Raman spectroscopy, FT-IR and XRD w

Raman spectroscopy, FT-IR and XRD were used to analyze themolecular structure changes of keratin modified by lipoic acid.Raman Spectroscopy of Keratin. Fig. 7(a) shows the Raman spectra of different samples, it can be seen that the peak positions ofwool fibers and regenerated keratin films (KF, LKF) were similar.The characteristic peaks of disulfide bonds were mainly distributedin the range of 500–600 cm&1 in Raman spectrum, and differentconformations formed absorption peaks appeared in different positions. According to literatures [39–41], the Raman characteristicpeak of disulfide bonds was not only affected by the ASASAmolecular conformation, but also related to the dihedral anglechanges of ACASASACA and ACACASASA segment. When thedihedral angle of ACACASASA segment in molecular structurewas ±90! or 180!, the characteristic peaks of disulfide bonds willbe located near 510 cm&1. If the dihedral angle changed significantly, the peak will move to the range of 525–540 cm&1 [4

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Raman spectroscopy, FT-IR และ XRD ถูกนำมาใช้ในการวิเคราะห์การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุลของเคราตินที่ถูกดัดแปลงโดยกรดไลโปอิก Raman Spectroscopy ของเคราติน รูปที่ 7(a) แสดงสเปกตรัม Raman ของกลุ่มตัวอย่างต่างๆ จะเห็นได้ว่าตำแหน่งสูงสุดของเส้นใยขนสัตว์และฟิล์มเคราตินที่สร้างใหม่ (KF, LKF) มีความคล้ายคลึงกัน พีคที่เป็นลักษณะเฉพาะของพันธะไดซัลไฟด์ส่วนใหญ่กระจายอยู่ในช่วง 500–600 ซม.&1 ในสเปกตรัมรามาน และพีคการดูดกลืนแสงที่มีโครงสร้างต่างกันจะปรากฏในตำแหน่งที่ต่างกัน ตามวรรณกรรม [39–41] จุดสูงสุดที่มีลักษณะเฉพาะของรามันของพันธะไดซัลไฟด์ไม่เพียงได้รับผลกระทบจากโครงสร้างโมเลกุลของ ASASA เท่านั้น แต่ยังเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงมุมไดฮีดรัลของส่วนของ ACASASACA และ ACACASASA ด้วย เมื่อมุมไดฮีดรัลของเซกเมนต์ ACACASA ในโครงสร้างโมเลกุลคือ ±90! หรือ 180! ยอดที่เป็นลักษณะเฉพาะของพันธะไดซัลไฟด์จะอยู่ที่ประมาณ 510 ซม. &1 หากมุมไดฮีดรัลเปลี่ยนแปลงไปอย่างมาก จุดสูงสุดจะเคลื่อนไปอยู่ในช่วง 525–540 ซม.&1 [4

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โดยใช้วิธีการวิเคราะห์ เช่น รามันสเปกตรัม FT-IR และ XRD
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุลของเคราตินที่ปรับเปลี่ยนกรดไลโปอิค รามันสเปกตรัมของเคราติน รูปที่ 7 (a) แสดงสเปกตรัมรามันของกลุ่มตัวอย่างที่แตกต่างกันซึ่งจะเห็นได้ว่า
เส้นใยขนสัตว์และเมมเบรนเคราตินรีไซเคิล (KF, LKF) มีความคล้ายคลึงกัน
ลักษณะเด่นของพันธะ disulfur ส่วนใหญ่กระจายอยู่ใน
ภายในช่วงสเปกตรัมรามัน 500 – 600 ซม. และ 1.
ยอดการดูดซับที่เกิดจากการก่อตัวขององค์ประกอบจะปรากฏในตำแหน่งที่แตกต่างกัน ตามตำรา [39-41] ลักษณะของรามัน
จุดสูงสุดของพันธะ disulfur ได้รับผลกระทบไม่เพียง แต่ ASASA
องค์ประกอบโมเลกุลยังเกี่ยวข้องกับมุมสองด้าน
การเปลี่ยนแปลงในส่วน ACASASACA และ ACASASASA เมื่อ
มุมสองด้านของชิ้นส่วน ACACASASA ในโครงสร้างโมเลกุล
มันคือ± 90! หรือ 180!, ลักษณะ จุดสูงสุดของพันธะ Disulfur
ตั้งอยู่ใกล้ 510 เซนติเมตร และ 1 เซนติเมตร
. หากมีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญในมุมสองด้านสูงสุดจะย้ายไปที่ 525 - 540 ซม. และ 1 [4]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สเปกโตรสโกปีรามานสเปกโตรสโกปีอินฟราเรดและการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์สําหรับการวิเคราะห์
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุลของkeratinที่ดัดแปลงด้วยกรดไตรออกไซด์ สเปกตรัมรามานของkeratin รูปที่7 ( a )แสดงสเปกตรัมรามานของตัวอย่างที่แตกต่างกันซึ่งสามารถมองเห็นได้
เส้นใยขนสัตว์และเมมเบรนkeratin ( KF,LKF )มีความคล้ายคลึงกัน
จุดสูงสุดของพันธะซัลไฟด์ส่วนใหญ่กระจายอยู่ใน
ในช่วงสเปกตรัมของ raman ที่ 500–600 cm & 1 แตกต่างกัน
การก่อตัวของโครงสร้างการดูดซึมยอดปรากฏในตําแหน่งที่แตกต่างกัน ตามวรรณคดี [39-41] ลักษณะรามัน
จุดสูงสุดของพันธะซัลเฟอร์ไม่เพียงแต่ได้รับผลกระทบจากASASAเท่านั้น
โครงสร้างโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับมุมสองด้าน
การเปลี่ยนแปลงของส่วน acasasa และ acasasa. เมื่อ
มุมสองด้านของชิ้นส่วนacakasaในโครงสร้างโมเลกุล
ตอนนั้นมัน 90! หรือว่า 180! จุดสูงสุดของพันธะซัลเฟอร์จะ
อยู่ใกล้ๆกับ 510 cm & 1
. . หากมุมไบนารีมีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสําคัญจุดสูงสุดจะย้ายไปอยู่ในช่วง525-540ซม.และ1 [4]