Connective tissue fibers are of thr

Connective tissue fibers are of three principal types.

Connective tissue fibers are present in varying amounts, depending on the structural needs or function of the connective tissue. Each type of fiber is produced by fibroblasts and is composed of protein consisting of long peptide chains. The types of connective tissue fibers are
•Collagen fibers
•Reticular fibers
•Elastic fibers

Collagen Fibers and Fibrils

Collagen fibers are the most abundant type of connective tissue fiber.

Collagen fibers are the most abundant structural components of the connective tissue. They are flexible and have a remarkably high tensile strength. In the light microscope, collagen fibers typically appear as wavy structures of variable width and indeterminate length. They stain readily with eosin and other acidic dyes. They can also be colored with the dye aniline blue used in Mallory’s connective tissue stain or with the dye light green used in Masson’s stain.
Figure 6.5 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. Electron micrograph of dense…
When examined with the TEM, collagen fibers appear as bundles of fine, threadlike subunits. These subunits are collagen fibrils (Fig. 6.5). Within an individual fiber, the collagen fibrils are relatively uniform in diameter. In different locations and at different stages of development, however, the fibrils differ in size. In developing or immature tissues, the fibrils may be as small as 15 or 20 nm in diameter. In dense, regular connective tissue of tendons or other tissues that are subject to considerable stress, they may measure up to 300 nm in diameter.

Collagen fibrils have a 68-nm banding pattern.

When collagen fibrils stained with osmium or other heavy metals are examined with the TEM, they exhibit a sequence of closely spaced transverse bands that repeat every 68 nm along the length of the fibril (Fig. 6.5, inset). This regular banding pattern can also be observed on the surface of the collagen fibrils when they are examined with the atomic force microscope (AFM; Fig. 6.6). This banding pattern reflects the fibril’s subunit structure, specifically the size and shape of the collagen molecule and the arrangement of the molecules that form the fibril (Fig. 6.7). The collagen molecule (formerly called tropocollagen) measures about 300 nm long by 1.5 nm thick and has a head and a tail. Within each fibril, the collagen molecules align head to tail in overlapping rows with a gap between the molecules in each row and a one-quarter-molecule stagger between adjacent rows. These gaps are clearly visible with the AFM (see Fig. 6.6). The strength of the fibril is created by the covalent bonds between the collagen molecules of adjacent rows, not the head-to-tail attachment of the molecules in a row. The banding pattern observed with the TEM (see Fig. 6.5, inset) is caused largely by osmium deposition in the space between the heads and tails of the molecules in each row.
Figure 6.6 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. This atomic force microscopic image of…Figure 6.7 Diagram showing the molecular character of a type 1 collagen fibril in increasing order of…
Each collagen molecule is a triple helix composed of three intertwined polypeptide chains.

A single collagen molecule consists of three polypeptides known as α chains. The α chains intertwine, forming a right-handed triple helix (see Fig. 6.7d). Every third amino acid in the chain is a glycine molecule, except at the ends of the α chains. A hydroxyproline or hydroxylysine frequently precedes each glycine in the chain, and a proline frequently follows each glycine in the chain. Along with proline and hydroxyproline, the glycine is essential for the triple-helix conformation (see Fig. 6.7e). Associated with the helix are sugar groups that are joined to hydroxylysyl residues. Because of these sugar groups, collagen is properly described as a glycoprotein.

The α chains that constitute the helix are not all alike. They vary in size from 600 to 3,000 amino acids. To date, at least 42 types of α chains encoded by different genes have been identified and mapped to loci on several different chromosomes. As many as 28 different types of collagens have been categorized on the basis of the combinations of α chains they contain. These various collagens are classified by Roman numerals I to XXVIII according to the chronology of their discovery. A collagen molecule may be homotrimeric (consisting of three identical α chains) or heterotrimeric (consisting of two or even three genetically distinct α chains).

For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.

Connective tissue fibers are of three principal types.

Connective tissue fibers are present in varying amounts, depending on the structural needs or function of the connective tissue. Each type of fiber is produced by fibroblasts and is composed of protein consisting of long peptide chains. The types of connective tissue fibers are
•Collagen fibers
•Reticular fibers
•Elastic fibers

Collagen Fibers and Fibrils

Collagen fibers are the most abundant type of connective tissue fiber.

Collagen fibers are the most abundant structural components of the connective tissue. They are flexible and have a remarkably high tensile strength. In the light microscope, collagen fibers typically appear as wavy structures of variable width and indeterminate length. They stain readily with eosin and other acidic dyes. They can also be colored with the dye aniline blue used in Mallory’s connective tissue stain or with the dye light green used in Masson’s stain.
Figure 6.5 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. Electron micrograph of dense…
When examined with the TEM, collagen fibers appear as bundles of fine, threadlike subunits. These subunits are collagen fibrils (Fig. 6.5). Within an individual fiber, the collagen fibrils are relatively uniform in diameter. In different locations and at different stages of development, however, the fibrils differ in size. In developing or immature tissues, the fibrils may be as small as 15 or 20 nm in diameter. In dense, regular connective tissue of tendons or other tissues that are subject to considerable stress, they may measure up to 300 nm in diameter.

Collagen fibrils have a 68-nm banding pattern.

When collagen fibrils stained with osmium or other heavy metals are examined with the TEM, they exhibit a sequence of closely spaced transverse bands that repeat every 68 nm along the length of the fibril (Fig. 6.5, inset). This regular banding pattern can also be observed on the surface of the collagen fibrils when they are examined with the atomic force microscope (AFM; Fig. 6.6). This banding pattern reflects the fibril’s subunit structure, specifically the size and shape of the collagen molecule and the arrangement of the molecules that form the fibril (Fig. 6.7). The collagen molecule (formerly called tropocollagen) measures about 300 nm long by 1.5 nm thick and has a head and a tail. Within each fibril, the collagen molecules align head to tail in overlapping rows with a gap between the molecules in each row and a one-quarter-molecule stagger between adjacent rows. These gaps are clearly visible with the AFM (see Fig. 6.6). The strength of the fibril is created by the covalent bonds between the collagen molecules of adjacent rows, not the head-to-tail attachment of the molecules in a row. The banding pattern observed with the TEM (see Fig. 6.5, inset) is caused largely by osmium deposition in the space between the heads and tails of the molecules in each row.
Figure 6.6 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. This atomic force microscopic image of…Figure 6.7 Diagram showing the molecular character of a type 1 collagen fibril in increasing order of…
Each collagen molecule is a triple helix composed of three intertwined polypeptide chains.

A single collagen molecule consists of three polypeptides known as α chains. The α chains intertwine, forming a right-handed triple helix (see Fig. 6.7d). Every third amino acid in the chain is a glycine molecule, except at the ends of the α chains. A hydroxyproline or hydroxylysine frequently precedes each glycine in the chain, and a proline frequently follows each glycine in the chain. Along with proline and hydroxyproline, the glycine is essential for the triple-helix conformation (see Fig. 6.7e). Associated with the helix are sugar groups that are joined to hydroxylysyl residues. Because of these sugar groups, collagen is properly described as a glycoprotein.

The α chains that constitute the helix are not all alike. They vary in size from 600 to 3,000 amino acids. To date, at least 42 types of α chains encoded by different genes have been identified and mapped to loci on several different chromosomes. As many as 28 different types of collagens have been categorized on the basis of the combinations of α chains they contain. These various collagens are classified by Roman numerals I to XXVIII according to the chronology of their discovery. A collagen molecule may be homotrimeric (consisting of three identical α chains) or heterotrimeric (consisting of two or even three genetically distinct α chains).

For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.

0/5000

จาก: -

เป็น: -

ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]

คัดลอก!

Connective tissue fibers are of three principal types.Connective tissue fibers are present in varying amounts, depending on the structural needs or function of the connective tissue. Each type of fiber is produced by fibroblasts and is composed of protein consisting of long peptide chains. The types of connective tissue fibers are•Collagen fibers•Reticular fibers•Elastic fibersCollagen Fibers and FibrilsCollagen fibers are the most abundant type of connective tissue fiber.Collagen fibers are the most abundant structural components of the connective tissue. They are flexible and have a remarkably high tensile strength. In the light microscope, collagen fibers typically appear as wavy structures of variable width and indeterminate length. They stain readily with eosin and other acidic dyes. They can also be colored with the dye aniline blue used in Mallory’s connective tissue stain or with the dye light green used in Masson’s stain.Figure 6.5 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. Electron micrograph of dense…When examined with the TEM, collagen fibers appear as bundles of fine, threadlike subunits. These subunits are collagen fibrils (Fig. 6.5). Within an individual fiber, the collagen fibrils are relatively uniform in diameter. In different locations and at different stages of development, however, the fibrils differ in size. In developing or immature tissues, the fibrils may be as small as 15 or 20 nm in diameter. In dense, regular connective tissue of tendons or other tissues that are subject to considerable stress, they may measure up to 300 nm in diameter.Collagen fibrils have a 68-nm banding pattern.When collagen fibrils stained with osmium or other heavy metals are examined with the TEM, they exhibit a sequence of closely spaced transverse bands that repeat every 68 nm along the length of the fibril (Fig. 6.5, inset). This regular banding pattern can also be observed on the surface of the collagen fibrils when they are examined with the atomic force microscope (AFM; Fig. 6.6). This banding pattern reflects the fibril’s subunit structure, specifically the size and shape of the collagen molecule and the arrangement of the molecules that form the fibril (Fig. 6.7). The collagen molecule (formerly called tropocollagen) measures about 300 nm long by 1.5 nm thick and has a head and a tail. Within each fibril, the collagen molecules align head to tail in overlapping rows with a gap between the molecules in each row and a one-quarter-molecule stagger between adjacent rows. These gaps are clearly visible with the AFM (see Fig. 6.6). The strength of the fibril is created by the covalent bonds between the collagen molecules of adjacent rows, not the head-to-tail attachment of the molecules in a row. The banding pattern observed with the TEM (see Fig. 6.5, inset) is caused largely by osmium deposition in the space between the heads and tails of the molecules in each row.Figure 6.6 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. This atomic force microscopic image of…Figure 6.7 Diagram showing the molecular character of a type 1 collagen fibril in increasing order of…Each collagen molecule is a triple helix composed of three intertwined polypeptide chains.A single collagen molecule consists of three polypeptides known as α chains. The α chains intertwine, forming a right-handed triple helix (see Fig. 6.7d). Every third amino acid in the chain is a glycine molecule, except at the ends of the α chains. A hydroxyproline or hydroxylysine frequently precedes each glycine in the chain, and a proline frequently follows each glycine in the chain. Along with proline and hydroxyproline, the glycine is essential for the triple-helix conformation (see Fig. 6.7e). Associated with the helix are sugar groups that are joined to hydroxylysyl residues. Because of these sugar groups, collagen is properly described as a glycoprotein.The α chains that constitute the helix are not all alike. They vary in size from 600 to 3,000 amino acids. To date, at least 42 types of α chains encoded by different genes have been identified and mapped to loci on several different chromosomes. As many as 28 different types of collagens have been categorized on the basis of the combinations of α chains they contain. These various collagens are classified by Roman numerals I to XXVIII according to the chronology of their discovery. A collagen molecule may be homotrimeric (consisting of three identical α chains) or heterotrimeric (consisting of two or even three genetically distinct α chains).For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.

การแปล กรุณารอสักครู่..

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]

คัดลอก!

เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันมีสามประเภทหลัก. เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันที่มีอยู่ในปริมาณที่แตกต่างกันขึ้นอยู่กับความต้องการของโครงสร้างหรือการทำงานของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ประเภทของเส้นใยแต่ละครั้งจะถูกผลิตโดยเซลล์และประกอบด้วยโปรตีนประกอบด้วยโซ่ยาวเปปไทด์ ชนิดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันจะเส้นใยคอลลาเจน• •เส้นใยร่างแห•เส้นใยยางยืดเส้นใยคอลลาเจนและซ่านเส้นใยคอลลาเจนเป็นชนิดที่อุดมสมบูรณ์ที่สุดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน. เส้นใยคอลลาเจนเป็นส่วนประกอบโครงสร้างที่อุดมสมบูรณ์ที่สุดของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน พวกเขาจะมีความยืดหยุ่นและมีความต้านทานแรงดึงสูงอย่างน่าทึ่ง ในกล้องจุลทรรศน์เส้นใยคอลลาเจนมักจะปรากฏเป็นโครงสร้างหยักของความกว้างของตัวแปรและระยะเวลาแน่นอน พวกเขาพร้อมกับคราบ Eosin และสีย้อมที่เป็นกรดอื่น ๆ พวกเขาจะมีสียังมีสวรรค์ย้อมสีฟ้าใช้ในคราบเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของมัลลอหรือมีสีเขียวอ่อนสีย้อมที่ใช้ในคราบของ Masson. รูปที่ 6.5 ซ่านคอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันหนาแน่นผิดปกติ อิเล็กตรอน micrograph ของหนาแน่น ... เมื่อตรวจสอบกับ TEM เส้นใยคอลลาเจนปรากฏเป็นการรวมกลุ่มของดีหน่วยย่อยเส้นด้าย หน่วยย่อยเหล่านี้จะซ่านคอลลาเจน (รูป. 6.5) ภายในเส้นใยแต่ละซ่านคอลลาเจนมีความสม่ำเสมอในเส้นผ่าศูนย์กลาง ในสถานที่แตกต่างกันและในแต่ละขั้นตอนของการพัฒนา แต่ซ่านแตกต่างกันในขนาด ในการพัฒนาหรือเนื้อเยื่ออ่อนซ่านอาจจะมีขนาดเล็กเป็น 15 หรือ 20 นาโนเมตรในเส้นผ่าศูนย์กลาง ในความหนาแน่นของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันปกติของเส้นเอ็นหรือเนื้อเยื่ออื่น ๆ ที่อยู่ภายใต้ความเครียดมากที่พวกเขาอาจวัดได้ถึง 300 นาโนเมตรในเส้นผ่าศูนย์กลาง. ซ่านคอลลาเจนมีรูปแบบแถบ 68 นาโนเมตร. เมื่อคอลลาเจนซ่านย้อมด้วยสีออสเมียมหรือโลหะหนักอื่น ๆ มีการตรวจสอบ กับ TEM ที่พวกเขาแสดงลำดับของการเว้นระยะอย่างใกล้ชิดวงดนตรีที่ขวางที่ซ้ำทุก 68 นาโนเมตรตามความยาวของเส้นใย (รูป. 6.5 สอด) รูปแบบนี้แถบปกติยังสามารถสังเกตได้บนพื้นผิวของคอลลาเจนซ่านเมื่อพวกเขามีการตรวจสอบด้วยกล้องจุลทรรศน์แรงอะตอม (AFM. รูปที่ 6.6) รูปแบบแถบนี้สะท้อนให้เห็นถึงโครงสร้างของเส้นใย subunit เฉพาะขนาดและรูปร่างของโมเลกุลคอลลาเจนและการจัดเรียงตัวของโมเลกุลที่เป็นเส้นใย (รูป. 6.7) คอลลาเจนโมเลกุล (เดิมเรียกว่า tropocollagen) มาตรการประมาณ 300 นาโนเมตรยาว 1.5 นาโนเมตรหนาและมีหัวและหาง ภายในเส้นใยแต่ละคอลลาเจนโมเลกุลจัดหัวถึงหางที่ทับซ้อนกันในแถวที่มีช่องว่างระหว่างโมเลกุลในแต่ละแถวและหนึ่งในสี่โมเลกุลซวนเซระหว่างแถวที่อยู่ติดกัน ช่องว่างเหล่านี้จะมองเห็นได้อย่างชัดเจนกับ AFM (ดูรูป. 6.6) ความแข็งแรงของเส้นใยถูกสร้างขึ้นโดยพันธะโควาเลนระหว่างโมเลกุลของคอลลาเจนของแถวที่อยู่ติดกันไม่ได้เป็นสิ่งที่แนบหัวไปหางของโมเลกุลในแถว รูปแบบแถบสังเกตกับ TEM (ดูรูป. 6.5 สอด) ส่วนใหญ่เกิดจากการทับถมออสเมียมในช่องว่างระหว่างหัวและหางของโมเลกุลในแต่ละแถว. รูปที่ 6.6 ซ่านคอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันหนาแน่นผิดปกติ ภาพกล้องจุลทรรศน์แรงอะตอมของ ... รูปที่ 6.7 แผนภาพแสดงตัวละครระดับโมเลกุลของคอลลาเจนชนิดที่ 1 เส้นใยในการเพิ่มคำสั่งของ ... คอลลาเจนโมเลกุลแต่ละเกลียวสามประกอบด้วยสาม polypeptide โซ่พัน. คอลลาเจนโมเลกุลเดียวประกอบด้วยสาม polypeptides ที่รู้จักกันเป็นα โซ่ โซ่αสานขึ้นรูปเกลียวสามขวามือ (ดูรูป. 6.7d) ทุกกรดอะมิโนที่สามในห่วงโซ่เป็นโมเลกุล glycine ยกเว้นที่ปลายโซ่α hydroxyproline หรือ hydroxylysine บ่อยแจ๋ว glycine ในแต่ละห่วงโซ่และโพรลีนไกลซีนบ่อยดังต่อไปนี้ในแต่ละห่วงโซ่ พร้อมกับโพรลีนและไฮดรอกซี่, glycine เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับโครงสร้างสามเกลียว (ดูรูป. 6.7e) ที่เกี่ยวข้องกับใบหูที่มีน้ำตาลในกลุ่มที่จะเข้าร่วมกับ hydroxylysyl ตกค้าง เนื่องจากกลุ่มน้ำตาลเหล่านี้คอลลาเจนมีการอธิบายไว้อย่างถูกต้องเป็นไกลโคโปรตีน. โซ่αที่เป็นเกลียวไม่ได้เหมือนกัน พวกเขาแตกต่างกันในขนาดตั้งแต่ 600 ถึง 3,000 กรดอะมิโน ในวันที่อย่างน้อย 42 ชนิดโซ่αเข้ารหัสโดยยีนที่แตกต่างกันได้รับการระบุและแมปไปยังตำแหน่งบนโครโมโซมที่แตกต่างกัน มากที่สุดเท่าที่ 28 ชนิดของคอลลาเจนได้รับการแบ่งบนพื้นฐานของการรวมกันของโซ่αที่พวกเขามี คอลลาเจนต่างๆเหล่านี้จะถูกจำแนกตามเลขโรมัน I ถึงยี่สิบแปดตามลำดับของการค้นพบของพวกเขา คอลลาเจนโมเลกุลอาจจะ homotrimeric (ประกอบด้วยสามโซ่αเหมือนกัน) หรือ heterotrimeric (ประกอบด้วยสองหรือสามแตกต่างทางพันธุกรรมโซ่α). ตัวอย่างเช่นพิมพ์ผมคอลลาเจนที่พบในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันหลวมและมีความหนาแน่นเป็น heterotrimeric สองโซ่αระบุว่าเป็นα1, เหมือนกันและหนึ่งระบุว่าเป็นα2มีความแตกต่าง ดังนั้นในการตั้งชื่อคอลลาเจนมันถูกกำหนด [α1 (I)] 2α2 (I) (ตารางที่ 6.2) ประเภทที่สองคือคอลลาเจนและ homotrimeric อยู่ในกระดูกอ่อนใสและยืดหยุ่นที่มันเกิดขึ้นเป็นซ่านดีมาก คอลลาเจนโมเลกุลของคอลลาเจนชนิดที่สองจะประกอบด้วยสามโซ่αเหมือนกัน เพราะโซ่αเหล่านี้แตกต่างจากคอลลาเจนอื่น ๆ คอลลาเจนชนิดที่สองถูกกำหนด [α1 (II)] 3

การแปล กรุณารอสักครู่..

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]

คัดลอก!

Thurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs AgathaThurs Agatha

การแปล กรุณารอสักครู่..

ภาษาอื่น ๆ

การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.