3.4.5 Protein degradation There are

3.4.5 Protein degradation
There are several types of protein degradation in plant cells. First, processing proteases, involved in protein transport and/or maturation, occur in several cell compartments. Several proteases during germination (Chapter 4, section 4.11.2) and during senescence. In the latter, the proteases are often located in the vacuole, and their release exposes cellular proteins to their activity. A similar process occurs during necrotic cell death which may occur as a result of damage caused by herbivores, pathogens or environmental factors (see Chapters 9 and 11). Third, a specific set of caspaselike proteases is involved in programmed cell death (section 3.5).
However, except for those situations in which large-scale protein degradation occurs (germination, senescence), most proteins are degraded by large multi-protein complexes called Proteasomes, which are located in the cytoplasm and the nucleus. Degradation of specific proteins via the proteasome pathway is a further mechanism involved in the control of gene expression. Indeed, Kate Dreher and Judy Callis at the University of California, Davis, stare that: ‘The ubiquitin-proteasome system has been implicated in the regulation of almost every developmental process in plants, from embryogenesis to floral organ production, probably through its central role in many hormone pathways.
Protein molecules destined for proteasome-mediated degradation are first “tagged” by the transfer of a small protein, ubiquitin, to a lysine residue in the target protein. This is a complex, multi-step, ATP-dependent process which culminates in the formation of a peptide bond between the side-chain amino group of the lysine and the C-terminus of the ubiquitin (Figure 3.10). Any accessible lysine residue in the target protein can be ubiquinated and, once the first ubiquitin has been transferred to a particular lysine, more can be added to form a short oligo-ubiquitin chain. It is presumed that the more ubiquitin residues a protein carries, the stronger is targeting for degradation.
The ubiquinated protein is delivered to the proteasome, where it is unfolded and fed into a central channel in the proteasome to be degraded. The ubiquitin residues do not enter the channel, but are removed and thus recycled.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.4.5 ย่อยสลายโปรตีน
มีหลายชนิดย่อยสลายโปรตีนในเซลล์พืช ครั้งแรก ประมวลผล proteases เกี่ยวข้องกับการขนส่งโปรตีนและ/หรือพ่อแม่ เกิดขึ้นในช่องเซลล์ต่าง ๆ Proteases หลายใน ระหว่างการงอก (บทที่ 4 ส่วน 4.11.2) และ ระหว่าง senescence ในหลัง proteases มักอยู่ในแวคิวโอล และรุ่นของพวกเขาแสดงโปรตีนเซลกิจกรรมของตน กระบวนการคล้ายกันเกิดขึ้นระหว่าง necrotic เซลล์ตายที่อาจเกิดขึ้นจากความเสียหายที่เกิดจาก herbivores โรค หรือปัจจัยสิ่งแวดล้อม (ดูบทที่ 9 และ 11) ที่สาม ที่เกี่ยวข้องกับชุดเฉพาะของ caspaselike proteases ในช่องโปรแกรมเซลล์ตาย (ส่วน 3.5) .
อย่างไรก็ตาม ยกเว้นสถานการณ์เหล่านั้นย่อยสลายโปรตีนขนาดใหญ่เกิดขึ้น (การงอก senescence), โปรตีนส่วนใหญ่เสื่อมโทรม โดยคอมเพล็กซ์โปรตีนหลายขนาดใหญ่ที่เรียกว่า Proteasomes ที่อยู่ในไซโทพลาซึมและนิวเคลียส ของโปรตีนเฉพาะผ่านทางเดิน proteasome คือ กลไกการควบคุมของยีนที่เกี่ยวข้องกับการ แน่นอน Kate Dreher และ Judy Callis ที่มหาวิทยาลัยแคลิฟอร์เนีย Davis มองที่: ' ระบบ ubiquitin proteasome มีการเกี่ยวข้องในระเบียบของเกือบทุกขั้นตอนการพัฒนาในพืช จากการเกิดเอ็มบริโอการผลิตออร์แกนดอกไม้ ผ่านบทบาทของเซ็นทรัลในมนต์ฮอร์โมนมากอาจ
โมเลกุลโปรตีนที่กำหนดไว้สำหรับย่อยสลาย proteasome mediated แรก "ติดแท็ก" โดยการโอนย้ายของโปรตีนขนาดเล็ก ubiquitin ไปแอล-ไลซีนตกค้างในโปรตีนเป้าหมาย นี้เป็นกระบวนการซับซ้อนหลายขั้นตอน,, ขึ้นอยู่ กับ ATP ซึ่งผสมในการก่อตัวของพันธะเพปไทด์ระหว่าง C-นัสของ ubiquitin (ภาพประกอบ 3.10) และกลุ่มอะมิโนโซ่ข้างของไลซีน สารตกค้างใด ๆ เข้าไลซีนในโปรตีนเป้าหมายสามารถ ubiquinated และ เมื่อ ubiquitin แรกได้ถูกโอนย้ายไปแอล-ไลซีนเฉพาะ เพิ่มเติมสามารถเพิ่มแบบฟอร์มสั้น oligo ubiquitin โซ่ Presumed ว่า ตก ubiquitin เพิ่มเติมโปรตีนการดำเนิน แข็งแกร่งคือกำหนดเป้าหมายสำหรับการลดประสิทธิภาพการ
โปรตีน ubiquinated ถูกส่งไป proteasome ที่กางออก และเข้าสถานีกลางใน proteasome การจะเสื่อมโทรม ตก ubiquitin ป้อนช่อง แต่จะถูกเอาออก และรีไซเคิลจึง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การย่อยสลาย
3.4.5 โปรตีนมีหลายประเภทของการสลายของโปรตีนในเซลล์พืช ก่อนการประมวลผลเพื่อมีส่วนร่วมในการขนส่งโปรตีนและ / หรือการพัฒนาที่เกิดขึ้นในช่องเซลล์หลาย ทางหลายในระหว่างการงอก ( บทที่ 4 มาตรา 4.11.2 ) และในช่วงเกิด ในตอนท้าย , proteases มักจะอยู่ในแวคิวโอล ,และปล่อยพวกเขาให้โปรตีนของเซลล์เพื่อกิจกรรมของพวกเขา กระบวนการที่คล้ายกันเกิดขึ้นในระหว่างที่เซลล์ตายที่อาจเกิดขึ้นเป็นผลจากความเสียหายที่เกิดจากสัตว์กินพืชเชื้อโรคหรือปัจจัยสิ่งแวดล้อม ( ดูบทที่ 9 และ 11 ) 3 ชุดเฉพาะของ caspaselike เพื่อมีส่วนร่วมในการตายของเซลล์ ( มาตรา 3 ) .
อย่างไรก็ตามยกเว้นในสถานการณ์ที่การสลายของโปรตีนขนาดใหญ่เกิดขึ้น ( การเพาะเมล็ดการ ) , โปรตีนส่วนใหญ่จะย่อยสลายด้วยโปรตีน complexes ที่เรียกว่าขนาดใหญ่หลาย proteasomes ซึ่งตั้งอยู่ในไซโทพลาซึมและนิวเคลียส การสลายตัวของโปรตีนที่เฉพาะเจาะจงผ่านทางโปรตีเ ซม เป็นอีกกลไกที่เกี่ยวข้องในการควบคุมการแสดงออกของยีน แน่นอนเคท dreher และจูดี้แคลิสที่มหาวิทยาลัยแคลิฟอร์เนีย เดวิส จ้องมองที่ : ' โปรตีเ ซมระบบยูบิควิตินเข้าไปพัวพัน กับระเบียบของเกือบทุก กระบวนการพัฒนาในการผลิตอวัยวะของพืชจากดอกไม้ อาจจะผ่านทางบทบาทในฮอร์โมนหลาย .
โมเลกุลของโปรตีน destined สำหรับโปรตีเ ซมโดยการย่อยสลายเป็นครั้งแรก " แท็ก " โดยการโอนของเล็ก โปรตีน , ข้างนอก , lysine ตกค้างในโปรตีนเป้าหมาย นี่คือที่ซับซ้อนหลายขั้นตอน เอทีพี ขึ้นอยู่กับกระบวนการ , ซึ่ง culminates ในการก่อตัวของพันธะเพปไทด์ระหว่างโซ่ข้างของกรดอะมิโนไลซีน และกลุ่ม c-terminus ของยูบิควิติน ( รูปที่ 30 )ใด ๆสามารถเข้าถึงได้ lysine ตกค้างในโปรตีนเป้าหมายสามารถ ubiquinated ข้างนอกก่อน และ เมื่อได้รับการโอนไปยังซีนเฉพาะ จะสามารถเพิ่มไปยังแบบฟอร์มสั้นโอลิโกบิควิตินโซ่ สันนิษฐานว่า ยิ่งข้างนอกตกค้างโปรตีนที่ประกอบ ขึ้นเป็น เป้าหมาย เพื่อการย่อยสลาย .
ubiquinated โปรตีนจะถูกส่งไปยังโปรตีเ ซม ,ที่ถูกกางออกและป้อนลงในช่องกลางในโปรทีโซมจะสลายตัว พวกข้างนอกที่ตกค้างไม่ระบุช่อง แต่จะถูกลบออก และดังนั้นจึง รีไซเคิล