Peroxidases (EC number 1.11.1.x) ar

Peroxidases (EC number 1.11.1.x) are a large family of enzymes that typically catalyze a reaction of the form:

ROOR' + electron donor (2 e-) + 2H+ → ROH + R'OH
For many of these enzymes the optimal substrate is hydrogen peroxide, but others are more active with organic hydroperoxides such as lipid peroxides. Peroxidases can contain a heme cofactor in their active sites, or alternately redox-active cysteine or selenocysteine residues.

The nature of the electron donor is very dependent on the structure of the enzyme.

For example, horseradish peroxidase can use a variety of organic compounds as electron donors and acceptors. Horseradish peroxidase has an accessible active site, and many compounds can reach the site of the reaction.
Because there is a very closed active site, for an enzyme such as cytochrome c peroxidase, the compounds that donate electrons are very specific.
While the exact mechanisms have yet to be elucidated, peroxidases are known to play a part in increasing a plant's defenses against pathogens.[1] Peroxidases are sometimes used as histological marker. Cytochrome c peroxidase is used as a soluble, easily purified model for cytochrome c oxidase.

The glutathione peroxidase family consists of 8 known human isoforms. Glutathione peroxidases use glutathione as an electron donor and are active with both hydrogen peroxide and organic hydroperoxide substrates. Gpx1, Gpx2, Gpx3, and Gpx4 have been shown to be selenium-containing enzymes, whereas Gpx6 is a selenoprotein in humans with cysteine-containing homologues in rodents.

Amyloid beta, when bound to heme, has been shown to have peroxidase activity.[2]

A typical group of peroxidases are the haloperoxidases. This group is able to form reactive halogen species and, as a result, natural organohalogen substances.

A majority of peroxidase protein sequences can be found in the PeroxiBase database.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพอร์ กซิเดส ( EC จำนวน 1.11.1 X ) เป็นครอบครัวขนาดใหญ่ของเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาโดยทั่วไปของรูปแบบ :

roor ' อิเล็กตรอน ( e - ) 2H → keyboard - key - name ต้า r'oh
หลายเอนไซม์เหล่านี้พื้นผิวที่เหมาะสมที่สุด คือ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ แต่คนอื่นที่ใช้งานมากขึ้นด้วย hydroperoxides อินทรีย์เช่น lipid peroxides . เพอร์ กซิเดสจะประกอบด้วยฮีมโคแฟคเตอร์ในเว็บไซต์งานของพวกเขาหรืออีกวิธีหนึ่งคือการรีดอกซ์ปราดเปรียวเข้าไคลหรือซีลีโนซิสตีอินตกค้าง .

ธรรมชาติของอิเล็กตรอนมาก ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของเอนไซม์

เช่น มะรุม peroxidase สามารถใช้ความหลากหลายของสารประกอบ อินทรีย์เป็นผู้บริจาคอิเล็กตรอนและเปรียบเทียบ . มีเว็บไซต์ที่ใช้งานได้ มะรุมมีสารประกอบมากมาย และสามารถเข้าถึงเว็บไซต์ของปฏิกิริยา
เพราะมีมากปิดการใช้งานเว็บไซต์ สำหรับเอนไซม์ เช่น ไซโตโครม ซี ทั้งสารประกอบที่บริจาคอิเล็กตรอนมากเฉพาะ ในขณะที่กลไกที่แน่นอน
ยังต้องทำการเพอร์ กซิเดส , เป็นที่รู้จักกันเพื่อให้เล่นเป็นส่วนหนึ่งในการเพิ่มของพืชป้องกันต่อต้านเชื้อโรค [ 1 ] เพอร์ กซิเดสบางครั้งใช้เป็นเครื่องหมายที่พบ . มั่มเปอร์ใช้เป็น soluble ,ได้อย่างง่ายดายด้วยรูปแบบอุปกรณ์ข้อมูลออก .

กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสในครอบครัวประกอบด้วย 8 มนุษย์รู้จักเฮอร์บาไลฟ์ . กลูต้าไธโอน เพอร์ กซิเดสใช้กลูต้าไธโอน เป็นอิเล็กตรอน และใช้งานได้กับทั้งไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์อินทรีย์ hydroperoxide และท gpx1 gpx2 gpx3 , , , และ gpx4 ถูกแสดงเป็นซีลีเนียมที่มีเอนไซม์ส่วน gpx6 เป็นซีลีโนโปรตีนในมนุษย์ ด้วยกรดอะมิโนที่มีในในหนู

แอมีลอยด์เบต้า เมื่อผูก ฮีม ได้ถูกแสดงให้มีกิจกรรมเอนไซม์ [ 2 ]

ทั่วไปกลุ่มเพอร์ กซิเดสเป็น haloperoxidases . กลุ่มนี้สามารถสร้างปฏิกิริยา ฮาโลเจน ชนิด และ ผล organohalogen

ธรรมชาติสารส่วนใหญ่ของการเปลี่ยนแปลงลำดับโปรตีนสามารถพบได้ใน peroxibase ฐานข้อมูล