Tyrosine, an essential amino acid,

Tyrosine, an essential amino acid, is also an aromatic amino acid and is derived
from phenylalanine by hydroxylation in the para position. While tyrosine is hydrophobic, it
is significantly more soluble that is phenylalanine. The phenolic hydroxyl of tyrosine is
significantly more acidic than are the aliphatic hydroxyls of either serine or threonine,
having a pKa of about 9.8 in polypeptides. As with all ionizable groups, the precise pKa
will depend to a major degree upon the environment within the protein. Tyrosines that are
on the surface of a protein will generally have a lower pKa than those that are buried within
a protein; ionization yielding the phenolate anion would be exceedingly unstable in the
hydrophobic interior of a protein.
Tyrosine absorbs ultraviolet radiation and contributes to the absorbance spectra of
proteins. The absorbance spectrum of tyrosine will be shown later; the extinction of
tyrosine is only about 1/5 that of tryptophan at 280 nm, which is the primary contributor to
the UV absorbance of proteins depending upon the number of residues of each in the
protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Tyrosine กรดอะมิโนจำเป็น เป็นกรดอะมิโนหอม และมา จาก phenylalanine โดย hydroxylation ตำแหน่งพารา ในขณะที่ tyrosine เป็น hydrophobic มัน เป็นมากขึ้นละลายน้ำที่มี phenylalanine ไฮดรอกซิลฟีนอของ tyrosine เป็น อย่างมีนัยสำคัญยิ่งเปรี้ยวกว่า hydroxyls aliphatic แถหรือทรีโอนีน มี pKa ของประมาณ 9.8 ในเปปไทด์ เช่นเดียวกับกลุ่ม ionizable ทั้งหมด pKa แม่นยำ จะขึ้นอยู่กับตัวหลักได้ตามสภาพแวดล้อมภายในโปรตีน Tyrosines ที่ บนพื้นผิวของโปรตีนจะโดยทั่วไปมี pKa ต่ำกว่าที่ฝังอยู่ภายใน โปรตีน ผลผลิต phenolate anion ionization จะเสียไปในการ โปรตีนเป็น hydrophobic ภาย ดูดซับรังสีอัลตราไวโอเลตรังสี tyrosine และสนับสนุนแรมสเป็คตรา absorbance ของ โปรตีน สเปกตรัม absorbance ของ tyrosine จะปรากฏในภายหลัง การสูญพันธุ์ของ tyrosine จะประมาณ 1/5 ของทริปโตเฟนที่ 280 nm ซึ่งเป็นผู้สนับสนุนหลักการ absorbance UV ของโปรตีนขึ้นอยู่กับจำนวนตกค้างในแต่ละ โปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ไทโรซีน, กรดอะมิโนที่จำเป็นนอกจากนี้ยังมีกรดอะมิโนที่มีกลิ่นหอมและมีที่มา
จากเฟนนิลโดย hydroxylation ในตำแหน่งพิทักษ์ ในขณะที่ซายน์เป็นสารที่มัน
มีความหมายมากขึ้นที่ละลายน้ำได้ที่เป็นฟีนิล ไฮดรอกซิฟีนอลของซายน์เป็น
อย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นกว่าที่เป็นกรดเป็น hydroxyls ลิฟาติกของทั้งซีรีนหรือ threonine,
มี pKa ประมาณ 9.8 ใน polypeptides เช่นเดียวกับกลุ่มที่แตกทั้งหมด pKa แม่นยำ
จะขึ้นอยู่ในระดับที่สำคัญต่อสิ่งแวดล้อมภายในโปรตีน tyrosines ที่มี
บนพื้นผิวของโปรตีนโดยทั่วไปจะมี pKa ต่ำกว่าผู้ที่ถูกฝังอยู่ภายใน
โปรตีน; ไอออนไนซ์ยอมไอออน phenolate จะไม่แน่นอนเหลือเกินใน
การตกแต่งภายในที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีน.
ไทโรซีนดูดซับรังสีอัลตราไวโอเลตและก่อให้สเปกตรัมการดูดกลืนแสงของ
โปรตีน สเปกตรัมการดูดกลืนแสงของซายน์จะปรากฏในภายหลัง; การสูญเสียของ
ซายน์เป็นเพียงประมาณ 1/5 ของโพรไบโอที่ 280 นาโนเมตรซึ่งเป็นผู้สนับสนุนหลักในการ
ดูดกลืนรังสียูวีของโปรตีนขึ้นอยู่กับจำนวนของสารตกค้างของแต่ละ
โปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไทโรซีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น คือ กรดอะมิโนหอมและได้มา
จากฟีนิลอะลานีนโดยการเตรียมแบบในตำแหน่งพารา ขณะที่ไทโรซีนเป็นไฮโดรโฟบิก มันเป็นอย่างมีนัยสำคัญมากขึ้น
ละลายที่เป็นเบส ไฮดรอกซิลิกแต่อย่างใด คือ
อย่างเปรี้ยวมากขึ้นกว่าเป็น hydroxyls อะลิฟาติกของเซริน หรือถ่ายทอดวิชา
, มีความประมาณ 9.8 ในชนิดเช่นเดียวกับกลุ่มไอออนไนซ์ได้อย่างทั้งหมด เพื่อความชัดเจนจะขึ้นอยู่กับ
สาขาเมื่อสภาพแวดล้อมภายในโปรตีน tyrosines ที่
บนพื้นผิวของโปรตีนโดยทั่วไปจะมีความสูงกว่าที่ฝังอยู่ภายใน
โปรตีน ; ไอหยุ่นที่ฟีโนเลตไอออนจะเอาเรื่องไม่เสถียรใน
ภายใน ) ของโปรตีน
ไทโรซีนดูดซับรังสีอัลตราไวโอเลตและมีส่วนช่วยในการดูดกลืนแสงอินฟราเรดสเปกตรัมของ
โปรตีน นสเปกตรัมของไทโรซีนจะแสดงภายหลังการสูญเสีย
แต่อย่างใด เป็นเพียงประมาณ 1 / 5 ของทริปที่ 280 nm ซึ่งเป็นผู้สนับสนุนหลัก

ราการดูดกลืนแสงของโปรตีนขึ้นอยู่กับจำนวนของสารตกค้างในแต่ละ
โปรตีน