Acid soluble collagen (ASC) and pep

Acid soluble collagen (ASC) and pepsin soluble collagen (PSC) from the skin of striped catfish (Pangasianodon
hypophthalmus) were isolated and characterised. The yields of ASC and PSC were 5.1% and 7.7%,
based on the wet weight of skin, respectively, with the accumulated yield of 12.8%. Both ASC and PSC
comprising two different a-chains (a1 and a2) were characterised as type I and contained imino acid
of 206 and 211 imino acid residues/1000 residues, respectively. Peptide maps of ASC and PSC hydrolysed
by either lysyl endopeptidase or V8 protease were slightly different and totally differed from those of
type I calf skin collagen, suggesting some differences in amino acid sequences and collagen structure.
Fourier transform infrared (FTIR) spectra of both ASC and PSC were almost similar and pepsin hydrolysis
had no marked effect on the triple-helical structure of collagen. Both ASC and PSC had the highest solubility
at acidic pH. A loss in solubility was observed at a pH greater than 4 or when NaCl concentration
was higher than 2% (w/v). Tmax of ASC and PSC were 39.3 and 39.6 C, respectively, and shifted to a lower
temperature when rehydrated with 0.05 M acetic acid. Zeta potential studies indicated that ASC and PSC
exhibited a net zero charge at pH 4.72 and 5.43, respectively. Thus, ASC and PSC were slightly different in
terms of composition and structure, leading to somewhat different properties

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คอลลาเจนละลายน้ำกรด (ASC) และเพพซินละลายคอลลาเจน (PSC) จากผิวหนังของปลาดุกลาย (สกุลปลาบึก
hypophthalmus) แยกต่างหาก และดำเนินการ อัตราผลตอบแทนของ ASC และ PSC 5.1% และ 7.7%,
based บนน้ำหนักเปียกของผิว ตามลำดับ มีผลตอบแทนสะสม 12.8% ASC และ PSC
แห่งสองแตกต่างกันเป็นโซ่ (a1 และ a2) มีประสบการ์เป็นพิมพ์ฉัน และประกอบด้วยกรด imino
ของตก imino กรดตก ค้าง/1000 206 และ 211 ตามลำดับ แผนที่เพปไทด์ ASC และ PSC hydrolysed
โดย lysyl endopeptidase หรือ V8 รติเอสมีต่างกันเล็กน้อย และแตกต่างโดยสิ้นเชิงจากของ
พิมพ์ฉันลูกผิวคอลลาเจน แนะนำความแตกต่างในลำดับกรดอะมิโนและโครงสร้างของคอลลาเจน
ฟูรีเยแปลงอินฟราเรด (FTIR) แรมสเป็คตรา ASC และ PSC ได้เกือบเหมือน และไฮโตรไลซ์เพพซิน
มีผลไม่ทำเครื่องหมายบนทริ helical โครงสร้างของคอลลาเจน ASC และ PSC มีละลายสูงสุด
ที่ค่า pH กรด ขาดทุนในละลายถูกสังเกตที่ pH มากกว่า 4 หรือเมื่อความเข้มข้น NaCl
ไม่สูงกว่า 2% (w/v) Tmax ASC PSC ได้ 39.3 และ 39.6 C ตามลำดับ และตกต่ำแบบ
อุณหภูมิเมื่อ rehydrated กับกรดอะซิติก 0.05 M แคเธอรีนซีตาศึกษาอาจระบุที่ ASC และ PSC
จัดแสดงสุทธิศูนย์คิดค่า pH 4.72 และ 5.43 ตามลำดับ ดังนั้น ASC และ PSC แตกต่างกันเล็กน้อยใน
เงื่อนไขขององค์ประกอบและโครงสร้าง นำไปค่อนข้างแตกต่างกันคุณสมบัติ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กรดละลายคอลลาเจน ( ASC ) และเพพซินคอลลาเจนจาก ( PSC ) จากผิวของปลาสวาย ( pangasianodon
Hypophthalmus ) ถูกแยก และลักษณะ . และผลผลิตของ ASC PSC เป็น 5.1% และ 7.7% ,
ขึ้นอยู่กับน้ำหนักเปียกของผิวตามลำดับ กับสะสมผลผลิต 12.8 % ทั้ง ASC PSC
และประกอบด้วยสอง a-chains แตกต่างกัน ( A1 และ A2 ) มีลักษณะเป็นชนิด และมี imino กรด
206 211 ตกค้างและกรด imino / 1000 เศษ ตามลำดับ แผนที่ของ ASC เปปไทด์และพบโดย lysyl PSC
โดเพปทิเดสหรือ V8 ติเล็กน้อยที่แตกต่างกันและทั้งหมดที่แตกต่างจากบรรดา
ประเภทคอลลาเจนผิวลูกวัว ,แนะนำความแตกต่างบางอย่างในกรดอะมิโนและโครงสร้างคอลลาเจน
ฟูเรียร์ Infrared ( FTIR ) และสเปกตรัมของทั้ง ASC PSC เกือบคล้ายกันและเพพซินเอนไซม์
ไม่มีเครื่องหมายมีผลต่อโครงสร้างเกลียวสามของคอลลาเจน และมีทั้ง ASC PSC
การละลายสูงสุดที่ pH ที่เป็นกรดในการละลายพบว่าขาดทุนมากกว่าที่ pH 4 และเมื่อความเข้มข้นของเกลือ
สูงกว่า 2 % ( w / v ) และความแข็งของ ASC PSC มี  39.3 และ 65 องศาเซลเซียส ตามลำดับ และเปลี่ยนอุณหภูมิต่ํา
เมื่อได้ทำการ รีไฮเดรทมกับ 0.05 M กรดแอซีติก ซีตาศักยภาพการศึกษาระบุว่า ASC PSC
) สุทธิเป็นศูนย์และค่า pH และ 4.72 5.43 ตามลำดับ ดังนั้น , ASC PSC ) และแตกต่างกันเล็กน้อยใน
แง่ของส่วนประกอบและโครงสร้างจะแตกต่างกันค่อนข้างคุณสมบัติ
ชั้นนํา