content in aspartic acid, has been

content in aspartic acid, has been obtained for the first time from soybean
2S albumins. Later, similar peptides have been isolated from
wheat, barley and rice proteins.
Since the first report of ACE-inhibitors in snake venom, a number of
ACE-inhibitory peptides have been produced from digestion of several
plant proteins, including legume proteins. Good sources of these peptides
are hydrolysates of soybean, together with those from mung
bean, sunflower, rice, corn, wheat and buckwheat, as well as watersoluble
extracts of mushroom, garlic and broccoli (Guang & Phillips,
2009). In particular, a tripeptide (Tyr-Pro-Lys) and a pentapeptide
(rubiscolin-5, Tyr-Pro-Leu-Asp-Leu) have been extracted from Brassica
oleracea L. and from Spinacia oleracea L. proteins, respectively (Lee,
Bae, & Yang, 2006). Peptides with hypotensive effects obtained from
macroalgae have been incorporated into liquid foods (beverages and
soups) (Fitzgerald, Gallagher, Tasdemir, & Hayes, 2011), whereas cationic,
cysteine-containing, peptides with a very high antimicrobial
activity derived from pepper seeds (Capsicum annuum L., Sesamum
indicum L.) can be used for food preservation (Orlovskaya et al., 2010).
Mechanisms underlying physiological effects of nutraceutical substances
are still the object of intense studies. However, the relationship
between protein structure and release of bioactive sequences has been
only partially clarified. As concerns production of bioactive compounds
from legume proteins, modifications occurring during technological
processing and gastrointestinal digestion have been suggested to deeply
change structure and consequently, bioavailability and bioactivity of
proteins and peptides of plant origin.
Aimed at a better exploitation of nutraceutical properties of proteinrich
legume seeds, major current knowledge and future perspectives in
this field will be focused here.
2. From protein structure to production of bioactive sequences
Although protein structure is a property that is not currently addressed
in protein quality evaluation, the structural and physicochemical
features that are critical to in vivo breakdown of plant proteins are being
the object of increasing investigations (Carbonaro, 2006; Deshpande &
Damodaran, 1989; Segura-Campos, Chel-Guerrero, Betancur-Ancona, &
Hernández-Escalante, 2011; Yu, 2004). A number of plant proteins
have been found to present high resistance to proteolysis in the gastrointestinal
tract because of specific structural properties.
As concerns legume proteins, their structural stability has been reported
to affect not only in vivo digestibility and availability of essential
amino acids, but also the production of bioactive sequences. In addition,
structural traits of legume proteins are of primary importance for their
potential allergenicity and toxicity. These adverse effects, too need to
be carefully considered to exploit beneficial effects of proteins and peptides
from legume seeds.
2.1. Structure–digestibility relationship
Examples of three-dimensional structure of legume proteins, in
comparison with that of well-characterized proteins from animal
sources – myoglobin, bovine serum albumin and β-lactoglobulin – are
presented in Fig. 1. In comparison with the structure of proteins of animal
origin, it is evident that the structure of proteins from legume seeds
is characterized by a high content in β-sheet conformation and a relatively
low amount in α-helix, a feature that is shared by other plant
proteins, notably those from cereal grains (Carbonaro, Maselli, &
Nucara, 2012). In β-lactoglobulin from bovine milk, the presence of a
predominantly β-sheet structure is possibly related to its resistance to
denaturation during gastrointestinal digestion and to a putative role as
a retinol transport protein (Sawyer & Holt, 1993).
Major structural properties of legume and other plant proteins that
have been reported to affect in vivo digestibility are summarized in
Table 2. The protein fraction of plant foods with a high cysteine content,
the “albumin fraction”, according to classical Osborne classification, has
been found to be quite resistant to heat denaturation and proteolytic –
trypsin, chymotrypsin and pepsin– digestion. Stability is conferred by
the presence of a high number of disulfide bonds contained in low
molecular weight (MW) proteins, such as BBI (Carbonaro, Marletta, &
Carnovale, 1992; Clemente et al., 2000; Faris, Wang, & Wang, 2008).
Unlike the closely related Kunitz trypsin inhibitor, soybean BBI is a
small molecule of 8 kDa and seven disulfide bridges. Other very stable
and highly active inhibitors of the BBI class have recently been isolated
form lentil (Lens culinaris L.) and pea (Pisum sativum L.) seeds. Although
a canonical structure with two beta-hairpins containing the inhibitory
domains has been shown by NMR analysis of BBI form lentil seeds, the
unusual inhibitory properties have been related to the presence of the
two key amino acids Gln18 and His54 (Ragg et al., 2006).
BBIs from legume seeds have a multigene origin and show a conserved
pattern of 14 cysteine residues, forming intrachain disulfide linkages.
Self-association of low MW inhibitors from plant origin has often
been reported, thus adding compactness to this class of proteins.
Because of their stability, these inhibitors can cross the gut mucosal
and sensitize the immune system. Indeed, the hypervariable region of

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

content in aspartic acid, has been obtained for the first time from soybean2S albumins. Later, similar peptides have been isolated fromwheat, barley and rice proteins.Since the first report of ACE-inhibitors in snake venom, a number ofACE-inhibitory peptides have been produced from digestion of severalplant proteins, including legume proteins. Good sources of these peptidesare hydrolysates of soybean, together with those from mungbean, sunflower, rice, corn, wheat and buckwheat, as well as watersolubleextracts of mushroom, garlic and broccoli (Guang & Phillips,2009). In particular, a tripeptide (Tyr-Pro-Lys) and a pentapeptide(rubiscolin-5, Tyr-Pro-Leu-Asp-Leu) have been extracted from Brassicaoleracea L. and from Spinacia oleracea L. proteins, respectively (Lee,Bae, & Yang, 2006). Peptides with hypotensive effects obtained frommacroalgae have been incorporated into liquid foods (beverages andsoups) (Fitzgerald, Gallagher, Tasdemir, & Hayes, 2011), whereas cationic,cysteine-containing, peptides with a very high antimicrobialactivity derived from pepper seeds (Capsicum annuum L., Sesamumindicum L.) can be used for food preservation (Orlovskaya et al., 2010).Mechanisms underlying physiological effects of nutraceutical substancesare still the object of intense studies. However, the relationshipbetween protein structure and release of bioactive sequences has beenonly partially clarified. As concerns production of bioactive compoundsจากโปรตีน legume ปรับเปลี่ยนที่เกิดขึ้นระหว่างเทคโนโลยีประมวลผล และระบบย่อยอาหารได้ถูกแนะนำให้ลึกเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง และจากนั้น ชีวปริมาณออกฤทธิ์ทางชีวภาพของและโปรตีนและเปปไทด์ของโรงงานมุ่งแสวงหาประโยชน์ที่ดีกว่าของ nutraceutical คุณสมบัติของ proteinrichlegume เมล็ด หลักความรู้ปัจจุบัน และมุมมองในอนาคตในฟิลด์นี้จะเน้นที่นี่2. จากโปรตีนโครงสร้างการผลิตลำดับกรรมการกแม้ว่าโครงสร้างของโปรตีนมีคุณสมบัติที่ไม่มีลายอยู่ในขณะนี้ในการประเมินคุณภาพของโปรตีน โครงสร้าง และ physicochemicalจะเป็นคุณลักษณะที่มีความสำคัญกับการแบ่งพืชโปรตีนในสัตว์ทดลองเป้าหมายของการเพิ่มการตรวจสอบ (Carbonaro, 2006 Deshpande และDamodaran, 1989 Segura Campos, Chel เกอร์เรโร Betancur-กรุง โรม &Hernández-Escalante, 2011 Yu, 2004) จำนวนพืชโปรตีนพบ proteolysis ในระบบปัจจุบันสูงทนต่อทางเดินเนื่องจากโครงสร้างคุณสมบัติเกี่ยวข้องกับโปรตีน legume เสถียรภาพของโครงสร้างรายงานแล้วมีผลกับ digestibility ไม่เฉพาะในสัตว์ทดลองและความจำเป็นกรดอะมิโน แต่ยังผลิตลำดับกรรมการก นอกจากนี้ลักษณะโครงสร้างของโปรตีน legume เป็นหลักสำคัญสำหรับพวกเขาallergenicity เป็นไปได้และความเป็นพิษ ผลข้างเคียงเหล่านี้ จำเป็นต้องมากเกินไปพิจารณาอย่างรอบคอบเพื่อการกดขี่ขูดรีดผลประโยชน์ของโปรตีนและเปปไทด์from legume seeds.2.1. Structure–digestibility relationshipExamples of three-dimensional structure of legume proteins, incomparison with that of well-characterized proteins from animalsources – myoglobin, bovine serum albumin and β-lactoglobulin – arepresented in Fig. 1. In comparison with the structure of proteins of animalorigin, it is evident that the structure of proteins from legume seedsis characterized by a high content in β-sheet conformation and a relativelylow amount in α-helix, a feature that is shared by other plantproteins, notably those from cereal grains (Carbonaro, Maselli, &Nucara, 2012). In β-lactoglobulin from bovine milk, the presence of apredominantly β-sheet structure is possibly related to its resistance todenaturation during gastrointestinal digestion and to a putative role asa retinol transport protein (Sawyer & Holt, 1993).Major structural properties of legume and other plant proteins thathave been reported to affect in vivo digestibility are summarized inTable 2. The protein fraction of plant foods with a high cysteine content,the “albumin fraction”, according to classical Osborne classification, hasbeen found to be quite resistant to heat denaturation and proteolytic –trypsin, chymotrypsin and pepsin– digestion. Stability is conferred bythe presence of a high number of disulfide bonds contained in lowmolecular weight (MW) proteins, such as BBI (Carbonaro, Marletta, &Carnovale, 1992; Clemente et al., 2000; Faris, Wang, & Wang, 2008).Unlike the closely related Kunitz trypsin inhibitor, soybean BBI is asmall molecule of 8 kDa and seven disulfide bridges. Other very stableand highly active inhibitors of the BBI class have recently been isolatedform lentil (Lens culinaris L.) and pea (Pisum sativum L.) seeds. Althougha canonical structure with two beta-hairpins containing the inhibitorydomains has been shown by NMR analysis of BBI form lentil seeds, theunusual inhibitory properties have been related to the presence of thetwo key amino acids Gln18 and His54 (Ragg et al., 2006).BBIs from legume seeds have a multigene origin and show a conservedpattern of 14 cysteine residues, forming intrachain disulfide linkages.Self-association of low MW inhibitors from plant origin has oftenbeen reported, thus adding compactness to this class of proteins.Because of their stability, these inhibitors can cross the gut mucosaland sensitize the immune system. Indeed, the hypervariable region of

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เนื้อหากรด aspartic ได้รับเป็นครั้งแรกจากถั่วเหลือง
2S albumins ต่อมาเปปไทด์ที่คล้ายกันได้รับการแยกออกจากข้าวสาลีข้าวบาร์เลย์ข้าวและโปรตีน. ตั้งแต่รายงานครั้งแรกของสารยับยั้ง ACE ในพิษงูจำนวนของเปปไทด์ACE-ยับยั้งได้รับการผลิตจากการย่อยหลายโปรตีนพืชรวมทั้งโปรตีนถั่ว แหล่งที่ดีของเปปไทด์เหล่านี้เป็นไฮโดรไลเซถั่วเหลืองร่วมกับผู้ที่มาจากถั่วเขียวถั่วดอกทานตะวัน, ข้าว, ข้าวโพด, ข้าวสาลีและบัควีทเช่นเดียวกับ watersoluble สารสกัดจากเห็ดกระเทียมและผักชนิดหนึ่ง (Guang และฟิลลิป, 2009) โดยเฉพาะอย่างยิ่ง tripeptide (เทอร์-Pro-Lys) และ pentapeptide (rubiscolin-5, เทอร์-Pro-Leu-ASP-Leu) ได้รับการสกัดจาก Brassica oleracea ลิตรและจาก Spinacia oleracea โปรตีนลิตรตามลำดับ (ลีแบ้และยาง, 2006) เปปไทด์ที่มีผลกระทบความดันโลหิตตกที่ได้จากสาหร่ายได้รับการจดทะเบียนเป็นอาหารเหลว(เครื่องดื่มและซุป) (ฟิตซ์เจอรัลด์, กัลลาเกอร์ Tasdemir และเฮย์ส, 2011) ในขณะที่ประจุบวก, cysteine ​​ที่มีส่วนผสมของเปปไทด์ที่มียาต้านจุลชีพสูงมากกิจกรรมที่ได้มาจากเมล็ดพริกไทย( พริก annuum L. , Sesamum indicum L. ) ที่สามารถใช้สำหรับการเก็บรักษาอาหาร (Orlovskaya et al., 2010). กลไกพื้นฐานผลกระทบทางสรีรวิทยาของสาร nutraceutical ยังคงเป้าหมายของการศึกษาที่รุนแรง อย่างไรก็ตามความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างโปรตีนและการเปิดตัวของลำดับการออกฤทธิ์ทางชีวภาพได้รับการชี้แจงเพียงบางส่วนเท่านั้น ขณะที่ความกังวลเกี่ยวกับการผลิตสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากโปรตีนถั่วการปรับเปลี่ยนเกิดขึ้นในระหว่างเทคโนโลยีการประมวลผลและการย่อยอาหารระบบทางเดินอาหารได้รับการแนะนำให้ลึกเปลี่ยนโครงสร้างและทำให้การดูดซึมและทางชีวภาพของโปรตีนและเปปไทด์จากพืช. มุ่งเป้าไปที่การแสวงหาผลประโยชน์ที่ดีกว่าของคุณสมบัติ nutraceutical ของ proteinrich พืชตระกูลถั่ว เมล็ดพันธุ์ความรู้ในปัจจุบันที่สำคัญและมุมมองในอนาคตในสาขานี้จะเน้นที่นี่. 2 จากโปรตีนโครงสร้างการผลิตของลำดับการออกฤทธิ์ทางชีวภาพแม้ว่าโครงสร้างโปรตีนเป็นทรัพย์สินที่ไม่ได้รับการแก้ไขในปัจจุบันโปรตีนการประเมินคุณภาพของโครงสร้างและทางเคมีกายภาพคุณสมบัติที่มีความสำคัญกับในร่างกายสลายของโปรตีนจากพืชที่ถูกวัตถุของการสืบสวนที่เพิ่มขึ้น(Carbonaro 2006 ; Deshpande และDamodaran 1989; Segura-Campos, ราเชล-เกร์เรโร Betancur-โคนาและHernández-ลันเต2011; Yu, 2004) จำนวนของโปรตีนพืชที่ได้รับพบว่านำเสนอความต้านทานสูงต่อ proteolysis ในระบบทางเดินอาหารทางเดินเพราะคุณสมบัติโครงสร้างที่เฉพาะเจาะจง. ในฐานะที่เป็นความกังวลของพืชตระกูลถั่วโปรตีนเสถียรภาพของโครงสร้างของพวกเขาได้รับรายงานที่จะส่งผลกระทบไม่เพียงแต่ในการย่อยร่างกายและความพร้อมของที่จำเป็นกรดอะมิโนแต่ นอกจากนี้ยังมีการผลิตลำดับออกฤทธิ์ทางชีวภาพ นอกจากนี้ลักษณะโครงสร้างของโปรตีนถั่วที่มีความสำคัญหลักของพวกเขาภูมิแพ้ที่มีศักยภาพและความเป็นพิษ ผลกระทบเหล่านี้ก็จำเป็นที่จะต้องได้รับการพิจารณาอย่างรอบคอบเพื่อให้ใช้ประโยชน์จากผลประโยชน์ของโปรตีนและเปปไทด์จากเมล็ดถั่ว. 2.1 ความสัมพันธ์ของโครงสร้างการย่อยตัวอย่างของโครงสร้างสามมิติของโปรตีนถั่วในการเปรียบเทียบกับที่ของโปรตีนที่ดีโดดเด่นจากสัตว์แหล่งที่มา- myoglobin, ซีรั่มอัลบูมิวัวและβ-lactoglobulin - จะถูกนำเสนอในรูป 1. ในการเปรียบเทียบกับโครงสร้างของโปรตีนของสัตว์แหล่งที่มาก็จะเห็นได้ว่าโครงสร้างของโปรตีนจากเมล็ดถั่วที่โดดเด่นด้วยเนื้อหาที่สูงในรูปแบบβแผ่นและค่อนข้างปริมาณต่ำในα-เกลียวคุณลักษณะที่ใช้ร่วมกันโดยโรงงานอื่น ๆโปรตีนสะดุดตาผู้ที่มาจากธัญพืช (Carbonaro, Maselli และNucara 2012) ในβ-lactoglobulin จากนมโค, การปรากฏตัวของที่ส่วนใหญ่โครงสร้างβแผ่นอาจจะเกี่ยวข้องกับความต้านทานต่อdenaturation ในระหว่างการย่อยในทางเดินอาหารและบทบาทสมมุติเป็นโปรตีนขนส่งเรติน(ซอว์เยอร์และโฮลท์, 1993). คุณสมบัติโครงสร้างที่สำคัญของ พืชตระกูลถั่วและโปรตีนพืชอื่น ๆ ที่ได้รับรายงานจะมีผลต่อร่างกายในการย่อยได้สรุปไว้ในตารางที่2 ส่วนโปรตีนของอาหารจากพืชที่มีเนื้อหา cysteine ​​สูงว่า"ส่วนอัลบูมิ" ตามประเภทออสบอร์คลาสสิกที่ได้รับพบว่ามีค่อนข้างทนต่อความร้อนและ denaturation โปรตีน - trypsin, chymotrypsin และการย่อยอาหาร pepsin- เสถียรภาพการประชุมโดยการปรากฏตัวของจำนวนมากของพันธบัตรซัลไฟด์ที่มีอยู่ในระดับต่ำที่มีน้ำหนักโมเลกุล(MW) โปรตีนเช่น BBI (Carbonaro, Marletta และCarnovale 1992; Clemente et al, 2000;. Faris วังและวัง 2008). ซึ่งแตกต่างจากยับยั้ง trypsin Kunitz เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดถั่วเหลือง BBI เป็นโมเลกุลขนาดเล็ก8 กิโลดาลตันและเจ็ดสะพานซัลไฟด์ อื่น ๆ มีเสถียรภาพมากยับยั้งและการใช้งานสูงของชั้นBBI เพิ่งได้รับการแยกถั่วรูปแบบ(เลนส์ culinaris L. ) และถั่ว (pisum sativum L. ) เมล็ด แม้ว่าโครงสร้างยอมรับกับสองปักเบต้าที่มีการยับยั้งโดเมนได้รับการแสดงโดยการวิเคราะห์NMR ของ BBI รูปแบบเมล็ดถั่วที่มีคุณสมบัติในการยับยั้งที่ผิดปกติได้รับการที่เกี่ยวข้องกับการปรากฏตัวของสองกรดอะมิโนที่สำคัญGln18 และ His54 (Ragg et al., 2006). BBIs จากเมล็ดถั่วมีต้นกำเนิด multigene และแสดงอนุรักษ์รูปแบบของ14 cysteine ​​ตกค้างไว้ intrachain เชื่อมโยงซัลไฟด์. สมาคมตนเองของสารยับยั้งเมกะวัตต์ต่ำจากพืชมักจะได้รับรายงานจึงเพิ่มความเป็นปึกแผ่นในชั้นเรียนของโปรตีนนี้เพราะความมั่นคงของพวกเขาเหล่านี้สามารถยับยั้งข้ามเยื่อเมือกลำไส้และมีความรู้สึกระบบภูมิคุ้มกันของร่างกาย แท้จริงภูมิภาค hypervariable ของ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เนื้อหาในกรด , ได้รับ ได้รับเป็นครั้งแรกจากถั่วเหลือง
2s ชะรำ . ต่อมา เปปไทด์ที่คล้ายกันถูกโดดเดี่ยวจาก
ข้าวสาลี ข้าวบาร์เลย์ และโปรตีนข้าว
ตั้งแต่รายงานแรกของ ACE inhibitors ในพิษงู หมายเลข
เอซยับยั้งเปปไทด์ได้ถูกผลิตจากการย่อยโปรตีน
พืชได้หลายชนิด ได้แก่ โปรตีนจากพืชตระกูลถั่ว แหล่งที่ดีของเปปไทด์เหล่านี้
อยู่ของของถั่วเหลือง ถั่วเขียว ถั่ว พร้อมกับพวก
ทานตะวัน ข้าว ข้าวโพด ข้าวสาลี และข้าว รวมทั้ง watersoluble
สารสกัดจากเห็ด กระเทียม และคะน้า ( กวง& Phillips ,
2009 ) โดยเฉพาะอย่างยิ่ง , ไตรเพปไทด์ ( tyr Pro . ) และเพนตาเปปไทด์
( rubiscolin-5 , tyr Pro ลิว ASP ลิว ) ได้ถูกสกัดจาก Brassica oleracea L .
จาก spinacia oleracea L . โปรตีนตามลำดับ ( ลี
แบ &หยาง , 2006 ) เปปไทด์ที่มีผลลดได้จาก
( ได้ถูกรวมเข้าไปในอาหารเหลวและเครื่องดื่ม
ซุป ) ( ฟิตซ์เจอรัลด์ ดี้ tasdemir & Hayes , 2011 ) และกรดอะมิโนที่มีประจุบวก
, , เปปไทด์ที่มีสูงมาก สารต้านจุลชีพ
กิจกรรมได้มาจากเม็ดพริกไทยพริก annuum L . sesamum
indicum L) ที่สามารถใช้สำหรับการเก็บรักษาอาหาร ( orlovskaya et al . , 2010 ) .
กลไกพื้นฐานสรีรวิทยาของ Nutraceutical สาร
ยังเป็นวัตถุของการศึกษาที่เข้มข้น อย่างไรก็ตาม ความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างโปรตีนและปล่อย

ลำดับทางชีวภาพได้เพียงบางส่วนเท่านั้นที่ชัดเจน ที่ผลิตสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากความกังวลของ
โปรตีนถั่ว ,การปรับเปลี่ยนเกิดขึ้นในระหว่างการประมวลผลเทคโนโลยี
ที่มีการย่อยอาหารได้แนะนำให้ลึก
เปลี่ยนโครงสร้างและทำให้การดูดซึมของโปรตีนและเพปไทด์ และฤทธิ์ของพืช
.
มุ่งประโยชน์ที่ดีกว่าคุณสมบัติของ Nutraceutical เมล็ดถั่ว proteinrich
, หลักความรู้ปัจจุบันและมุมมองในอนาคตในด้านนี้จะเน้น

ที่นี่เลย2 . จากโครงสร้างโปรตีนที่ผลิตสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพของลำดับ
ถึงแม้ว่าโครงสร้างโปรตีนเป็นคุณสมบัติที่ไม่ได้จ่าหน้า
ในการประเมินคุณภาพโปรตีน , โครงสร้างและคุณสมบัติทางกายภาพและเคมี
ซึ่งเป็นส่วนสำคัญในร่างกายการสลายโปรตีนพืชเป็นวัตถุของการสอบสวน (
carbonaro , 2006 ; deshpande &
damodaran , 1989 ; Segura แคมโพส เชล , เกอร์เรโรbetancur Ancona , &
เ ร์น . kgm ndez Escalante , 2011 ; ยู , 2004 ) จำนวนของโปรตีนพืช
ได้รับพบว่าปัจจุบันความต้านทานสูงต่อโปรตีโ ลซิสในทางเดินอาหาร
เพราะคุณสมบัติของโครงสร้างที่เฉพาะเจาะจง .
กังวลเป็นถั่วโปรตีนเสถียรภาพของโครงสร้างของพวกเขาได้รับรายงาน
มีผลกระทบต่อไม่เพียง แต่การย่อยได้และความพร้อมที่จำเป็น
กรดอะมิโนแต่ยังมีการผลิตสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพของลำดับ นอกจากนี้ ลักษณะโครงสร้างของโปรตีนถั่ว
เป็นสิ่งสำคัญสำหรับ allergenicity ศักยภาพ
และพิษ . ผลข้างเคียงเหล่านี้ ก็ต้องพิจารณาให้รอบคอบเพื่อประโยชน์

ได้ผลประโยชน์ของโปรตีนและเปปไทด์จากเมล็ดพืชตระกูลถั่ว
.
2.1 . โครงสร้างและความสัมพันธ์
สัมประสิทธิ์การย่อยได้ตัวอย่างของโครงสร้างสามมิติของโปรตีนถั่ว ในการเปรียบเทียบกับที่ของลักษณะ

แหล่งโปรตีนจากสัตว์ และไมโอโกลบิน albumin ซีรั่มวัว และบีตา - แลคโตกลอบูลิน–เป็น
นำเสนอในรูปที่ 1 . ในการเปรียบเทียบกับโครงสร้างของโปรตีนจากสัตว์
จะเห็นได้ว่าโครงสร้างของโปรตีนจากถั่วเมล็ด