The effect of polyamines and divale

The effect of polyamines and divalent cations including alkaline earth metals and transition metals on the AMP deaminase (AMP aminohydrolase EC 3.5.4.6) purified from baker's yeast was investigated. (1) Polyamines and alkaline earth metals activated the enzyme in the absence of ATP: these cations largely enhanced the maximal velocity without alteration of and (Hill coefficient) values. However, transition metals acted as potent inhibitors, which decreased the maximal velocity of the enzyme in the absence of ATP. (2) All of the divalent cations showed an activation of the enzyme in the presence of ATP, followed by a progressive decrease in activity as the concentrations of transition metals increased. (3) The increase in the concentrations of polyamines or alkaline earth metals showed no more activating effect when the enzyme was fully activated by the addition of excess alkali metals in the absence of ATP, but divalent cation-activation was observed in the presence of ATP even if alkali metals were saturating.

These results suggest the presence of two types of binding sites for cations: 1, the sites for free cations and 2, those for ATP-metal complexes. The former sites include the activating sites for alkali metals, polyamines and free alkaline earth metals, and the inhibitory sites for free transition metals. The latter sites are the activating sites for ATP-metal complexes, which are suggested to be commonly occupied by alkaline earth metals and transition metals and to form an ATP bridge (E-ATP-M) complex.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลของ polyamines และเป็นของหายาก divalent เอิร์ทโลหะและการโลหะเปลี่ยนใน AMP deaminase (AMP aminohydrolase EC 3.5.4.6) ที่บริสุทธิ์จากเบเกอร์ยีสต์ของถูกสอบสวน (1) polyamines และโลหะเอิร์ทเรียกเอนไซม์ของ ATP: เหล่านี้เป็นของหายากส่วนใหญ่สนับสนุนความเร็วสูงสุดโดยเทียบค่า (สัมประสิทธิ์ฮิลล์) อย่างไรก็ตาม ดำเนินการเปลี่ยนโลหะเป็น inhibitors มีศักยภาพ ซึ่งลดลงความเร็วสูงสุดของเอนไซม์ของ ATP (2) ทั้งหมดเป็นของหายาก divalent แสดงให้เห็นว่าการเปิดใช้งานของเอนไซม์ในต่อหน้าของ ATP ตาม ด้วยลดลงก้าวหน้าของกิจกรรมเป็นความเข้มข้นของโลหะเปลี่ยนแปลงเพิ่มขึ้น (3) การเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของ polyamines หรือแสดงผลไม่ได้เปิดใช้งาน เมื่อเอนไซม์นี้ทั้งหมดเรียกใช้ด้านนอกของโลหะแอลคาไลเกินของ ATP, divalent cation-เปิดถูกสังเกตในต่อหน้าของ ATP แม้ว่าโลหะแอลคาไลมี saturating โลหะเอิร์ท

ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำของชนิดสองไซต์ผูกเป็นของหายาก: 1 เว็บไซต์ฟรีเป็นของหายากและ 2 ที่สำหรับ ATP โลหะคอมเพล็กซ์ อเมริกาอดีตรวมไซต์ activating โลหะแอลคาไล polyamines และโลหะเอิร์ทฟรี และลิปกลอสไขไซต์สำหรับโลหะเปลี่ยนฟรี อเมริกาหลังมี activating สำหรับโลหะ ATP คอมเพล็กซ์ ซึ่งจะแนะนำโดยทั่วไปจะว่าง โดยเอิร์ทโลหะและโลหะเปลี่ยน และไปเป็น ATP สะพาน (E ATP M) ซับซ้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลของโพลีเอไมและไพเพอร์ divalent รวมทั้งโลหะอัลคาไลน์และโลหะการเปลี่ยนแปลงใน deaminase แอมป์ (แอมป์ aminohydrolase EC 3.5.4.6) บริสุทธิ์จากยีสต์ขนมปังถูกตรวจสอบ (1) โพลีเอไมและด่างโลหะเปิดใช้งานเอนไซม์ในตัวตนของเอทีพี: ไพเพอร์เหล่านี้ส่วนใหญ่เพิ่มความเร็วสูงสุดโดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงและ (ค่าสัมประสิทธิ์ฮิลล์) ค่า แต่การเปลี่ยนแปลงโลหะทำหน้าที่เป็นสารยับยั้งที่มีศักยภาพซึ่งลดลงความเร็วสูงสุดของเอนไซม์ในตัวตนของเอทีพี (2) ทั้งหมดของไพเพอร์ divalent แสดงให้เห็นว่าการทำงานของเอนไซม์ในการปรากฏตัวของเอทีพีตามด้วยการลดลงของความก้าวหน้าในกิจกรรมที่มีความเข้มข้นของโลหะการเปลี่ยนแปลงที่เพิ่มขึ้น (3) การเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของโพลีเอไมหรือโลหะอัลคาไลน์ที่แสดงให้เห็นผลกระทบมากขึ้นเมื่อเปิดใช้งานเอนไซม์ที่ถูกเปิดใช้งานอย่างเต็มที่โดยการเพิ่มขึ้นของโลหะด่างส่วนเกินในตัวตนของเอทีพี แต่ประจุไอออนบวกเปิดใช้งานได้รับการตั้งข้อสังเกตในการปรากฏตัวของเอทีพี แม้ว่าโลหะด่างถูก saturating ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นการมีอยู่ของทั้งสองประเภทของการเชื่อมโยงเว็บไซต์กับไพเพอร์: 1, เว็บไซต์สำหรับการไพเพอร์ฟรีและ 2 ที่สำหรับเอทีพีเชิงซ้อนโลหะ อดีตเว็บไซต์รวมถึงการเปิดใช้งานเว็บไซต์สำหรับโลหะด่างและโพลีเอไมฟรีโลหะอัลคาไลน์และเว็บไซต์ยับยั้งการเปลี่ยนแปลงของธาตุโลหะฟรี เว็บไซต์หลังเป็นเว็บไซต์ที่เปิดใช้งานเอทีพีเชิงซ้อนโลหะซึ่งจะแนะนำให้ถูกครอบครองโดยทั่วไปโลหะอัลคาไลน์และโลหะการเปลี่ยนแปลงและรูปแบบสะพานเอทีพี (E-เอทีพีเอ็ม) ที่ซับซ้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลของ polyamines และขนาดรวมทั้งแอลคาไลน์เอิร์ธไอออน และการเปลี่ยนโลหะบนแอมป์อะมิเนส ( EC ) aminohydrolase 3.5.4.6 ) บริสุทธิ์จากยีสต์ขนมปังถูกตรวจสอบ ( 1 ) polyamines และโลหะแอลคาไลน์เอิร์ท กระตุ้นเอนไซม์ในการขาดสารเหล่านี้ส่วนใหญ่ ATP : เพิ่มความเร็วสูงสุด โดยไม่มีการเปลี่ยนแปลง และมีค่าสัมประสิทธิ์ ฮิลล์ ) ค่า อย่างไรก็ตามการเปลี่ยนโลหะทำหน้าที่เป็นยับยั้งที่มีศักยภาพซึ่งลดลงความเร็วสูงสุดของเอนไซม์ในการขาดงานของเอทีพี . ( 2 ) ของที่มีขนาดมีการกระตุ้นเอนไซม์ในการปรากฏตัวของเอทีพี ตามมาด้วยการลดลงในกิจกรรม เช่น ความเข้มข้นของการเปลี่ยนโลหะเพิ่มขึ้น( 3 ) การเพิ่มปริมาณ polyamines และโลหะแอลคาไลน์เอิร์ท พบไม่มีผล เมื่อมีการเปิดใช้งานอย่างเต็มที่ โดยการเพิ่มส่วนเกินโลหะแอลคาไลในการขาดงานของเอทีพี แต่ขนาดการกระตุ้นพบว่าในการแสดงตนของ ATP แม้ว่าโลหะแอลคาไลมีสูง

ผลลัพธ์เหล่านี้ขอแนะนำให้ต่อหน้า สองประเภทของเว็บไซต์ที่มีผลผูกพัน : 1เว็บไซต์ฟรีสำหรับแคตไอออนและ 2 สำหรับสารประกอบเชิงซ้อนของโลหะเอทีพี . เว็บไซต์รวมถึงการเปิดใช้งานเว็บไซต์สำหรับอดีตโลหะแอลคาไลโลหะแอลคาไลน์เอิร์ท polyamines และฟรีและเว็บไซต์ฟรีสามารถเปลี่ยนโลหะ เว็บไซต์ หลังมีการเปิดเว็บไซต์สำหรับ ATP สารประกอบเชิงซ้อนของโลหะ ,ซึ่งพบเป็นปกติครอบครองโดยโลหะดินด่างและการเปลี่ยนโลหะเป็น ATP และสะพาน ( e-atp-m ) ที่ซับซ้อน