Degradation of lignin, a lignocellulosic component formed bynon-enzyma การแปล - Degradation of lignin, a lignocellulosic component formed bynon-enzyma ไทย วิธีการพูด

Degradation of lignin, a lignocellu

Degradation of lignin, a lignocellulosic component formed by
non-enzymatic polymerization of phenoxy radicals, has been
studied extensively in the basidiomycetous white-rot fungus
Phanerochaete chrysosporium (Broda et al., 1996). From P.
chrysosporium, two types of peroxidases, lignin and manganese
peroxidases, have been characterized that are known to
catalyse the initial depolymerization of lignin. Hydrogen
peroxide producing enzymes such as glyoxal oxidase, and
laccase (copper-containing polyphenol oxidase) are also
considered important in the process of lignin bio-degradation
(Cullen & Kersten, 1996). Laccase may also act as a scavenger
system by promoting polymerization of toxic compounds
produced by lignin degrading enzymes (Thurston, 1994).
Laccase protein from A. bisporus which is expressed constitutively
at high levels during vegetative growth (Wood,
1980), was purified (Perry et al., 1993a) and two laccase
encoding genes were cloned (Perry et al., 1993b). Comparison
of these laccase genes with other fungal laccases and
functionally related ascorbate oxidases from plants showed
that, whilst regions around the amino acids that are involved
in copper binding are absolutely conserved, the overall
sequence similarities are low
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
Degradation of lignin, a lignocellulosic component formed bynon-enzymatic polymerization of phenoxy radicals, has beenstudied extensively in the basidiomycetous white-rot fungusPhanerochaete chrysosporium (Broda et al., 1996). From P.chrysosporium, two types of peroxidases, lignin and manganeseperoxidases, have been characterized that are known tocatalyse the initial depolymerization of lignin. Hydrogenperoxide producing enzymes such as glyoxal oxidase, andlaccase (copper-containing polyphenol oxidase) are alsoconsidered important in the process of lignin bio-degradation(Cullen & Kersten, 1996). Laccase may also act as a scavengersystem by promoting polymerization of toxic compoundsproduced by lignin degrading enzymes (Thurston, 1994).Laccase protein from A. bisporus which is expressed constitutivelyat high levels during vegetative growth (Wood,1980), was purified (Perry et al., 1993a) and two laccaseencoding genes were cloned (Perry et al., 1993b). Comparisonof these laccase genes with other fungal laccases andfunctionally related ascorbate oxidases from plants showedthat, whilst regions around the amino acids that are involvedin copper binding are absolutely conserved, the overallsequence similarities are low
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
การย่อยสลายของลิกนินเป็นส่วนประกอบลิกโนเซลลูโลสที่เกิดขึ้นจากพอลิเมอที่ไม่ใช่เอนไซม์ของอนุมูล phenoxy ได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวางในbasidiomycetous เชื้อราสีขาวเน่าPhanerochaete chrysosporium (Broda et al., 1996) จากพีchrysosporium สองประเภท peroxidases ลิกนินและแมงกานีสperoxidases ได้รับความโดดเด่นที่เป็นที่รู้จักกันเร่งdepolymerization เริ่มต้นของลิกนิน ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ผลิตเอนไซม์เช่น oxidase glyoxal และแลคเคส(ทองแดงที่มีส่วนผสมของโพลีฟีนเดส) นอกจากนี้ยังถือว่ามีความสำคัญในกระบวนการของการย่อยสลายลิกนินไบโอ(คัลเลนและ Kersten, 1996) แลคเคสยังอาจทำหน้าที่เป็นสมบัติของระบบโดยการส่งเสริมพอลิเมอของสารพิษที่ผลิตโดยเอนไซม์ย่อยสลายลิกนิน(เทอร์สตัน, 1994). โปรตีนแลคเคสจาก bisporus เอซึ่งจะแสดง constitutively ในระดับสูงในช่วงการเจริญเติบโต (ไม้1980) บริสุทธิ์ ( เพอร์รี่ et al., 1993a) และสองแลคเคสยีนเข้ารหัสถูกโคลน(เพอร์รี่ et al., 1993b) เปรียบเทียบเหล่านี้ยีนแลคเคสที่มีเอนไซม์แลคเคสเชื้อราอื่น ๆ และ oxidases ascorbate ที่เกี่ยวข้องกับการทำงานจากพืชที่แสดงให้เห็นว่าในขณะที่ภูมิภาคทั่วกรดอะมิโนที่มีส่วนร่วมในทองแดงผูกพันป่าสงวนอย่างแน่นอนโดยรวมคล้ายคลึงลำดับอยู่ในระดับต่ำ





















การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
การย่อยสลายของลิกนินเป็นองค์ประกอบที่เกิดจากเอนไซม์ lignocellulosic
ไม่ใช่แบบ phenoxy อนุมูลอิสระได้
ศึกษาอย่างกว้างขวางใน basidiomycetous ขาวเน่าเชื้อรา
phanerochaete chrysosporium ( broda et al . , 1996 ) จากหน้า
chrysosporium , สองประเภทของเพอร์ กซิเดส , lignin และเพอร์ กซิเดสแมงกานีส
, มีลักษณะที่เป็นที่รู้จักกัน

กระตุ้นการแตกตัวแรกของลิกนิน ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์
การผลิตเอนไซม์เช่นไกลออกซอลออกซิเดสและ
- ( ทองแดงที่มี polyphenol oxidase ) นอกจากนี้ยังมี
ถือว่าสำคัญในกระบวนการทางชีวภาพย่อยสลายลิกนิน
( คัลเลน&เคอร์เซิ่น , 1996 ) - นอกจากนี้ยังอาจทำหน้าที่เป็นระบบ โดยการส่งเสริมของ

พอลิเมอไรเซชันของสารพิษที่ผลิตโดยเอนไซม์ลิกนิน ( เธิร์ ันตก ,1994 )
- โปรตีนจาก bisporus ซึ่งแสดง constitutively
ที่ระดับสูงในช่วงการเจริญเติบโตทางลำต้น ( ไม้
1980 ) บริสุทธิ์ ( Perry et al . , 1993a ) และสอง -
การเข้ารหัสยีนถูกโคลน ( Perry et al . , 1993b ) การเปรียบเทียบของยีนแลคเคสเหล่านี้กับ laccases

oxidases ascorbate และเชื้อราอื่น ๆที่เกี่ยวข้องจากพืชพบ
ตามหน้าที่นั้นขณะที่ภูมิภาคต่าง ๆ กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้อง
ทองแดงรวมมาก ความคล้ายคลึงต่ำ

ลำดับโดยรวม
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: