Fig. 4(a–d) shows the micrographs of the buffalo Minas Frescal
cheese samples (control and probiotic) on days 1 and 30 of storage.
Despite the uniaxial compression and stress relaxation tests not
showing any rheological differences between the cheese samples,
on day 1 the cheese samples exhibited a matrix with a more open
structure, when compared with those from day 30.
According to Lobato-Calleros et al. (2007), this fact could be attributed to the presence of numerous small void spaces in the protein network, which would affect the interactions between the casein chains, favoring the formation of a porous and more open protein structure.
However, on day 30 both cheese samples showed a more
compact structure, with fewer void spaces, indicating a closed protein network because of casein alignment, which could be due to
increased syneresis.
Tunick et al. (1993) reported that during refrigerated storage of cheese, protein–protein and calcium-protein interactions undergo partial reversal as calcium dissociates from the casein aggregates and water interacts with paracasein.
Eventually, casein aggregates disintegrate into a loose structure,
which allows fat globules to coalesce (Tunick et al., 1993).
During the short storage time of cheese, Morales-Celaya et al. (2012) also observed that the channels between casein strands tended to lose definition and, therefore, adjacent casein strands were very close to
มะเดื่อ 4 (-d) แสดงให้เห็น micrographs ของควาย Minas Frescal
ตัวอย่างชีส (การควบคุมและโปรไบโอติก) ในวันที่ 1 และ 30 ของการจัดเก็บ.
แม้จะมีการบีบอัดแกนเดียวและการทดสอบการผ่อนคลายความเครียดที่ไม่ได้
แสดงให้เห็นถึงความแตกต่างระหว่างการไหลตัวอย่างชีส
ในวันที่ 1 ตัวอย่างชีสแสดงเมทริกซ์ที่มีการเปิดกว้างมากขึ้น
โครงสร้างเมื่อเทียบกับผู้ที่มาจากวันที่ 30
ตามที่บาโต-Calleros et al, (2007), ความเป็นจริงนี้สามารถนำมาประกอบกับการปรากฏตัวของช่องว่างช่องว่างขนาดเล็กจำนวนมากในเครือข่ายของโปรตีนซึ่งจะส่งผลกระทบต่อการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่มเคซีนนิยมการก่อตัวของโครงสร้างโปรตีนที่มีรูพรุนและเปิดกว้างมากขึ้น.
อย่างไรก็ตามในวันที่ 30 ทั้งสอง ตัวอย่างชีสแสดงให้เห็นมากขึ้น
โครงสร้างขนาดเล็กที่มีช่องว่างช่องว่างน้อยลงแสดงให้เห็นเครือข่ายโปรตีนปิดเพราะของการจัดตำแหน่งเคซีนซึ่งอาจจะเกิดจากการ
เพิ่มขึ้น syneresis.
Tunick et al, (1993) รายงานว่าระหว่างการเก็บรักษาในตู้เย็นของชีส, ปฏิกริยาระหว่างโปรตีนและแคลเซียมโปรตีนบางส่วนได้รับการโอนกลับแคลเซียม dissociates จากมวลเคซีนและน้ำมีปฏิสัมพันธ์กับ paracasein.
ในที่สุดเคซีนสลายมวลรวมในโครงสร้างหลวม
ซึ่งจะช่วยให้ข้นไขมัน เชื่อมต่อกัน (Tunick et al., 1993).
ในช่วงเวลาการเก็บรักษาสั้นของชีสโมราเลส Celaya-et al, (2012) นอกจากนี้ยังตั้งข้อสังเกตว่าช่องระหว่างเส้นเคซีนมีแนวโน้มที่จะสูญเสียความหมายและมีเส้นเคซีนที่อยู่ติดกันมีความใกล้ชิดกับ
การแปล กรุณารอสักครู่..
