3.3. Thermodynamic parameters of in

3.3. Thermodynamic parameters of interaction between Tbz and Hb
Thermodynamic parameters related to the decrease of the fluorescence
intensity in the drug upon the addition of different amounts of
protein immobilized GPTS–SPIONs were described by Maltas et al.
[21] and determined by using the following Stern–Volmer equation
(Eq. (1)):
Fo=F ¼ 1 þ Kqτ0½ ¼ Q 1 þ KSV½ ð Q 1Þ
where Fo and F are the fluorescence intensity of the drug before and
after the addition of the quencher, respectively; KSV is the Stern–Volmer
quenching constant which can be calculated by the slopes of the Stern–
Volmer equation (Fo/F vs. log [Q]) curves; [Q] is the concentration of the
quencher; and τ0 is the fluorescence lifetime of the biomolecule in the
absence of the quencher, which is assumed to be 10−8 s [21].
The equilibrium between binding constant (Kb) and the number of
binding sites (n) are given by the following equation [24]:
log½ ¼ ð Þ Fo−F =F logKb þ n log½ ð Q 2Þ
where Kb is the binding constant, n is the number of binding sites, [Q] is
the concentration of the quencher.
Kb values are estimated as 2.18, 3.23 and 4.35 L mol−1 and the binding
sites (n) are 0.14, 0.20 and 0.27 at different temperatures (298, 301
and 304 K) in order to determine the binding force of the reaction,
respectively. The values of Kb increased with an increase in the temperature
which was assumed to increase the stability of Tbz–Hb
immobilized nanoparticles. The values of n also increased with an increase
in temperature. This suggests that the changes in the protein
structure on the nanoparticles may occur with temperature [25].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.3 การพารามิเตอร์ที่ทางอุณหพลศาสตร์ของการโต้ตอบระหว่าง Tbz และ Hbพารามิเตอร์ที่เกี่ยวข้องกับการลดลงของการ fluorescence ขอบความเข้มของยาตามการเพิ่มจำนวนเงินแตกต่างกันโปรตีนเอนไซม์ GPTS – SPIONs ได้อธิบายไว้โดย Maltas et al[21] และกำหนดโดยสมการต่อไปนี้ของสเติร์น-Volmer(Eq. (1)):โฟ = F ¼ 1 þ Kqτ0½ þ Q 1 ¼ KSV½ ð Q 1Þที่รวดเร็วและ F มี fluorescence ความเข้มของยาก่อน และหลังจากการเพิ่มของ quencher ตามลำดับ KSV เป็นสเติร์น-Volmerค่าคงซึ่งสามารถคำนวณได้ โดยลาดของสเติร์น- ชุบเส้นโค้ง Volmer สมการ (โฟ/F เทียบกับล็อก [Q]) [Q] คือ ความเข้มข้นของการquencher และ τ0 ตลอด fluorescence ของชีวโมเลกุลในการการขาดงานของ quencher ซึ่งคาดว่าจะ 10−8 s [21]สมดุลระหว่างค่าคงรวม (Kb) และจำนวนรวมเว็บไซต์ (n) ได้จากสมการต่อไปนี้ [24]:Þ¼ð log½ Fo−F = F logKb þ n log½ ð Q 2ÞKb คือ ค่าคงผูก n คือ จำนวนของไซต์รวม [Q]ความเข้มข้นของ quencher จะมีประเมินค่า kb เป็น 2.18, 3.23 และ 4.35 mol−1 L และการรวมอเมริกา (n) คือ 0.14, 0.20 และ 0.27 ที่อุณหภูมิต่าง ๆ (298, 301และ 304 K) เพื่อกำหนดแรงรวมของปฏิกิริยาตามลำดับ ค่าของ Kb ที่เพิ่มขึ้น ด้วยการเพิ่มอุณหภูมิซึ่งไม่ถือว่าเพิ่มความเสถียรของ Tbz – Hbหาเก็บกัก ค่าของ n ที่เพิ่มขึ้นกับการเพิ่มขึ้นในอุณหภูมิ นี้แนะนำที่เปลี่ยนแปลงในโปรตีนโครงสร้างในการเก็บกักอาจเกิดขึ้นกับอุณหภูมิ [25]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.3 พารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์ของการปฏิสัมพันธ์ระหว่าง TBZ และ Hb พารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์ที่เกี่ยวข้องกับการลดลงของการเรืองแสงความเข้มในยาเสพติดเมื่อการเพิ่มขึ้นของจำนวนเงินที่แตกต่างกันของโปรตีนตรึงGPTS-SPIONs ถูกอธิบายโดย Maltas et al. [21] และมุ่งมั่นโดยใช้สเติร์นต่อไปนี้ สม -Volmer (สมการ (1).) Fo = F 1 ¼þKqτ0½¼ Q 1 þðKSV½ Q 1th ที่ Fo และ F มีความเข้มแสงของยาเสพติดก่อนและหลังจากที่นอกเหนือจากดับตามลำดับ; KSV เป็นสเติร์น-Volmer ดับอย่างต่อเนื่องซึ่งสามารถคำนวณได้โดยลาดของ Stern- สม Volmer (Fo / F กับการเข้าสู่ระบบ [Q]) เส้นโค้ง; [Q] คือความเข้มข้นของดับ; และτ0คืออายุการใช้งานการเรืองแสงของโมเลกุลทางชีวภาพในกรณีที่ไม่มีการดับซึ่งจะถือว่าเป็น 10-8 s [21]. ความสมดุลระหว่างผลผูกพันคงที่ (Kb) และจำนวนของเว็บไซต์ที่มีผลผูกพัน(n) จะถูกกำหนดโดย สมการต่อไป [24]: log½¼ðÞ Fo-F = F logKb þ n log½ð Q 2th ที่ Kb เป็นคงผูกพัน n คือจำนวนของเว็บไซต์ที่มีผลผูกพัน [Q] คือ. ความเข้มข้นของดับที่Kb เป็นค่า ประมาณ 2.18, 3.23 และ 4.35 mol L-1 และมีผลผูกพันเว็บไซต์(n) เป็น 0.14, 0.20 และ 0.27 ในอุณหภูมิที่แตกต่างกัน (298, 301 และ 304 K) ในการสั่งซื้อเพื่อตรวจสอบการบังคับของการเกิดปฏิกิริยาที่ตามลำดับ ค่าของ Kb เพิ่มขึ้นกับการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิซึ่งสันนิษฐานว่าเพื่อเพิ่มความมั่นคงของTBZ-Hb อนุภาคนาโนตรึง ค่าของ n ที่เพิ่มขึ้นนอกจากนี้ยังมีการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิ นี้แสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงในโปรตีนโครงสร้างในอนุภาคนาโนอาจเกิดขึ้นกับอุณหภูมิ [25]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.3 . อุณหพลศาสตร์ของการปฏิสัมพันธ์ระหว่างตัวแปรและพารามิเตอร์ที่เกี่ยวข้องกับ tbz HB
อุณหพลศาสตร์การลดลงของความเข้มในการเรืองแสง
เมื่อเพิ่มปริมาณโปรตีนที่ถูกตรึง gpts – spions
ถูกอธิบายโดย maltas et al .
[ 21 ] และคำนวณโดยใช้สมการต่อไปนี้ Stern – volmer
( อีคิว ( 1 ) :
. F ¼ = 1 þ KQ τ 0 ½¼ Q 1 þ ksv ½ð Q 1 Þ
ที่โฟและ F คือความเข้มของการเรืองแสงก่อน
หลังจากเพิ่มของเรตามลำดับ ; ksv เป็น Stern – volmer
ดับคงที่ซึ่งสามารถคำนวณได้จากความชันของสเติร์น (
volmer สมการ ( . / F และเข้าสู่ระบบ [ Q ] ) โค้ง ; [ Q ] คือสมาธิ ของ
เร และτ 0 เป็นเรือง อายุการใช้งานของชีวโมเลกุลใน
ขาด quencherซึ่งถือว่าเป็น 10 − 8 S [ 21 ] .
สมดุลระหว่างเซลล์เยื่อเมือก ( KB ) และจำนวน
ผูกพันเว็บไซต์ ( N ) ที่กำหนดโดยสมการต่อไปนี้ [ 24 ] :
เข้าสู่ระบบ½¼ðÞโฟ− F = f logkb þ N เข้าสู่ระบบ½ð Q 2 Þ
ที่ บางครั้งเป็นผูกคงที่ , n คือจำนวนรวมเว็บไซต์ , [ Q ]
ความเข้มข้นของเครื่องดื่มมีอัลกอฮอล์ .
บางครั้งค่าประเมินเป็น 2.18 เมื่อเปรียบเทียบกับ L mol − 1 4.35 และผูก
เว็บไซต์ ( n ) 0.14 , 0.20 และ 0.27 ที่อุณหภูมิแตกต่างกัน ( 298 , 301
304 และ K ) เพื่อตรวจสอบการบังคับผูกพันของปฏิกิริยา
ตามลำดับ ค่าติดตั้งเพิ่มขึ้นตามอุณหภูมิ
ซึ่งก็ถือว่าเพิ่มเสถียรภาพของ tbz – Hb
ตรึงอนุภาค ค่าของ N ยังเพิ่มขึ้น
ในอุณหภูมินี้แสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างโปรตีน
บนอนุภาคนาโนอาจเกิดขึ้นกับอุณหภูมิ [ 25 ] .