To measure the thermal stability of

To measure the thermal stability of B. subtilis chitosanase in the presence of substrates, 18 μg of the purified enzyme in a total volume of 50 μl was pre-incubated with 0.5% chitosan (low molecular weight) or 10 mM of chitosan oligosaccharide (G1–G6) in 50 mM sodium acetate buffer pH 5.5, at 50 °C for 30 min. After incubation, the reactions were diluted 30 times in a total volume of 300 and 40 μl of the diluted samples were taken to determine the remaining activity under standard assay conditions. In addition, the thermal inactivation kinetics at 50 °C in the presence of chitosan were measured by incubating 18 μg of the purified enzyme with 0.5% chitosan (low molecular weight) in 50 mM sodium acetate buffer pH 5.5, at 50 °C. After incubation at various time points (0, 0.5, 1, 6, 12 and 24 h), the reactions were diluted 10 times in a total volume of 300 and 40 μl of the diluted samples was taken to determine the remaining activity under standard assay conditions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การวัดความมั่นคงความร้อนของ chitosanase subtilis เกิดในต่อหน้าของพื้นผิว μg 18 ของเอนไซม์บริสุทธิ์ในปริมาณรวมของ 50 μl ถูกล่วงหน้าสามารถ incubated 0.5% ไคโตซาน (น้ำหนักโมเลกุลต่ำ) หรือ 10 มม.ของไคโตซาน oligosaccharide (G1-G6) ใน 50 mM โซเดียม acetate บัฟเฟอร์ pH 5.5 ที่ 50 ° C สำหรับ 30 นาที หลังจากบ่ม ปฏิกิริยาที่ถูกผสม 30 ครั้งในปริมาณรวมของ μl 300 และ 40 ของที่แตกออกอย่างถูกใช้เพื่อกำหนดกิจกรรมที่เหลือภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐานการ ถูกวัด โดย μg 18 incubating ของเอนไซม์บริสุทธิ์ด้วย 0.5% ไคโตซาน (น้ำหนักโมเลกุลต่ำ) จลนพลศาสตร์การยกเลิกการเรียกความร้อนที่ 50 องศาเซลเซียสในต่อหน้าของไคโตซานใน 50 mM โซเดียม acetate บัฟเฟอร์ pH 5.5 ที่ 50 องศาเซลเซียส หลังจากฟักตัวในเวลาต่างๆ จุด (0, 0.5, 1, 6, 12 และ 24 h), ปฏิกิริยาที่ถูกผสม 10 ครั้งในปริมาณรวมของ μl 300 และ 40 ของตัวอย่างแตกออกถูกนำไปกำหนดกิจกรรมที่เหลือภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐาน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การวัดเสถียรภาพทางความร้อนของ B. subtilis ไคโตซานในการปรากฏตัวของพื้นผิว 18 ไมโครกรัมของเอนไซม์ในปริมาณรวมของ 50 ไมโครลิตรได้ก่อนบ่มกับ 0.5% ไคโตซาน (น้ำหนักโมเลกุลต่ำ) หรือ 10 มิลลิ oligosaccharide ของไคโตซาน (G1 -G6) ใน 50 มิลลิโซเดียมอะซิเตตบัฟเฟอร์ pH 5.5 ที่ 50 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 30 นาที หลังจากการบ่มปฏิกิริยาที่ถูกปรับลด 30 ครั้งในปริมาณรวมของ 300 และ 40 ไมโครลิตรสารตัวอย่างที่เจือจางถูกนำไปตรวจสอบกิจกรรมที่เหลืออยู่ภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐาน นอกจากนี้จลนศาสตร์พลังความร้อนที่ 50 องศาเซลเซียสในการปรากฏตัวของไคโตซานถูกวัดโดยฟัก 18 ไมโครกรัมของเอนไซม์บริสุทธิ์ 0.5% ไคโตซาน (น้ำหนักโมเลกุลต่ำ) 50 มิลลิค่า pH บัฟเฟอร์โซเดียมอะซิเตท 5.5 ที่ 50 ° C หลังจากการบ่มที่จุดเวลาต่างๆ (0, 0.5, 1, 6, 12 และ 24 ชั่วโมง) ปฏิกิริยาที่ถูกปรับลด 10 ครั้งในปริมาณรวมของ 300 และ 40 ไมโครลิตรสารตัวอย่างที่เจือจางถูกนำตัวไปตรวจสอบกิจกรรมที่เหลืออยู่ภายใต้การทดสอบมาตรฐาน เงื่อนไข

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

วัดความเสถียรต่อความร้อนของ B . subtilis อักษรต้นแบบในการแสดงตนของพื้นผิว , 18 μกรัมของเอนไซม์ในปริมาณรวม 50 μผมก่อนแยกและ 0.5% ไคโตซาน ( น้ำหนักโมเลกุลต่ำ ) หรือ 10 มม. ของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ ( G1 ) G6 ) 50 มิลลิโมลาร์โซเดียมอะซิเตตบัฟเฟอร์ pH 5.5 , 50 ° C เป็นเวลา 30 นาที หลังจากระยะเวลาปฏิกิริยาลด 30 ครั้งในปริมาณ 300 ลิตรและ 40 μเจือจางตัวอย่าง นำมาศึกษากิจกรรมที่เหลือภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐาน นอกจากนี้ ความร้อนทำให้จลนศาสตร์ที่ 50 ° C ในการปรากฏตัวของไคโตซาน วัดจำนวน 18 μกรัม เพาะของเอนไซม์กับ 0.5% ไคโตซาน ( น้ำหนักโมเลกุลต่ำ ) ใน 50 มิลลิเมตรโซเดียมอะซิเตตบัฟเฟอร์ pH 5.5 ,ที่ 50 องศา หลังจากการบ่มที่จุดเวลาต่างๆ ( 0 , 0.5 , 1 , 6 , 12 และ 24 ชั่วโมง ) , ปฏิกิริยาเจือจาง 10 เท่าในปริมาณ 300 ลิตรและ 40 μเจือจางตัวอย่างถ่ายเพื่อตรวจสอบกิจกรรมที่เหลือภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐาน