The effect of HPP on proteins is dependent of the type of protein and of the protein itself. For example, monomeric proteins are more stable to HPP than oligomeric proteins, with the first ones being able to withstand higher pressures (depending on each individual pro- tein tolerance) whilst pressures of less than 300 MPa can cause dissociation into individual subunits in the last ones, leading to denaturation (Perrett & Zhou, 2002). Furthermore, at pressures between 400 and 800 MPa, monomeric proteins can unfold and aggregate although, reversible unfolding occurs for many proteins
(Marjanovi'c, Jovanovi'c, Baars, & Bara'c, 2011; Winter, 2002). If the
effect of HPP was tested directly on SE, it would not been expected that SEA suffered many changes, since it is a small monomeric protein (Rastogi et al., 2007)
ผลของเอชพีในโปรตีนจะขึ้นอยู่กับชนิดของโปรตีน และโปรตีนนั่นเอง ตัวอย่างเช่น โปรตีนเกิดเป็นมีเสถียรภาพมากขึ้นกว่าโปรตีนกับเอชพีโอลิโกด้วยจึงตัดสินใจเดินทางไปที่สามารถทนต่อแรงกดดันสูง ( ขึ้นอยู่กับแต่ละบุคคล โปร - ยอมรับเทียน ) ขณะที่แรงกดดันน้อยกว่า 300 MPa สามารถก่อให้เกิดการเป็นหน่วยย่อยของแต่ละบุคคลในที่ล่าสุดนำไปสู่การหยุดชั่วคราว ( เพอร์ริต&โจว , 2002 ) นอกจากนี้ ที่แรงกดดันระหว่าง 400 และ 800 MPa , โปรตีนเกิดสามารถคลี่คลายและรวมถึงการแฉเกิดขึ้นหลายโปรตีน
( marjanovi'c jovanovi'c baars , , , bara'c & 2011 ; ฤดูหนาว , 2002 ) ถ้าผลการทดสอบของเอชพีได้โดยตรงใน เซ คงไม่ได้คาดหวังว่าทะเลได้รับการเปลี่ยนแปลงหลายเนื่องจากมันมีขนาดเล็กเกิดโปรตีน ( rastogi et al . , 2007 )
การแปล กรุณารอสักครู่..
