่นอน เมื่อใช้ซ้ำ บล็อกของรูขุมขนบางลูกปัดโดยพื้นผิวหรือผลิตภัณฑ์อาจทำ นี้ข้อจำกัดอาจทำให้เกิดการลดลงในกิจกรรมที่มีประสิทธิภาพของ C. gallicalaccase เก็บกักเป็นเจหลังจากบำบัดต่อรอบอย่างไรก็ตาม อันวา et al. (2009) เน้นที่การลดลงของกิจกรรมเกิดขึ้นบนเพิ่มเติม reusemay มีสาเหตุมาจากการรั่วไหลของเอนไซม์จากลูกปัดแอลจิเนตในระหว่างการซักผ้าในตอนท้ายของแต่ละรอบในวรรณคดี มีหลายบทความรายงานการประสบความสำเร็จนำระบบ laccase เอนไซม์ต่าง ๆ ดังนั้น laccaseจากบริษัทพนัสแอ conchatus หาในการเรียกใช้โพลีไวนิลแอลกอฮอล์เก็บ 60% ของกิจกรรมของหลังจากใช้ชุดสิบและอื่น ๆกว่า 50% หลังจากชุด 17 ใช้ (Yinghui et al., 2002) และ laccase เป็นจาก P. sanguineus ตรึงบน tetraaminophthalocyanine ทองแดง(CuTAPc) -Fe3O4 เหล็กนาโนคอมโพสิตสะสม80% ของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจากอาบน้ำ 5 ใช้ (เสี่ยวและ al., 2006)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในขั้นตอนของการวิจัยนี้จะถูกตรวจสอบไม่ว่าจะเป็น
อัลจิเนต-ตรึง C. Gallica แลคเคสสามารถนำกลับมาใช้ประสบความสำเร็จ
หลังการเก็บรักษาที่อุณหภูมิ 4 องศาเซลเซียส สามารถนำมาใช้ในการตรึงเอนไซม์ใน
กระบวนการย่อยสลายทางชีวภาพการจัดแสดงนิทรรศการด้านที่สำคัญที่สุดสำหรับการ
ประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมเพราะมันลดค่าใช้จ่ายของกระบวนการ.
ดังนั้นสามารถนำมาใช้แลกเคสตรึงในเจ็ดต่อเนื่อง
สำหรับกระบวนการของ 24 ชั่วโมงแต่ละคนถูกสอบสวน ลดสีญาติ
อัตราเป็นภาพในรูป 6. จากข้อมูลในรูปดังกล่าวข้างต้นก็สามารถ
ตรวจพบว่าหลังจากรอบที่ 4, ค่ากำจัดสีญาติ
สำหรับการย้อมสีการทดสอบพบว่ามีกว่า 70% ยกเว้น BBR (51.2%)
และพบว่าอัตราผลตอบแทนที่ต่ำกว่าในตอนท้ายของเจ็ด รอบ.
ค่อยๆลดลงในการกำจัดสีในรอบต่อมา
ได้รับการอธิบายที่แตกต่างกันในวรรณคดี นี้อาจจะเกี่ยวข้อง
กับการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ อันที่จริงเมื่อใช้ซ้ำ, การปิดกั้น
ของรูขุมขนลูกปัดบางอย่างโดยพื้นผิวหรือผลิตภัณฑ์ที่อาจจะเกิดขึ้น ซึ่ง
อาจก่อให้เกิดข้อ จำกัด การลดลงของกิจกรรมที่มีประสิทธิภาพของซี Gallica
แลคเคสเก็บกักเป็นเจลฟอกสีหลังจากรอบต่อเนื่อง.
อย่างไรก็ตามอันวาร์และคณะ (2009) เน้นย้ำว่าการลดลงของกิจกรรมที่
เกิดขึ้นในวันต่อไป reusemay จะเกิดจากการรั่วไหลของเอนไซม์
จากลูกปัดอัลจิเนตระหว่างการซักในตอนท้ายของแต่ละรอบ.
ในวรรณคดีมีหลายบทความรายงานที่ประสบความสำเร็จ
นำมาใช้ใหม่ของระบบแลคเคสตรึงต่างๆ ดังนั้นแลคเคส
จาก Panus conchatus ตรึงบนโพลีไวนิลเปิดใช้งาน
เครื่องดื่มแอลกอฮอล์ที่เก็บไว้ 60% ของกิจกรรมหลังจากสิบใช้ชุดและอื่น ๆ
กว่า 50% หลังจากการใช้งาน 17 ชุด (Yinghui et al., 2002) และแลคเคส
จาก P. sanguineus ตรึงบน tetraaminophthalocyanine ทองแดง
(CuTAPc) แม่เหล็ก -Fe3O4 นาโนคอมโพสิตเก็บไว้
80% ของกิจกรรมแรกหลังจาก 5 การใช้น้ำ (Xiao et al., 2006)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในขั้นตอนของการวิจัย พบว่าอัล - gallica
( C สามารถใช้
เมื่อเก็บที่ 4 องศาเซลเซียส  ตรึงเอนไซม์ที่ใช้ในการย่อยสลาย
กระบวนการจัดแสดงลักษณะสำคัญสำหรับ
อุตสาหกรรม เนื่องจากมันช่วยลดต้นทุนกระบวนการ
ดังนั้นใช้ของ ในเจ็ดต่อเนื่อง
- ตรึงชุดของ 24 ชั่วโมง แต่ละคนถูกสอบสวน อัตราการกำจัด
ญาติเป็นที่ปรากฎในรูปที่ 6 จากข้อมูลในรูปข้างบน จะพบว่าหลังจากรอบ
4 สีเทียบค่า
เพื่อทดสอบสี พบว่ามีมากกว่า 70% ยกเว้น bbr ( 51.2 % )
และแสดงผลตอบแทนที่ลดลงในตอนท้ายของเจ็ดรอบ ค่อยๆลดลงในการกำจัด

รอบตามมาได้รับการอธิบายแตกต่างกันในวรรณคดี นี้อาจเกี่ยวข้องกับการยับยั้งเอนไซม์
. แน่นอน เมื่อใช้ซ้ำ , การปิดกั้น
บางรูของลูกปัด โดยวัสดุ หรือผลิตภัณฑ์ที่อาจเกิดขึ้น ข้อ จำกัด นี้
อาจทำให้เกิดการลดลงในกิจกรรมที่มีประสิทธิภาพของ gallica
- ฟอร์มาลดีไฮด์ในเจลหลังการต่อวงจร
อย่างไรก็ตาม อันวาร์ et al .( 2009 ) เน้นที่ลดลงในกิจกรรมที่เกิดขึ้นใน reusemay
เพิ่มเติม เนื่องจากการรั่วของเอนไซม์
จากเนตซักลูกปัดในตอนท้ายของแต่ละรอบ .
ในวรรณคดีมีหลายบทความรายงานการประสบความสำเร็จ
ต่างๆ - ใช้ระบบ ดังนั้น , -
จากพนัสใช้ไวนิล
conchatus ตรึงแอลกอฮอล์ไว้ 60% ของ กิจกรรม หลังจากใช้ชุดสิบๆ
กว่า 50% หลังใช้ ( ชุด 17 แล้วภายใน et al . , 2002 ) และ P -
จากทั้งหมดที่ถูกตรึงบนทองแดง tetraaminophthalocyanine
( cutapc ) - fe3o4 แม่เหล็กนาโนคอมโพสิตเก็บไว้
80% ของกิจกรรมในเบื้องต้นหลังจากใช้ ( เสี่ยวและ 5 บาท al . , 2006 )