PubMed Abstract:
Adenylyl cyclase (AC) converts adenosine triphosphate (ATP) to cyclic adenosine monophosphate, a ubiquitous second messenger that regulates many cellular functions. Recent structural studies have revealed much about the structure and function of mammalian AC but have not fully defined its active site or catalytic mechanism. Four crystal structures were determined of the catalytic domains of AC in complex with two different ATP analogs and various divalent metal ions. These structures provide a model for the enzyme-substrate complex and conclusively demonstrate that two metal ions bind in the active site. The similarity of the active site of AC to those of DNA polymerases suggests that the enzymes catalyze phosphoryl transfer by the same two-metal-ion mechanism and likely have evolved from a common ancestor.
Keywords:
Adenosine Triphosphate, Adenylate Cyclase, Animals, Aspartic Acid, Binding Sites, Catalysis, Crystallography, X-Ray, Deoxyadenine Nucleotides, Dideoxynucleotides, Dimerization, Enzyme Inhibitors, Hydrogen Bonding, Ligands, Magnesium, Manganese, Models, Molecular, Mutation, Protein Conformation, Protein Folding, Rats, Thionucleotides, Zinc
PubMed บทคัดย่อ:
Adenylyl cyclase (AC) แปลง adenosine triphosphate (ATP) เพื่อวงจร adenosine โมโนฟอสเฟต, ร่อซู้ลที่สองที่แพร่หลายที่ควบคุมฟังก์ชั่นโทรศัพท์มือถือจำนวนมาก การศึกษาโครงสร้างล่าสุดได้เปิดเผยมากเกี่ยวกับโครงสร้างและหน้าที่ของ AC เลี้ยงลูกด้วยนม แต่ยังไม่ได้กำหนดไว้อย่างเต็มที่ใช้งานเว็บไซต์หรือกลไกการเร่งปฏิกิริยา สี่โครงสร้างผลึกได้รับการพิจารณาของโดเมนเร่งปฏิกิริยาของ AC ในที่ซับซ้อนที่มีสอง analogs เอทีพีที่แตกต่างกันและไอออนโลหะ divalent ต่างๆ โครงสร้างเหล่านี้มีรูปแบบการเอนไซม์พื้นผิวที่มีความซับซ้อนและแน่ชัดแสดงให้เห็นว่าทั้งสองไอออนโลหะผูกพันในการใช้งานเว็บไซต์ ความคล้ายคลึงกันของเว็บไซต์ที่ใช้งานของ AC เข้ากับผู้ polymerases ดีเอ็นเอแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์กระตุ้นโอน phosphoryl โดยกลไกเดียวกันสองโลหะไอออนและมีแนวโน้มที่มีวิวัฒนาการมาจากบรรพบุรุษร่วมกัน. คำสำคัญ: Adenosine Triphosphate, อะ cyclase, เลี้ยงสัตว์, Aspartic Acid ไซต์ผูก Catalysis ผลึก, X-Ray, Deoxyadenine Nucleotides, Dideoxynucleotides, dimerization เอนไซม์ยับยั้ง, พันธะไฮโดรเจนลิแกนด์, แมกนีเซียม, แมงกานีส, รุ่น, โมเลกุล, การกลายพันธุ์, การคล้อยตามโปรตีนพับโปรตีน, หนู, Thionucleotides สังกะสี
การแปล กรุณารอสักครู่..

PTV บทคัดย่อ :
adenylyl ไซเคลส ( AC ) แปลงอะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต ( ATP ) ไซคลิกทำงานตัวเป็นเกลียว , สองปุ่มที่ควบคุมการทำงานของเซลล์ที่แพร่หลายมาก การศึกษาโครงสร้างล่าสุดได้เปิดเผยมากเกี่ยวกับโครงสร้างและหน้าที่ของ mammalian AC แต่ไม่เต็มที่กำหนดไซต์งานของตนหรือกลไกการเร่งปฏิกิริยาสี่โครงสร้างผลึกเป็นของโดเมนการ AC ในซับซ้อนกับสองสาร ATP ที่แตกต่างและหลากหลายขนาดโลหะไอออน โครงสร้างเหล่านี้มีรูปแบบและพื้นผิวที่ซับซ้อนเอนไซม์ซึ่งแสดงให้เห็นว่าสองไอออนโลหะผูกมัดในไซต์งานความคล้ายคลึงกันของ active site ของ AC ที่สำนักงานปลัดกระทรวงศึกษาธิการพบว่าเอนไซม์ที่เร่งโอนฟ ฟอริลโดยเดียวกันสองโลหะไอออนกลไกและอาจวิวัฒนาการมาจากบรรพบุรุษร่วมกัน คำหลัก :
อะดีโนซีนไตรฟอสเฟตดีนิเลตไซเคลส , , สัตว์ , กรด , เว็บไซต์ , การเร่งปฏิกิริยาโดยผลึกศาสตร์รังสีเอกซ์ deoxyadenine , nucleotides , dideoxynucleotides สหชาต , ผูกเอนไซม์โปรตีน ไฮโดรเจนพันธะลิแกนด์ , แมกนีเซียม , แมงกานีส , แบบจำลองโมเลกุล การกลายพันธุ์ของโปรตีน , โปรตีน , พับ , หนู , thionucleotides สังกะสี
การแปล กรุณารอสักครู่..
