Heat-induced inactivation mechanism

Heat-induced inactivation mechanisms of Kunitz trypsin inhibitor and Bowman-Birk inhibitor in soymilk processing
Abstract
Trypsin inhibitor activity (TIA) is an important antinutritional factor in soymilk. In this study, the effects of NaCl preaddition on TIA and the heat-induced TIA inactivation mechanisms were examined. The results showed that Kunitz trypsin inhibitor (KTI) and Bowman-Birk inhibitor (BBI) contributed 74% and 26% to raw soymilk TIA, respectively. The heat-induced quick KTI incorporation into protein aggregates was the reason for its quick TIA inactivation. The heat-induced slow cleavage of one BBI peptide bond was the reason for its slow TIA inactivation. Heat-induced protein aggregate formation had little effect on BBI inactivation owing to the fact that BBI and its degradation product tended to remain in the supernatant (197,000g, 1 h) in all conditions used in this study. NaCl could accelerate the KTI incorporation into protein aggregates and the cleavage of one BBI peptide bond, which supplied a simple and quick method for low TIA soymilk processing.

Keywords
Soymilk; NaCl; Kunitz trypsin inhibitor (KTI); Trypsin inhibitor activity (TIA); Bowman-Birk inhibitor (BBI); Chymotrypsin inhibitor activity (CIA); Disulfide bond; Protein aggregate; Peptide bond cleavage

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ยกเลิกการเรียกความร้อนทำให้เกิดกลไกของผล Kunitz ทริปซินและสารยับยั้ง Bowman-Birk ในการประมวลผลของกระดาษป้องกันเชื้อราบทคัดย่อทริปซินผลกิจกรรม (เตี้ย) เป็นปัจจัยสำคัญ antinutritional ในกระดาษป้องกันเชื้อรา ผลกระทบของ NaCl preaddition เตี้ยและทำให้เกิดความร้อนเตี้ยยกเลิกการเรียกกลไกตรวจสอบในการศึกษานี้ ผลพบว่า สารยับยั้งทริปซิน Kunitz (KTI) และสารยับยั้ง Bowman Birk (BBI) ส่วน 74% และ 26% กระดาษป้องกันเชื้อราดิบเตี้ย ตามลำดับ ทำให้เกิดความร้อนอย่างรวดเร็ว KTI จดทะเบียนเป็นโปรตีนเพิ่มเป็นเหตุผลสำหรับของเร่งด่วนเตี้ยยกเลิกการเรียก เกิดจากความร้อนช้าปริของหนึ่ง BBI พันธะเพปไทด์เป็นเหตุผลสำหรับการช้าเตี้ยยกเลิกการเรียก ทำให้เกิดความร้อนโปรตีนรวมก่อตัวมีน้อยผล BBI ยกเลิกการเรียกเพราะข้อเท็จจริงว่า BBI และตนผลิตภัณฑ์ย่อยสลายมีแนวโน้มจะ อยู่ใน supernatant (197, 000 g, 1 h) เงื่อนไขทั้งหมดที่ใช้ในการศึกษานี้ NaCl สามารถเร่งประสาน KTI เพิ่มโปรตีนและความแตกแยกของหนึ่ง BBI เพปไทด์ ที่ให้วิธีการอย่างง่าย และรวดเร็วในการประมวลผลต่ำเตี้ยกระดาษป้องกันเชื้อราคำสำคัญกระดาษป้องกันเชื้อรา NaCl Kunitz ทริปซินผล (KTI); ทริปซินผลกิจกรรม (เตี้ย); สารยับยั้ง bowman Birk (BBI); Chymotrypsin ผลกิจกรรม (CIA); พันธะไดซัลไฟด์ โปรตีนรวม ปริพันธะเพปไทด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กลไกการยับยั้งความร้อนที่เกิดขึ้นในการยับยั้ง trypsin Kunitz และยับยั้งโบว์แมน-Birk ในการประมวลผลนมถั่วเหลือง
บทคัดย่อ
กิจกรรมยับยั้ง Trypsin (TIA) เป็นปัจจัยสำคัญในการ antinutritional นมถั่วเหลือง ในการศึกษานี้ผลกระทบของโซเดียมคลอไรด์ใน preaddition TIA และความร้อนที่เกิดขึ้น TIA กลไกการใช้งานมีการตรวจสอบ ผลการศึกษาพบว่าสารยับยั้ง trypsin Kunitz (KTI) และยับยั้งโบว์แมน-Birk (BBI) ส่วน 74% และ 26% เพื่อ TIA นมถั่วเหลืองดิบตามลำดับ การรวมตัวกันอย่างรวดเร็ว KTI ความร้อนที่เกิดขึ้นเป็นมวลรวมโปรตีนเป็นเหตุผลที่ทำให้การใช้งานของ TIA อย่างรวดเร็ว ความแตกแยกความร้อนที่เกิดขึ้นช้าของพันธะเปปไทด์ BBI เป็นเหตุผลที่ทำให้การใช้งานของ TIA ช้า โปรตีนร้อนเหนี่ยวนำให้เกิดการก่อตัวรวมกันมีผลกระทบเพียงเล็กน้อยต่อการใช้งาน BBI เนื่องจากความจริงที่ว่า BBI และผลิตภัณฑ์ย่อยสลายของมันมีแนวโน้มที่จะยังคงอยู่ในสารละลาย (197,000g 1 ชั่วโมง) ในเงื่อนไขทั้งหมดที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้ โซเดียมคลอไรด์สามารถเร่งการรวม KTI เป็นมวลรวมโปรตีนและความแตกแยกของพันธบัตรเปปไทด์ BBI หนึ่งซึ่งจัดวิธีที่ง่ายและรวดเร็วสำหรับการประมวลผล TIA นมถั่วเหลืองต่ำ. คำสำคัญนมถั่วเหลือง; โซเดียมคลอไรด์; ยับยั้ง trypsin Kunitz (KTI); กิจกรรมยับยั้ง trypsin (TIA); ยับยั้งโบว์แมน-Birk (BBI); กิจกรรมยับยั้ง chymotrypsin (CIA); ซัลไฟด์พันธบัตร; รวมโปรตีน; เปปไทด์แตกแยกพันธบัตร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ความร้อนและกลไกการยับยั้งของเอนไซม์และสารยับยั้ง kunitz โบว์แมน birk ในการประมวลผล

ทริปกิจกรรมนมถั่วเหลืองและบทคัดย่อ ( เตี้ย ) เป็นสารต้านโภชนาการที่สำคัญในนมถั่วเหลือง . การศึกษาผลของเกลือโซเดียมคลอไรด์ preaddition บนเตีย และความร้อนและกลไกการยับยั้งและตรวจร่างกายผลการศึกษาพบว่า kunitz เอนไซม์ inhibitor ( kti ) และโบว์แมน birk inhibitor ( BBI ) ส่วน 74% และ 26% จะเทีย ถั่วเหลืองดิบ ตามลำดับ ความร้อนเหนี่ยวนำ kti อย่างรวดเร็วเข้าไปในกลุ่มของโปรตีนที่ใช้งานของเทียอย่างรวดเร็ว ความร้อนจากการชะลอตัวของ bbi พันธะเพปไทด์ คือเหตุผลที่ทำให้มันเตี้ยช้าความร้อนโปรตีนรวมและการไปมีผลต่อการยับยั้ง BBI เนื่องจาก BBI และการย่อยสลายผลิตภัณฑ์มีแนวโน้มที่จะยังคงอยู่ในน่าน ( 197000g 1 H ) ในเงื่อนไขทั้งหมดที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้ เกลือสามารถเร่ง kti เข้าไปในกลุ่มโปรตีนและความแตกแยกของ bbi เปปไทด์พันธบัตรซึ่งจัดที่ง่ายและวิธีการที่รวดเร็วในการประมวลผลนมถั่วเหลืองเตี้ยต่ำ

คำสำคัญ
นมถั่วเหลือง ; โซเดียมคลอไรด์ ; kunitz เอนไซม์ inhibitor ( kti ) ; กิจกรรมเอนไซม์ inhibitor ( เตี้ย ) ; โบว์แมน birk inhibitor ( BBI ) ; ฤทธิ์ยับยั้งเอนไซม์ไคโมทริปซิน ( CIA ) ; พันธะไดซัลไฟด์บอนด์ เปปไทด์ โปรตีนการรวม ;