Phosphoglycerate kinase (PGK1) cata

Phosphoglycerate kinase (PGK1) catalyzes the reversible phosphotransfer reaction from 1, 3-bisphosphoglycerate (1, 3-BPG) to ADP to form 3-phosphoglycerate (3-PG) and ATP. By controlling ATP and 3-PG levels, PGK1 plays an important role in coordinating energy production with biosynthesis and redox balance. In contrast to the extensive investigation of the transcriptional regulation of PGK1, little is known about its post-translational regulation. Here, we report that PGK1 is acetylated at lysine 220 (K220) and this acetylation inhibits PGK1 activity by disrupting the binding with its substrate, ADP. We have identified KAT9 and HDAC3 as the acetyltransferase and deacetylase, respectively, for PGK1. Moreover, we show there is molecular crosstalk between mTOR-mediated HDAC3 S424 phosphorylation and PGK1 K220 acetylation. Our study uncovers a previously unknown mechanism for the insulin and mTOR pathway in regulating glycolytic ATP production and cellular redox potential via HDAC3-mediated PGK1 deacetylation.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Phosphoglycerate kinase (PGK1) catalyzes phosphotransfer ผันกลับได้ปฏิกิริยา 1, 3-bisphosphoglycerate (1, 3-BPG) การ ADP ฟอร์ม 3-phosphoglycerate (3-PG) และ ATP โดยการควบคุมระดับ 3 PG และ ATP, PGK1 มีบทบาทสำคัญในการประสานงานระหว่างผลิตพลังงานสังเคราะห์และ redox ดุล ตรงข้ามการตรวจสอบอย่างละเอียดของข้อบังคับ transcriptional PGK1 น้อยเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับระเบียบของ post-translational ที่นี่ เรารายงานว่า PGK1 ถูก acetylated ที่แอล-ไลซีน 220 (K220) และ acetylation นี้ยับยั้งกิจกรรม PGK1 โดยควบรวมกับของพื้นผิว ADP เราได้ระบุ KAT9 และ HDAC3 acetyltransferase และ deacetylase ตามลำดับ สำหรับ PGK1 นอกจากนี้ เราแสดงมีการแทรกสัญญาณข้ามโมเลกุลระหว่าง phosphorylation HDAC3 S424 mTOR mediated acetylation PGK1 K220 เราเปิดโลกแห่งกลไกไม่รู้จักก่อนหน้านี้สำหรับทางเดินอินซูลินและ mTOR ในการควบคุมการผลิต ATP glycolytic และอาจผ่าน PGK1 HDAC3 mediated deacetylation redox โทรศัพท์มือถือ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

phosphoglycerate ไคเนส (PGK1) กระตุ้นปฏิกิริยา phosphotransfer ย้อนกลับได้ตั้งแต่วันที่ 1, 3 bisphosphoglycerate (1, 3 BPG) เพื่อ ADP ในรูปแบบ 3 phosphoglycerate (3-PG) และเอทีพี โดยการควบคุมเอทีพีและระดับ 3 PG, PGK1 มีบทบาทสำคัญในการประสานงานการผลิตพลังงานที่มีการสังเคราะห์และความสมดุลอกซ์ ในทางตรงกันข้ามกับการตรวจสอบที่กว้างขวางของการควบคุมการถอดรหัสของ PGK1 เล็ก ๆ น้อย ๆ เป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับการควบคุมการโพสต์ของการแปล ที่นี่เรารายงานว่า PGK1 เป็น acetylated ที่ไลซีน 220 (K220) และ acetylation นี้ยับยั้งกิจกรรม PGK1 รบกวนผูกพันกับพื้นผิวของ ADP เราได้ระบุ KAT9 และ HDAC3 เป็น acetyltransferase และ deacetylase ตามลำดับสำหรับ PGK1 นอกจากนี้เราจะแสดงมี crosstalk โมเลกุลระหว่าง mTOR พึ่ง HDAC3 S424 phosphorylation และ acetylation PGK1 K220 การศึกษาของเราปล่องกลไกที่ไม่รู้จักก่อนหน้านี้สำหรับอินซูลินและทางเดิน mTOR ในการควบคุมการผลิต glycolytic เอทีพีและโทรศัพท์มือถือที่มีศักยภาพอกซ์ผ่าน PGK1 HDAC3 หนูสิ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

phosphoglycerate ไคเนส ( pgk1 ) และปฏิกิริยาที่ผันกลับได้ phosphotransfer จาก 1 , 3-bisphosphoglycerate ( 1 , 3-bpg ) ADP ในรูปแบบ 3-phosphoglycerate ( 3-pg ) และ ATP . โดยการควบคุมระดับ เอทีพี และ 3-pg pgk1 , มีบทบาทสำคัญในการประสานงานการผลิตพลังงานด้วยการพัฒนาและความสมดุลรีดอกซ์ . ในทางตรงกันข้ามกับการสอบสวนอย่างละเอียดของกฎระเบียบของ pgk1 particle ,เป็นที่รู้จักกันเพียงเล็กน้อยเกี่ยวกับการไปรษณีย์ - แปลระเบียบ ที่นี่ เราได้รายงานว่า pgk1 เป็นยาวที่ซีน 220 ( k220 ) และการกันนี้ inhibits กิจกรรม pgk1 โดยข้อตกลงผูกพันกับพื้นผิว , ADP . เราได้ระบุ kat9 และ hdac3 เป็น acetyltransferase และไม่แตกต่างกัน ตามลำดับ สำหรับ pgk1 . นอกจากนี้เราแสดงมีงานเขียนของฮารูกิ มูราคามิ โมเลกุลระหว่างกรุงเทพมหานครและ mtor โดย s424 hdac3 pgk1 k220 ทิเลชัน . การค้นพบกลไกที่ไม่รู้จักก่อนหน้านี้สำหรับอินซูลินและ mtor ทางเดินในการผลิตเอทีพีของเซลล์ไฟฟ้าและควบคุม glycolytic ศักยภาพทาง hdac3 ) pgk1 เลชัน