7. NIR hyperspectral imagingSpatial

7. NIR hyperspectral imaging
Spatially resolved NIRS involves acquisition of an NIR spectrum for
each pixel of a micro ormacroscopic image. Chemometric analysis determines
which parts of the spectra contain discriminate information for a
given parameter and a 2D representation at the chosen wavelength provides
contrasted images according to the target parameter.
Kirschner, Ofstad, Skarpeid, Host, and Kohler (2004) presented the
results of a Fourier transform infrared (FT-IR) microspectroscopic study
using conventional FT-IR microscopy and FT-IR imaging to detect the denaturation
process during heating of myofibrillar and connective tissue
proteins (raw, 45, 60, and 70 °C) spatially resolved in bovine muscle.
The infrared spectra of both compounds revealed that the major spectral
changes involved an increase in the β-sheet structure and a decrease in
the α-helix structure. These changes appeared to be much more pronounced
for the myofibers than for the connective tissue. These conformational
changes could be correlated to the denaturation of the major
meat proteins, such as myosin, actin, and collagen.
The thermal denaturation of proteins from collagen, elastin, and
myofibers from skeletal muscle have been studied and characterized,
for the first time by an INRA team at the Synchrotron Soleil in Saclay,
France, taking into account the metabolic and contractile fiber types in
situ (Astruc et al., 2012). The secondary structure of proteins was investigated
by synchrotron radiation FT-IR microspectroscopy. Whatever the
target protein components, increasing temperature resulted in a decrease
in the α-helix secondary structure and an increase in the β-sheet
structure.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

7 NIR ถ่ายภาพ hyperspectral
nirS แก้ไขตำแหน่งที่เกี่ยวข้องกับการซื้อกิจการของสเปกตรัม NIR สำหรับ
พิกเซลของภาพที่ ormacroscopic ไมโครแต่ละ การวิเคราะห์ chemometric กำหนด
ส่วนของสเปกตรัมมีข้อมูลการเลือกปฏิบัติสำหรับ
ไม่ระบุพารามิเตอร์และตัวแทน 2d ที่ได้รับการแต่งตั้งให้ความยาวคลื่น
ภาพเปรียบเทียบตามพารามิเตอร์เป้าหมาย.
เนอ, Ofstad, skarpeid โฮสต์และโคห์เลอร์ (2004) นำเสนอผลการ
ฟูริเยร์เปลี่ยนอินฟราเรด (ฟุต-ir) การศึกษา microspectroscopic
โดยใช้กล้องจุลทรรศน์ธรรมดาฟุต-ir และภาพฟุต-ir ในการตรวจสอบ denaturation
กระบวนการในระหว่างการให้ความร้อนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันกล้ามเนื้อและโปรตีน
(ดิบ , 45, 60, และ 70 องศาเซลเซียส) ได้รับการแก้ไขในตำแหน่งกล้ามเนื้อวัว.
อินฟราเรดสเปกตรัมของสารทั้งสองเปิดเผยว่าสเปกตรัมที่สำคัญ
การเปลี่ยนแปลงที่เกี่ยวข้องกับการเพิ่มขึ้นในโครงสร้างβแผ่นและลดลงใน
โครงสร้างα-เกลียว การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ดูเหมือนจะเด่นชัดมากขึ้น
เพื่อ myofibers กว่าเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน
โครงสร้างการเปลี่ยนแปลงเหล่านี้อาจจะมีความสัมพันธ์กับ denaturation ที่สำคัญ
โปรตีนจากเนื้อสัตว์เช่น myosin, โปรตีนและคอลลาเจน.
denaturation ความร้อนของโปรตีนจากคอลลาเจนอีลาสตินและ
myofibers จากกล้ามเนื้อโครงร่างได้รับการศึกษาและลักษณะ
เป็นครั้งแรกโดยทีมงานที่ INRA Soleil ซินโครในซาเคลย์, ฝรั่งเศส
โดยคำนึงถึงการเผาผลาญอาหารและประเภทเส้นใยหดตัวในแหล่งกำเนิด
(Astruc และคณะ. 2012) โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนถูกตรวจสอบโดย
ซินโครรังสีฟุต-ir microspectroscopy สิ่งที่
ส่วนประกอบโปรตีนเป้าหมายอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นมีผลในการลดลง
ในα-เกลียวรองโครงสร้างและการเพิ่มขึ้นในβแผ่น
โครงสร้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

7. NIR hyperspectral ภาพ
Spatially แก้ไขคุณภาพเกี่ยวข้องกับการซื้อของสเปกตรัมการ NIR สำหรับ
แต่ละพิกเซลของรูปภาพขนาดเล็ก ormacroscopic Chemometric วิเคราะห์กำหนด
ส่วนใดของแรมสเป็คตราประกอบด้วยข้อมูล discriminate เป็น
ให้พารามิเตอร์และแบบ 2D ให้แทนที่ความยาวคลื่นท่าน
ต่างภาพตามพารามิเตอร์เป้าหมาย
Kirschner, Ofstad, Skarpeid, Host และโคห์เลอร์ (2004) แสดง
ผลของฟูรีเยแบบอินฟราเรด (FT IR) microspectroscopic ศึกษาแปลง
ใช้ดั้งเดิม FT-IR microscopy และ FT-IR ภาพเพื่อตรวจสอบการ denaturation
ประมวลผลระหว่างความร้อนของเนื้อเยื่อ myofibrillar และผ่า
โปรตีน (ดิบ 45, 60 และ 70 ° C) spatially แก้ไขในกล้ามเนื้อวัว
แรมสเป็คตราอินฟราเรดของสารประกอบทั้งสองเปิดเผยที่วิชาสเปกตรัม
เปลี่ยนแปลงที่เกี่ยวข้องกับการเพิ่มขึ้นของโครงสร้างแผ่นβและการลดลงใน
α-เกลียวโครงสร้าง เปลี่ยนแปลงเหล่านี้ปรากฏให้ได้ชัดเจนมากยิ่งขึ้น
สำหรับ myofibers กว่าในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เหล่านี้ conformational
สามารถ correlated แปลงการ denaturation ของวิชา
เนื้อโปรตีน เช่นไมโอซิน แอกติน คอลลาเจนได้
denaturation ร้อนของโปรตีนจากคอลลาเจน อีลาสตินของ และ
มีการศึกษา และ ลักษณะ myofibers จากกล้ามเนื้ออีก
ครั้งแรกโดยมีทีมงาน INRA ที่โซ Synchrotron ใน Saclay,
ฝรั่งเศส คำนึงชนิดเผาผลาญ และ contractile ไฟเบอร์ใน
ซิ (Astruc et al., 2012) โครงสร้างรองของโปรตีนถูกสอบสวน
โดย microspectroscopy synchrotron รังสี FT IR สิ่ง
เป้าหมายส่วนประกอบโปรตีน เพิ่มอุณหภูมิให้ลดลง
ในโครงสร้างรองเกลียวαและβ-แผ่นงานการเพิ่ม
โครงสร้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

7 . การถ่าย ภาพ hyperspectral NIR
ซึ่งจะช่วย nirs โดยสิ้นเชิงจึงได้มีมติจะเกี่ยวข้องกับการควบรวมกิจการของสเปกตรัม NIR สำหรับ
แต่ละพิกเซลของ ภาพ ormacroscopic ไมโคร การวิเคราะห์จะเป็นตัวกำหนดว่าจะ chemometric
ซึ่งจะช่วยส่วนใดของแสงที่มีข้อมูลเลือกปฏิบัติสำหรับ
ซึ่งจะช่วยกำหนดค่าพารามิเตอร์ให้และการนำเสนอ 2 D ที่เลือกความยาวคลื่นที่มี
ซึ่งจะช่วยตัด ภาพ ตามพารามิเตอร์เป้าหมายที่.
kirschner ofstad skarpeid โฮสต์และ Kohler และเสาฝักบัว( 2004 )นำเสนอ
ซึ่งจะช่วยให้ผลการที่ฟุรเย - เปลี่ยนแปลงอินฟราเรด(ฟุต - อินฟราเรด) microspectroscopic
ซึ่งจะช่วยการศึกษาการใช้แบบเดิมฟุต - อินฟราเรดและการตรวจวิเคราะห์สารเคมีฟุต - อินฟราเรดถ่าย ภาพ ในการตรวจจับที่ denaturation
กระบวนการในระหว่างทำความร้อนและการเชื่อมต่อของ myofibrillar เนื้อเยื่อ
โปรตีน(วัตถุดิบ, 45 , 60 ,และ 70 ° C )โดยสิ้นเชิงจึงได้มีมติในวัวอีกกล้ามเนื้อ.
ที่อินฟราเรด Spectra ของทั้งสารประกอบเปิดเผยว่าที่สำคัญความยาวคลื่น
มีส่วนเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงเพิ่มขึ้นในโครงสร้างที่เฉพาะและลดลงในโครงสร้าง
กล้อง - Helix การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ปรากฏตัวขึ้นมากเห็น
สำหรับ myofibers ที่มากกว่าสำหรับเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อได้ การเปลี่ยนแปลง conformational
เหล่านี้อาจมีความสัมพันธ์กับ denaturation ที่สำคัญเนื้อ
โปรตีนเช่น myosin actin ผิวหน้าและ.
denaturation ระบายความร้อนของโปรตีนที่ได้จาก Elastin ผิวหน้าและ
myofibers จากกล้ามเนื้อ skeletal ได้ศึกษาและลักษณะ
เป็นครั้งแรกโดยทีม inra ที่เครื่องแยกปรมาณูชนิดใช้แม่เหล็กเร่งอิเล็กตรอน Soleil ใน saclay
ประเทศฝรั่งเศสการเข้าสู่บัญชีกว้างขวางและ ประเภท ไฟเบอร์ contractile ใน
ที่เดิม( astruc et al . 2012 ) โครงสร้างรองของโปรตีนเป็นการสืบสวน microspectroscopy
ด้วยรังสีเครื่องแยกปรมาณูชนิดใช้แม่เหล็กเร่งอิเล็กตรอนฟุต - อินฟราเรด ไม่ว่าจะเป็นโปรตีนส่วนประกอบ
เป้าหมายอุณหภูมิ เพิ่มขึ้นส่งผลให้ลดลง
ซึ่งจะช่วยเสริมในโครงสร้างกล้อง - Helix และเพิ่มขึ้นเฉพาะในโครงสร้างแบบแผ่น
ซึ่งจะช่วยได้