Selenium compounds exert their biol

Selenium compounds exert their biological effects either directly or by being incorporated into enzymes and other bio-active proteins. The main inorganic dietary form of selenium is sodium selenite (Na2SeO3). In the organic forms selenomethionine and selenocysteine, a selenium atom is present in the position occupied by a sulfur atom in the amino acids methionine and cysteine. Se-methylselenocysteine is selenocysteine modified by the replacement of the hydrogen atom with a methyl group on the selenium atom.


Metabolism of Selenium Compounds

In the 1960s the code for the incorporation of amino acids into proteins by tRNA assigned 20 amino acids to 61 of the 64 possible triplet codons (eg, cysteine as UGU or UGC). In the 1990s it was discovered the UGA not only acts as a stop codon, but as a codon for the incorporation of selenocysteine into amino acids. This discovery made UGA the second known dual-function codon, along with AUG (which acts as an initiator as well as a codon for methionine incorporation). The discovery also made selenocysteine the "21st amino acid".

In contrast to the specific incorporation of selenium into proteins as selenocysteine coded-for by UAG, however, non-specific incorporation of can occur when selenomethionine is erroneously incorporated instead of methionine or when selenocysteine is erroneously incorporated where cysteine was the correct amino acid. Non-specific incorporation of selenium into protein can be toxic [MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY; Hatfield,DL; 22(11):3565-3576 (2002)]. Se-methylselenocysteine, however, cannot be specifically or non-specifically incorporated into protein, and is rapidly metabolized to (CH3)2Se & (CH3)3Se+ excretory products) [THE JOURNAL OF NUTRITION; Ip,C; 128(11):1845-1854 (1998)]. Exogenous selenium from both organic and inorganic sources must be converted into hydrogen selenide (H2Se) before it is incorporated into selenoproteins (as selenocysteine).

There are nearly 30 known selenoproteins containing selenocysteine. Selenocysteine is the active site of the antioxidant enzymes glutathione peroxidase and thioredoxin reductase, for example. Glutathione peroxidase is the most abundant selenoprotein in mammals. Thioredoxin reductase not only maintains cell proteins in a reduced state, it is essential for providing the deoxyribonucleases required for DNA synthesis [JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY; Holmgren,A; 264(24):13963-13966 (1989)]. Deiodinases (D1,D2,D3) required for activation and deactivation of T4 thyroid hormone to T3 forms are selenium-containing enzymes [ENDOCRINE REVIEWS; Bianco,AC; 23(1):38-89 (2002)]. Thiol (−SH) compounds can be antioxidant reducing agents (by hydrogen atom donation), but selenium (which sits below sulfur in the same column of the periodic table) is more nucleophilic (electron-rich) and therefore more able to release the hydrogen. Selenium has a 15% longer bond-length than sulfur, which facilitates the formation of selenium-sulfur bonds at the catalytic sites [PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES (USA); Gromer,S; 100(22):126180-12623 (2003)]. The presence of selenocysteine rather than cysteine in thioredoxin reductase not only increases catalytic activity 100−fold, but optimizes the activity at physiological pH [JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY; Zhong,L; 275(24):18121-18128

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สารประกอบเกลือแรงผลทางชีวภาพของพวกเขาโดยตรง หรือ โดยการรวมเป็นเอนไซม์และโปรตีนอื่น ๆ ใช้งานไบโอ แบบฟอร์มอาหารอนินทรีย์หลักของเกลือคือ โซเดียม selenite (Na2SeO3) ในรูปแบบอินทรีย์ selenomethionine selenocysteine อะตอมเกลืออยู่ในตำแหน่งด้วยอะตอมกำมะถันกรดอะมิโน methionine และ cysteine Se methylselenocysteine selenocysteine ปรับเปลี่ยน โดยการแทนที่ของอะตอมไฮโดรเจนกับกลุ่ม methyl ในอะตอมเกลือได้ เมแทบอลิซึมของสารเกลือ ในปี 1960 รหัสสำหรับจดทะเบียนของกรดอะมิโนในโปรตีนโดย tRNA กับกรดอะมิโน 20 61 64 เป็น triplet codons (เช่น cysteine เป็น UGC หรือ UGU) ในปี 1990 ได้ถูกค้นพบมหาวิทยาลัยจอร์เจียไม่เพียงแต่ทำหน้าที่เป็นรหัสพันธุกรรมหยุด แต่ เป็นรหัสพันธุกรรมสำหรับจดทะเบียนของ selenocysteine เป็นกรดอะมิโน การค้นพบนี้ได้มหาวิทยาลัยจอร์เจียสองรู้จักฟังก์ชันคู่รหัสพันธุกรรม พร้อมกับ AUG (ซึ่งทำหน้าที่เป็นอุปกรณที่เป็นรหัสพันธุกรรมสำหรับ methionine ประสาน) การค้นพบยังได้ selenocysteine "21 กรดอะมิโน" ตรงข้ามการจดทะเบียนเฉพาะของเกลือเป็นโปรตีนเป็น selenocysteine รหัสสำหรับโดยสหภาพแรงงาน ไร ประสานไม่เฉพาะเจาะจงอาจเกิดเมื่อรวม selenomethionine ตั้งใจ แทน methionine หรือตั้งใจรวม selenocysteine ที่ cysteine เป็นกรดอะมิโนที่ถูกต้อง จดทะเบียนไม่ใช่เฉพาะของเกลือเป็นโปรตีนสามารถพิษ [ระดับโมเลกุลและเซลล์ชีววิทยา แฮทฟิลด์ DL 22 (11): 3565-3576 (2002)] Se-methylselenocysteine อย่างไรก็ตาม ไม่โดยเฉพาะ หรือไม่โดยรวมอยู่ในโปรตีน และอย่างรวดเร็วเป็น metabolized 2Se (CH3) และ (CH3) 3Se + ขับถ่ายผลิตภัณฑ์) [สมุดโภชนาการ Ip, C 128 (11): 1845-1854 (1998)] ต้องสามารถแปลงเกลือบ่อยจากแหล่งทั้งอินทรีย์ และอนินทรีย์เป็น selenide ไฮโดรเจน (H2Se) ก่อนที่มันจะรวมอยู่ใน selenoproteins (เป็น selenocysteine) มีเกือบ 30 selenoproteins รู้จักประกอบด้วย selenocysteine Selenocysteine มีไซต์ใช้งานอยู่ของการต้านอนุมูลอิสระเอนไซม์ไธ peroxidase และ thioredoxin reductase ตัวอย่าง กลูตาไธโอน peroxidase เป็น selenoprotein มากที่สุดในการเลี้ยงลูกด้วยนม Thioredoxin reductase ไม่เพียงแต่รักษาเซลล์โปรตีนในรัฐลดลง มันเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการให้บริการ deoxyribonucleases ที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ดีเอ็นเอ [สมุดของชีวภาพเคมี Holmgren, A 264 (24): 13963-13966 (1989)] Deiodinases (ดี 3 ง 1, D2 ) จำเป็นสำหรับการเปิดใช้งานและปิดใช้งาน T4 ไทรอยด์ฮอร์โมนเพื่อฟอร์ม T3 มีเกลือที่ประกอบด้วยเอนไซม์ [รีวิวจากต่อมไร้ท่อ Bianco, AC 23 (1): 38-89 (2002)] สาร thiol (−SH) สามารถต้านอนุมูลอิสระตัวแทนลดลง (จากไฮโดรเจนอะตอมบริจาค), แต่เกลือ (ซึ่งอยู่ด้านล่างในคอลัมน์เดียวกันของตารางธาตุกำมะถัน) nucleophilic มาก (อิเล็กตรอนริช) และดังมากขึ้นสามารถจะปล่อยไฮโดรเจน เกลือได้ 15% อีกต่อไปความยาวพันธะมากกว่ากำมะถัน ซึ่งอำนวยความสะดวกในการก่อตัวของเกลือกำมะถันพันธบัตรที่อเมริกาตัวเร่งปฏิกิริยา [ตอนของเดอะชาติสถาบันของวิทยาศาสตร์ (สหรัฐอเมริกา); Gromer, S 100 (22): 126180-12623 (2003)] สถานะของ selenocysteine มากกว่า cysteine ใน thioredoxin reductase ไม่เพียงแต่เพิ่มกิจกรรมตัวเร่งปฏิกิริยา 100−fold แต่ปรับกิจกรรมที่ pH สรีรวิทยา [สมุดของชีวภาพเคมี ต๋ง L 275 (24): 18121 18128

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สารซีลีเนียมออกแรงผลกระทบทางชีวภาพของพวกเขาไม่ว่าจะโดยตรงหรือโดยการถูกรวมอยู่ในเอนไซม์และโปรตีนชีวภาพที่ใช้งานอื่น ๆ รูปแบบการบริโภคอาหารหลักนินทรีย์ของซีลีเนียมเป็นโซเดียมยิบ (Na2SeO3) ในรูปแบบอินทรีย์ selenomethionine และ selenocysteine, อะตอมซีลีเนียมมีอยู่ในตำแหน่งที่ถูกครอบครองโดยอะตอมกำมะถันในกรดอะมิโน methionine และ cysteine Se-methylselenocysteine ​​เป็น selenocysteine ​​แก้ไขโดยการเปลี่ยนของอะตอมไฮโดรเจนที่มีกลุ่มเมธิลในอะตอมซีลีเนียม. การเผาผลาญสารซีลีเนียมในทศวรรษที่ 1960 รหัสสำหรับการรวมตัวกันของกรดอะมิโนเข้าสู่โปรตีนโดย tRNA ที่ได้รับมอบหมาย 20 กรดอะมิโนถึง 61 ของ 64 codons แฝดที่เป็นไปได้ (เช่น cysteine ​​เป็น UGU หรือ UGC) ในปี 1990 มันถูกค้นพบ UGA ไม่เพียง แต่ทำหน้าที่เป็น codon หยุด แต่เป็น codon สำหรับการรวมตัวของ selenocysteine ​​เป็นกรดอะมิโน การค้นพบนี้ทำให้ UGA ที่สองเป็นที่รู้จักใน codon คู่ฟังก์ชั่นพร้อมกับสิงหาคม (ซึ่งทำหน้าที่เป็นผู้ริเริ่มเช่นเดียวกับ codon สำหรับการรวมตัว methionine) การค้นพบนี้ยังทำ selenocysteine ​​ว่า "กรดอะมิโน 21". ในทางตรงกันข้ามกับการรวมตัวกันที่เฉพาะเจาะจงของซีลีเนียมเข้าไปในโปรตีนเป็น selenocysteine ​​รหัส-โดย UAG อย่างไรก็ตามการรวมตัวกันไม่เฉพาะเจาะจงของสามารถเกิดขึ้นเมื่อ selenomethionine เป็นนิติบุคคลที่จัดตั้งสมควรแทน methionine หรือเมื่อ selenocysteine เป็นนิติบุคคลที่จัดตั้งสมควรที่ cysteine ​​เป็นกรดอะมิโนที่ถูกต้อง การรวมตัวกันไม่เฉพาะเจาะจงของซีลีเนียมเข้าไปในโปรตีนที่สามารถเป็นพิษ [ชีววิทยาโมเลกุลและเซลล์; ฮัท DL; 22 (11): 3565-3576 (2002)] Se-methylselenocysteine ​​แต่ไม่สามารถโดยเฉพาะหรือไม่โดยเฉพาะรวมอยู่ในโปรตีนและถูกเผาผลาญอย่างรวดเร็ว (CH3) 2SE และ (CH3) 3SE + ผลิตภัณฑ์ขับถ่าย) [วารสารโภชนาการ; Ip, C; 128 (11): 1845-1854 (1998)] ซีลีเนียมจากแหล่งภายนอกทั้งอินทรีย์และอนินทรีจะต้องถูกแปลงเป็นไฮโดรเจน selenide (H2Se) ก่อนที่จะถูกรวมอยู่ใน selenoproteins (ตามที่ selenocysteine). มีเกือบ 30 selenoproteins ที่รู้จักกันมี selenocysteine Selenocysteine ​​เป็นเว็บไซต์ที่ใช้งานของสารต้านอนุมูลอิสระเอนไซม์ peroxidase กลูตาไธโอนและ reductase Thioredoxin ยกตัวอย่างเช่น กลูตาไธโอนเปอร์ออกเป็น selenoprotein มากที่สุดในเลี้ยงลูกด้วยนม reductase Thioredoxin ไม่เพียง แต่รักษาโปรตีนของเซลล์ในสภาพที่ลดลงก็เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการให้บริการ deoxyribonucleases ที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ดีเอ็นเอ [วารสารทางชีวภาพเคมี; ฮัวเกรน, A; 264 (24): 13,963-13,966 (1989)] Deiodinases (D1, D2, D3) ที่จำเป็นสำหรับการเปิดใช้และการเสื่อมของ T4 ไทรอยด์ฮอร์โมนในรูปแบบ T3 มีเอนไซม์ที่มีซีลีเนียม [ความคิดเห็นต่อมไร้ท่อ; บล็องก์, AC; 23 (1): 38-89 (2002)] thiol (-sh) สาร antioxidant ที่สามารถรีดิวซ์ (โดยบริจาคอะตอมไฮโดรเจน) แต่ซีลีเนียม (ซึ่งนั่งอยู่ด้านล่างกำมะถันในคอลัมน์เดียวกันของตารางธาตุ) เป็น nucleophilic มากขึ้น (อิเล็กตรอนที่อุดมไปด้วย) และอื่น ๆ อีกมากมายดังนั้นจึงสามารถที่จะปล่อยไฮโดรเจน . ซีลีเนียมมี 15% อีกต่อไปตราสารหนี้ที่มีความยาวกว่ากำมะถันซึ่งจะเอื้อต่อการก่อตัวของพันธบัตรกำมะถันซีลีเนียมที่เว็บไซต์ปัจจัย [กิจการของสถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์แห่งชาติ (USA); Gromer, S; 100 (22): 126,180-12,623 (2003)] การปรากฏตัวของ selenocysteine ​​มากกว่า cysteine ​​ใน reductase Thioredoxin ไม่เพียง แต่เพิ่มการเร่งปฏิกิริยา 100 เท่า แต่เพิ่มประสิทธิภาพกิจกรรมที่ pH สรีรวิทยา [วารสารทางชีวภาพเคมีนั้น Zhong, L; 275 (24): 18,121-18,128

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สารประกอบซีลีเนียม ออกแรงผลกระทบทางชีวภาพ ทั้งโดยตรงหรือโดยการรวมเข้ากับเอนไซม์และอื่น ๆไบโอแอคทีฟโปรตีน หลักในรูปแบบของซีลีเนียมอนินทรีย์คือโซเดียมซีลีไนต์ ( na2seo3 ) ในอินทรีย์และรูปแบบซีลีโนเมทไธโอนีนซีลีโนซิสตีอีน , ซีลีเนียม อะตอมอยู่ในตำแหน่งครอบครองโดยซัลเฟอร์อะตอมในกรดอะมิโนเมทไธโอนีน และซิสเตอีน .เซ methylselenocysteine เป็นซีลีโนซิสตีอีนแก้ไขโดยการแทนที่ของอะตอมไฮโดรเจนมีกลุ่มเมทิลในซีลีเนียม อะตอม




การเผาผลาญสารเซเลเนียมใน 1960 รหัสสำหรับการรวมตัวของกรดอะมิโนในโปรตีนโดยการเมารถมอบหมาย 20 กรดอะมิโนถึง 61 จาก 64 เป็นไปได้สามซิส ( เช่น ซิสเตอีน เป็น ugu หรือ UGC )ในช่วงต้นปี 1990 มันถูกค้นพบ Uga ไม่เพียง แต่ทำหน้าที่เป็นรหัสหยุด แต่เป็นรหัสสำหรับการรวมตัวของซีลีโนซิสตีอินไปเป็นกรดอะมิโน การค้นพบนี้ทำให้ Uga ที่สองรู้จักฟังก์ชั่น Dual codon พร้อมกับส.ค. ( ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวริเริ่มปฏิกิริยา รวมทั้งการส่งเสริมให้มีเมทไธโอนีน ) การค้นพบทำให้ซีลีโนซิสตีอีน " กรด " อะมิโน 21

ในทางตรงกันข้ามกับการเฉพาะของซีลีเนียมในโปรตีนเป็นซีลีโนซิสตีอินรหัส โดยอนุมัติ อย่างไรก็ตาม ไม่ใช่เฉพาะการเกิดขึ้นเมื่อซีลีโนเมทไธโอนีนเป็นผลรวมแทนของเมทไธโอนีนหรือเมื่อซีลีโนซิสตีอีนเป็นผลรวมที่ซีสเตอีน เป็นกรดอะมิโนที่ถูกต้องไม่เฉพาะเจาะจงการซีลีเนียมเป็นโปรตีนสามารถเป็นพิษ [ โมเลกุลและเซลล์ ชีววิทยา , ฮัท , DL ; 22 ( 11 ) : 3565-3576 ( 2002 ) ] เซ methylselenocysteine แต่ไม่สามารถเจาะจงหรือไม่รวมเฉพาะในโปรตีน และอย่างรวดเร็วเผาผลาญ ( CH3 ) 2se & ( CH3 ) 3se ผลิตภัณฑ์ขับถ่าย ) [ วารสารโภชนาการ ; IP C ; 128 ( 11 ) : 1845-1854 ( 1998 ) ]ซีลีเนียมจากภายนอกทั้งอินทรีย์ และอนินทรีย์แหล่งต้องแปลงเป็นไฮโดรเจนเซเลไนด์ ( h2se ) ก่อนที่จะถูกรวมเข้าไปใน selenoproteins ( ซีลีโนซิสตีอีน )

มีเกือบ 30 รู้จัก selenoproteins ที่มีซีลีโนซิสตีอีน . ซีลีโนซิสตีอีนเป็นเว็บไซต์ที่ใช้งานของสารต้านอนุมูลอิสระเอนไซม์กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส และเอนไซม์ thioredoxin ตัวอย่างเช่นกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสเป็นซีลีโนโปรตีนที่มีมากที่สุดในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม thioredoxin และไม่เพียง แต่รักษาโปรตีนลดลงเซลล์ในรัฐ มันเป็นสิ่งจำเป็นเพื่อให้ระบบประเมินที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ DNA [ วารสารเคมีชีวภาพ โฮล์มเกรน , ; 0 ( 24 ) : 13963-13966 ( 1989 ) ] deiodinases ( D1 , D2 ,D3 ) ที่จำเป็นสำหรับการเปิดใช้งานและการเสื่อมของไทรอยด์ฮอร์โมน T3 T4 รูปแบบมีซีลีเนียมที่มีเอนไซม์ [ ต่อมไร้ท่อความคิดเห็น ; Bianco , AC ; 23 ( 3 ) : 38-89 ( 2002 ) ] ขนาด ( − SH ) สารประกอบที่สามารถลดตัวแทนสารต้านอนุมูลอิสระ ( โดยอะตอมไฮโดรเจนบริจาค )แต่ซีลีเนียม ( ซึ่งตั้งอยู่ด้านล่างกำมะถันในคอลัมน์เดียวกันของตารางธาตุ ) nucleophilic มากขึ้น ( อิเล็กตรอนที่อุดมไปด้วย ) และขึ้นจึงสามารถปลดปล่อยไฮโดรเจน ซีลีเนียม มีความยาวกว่า 15 % ยาวพันธบัตรกำมะถันซึ่งจะเอื้อต่อการก่อตัวของพันธบัตรกำมะถันซีลีเนียมในการเว็บไซต์ [ กิจการของสถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์แห่งชาติ ( USA ) gromer , S ; 100 ( 22 ) : 126180-12623 ( 2003 ) ]การปรากฏตัวของซีลีโนซิสตีอีนมากกว่าซีสเตอีนใน thioredoxin และไม่เพียง แต่เพิ่มความว่องไว 100 −พับ แต่เพิ่มกิจกรรมที่นิตยสาร Ph [ สรีรวิทยาเคมีชีวภาพ จง , l ;
18121-18128 275 ( 24 ) :