The accumulation of Late Embryogene

The accumulation of Late Embryogenesis Abundant (LEA) proteins in plants is associated with tolerance against
stresses such as freezing and desiccation. Two main functions have been attributed to LEA proteins: membrane
stabilization and enzyme protection. We have hypothesized previously that LEA7 from Arabidopsis thaliana
may stabilize membranes because it interacts with liposomes in the dry state. Herewe show that LEA7, contrary
to this expectation, did not stabilize liposomes during drying and rehydration. Instead, it partially preserved the
activity of the enzyme lactate dehydrogenase (LDH) during drying and freezing. Fourier-transform infrared
(FTIR) spectroscopy showed no evidence of aggregation of LDH in the dry or rehydrated state under conditions
that lead to complete loss of activity. To approximate the complex influence of intracellular conditions on the protective
effects of a LEA protein in a convenient in-vitro assay, we measured the activity of two Arabidopsis enzymes
(glucose-6-P dehydrogenase and ADP-glucose pyrophosphorylase) in total soluble leaf protein extract
(Arabidopsis soluble proteome, ASP) after drying and rehydration or freezing and thawing. LEA7 partially preserved
the activity of both enzymes under these conditions, suggesting its role as an enzyme protectant
in vivo. Further FTIR analyses indicated the partial reversibility of protein aggregation in the dry ASP during rehydration.
Similarly, aggregation in the dry ASP was strongly reduced by LEA7. In addition, mixtures of LEA7
with sucrose or verbascose reduced aggregation more than the single additives, presumably through the effects
of the protein on the H-bonding network of the sugar glasses.
© 2015 Elsevier B.V. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สะสมของสายการเกิดเอ็มบริโอมากหนังโปรตีนในพืชที่สัมพันธ์กับการยอมรับจากความเครียดถึงจุดเยือกแข็งและ desiccation มีการบันทึกหน้าที่สองหลัก LEA โปรตีน: เมมเบรนป้องกันเสถียรภาพและเอนไซม์ เราได้ตั้งสมมติฐานว่าก่อนหน้านี้ที่ LEA7 จาก Arabidopsis thalianaอาจมุ่งเข้าเนื่องจากมันโต้ตอบกับ liposomes ในสภาพแห้ง ดู Herewe ที่ LEA7 ตรงกันข้ามการคาดหวังนี้ ได้ไม่อยู่ดี liposomes แห้งและ rehydration แทน มันบางส่วนเก็บรักษาไว้กิจกรรมของเอนไซม์ lactate dehydrogenase (LDH) ในระหว่างการอบแห้ง และแช่แข็ง การแปลงฟูรีเยช่วงอินฟราเรดก (FTIR) แสดงให้เห็นว่าไม่มีหลักฐานของการรวมกลุ่มของ LDH ในสภาวะแห้ง หรือ rehydrated ภายใต้เงื่อนไขที่นำการขาดทุนของกิจกรรม การประมาณอิทธิพลซับซ้อน intracellular เงื่อนไขในการป้องกันลักษณะพิเศษของโปรตีน LEA ในวิเคราะห์สะดวกเครื่อง เราวัดกิจกรรมของเอนไซม์ Arabidopsis สอง(dehydrogenase กลูโคส-6-P และ pyrophosphorylase น้ำตาลใน ADP) ในใบรวมละลายโปรตีนสกัด(Arabidopsis ละลาย proteome, ASP) หลังจากแห้ง rehydration หรือแช่แข็ง และ thawing LEA7 เก็บรักษาไว้บางส่วนกิจกรรมของเอนไซม์ทั้งสองภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ การแนะนำของบทบาทเป็นการ protectant เอนไซม์ในสัตว์ทดลอง วิเคราะห์ FTIR เพิ่มเติมระบุ reversibility บางส่วนของโปรตีนรวมใน ASP แห้งระหว่าง rehydrationในทำนองเดียวกัน รวมใน ASP แห้งถูกขอลดลง โดย LEA7 นอกจากนี้ ส่วนผสมของ LEA7ซูโครสหรือ verbascose ลดรวมมากกว่าสารเดียว ทับผ่านผลของโปรตีนบน H-ประสานเครือข่ายของแก้วน้ำตาล© 2015 Elsevier b.v สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การสะสมของปลาย embryogenesis มากมาย (LEA)
โปรตีนในพืชมีความเกี่ยวข้องกับความอดทนกับความเครียดเช่นการแช่แข็งและผึ่งให้แห้ง หน้าที่หลักสองได้รับการบันทึกให้โปรตีนหน่วยงาน LEA:
เมมเบรนมีเสถียรภาพและการป้องกันเอนไซม์ เราได้ตั้งสมมติฐานก่อนหน้านี้ว่า LEA7 จาก Arabidopsis thaliana
อาจรักษาเสถียรภาพของเยื่อเพราะมันมีการโต้ตอบกับไลโปโซมในสภาพแห้ง Herewe แสดงให้เห็นว่า LEA7
ตรงกันข้ามความคาดหวังนี้ไม่ได้รักษาเสถียรภาพของไลโปโซมระหว่างการอบแห้งและการคืน แต่จะมีบางส่วนที่เก็บรักษาไว้การทำงานของเอนไซม์นม dehydrogenase (LDH) ในระหว่างการอบแห้งและแช่แข็ง
ฟูริเยร์-เปลี่ยนอินฟราเรด
(FTIR) สเปกโทรสโกแสดงให้เห็นหลักฐานของการรวมตัวของ LDH ในสภาพแห้งหรือ rehydrated
ไม่มีภายใต้เงื่อนไขที่นำไปสู่การสูญเสียที่สมบูรณ์ของกิจกรรม ที่ใกล้เคียงกับอิทธิพลที่ซับซ้อนของสภาพเซลล์ในการป้องกันผลกระทบของโปรตีนหน่วยงาน LEA ในความสะดวกสบายในหลอดทดลองทดสอบเราวัดการทำงานของเอนไซม์ Arabidopsis (dehydrogenase กลูโคส-6-P และ pyrophosphorylase ADP-กลูโคส) ในโปรตีนใบที่ละลายได้ทั้งหมด สกัด(Arabidopsis โปรตีนที่ละลายน้ำได้ ASP) หลังจากการอบแห้งและการคืนหรือแช่แข็งและละลาย บางส่วนเก็บรักษาไว้ LEA7 กิจกรรมของเอนไซม์ทั้งสองภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ชี้ให้เห็นบทบาทของตัวเองในฐานะที่เป็น protectant เอนไซม์ในร่างกาย นอกจาก FTIR วิเคราะห์ระบุ reversibility บางส่วนของการรวมโปรตีนใน ASP แห้งในช่วงคืน. ในทำนองเดียวกันการรวมตัวใน ASP แห้งลดลงอย่างมากจาก LEA7 นอกจากนี้ผสม LEA7 กับน้ำตาลซูโครสหรือรวมลดลง verbascose มากกว่าสารเดียวน่าจะผ่านผลของโปรตีนบนเครือข่ายH-พันธะของแว่นตาน้ำตาล. © 2015 Elsevier BV สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การสะสมของสายขดงอมากมาย ( Lea ) โปรตีนในพืชที่เกี่ยวข้องกับความอดทนต่อ
ความเครียดเช่นการแช่แข็งและผึ่งให้แห้ง สองฟังก์ชันหลักได้รับการบันทึกวิลเลียมทุ่งหญ้า : เสถียรภาพเยื่อ
และป้องกันเอนไซม์ เราได้ตั้งสมมุติฐานไว้ก่อนหน้านี้ว่า lea7 จาก Arabidopsis thaliana
อาจทำให้เยื่อ เพราะมันมีปฏิกิริยากับไลโปโซมใน สภาพแห้ง herewe แสดงให้เห็นว่า lea7 ตรงกันข้าม
ความคาดหวังนี้ ไม่ได้ทำให้ตัวในระหว่างการอบแห้งและศึกษา . แต่มันรักษาบางส่วน
กิจกรรมของเอนไซม์ lactate dehydrogenase ( LDH ) ในระหว่างการอบแห้งและแข็ง ฟูเรียร์ทรานฟอร์มอินฟราเรด
สเปกโทรสโคปี ( FTIR ) ไม่พบหลักฐานของการรวมตัวของ LDH ในบริการหรือได้ทำการ รีไฮเดรทมรัฐภายใต้เงื่อนไขที่นำไปสู่การสูญเสีย
ทํากิจกรรม เพื่อประมาณค่าอิทธิพลของเงื่อนไขที่ซับซ้อนภายในผลป้องกัน
ของทุ่งหญ้าโปรตีนในการทดสอบในหลอดทดลองที่สะดวก เราวัดกิจกรรมของเอนไซม์
2 Arabidopsis( เนส glucose-6-p pyrophosphorylase กลูโคสและ ADP ) ปริมาณโปรตีนที่สกัดจากใบ
( Arabidopsis ละลายโปรตีน , ASP ) หลังจากการอบแห้งและศึกษาหรือการแช่แข็งและการละลาย lea7 รักษาบางส่วน
กิจกรรมของเอนไซม์ทั้งสองภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ชี้ให้เห็นบทบาทของเอนไซม์ป้องกัน
ในสิ่งมีชีวิต( เพิ่มเติม วิเคราะห์ พบอกบางส่วนของโปรตีนรวมใน ASP บริการในระหว่างศึกษา .
โดยรวมใน ASP บริการถูกขอลดลง lea7 . นอกจากนี้ สัดส่วนของ lea7
กับน้ำตาลทรายหรือ verbascose ลดลงรวมกว่าสารเดี่ยว น่าจะผ่านผล
ของโปรตีนบนพันธะเครือข่ายของน้ำตาลแว่น
สงวนลิขสิทธิ์ปี 2015 สามารถนำเสนอสงวนสิทธิ์ทั้งหมด