Figure 3. Structural location of the OCP in PBS. (A) The OCP (cyan)
binds to the basal cylinder containing both APC660 trimers and
APC680: ApcA (light blue), ApcB (wheat), and ApcE (rasberry). The
three-dimensional structure of the ApcE phycocyanobilin binding
domain (raspberry) was predicted and was docked to one ApcA
subunit.38,39 (B) Close-up of the OCP between two basal APC trimers.
The N-terminal domain of the OCP is buried within two APC trimers,
leaving the C-terminal domain solvent-exposed, including D220, V232,
and F299 (blue sticks). (C) View of the close association of the OCP
with ApcB. Interlinks between ApcB K58 and OCP K167 and between
ApcB K26 and OCP K249 are labeled, with sticks (K167 and K249 of
the OCP) and surface (K58 and K26). The ApcE K4−OCP K170
interlink is rendered. 3′-hECN is presented as orange spheres. (D)
Spatial relationships of 3′-hECN (HCN, orange sticks) and PCBs and
lysine residues involved in cross-linking. D220, V232, and F299 are
involved in the docking of fluorescence recovery protein (FRP, blue
sticks): K4 (ApcE, brown sticks) and K26 and K58 (ApcB, brown
sticks).
Figure 3. Structural location of the OCP in PBS. (A) The OCP (cyan)
binds to the basal cylinder containing both APC660 trimers and
APC680: ApcA (light blue), ApcB (wheat), and ApcE (rasberry). The
three-dimensional structure of the ApcE phycocyanobilin binding
domain (raspberry) was predicted and was docked to one ApcA
subunit.38,39 (B) Close-up of the OCP between two basal APC trimers.
The N-terminal domain of the OCP is buried within two APC trimers,
leaving the C-terminal domain solvent-exposed, including D220, V232,
and F299 (blue sticks). (C) View of the close association of the OCP
with ApcB. Interlinks between ApcB K58 and OCP K167 and between
ApcB K26 and OCP K249 are labeled, with sticks (K167 and K249 of
the OCP) and surface (K58 and K26). The ApcE K4−OCP K170
interlink is rendered. 3′-hECN is presented as orange spheres. (D)
Spatial relationships of 3′-hECN (HCN, orange sticks) and PCBs and
lysine residues involved in cross-linking. D220, V232, and F299 are
involved in the docking of fluorescence recovery protein (FRP, blue
sticks): K4 (ApcE, brown sticks) and K26 and K58 (ApcB, brown
sticks).
การแปล กรุณารอสักครู่..

รูปที่ 3 สถานที่ตั้งของโครงสร้างของ OCP ใน PBS ( ก ) OCP ( Cyan )
ที่ผูกกับฐานทรงกระบอกที่มีทั้ง apc660 trimers และ
apc680 : apca ( ฟ้า ) , apcb ( ข้าวสาลี ) , และ apce ( ราสเบอร์รี่ )
โครงสร้างสามมิติของ apce phycocyanobilin ผูกพัน
โดเมน ( ราสเบอร์รี่ ) ได้คาดการณ์ไว้ และถูกเชื่อมต่อหนึ่งหน่วย apca
. 38,39 ( ข ) ปิดขึ้นของ OCP ระหว่างสอง trimers APC
แรกเริ่ม .โดเมนถูกของ OCP ถูกฝังอยู่ภายในสอง APC trimers
ออกจากตัวทำละลาย , โดเมนซึ่งเปิดเผย รวมทั้ง d220 v232 f299 (
, , และ sticks สีฟ้า ) ( c ) มุมมองของสมาคมใกล้ชิดของ OCP
กับ apcb . ระหว่าง apcb interlinks และ k58 OCP k167 และระหว่าง
k26 apcb OCP k249 และมีป้าย กับ sticks ( k167 และ k249 ของ
OCP ) และพื้นผิว ( k58 และ k26 ) การ apce ทาง− OCP k170
ซึ่งจะแสดงผล 3 - hecn นั้นแสดงเป็นทรงกลมสีส้ม ( D )
ความสัมพันธ์เชิงพื้นที่ของ 3 ’ - hecn ( กรดไฮโดรไซยานิก ส้มแท่ง ) และ PCBs และ lysine ตกค้าง
เกี่ยวข้องในการเชื่อมโยง . d220 v232 , และ f299 เป็น
เกี่ยวข้องใน Docking ของโปรตีนเรืองแสง ( FRP , การกู้คืนแท่งสีฟ้า
) : ทาง ( apce ไม้สีน้ำตาล ) และ k26 และ k58 ( apcb ไม้สีน้ำตาล
)
การแปล กรุณารอสักครู่..
