Riboflavin (vitamin B2, lactoflavin

Riboflavin (vitamin B2, lactoflavin) belongs to the huge family of flavins [1], [2] and [3]. It is a coenzyme of flavoenzymes [1]. It has the same isoalloxazine ring and ribityl side chain as flavin mononucleotide (FMN) and flavin adenine dinucleotide (FAD). A similar absorption spectroscopic behaviour is expected for riboflavin as for FMN and FAD. The fluorescence behaviour of riboflavin and FMN are thought to be similar. The fluorescence behaviour of FAD is somewhat different because adenine reduces the fluorescence of the isoalloxazine chromophore [2], [4] and [5]. Riboflavin is commercially available and quite suitable for spectroscopic studies. FMN and FAD are the chromophores of biological blue light photoreceptors [6], [7], [8], [9], [10] and [11]. FMN is the chromophore in Phot which is responsible for phototropism [12], relocation of the chloroplast [13] and [14], and stomatal opening in higher plants [15]. FAD is the chromophore in cryptochromes responsible for developmental processes in plants, for the regulation of the circadian rhythm of plants, animals, and cyanobacteria [6]. In Euglena gracillis FAD of a photoactivated adenylyl cyclase (PAC), located in the paraflagellar body, mediates the photophobic behaviour [10]. In photolyase FAD is the chromophore signalling photoreactivation for DNA repair [16] and [17].

The action of thioethers (organic sulphides R–S–R′), thiols (R–SH), and thiolates (R–S−) on FMN, FAD, and riboflavin is of great interest in biochemistry. In the wild-type LOV domains of Phot receptors light causes a covalent flavin-C(4a)-cysteinyl adduct formation in the triplet excited-state [18], [19], [20], [21] and [22]. The presence of sulphur atoms or sulphur ions in the vicinity of the isoalloxazine ring of flavins may enhance the singlet–triplet intersystem crossing [21], [23], [24] and [25].

In this paper the influence of the sulphur containing amino acids methionin and cystein on the fluorescence behaviour of riboflavin in aqueous solution is studied. Measurements are carried out mainly at pH=5, 7, and 9. The results are compared with the fluorescence behaviour of riboflavin in pure aqueous solution, methanol (CH3OH), and in dimethylsulphoxide (DMSO, (CH3)2SO). The influence of a thioether on the fluorescence behaviour is probed by adding methionin to aqueous riboflavin solutions. The thiol–flavin interaction is studied by adding cystein to an aqueous riboflavin solution at pH=4.15. The thiolate–flavin interaction is investigated by insertion of cystein to an aqueous riboflavin solution at pH=9. The fluorescence behaviour of riboflavin in DMSO gives some information on the fluorescence quenching by sulphur induced intersystem crossing. The addition of methionin and of cystein at pH⩾5 to aqueous riboflavin reduces the fluorescence quantum yield more strongly than it reduces the fluorescence lifetime showing the simultaneous occurrence of static and dynamic fluorescence quenching [26], [27] and [28]. The static and dynamic fluorescence quenching by methionin and cystein will be discussed in terms of ground-state and singlet exited-state riboflavin–methionin and riboflavin–cystein interaction, respectively. The formation of riboflavin anion–methionin cation pairs and the reaction of neutral riboflavin with cystein thiolate to anionic riboflavin and cystein thiol will be supposed as reasons of fluorescence quenching since anionic riboflavin is nearly non-fluorescent [29].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Riboflavin (วิตามินบี 2, lactoflavin) เป็นครอบครัวขนาดใหญ่ของ flavins [1], [2] และ [3] มันเป็น coenzyme ของ flavoenzymes [1] มีเดียว isoalloxazine แหวนและ ribityl ด้านข้างโซ่ flavin mononucleotide (FMN) และ flavin คือ dinucleotide (แฟชั่น) พฤติกรรมด้านการดูดซึมคล้ายที่คาดสำหรับ riboflavin FMN และแฟชั่น ลักษณะเรืองแสงของ riboflavin และ FMN มีความคิดที่คล้ายกัน พฤติกรรมการเรืองแสงของแฟชั่นเป็นค่อนข้างแตกต่าง เพราะคือลดการเรืองแสงของ chromophore isoalloxazine [2], [4] [5] Riboflavin ได้ในเชิงพาณิชย์ และค่อนข้างเหมาะสำหรับการศึกษาด้าน มี FMN และแฟชั่น chromophores ชีวภาพสีฟ้าอ่อนเซลล์รูปกรวย [6], [7], [8], [9], [10] [11] FMN เป็น chromophore ในโพธิซึ่ง เป็นผู้รับผิดชอบสำหรับการเบนตามแสง [12] ย้ายของคลอโรพลาสต์ [13] [14], stomatal เปิดในพืชสูงขึ้น [15] แฟชั่นเป็น chromophore ใน cryptochromes รับผิดชอบในกระบวนการพัฒนาในพืช การควบคุมจังหวะ circadian พืช สัตว์ และ cyanobacteria [6] ในยูกลีนา gracillis แฟชั่น cyclase adenylyl photoactivated (PAC), อยู่ในตัว paraflagellar, mediates photophobic พฤติกรรม [10] ใน photolyase แฟชั่นเป็น chromophore ไฟสัญญาณ photoreactivation การซ่อมแซมดีเอ็นเอ [16] [17]การดำเนินการของ thioethers (แบบเติมได้อินทรีย์ R – S – R′), thiols (R – SH), และ thiolates (R – S−) บน FMN แฟชั่น riboflavin เป็นที่น่าสนใจมากในทางชีวเคมี ในโดเมนกฎหมายป่าชนิดของโพธิ รับแสงทำให้เกิดเป็นโควาเลนต์ flavin-C (4a) -cysteinyl adduct ก่อตัวใน triplet ตื่นเต้นสถานะ [18], [19], [20], [21] และ [22] ของอะตอมซัลเฟอร์หรือไอออนซัลเฟอร์โมเดิร์นแหวน isoalloxazine ของ flavins อาจเพิ่มสายเดี่ยว – triplet intersystem ข้าม [21], [23], [24] [25]ในกระดาษนี้อิทธิพลของซัลเฟอร์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน methionin และ cystein งานเรืองแสงไรโบฟลาวินในสารละลายที่ศึกษา วัดที่ดำเนินการส่วนใหญ่ที่ pH = 5, 7 และ 9 มีการเปรียบเทียบผลกับพฤติกรรมเรืองแสงไรโบฟลาวิน ใน ละลายบริสุทธิ์ เมทานอล (CH3OH), และ dimethylsulphoxide (DMSO, (CH3) 2SO) อิทธิพลของการ thioether งานเรืองแสงถูกพิสูจน์ โดยการเพิ่ม methionin riboflavin อควีโซลูชัน การโต้ตอบ thiol – flavin ศึกษา โดยเพิ่ม cystein โซลูชั่นอควี riboflavin ที่ pH = 4.15 การโต้ตอบ thiolate – flavin จะตรวจสอบ โดยการแทรกของ cystein โซลูชันการ riboflavin สารละลายที่ pH = 9 พฤติกรรมการเรืองแสงของ riboflavin ใน DMSO ให้ข้อมูลบางอย่างเกี่ยวกับการเรืองโดยซัลเฟอร์ที่เกิดข้าม intersystem การเพิ่ม ของ methionin และ cystein ที่ pH⩾5 การละลาย riboflavin ลดผลควอนตัมเรืองแสงอย่างรุนแรงกว่าจะลดอายุการใช้งานสารเรืองแสงที่แสดงการเกิดขึ้นพร้อมกันของเรืองแสงแบบคงที่ และแบบไดนามิกชุบ [26], [27] [28] การคงที่ และแบบไดนามิกเรือง methionin และ cystein จะอธิบายไว้ใน สถานะพื้น และสถานะออกจากเสื้อกล้าม riboflavin – methionin และ riboflavin – cystein โต้ ตามลำดับ การก่อตัวของคู่ไอออนไอออน – methionin riboflavin และปฏิกิริยาของ riboflavin เป็นกลางกับ cystein thiolate anionic riboflavin และ cystein thiol ควรเป็นเหตุผลของการชุบ anionic riboflavin เป็นเกือบไม่ใช่หลอดเรืองแสง [29]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Riboflavin (วิตามินบี 2 lactoflavin) เป็นของครอบครัวใหญ่ของ flavins [1], [2] และ [3] มันเป็นโคเอนไซม์ของ flavoenzymes [1] แต่ก็มีแหวนเดียวกัน isoalloxazine และโซ่ด้าน ribityl เป็น Flavin mononucleotide (FMN) และ Flavin adenine dinucleotide (FAD) พฤติกรรมการดูดซึมสเปกโทรสโกที่คล้ายกันคือที่คาดไว้สำหรับ riboflavin สำหรับ FMN และ FAD พฤติกรรมการเรืองแสงของ riboflavin และ FMN มีความคิดที่จะคล้ายกัน พฤติกรรมการเรืองแสงของ FAD แตกต่างกันบ้างเพราะ adenine ช่วยลดการเรืองแสงของ chromophore isoalloxazine [2], [4] [5] Riboflavin เชิงพาณิชย์ที่มีอยู่และค่อนข้างเหมาะสำหรับการศึกษาสเปกโทรสโก FMN และ FAD มี chromophores ทางชีวภาพของเซลล์รับแสงไฟสีฟ้า [6] [7] [8] [9] [10] และ [11] FMN เป็น chromophore ในโพธิซึ่งเป็นผู้รับผิดชอบ phototropism [12], การย้ายถิ่นฐานของคลอโรพลา [13] และ [14], และการเปิดปากใบในพืชที่สูงขึ้น [15] FAD เป็น chromophore ใน cryptochromes รับผิดชอบในการกระบวนการพัฒนาการในพืชสำหรับการควบคุมของจังหวะ circadian ของพืชสัตว์และไซยาโนแบคทีเรีย [6] ในยูกลีนา gracillis FAD ของ Photoactivated adenylyl cyclase (PAC) ที่ตั้งอยู่ในร่างกาย paraflagellar, ไกล่เกลี่ยพฤติกรรม photophobic ม [10] ใน photolyase FAD เป็น chromophore ส่งสัญญาณ photoreactivation สำหรับการซ่อมแซมดีเอ็นเอ [16] และ [17]. การกระทำของ thioethers (ซัลไฟด์อินทรีย์ R-S-R ') thiols (R-SH) และ thiolates (R-S-) บน FMN, FAD และ riboflavin เป็นที่สนใจอย่างมากในชีวเคมี ในป่าชนิดโดเมน LOV ของโพธิรับแสงทำให้เกิดโควาเลนต์ Flavin-C (4A) -cysteinyl ก่อดึงเข้าหากันในแฝดตื่นเต้นรัฐ [18] [19], [20], [21] และ [22] การปรากฏตัวของอะตอมกำมะถันหรือไอออนกำมะถันในบริเวณใกล้เคียงของแหวน isoalloxazine ของ flavins อาจเพิ่มความ Intersystem เสื้อกล้าม-แฝดข้าม [21] [23], [24] และ [25]. ในกระดาษนี้อิทธิพลของกำมะถันที่มี กรดอะมิโนเมทไธโอนีนและ cystein ที่มีต่อพฤติกรรมการเรืองแสงของ riboflavin ในสารละลายมีการศึกษา วัดจะดำเนินการส่วนใหญ่ที่ pH = 5, 7, 9 และผลที่ได้เมื่อเทียบกับพฤติกรรมการเรืองแสงของ riboflavin ในการแก้ปัญหาน้ำบริสุทธิ์เมทานอล (CH3OH) และใน dimethylsulphoxide (DMSO (CH3) 2SO) อิทธิพลของเมื่อเทียบกับโมเลกุลที่มีต่อพฤติกรรมการเรืองแสงจะถูกตรวจสอบโดยการเพิ่มเมทไธโอนีนเพื่อแก้ปัญหาน้ำ riboflavin ปฏิสัมพันธ์ thiol-Flavin มีการศึกษาโดยการเพิ่ม cystein กับโซลูชัน riboflavin น้ำที่ pH = 4.15 ปฏิสัมพันธ์ thiolate-Flavin ถูกตรวจสอบโดยการแทรกของ cystein กับโซลูชัน riboflavin น้ำที่ pH = 9 พฤติกรรมการเรืองแสงของ riboflavin ใน DMSO ให้ข้อมูลบางอย่างเกี่ยวกับการดับเรืองแสงโดยการเหนี่ยวนำให้เกิดกำมะถัน Intersystem ข้าม นอกจากนี้ของเมทไธโอนีนและ cystein ที่pH⩾5เพื่อ riboflavin น้ำลดอัตราผลตอบแทนการเรืองแสงควอนตัมรุนแรงกว่าจะช่วยลดอายุการใช้งานการเรืองแสงที่แสดงให้เห็นการเกิดขึ้นพร้อมกันของแบบคงที่และแบบไดนามิกเรืองแสงดับ [26] [27] และ [28] แบบคงที่และแบบไดนามิกดับเรืองแสงโดยเมทไธโอนีนและ cystein จะมีการหารือในแง่ของพื้นรัฐและเสื้อกล้ามออกจากรัฐ riboflavin-เมทไธโอนีนและ riboflavin-cystein ปฏิสัมพันธ์ตามลำดับ การก่อตัวของ riboflavin ลบเมทไธโอนีนคู่ไอออนบวกและปฏิกิริยาของ riboflavin เป็นกลางกับ cystein thiolate เพื่อ riboflavin ประจุลบและ thiol cystein จะควรเป็นเหตุผลของการเรืองแสงดับตั้งแต่ riboflavin ประจุลบเกือบไม่ใช่เรืองแสง [29]