Peroxidases (EC number 1.11.1.x) ar

Peroxidases (EC number 1.11.1.x) are a large family of enzymes that typically catalyze a reaction of the form:

ROOR' + electron donor (2 e-) + 2H+ → ROH + R'OH
For many of these enzymes the optimal substrate is hydrogen peroxide, but others are more active with organic hydroperoxides such as lipid peroxides. Peroxidases can contain a heme cofactor in their active sites, or alternately redox-active cysteine or selenocysteine residues.

The nature of the electron donor is very dependent on the structure of the enzyme.

For example, horseradish peroxidase can use a variety of organic compounds as electron donors and acceptors. Horseradish peroxidase has an accessible active site, and many compounds can reach the site of the reaction.
Because there is a very closed active site, for an enzyme such as cytochrome c peroxidase, the compounds that donate electrons are very specific.
While the exact mechanisms have yet to be elucidated, peroxidases are known to play a part in increasing a plant's defenses against pathogens.[1] Peroxidases are sometimes used as histological marker. Cytochrome c peroxidase is used as a soluble, easily purified model for cytochrome c oxidase.

The glutathione peroxidase family consists of 8 known human isoforms. Glutathione peroxidases use glutathione as an electron donor and are active with both hydrogen peroxide and organic hydroperoxide substrates. Gpx1, Gpx2, Gpx3, and Gpx4 have been shown to be selenium-containing enzymes, whereas Gpx6 is a selenoprotein in humans with cysteine-containing homologues in rodents.

Amyloid beta, when bound to heme, has been shown to have peroxidase activity.[2]

A typical group of peroxidases are the haloperoxidases. This group is able to form reactive halogen species and, as a result, natural organohalogen substances.

A majority of peroxidase protein sequences can be found in the PeroxiBase database.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Peroxidases (EC หมายเลข 1.11.1.x) เป็นครอบครัวขนาดใหญ่ของเอนไซม์ที่ปกติสถาบันปฏิกิริยาของแบบฟอร์ม:ROOR' + บริจาคอิเล็กตรอน (2 e-) + H 2 + → ROH + R'OHของเอนไซม์เหล่านี้กับพื้นผิวที่ดีที่สุดคือ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ แต่คนอื่น ๆ ขึ้นอยู่กับ hydroperoxides อินทรีย์เช่นไขมัน peroxides Peroxidases ประกอบด้วย cofactor heme ในการใช้งานเว็บ ไซต์ มาระหว่างใช้งาน redox cysteine หรือ selenocysteine ตกธรรมชาติของผู้บริจาคอิเล็กตรอนมากขึ้นอยู่กับโครงสร้างของเอนไซม์นี้ได้ตัวอย่าง horseradish peroxidase สามารถใช้ความหลากหลายของสารอินทรีย์เป็นผู้บริจาคอิเล็กตรอนและ acceptors การเข้าใช้งานไซต์มี horseradish peroxidase และสารประกอบจำนวนมากสามารถเข้าถึงไซต์ของปฏิกิริยาเนื่องจากมีการปิดมากใช้งานไซต์ มีเอนไซม์เช่น cytochrome c peroxidase สารประกอบที่บริจาคอิเล็กตรอนเฉพาะเจาะจงมากในขณะที่กลไกที่แน่นอนยังไม่มี elucidated, peroxidases ทราบว่าเล่นเป็นส่วนหนึ่งในการเพิ่มของพืชป้องกันต่อต้านโรค[1] peroxidases บางครั้งใช้เป็นเครื่องหมายที่สรีรวิทยา ใช้ cytochrome c peroxidase เป็นแบบละลายน้ำ บริสุทธิ์ง่ายสำหรับ cytochrome c oxidaseครอบครัว peroxidase กลูตาไธโอนประกอบด้วย 8 isoforms มนุษย์รู้จัก กลูตาไธโอน peroxidases ใช้กลูตาไธโอนเป็นการบริจาคอิเล็กตรอน และอยู่กับไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์และพื้นผิว hydroperoxide อินทรีย์ Gpx1, Gpx2, Gpx3 และ Gpx4 ได้ถูกแสดงให้เกลือที่ประกอบด้วยเอนไซม์ Gpx6 เป็น selenoprotein ในมนุษย์ด้วยประกอบด้วย cysteine homologues ในงานแอมีลอยด์บีตา กับ heme เมื่อมีการแสดงมี peroxidase กิจกรรม[2]กลุ่มทั่วไปของ peroxidases ได้ haloperoxidases กลุ่มนี้จะสามารถฟอร์มชนิดฮาโลเจนปฏิกิริยา การ เป็น ผล สาร organohalogen ธรรมชาติส่วนใหญ่ลำดับโปรตีน peroxidase สามารถพบได้ในฐานข้อมูล PeroxiBase

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

peroxidases (หมายเลข EC 1.11.1.x) เป็นครอบครัวขนาดใหญ่ของเอนไซม์ที่มักจะกระตุ้นปฏิกิริยาของรูปแบบ: ROOR '+ บริจาคอิเล็กตรอน (e-2) + 2H + →ต้า + R'OH สำหรับส่วนมากของเอนไซม์เหล่านี้ที่ดีที่สุด พื้นผิวเป็นไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ แต่คนอื่น ๆ มีการใช้งานมากยิ่งขึ้นด้วย hydroperoxides อินทรีย์เช่นไขมันเปอร์ออกไซด์ peroxidases สามารถมีปัจจัย heme ในเว็บไซต์ที่ใช้งานของพวกเขาหรือสลับ cysteine ​​รีดอกซ์ที่ใช้งานหรือ selenocysteine ​​ตกค้างธรรมชาติของผู้บริจาคอิเล็กตรอนมากขึ้นอยู่กับโครงสร้างของเอนไซม์ตัวอย่างเช่นมะรุม peroxidase สามารถใช้ความหลากหลายของสารประกอบอินทรีย์เป็น ผู้บริจาคอิเล็กตรอนและผู้รับบริการ มะรุม peroxidase มีการใช้งานเว็บไซต์ที่สามารถเข้าถึงและสารประกอบจำนวนมากสามารถเข้าถึงเว็บไซต์ของการเกิดปฏิกิริยาเนื่องจากมีเว็บไซต์ที่ใช้งานปิดมากสำหรับเอนไซม์เช่น cytochrome C peroxidase สารประกอบที่บริจาคอิเล็กตรอนเป็นที่เฉพาะเจาะจงมากในขณะที่กลไกที่แน่นอน ยังไม่ได้รับโฮล์ม, peroxidases เป็นที่รู้จักกันในการเล่นเป็นส่วนหนึ่งในการเพิ่มการป้องกันของพืชกับเชื้อโรค. [1] peroxidases บางครั้งใช้เป็นเครื่องหมายเนื้อเยื่อ Cytochrome ค peroxidase จะใช้เป็นที่ละลายน้ำรูปแบบบริสุทธิ์ได้อย่างง่ายดายสำหรับ cytochrome oxidase คครอบครัวของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดประกอบด้วย 8 ไอโซฟอร์มที่รู้จักกันของมนุษย์ peroxidases กลูตาไธโอนกลูตาไธโอนใช้เป็นผู้บริจาคอิเล็กตรอนและมีการใช้งานกับทั้งไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์และสารไฮโดรอินทรีย์ Gpx1, Gpx2, Gpx3 และ Gpx4 ได้รับการแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ซีลีเนียมที่มีในขณะ Gpx6 เป็น selenoprotein ในมนุษย์กับ homologues cysteine ​​ที่มีในหนูAmyloid เบต้าเมื่อผูกพันกับฮีมได้รับการแสดงที่จะมีกิจกรรม peroxidase. [ 2] กลุ่มแบบฉบับของ peroxidases มี haloperoxidases คนกลุ่มนี้มีความสามารถที่จะสร้างปฏิกิริยาฮาโลเจนชนิดและเป็นผลให้สารสารประกอบธรรมชาติส่วนใหญ่ของลำดับโปรตีน peroxidase สามารถพบได้ในฐานข้อมูล PeroxiBase

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพอร์ กซิเดส ( EC จำนวน 1.11.1 X ) เป็นครอบครัวขนาดใหญ่ของเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาโดยทั่วไปของรูปแบบ :

roor ' อิเล็กตรอน ( e - ) 2H → keyboard - key - name ต้า r'oh
หลายเอนไซม์เหล่านี้พื้นผิวที่เหมาะสมที่สุด คือ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ แต่คนอื่นที่ใช้งานมากขึ้นด้วย hydroperoxides อินทรีย์เช่น lipid peroxides . เพอร์ กซิเดสจะประกอบด้วยฮีมโคแฟคเตอร์ในเว็บไซต์งานของพวกเขาหรืออีกวิธีหนึ่งคือการรีดอกซ์ปราดเปรียวเข้าไคลหรือซีลีโนซิสตีอินตกค้าง .

ธรรมชาติของอิเล็กตรอนมาก ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของเอนไซม์

เช่น มะรุม peroxidase สามารถใช้ความหลากหลายของสารประกอบ อินทรีย์เป็นผู้บริจาคอิเล็กตรอนและเปรียบเทียบ . มีเว็บไซต์ที่ใช้งานได้ มะรุมมีสารประกอบมากมาย และสามารถเข้าถึงเว็บไซต์ของปฏิกิริยา
เพราะมีมากปิดการใช้งานเว็บไซต์ สำหรับเอนไซม์ เช่น ไซโตโครม ซี ทั้งสารประกอบที่บริจาคอิเล็กตรอนมากเฉพาะ ในขณะที่กลไกที่แน่นอน
ยังต้องทำการเพอร์ กซิเดส , เป็นที่รู้จักกันเพื่อให้เล่นเป็นส่วนหนึ่งในการเพิ่มของพืชป้องกันต่อต้านเชื้อโรค [ 1 ] เพอร์ กซิเดสบางครั้งใช้เป็นเครื่องหมายที่พบ . มั่มเปอร์ใช้เป็น soluble ,ได้อย่างง่ายดายด้วยรูปแบบอุปกรณ์ข้อมูลออก .

กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสในครอบครัวประกอบด้วย 8 มนุษย์รู้จักเฮอร์บาไลฟ์ . กลูต้าไธโอน เพอร์ กซิเดสใช้กลูต้าไธโอน เป็นอิเล็กตรอน และใช้งานได้กับทั้งไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์อินทรีย์ hydroperoxide และท gpx1 gpx2 gpx3 , , , และ gpx4 ถูกแสดงเป็นซีลีเนียมที่มีเอนไซม์ส่วน gpx6 เป็นซีลีโนโปรตีนในมนุษย์ ด้วยกรดอะมิโนที่มีในในหนู

แอมีลอยด์เบต้า เมื่อผูก ฮีม ได้ถูกแสดงให้มีกิจกรรมเอนไซม์ [ 2 ]

ทั่วไปกลุ่มเพอร์ กซิเดสเป็น haloperoxidases . กลุ่มนี้สามารถสร้างปฏิกิริยา ฮาโลเจน ชนิด และ ผล organohalogen

ธรรมชาติสารส่วนใหญ่ของการเปลี่ยนแปลงลำดับโปรตีนสามารถพบได้ใน peroxibase ฐานข้อมูล