proteins to influence the emulsion

proteins to influence the emulsion stability.
It is likely that time-dependent, disulfide-mediated polymerisation
took place at the fat-serum interface. The polymerisation
was probably inhibited by a-la but the inhibition
affected creaming rate only when the disulfide bond formation
occurred between neighbouring molecules adsorbed on
the same fat globule. In that case, surface viscosity
increased during storage especially in emulsions made
with b-LGI, giving it enhanced stability against aggregation
by partial coalescence. The polymerisation between neighbouring
molecules on different fat globules was probably
initiated after flocculation by noncovalent bonding (e.g. van
der Waals attractions, hydrogen and ionic bonding and
hydrophobic interactions) or bridging flocculation (i.e. sharing
of individual protein molecules by two or more fat
globules). Disulfide bonds then reinforced the flocs. This
hypothesis was advanced by McClements et al. (1993).
Thus, the rate of flocculation is not determined by interglobule,
disulfide-mediated polymerisation but the reversibility
of the process is.
The aggregation of fat globules by flocculation and/or
partial coalescence was monitored regularly during storage
by particle size measurements. During storage for up to one
week at 48C, no aggregation was observed. However, when
the storage temperature was subsequently increased to room
temperature for an extended period of time, fat globules
aggregated. This finding is illustrated in Fig. 5(a) for
emulsions prepared with WPF and b-LGI at 0.30%
protein. Particle size increased with time, the rate of
increase influenced by the whey protein material used in
the system.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

proteins to influence the emulsion stability.It is likely that time-dependent, disulfide-mediated polymerisationtook place at the fat-serum interface. The polymerisationwas probably inhibited by a-la but the inhibitionaffected creaming rate only when the disulfide bond formationoccurred between neighbouring molecules adsorbed onthe same fat globule. In that case, surface viscosityincreased during storage especially in emulsions madewith b-LGI, giving it enhanced stability against aggregationby partial coalescence. The polymerisation between neighbouringmolecules on different fat globules was probablyinitiated after flocculation by noncovalent bonding (e.g. vander Waals attractions, hydrogen and ionic bonding andhydrophobic interactions) or bridging flocculation (i.e. sharingof individual protein molecules by two or more fatglobules). Disulfide bonds then reinforced the flocs. Thishypothesis was advanced by McClements et al. (1993).Thus, the rate of flocculation is not determined by interglobule,disulfide-mediated polymerisation but the reversibilityof the process is.The aggregation of fat globules by flocculation and/orpartial coalescence was monitored regularly during storageby particle size measurements. During storage for up to oneweek at 48C, no aggregation was observed. However, whenthe storage temperature was subsequently increased to roomtemperature for an extended period of time, fat globulesรวม ค้นหานี้จะแสดงใน 5(a) Fig. สำหรับemulsions ด้วย WPF และบี-LGI 0.30%โปรตีน ขนาดของอนุภาคที่เพิ่มขึ้นกับเวลา อัตราเพิ่มที่รับอิทธิพลจากเวย์โปรตีนวัสดุที่ใช้ในระบบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนที่มีอิทธิพลต่อความมั่นคงอิมัลชัน. มีแนวโน้มว่าเวลาขึ้นอยู่กับพอลิเมอซัลไฟด์พึ่งเกิดขึ้นที่อินเตอร์เฟซเซรั่มไขมัน โพลิเมอร์ถูกยับยั้งโดยอาจ-la แต่การยับยั้งผลกระทบอัตราครีมเฉพาะเมื่อพันธบัตรซัลไฟด์ก่อเกิดขึ้นระหว่างโมเลกุลใกล้เคียงดูดซับบนเม็ดไขมันเดียวกัน ในกรณีที่มีความหนืดพื้นผิวที่เพิ่มขึ้นระหว่างการเก็บรักษาโดยเฉพาะในอิมัลชันทำด้วยb-LGI ให้มันเพิ่มความมั่นคงกับการรวมตัวโดยการเชื่อมต่อกันบางส่วน โพลิเมอร์ระหว่างเพื่อนบ้านโมเลกุลบนข้นไขมันที่แตกต่างกันอาจจะเริ่มต้นหลังจากตะกอนโดยเชื่อมnoncovalent (เช่นรถตู้สถานที่ท่องเที่ยวเดอร์Waals ไฮโดรเจนและพันธะไอออนิกและปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ) หรือตะกอนแก้ (เช่นการใช้ร่วมกันของโมเลกุลโปรตีนของแต่ละบุคคลโดยสองคนหรือมากกว่าไขมันข้น) พันธบัตรซัลไฟด์แล้วเสริมกลุ่มแบคทีเรีย นี้สมมติฐานได้สูงโดย McClements et al, (1993). ดังนั้นอัตราตะกอนที่ไม่ได้กำหนดโดย interglobule, โพลิเมอร์ซัลไฟด์พึ่ง แต่ reversibility ของกระบวนการคือ. สรุปรวมของ globules ไขมันโดยตะกอนและ / หรือบางส่วนเชื่อมต่อกันได้รับการตรวจสอบอย่างสม่ำเสมอระหว่างการเก็บรักษาโดยการวัดขนาดอนุภาค ระหว่างการเก็บรักษาได้นานถึงหนึ่งสัปดาห์ที่ 48C, รวมไม่เป็นที่สังเกต แต่เมื่ออุณหภูมิการเก็บรักษาที่เพิ่มขึ้นต่อมาไปที่ห้องอุณหภูมิสำหรับการขยายระยะเวลาข้นไขมันรวม การค้นพบนี้จะแสดงในรูปที่ 5 (ก) สำหรับอีมัลชั่ปรุงด้วยWPF และ B-LGI ที่ 0.30% โปรตีน ขนาดของอนุภาคที่มีเวลาเพิ่มขึ้นอัตราการเพิ่มขึ้นของวัสดุที่ได้รับอิทธิพลจากเวย์โปรตีนที่ใช้ในระบบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนที่มีผลต่อเสถียรภาพอิมัลชัน .
มันมีแนวโน้มว่า เวลาที่มี ไดซัลไฟด์ (
, เอาสถานที่ที่อินเทอร์เฟซซีรั่ม ไขมัน การพอลิเมอไรเซชัน
อาจถูกยับยั้งโดย a-la แต่มีผลต่ออัตราการยับยั้ง
ครีมเมื่อสร้างพันธะไดซัลไฟด์ที่เกิดขึ้นระหว่างโมเลกุลที่ถูกดูดซับบน

เม็ดกลมเล็กอ้วนเหมือนเพื่อนบ้าน ในกรณีที่
ความหนืด พื้นผิวเพิ่มขึ้นในระหว่างการเก็บรักษา โดยเฉพาะอย่างยิ่งในอิมัลชันได้
กับ b-lgi ให้มันเพิ่มเสถียรภาพกับการรวมตัว
โดยบางส่วน การพอลิเมอไรเซชันระหว่างเพื่อนบ้าน
โมเลกุลบนเม็ดไขมันที่แตกต่างกันอาจ
เริ่มหลังจากรวมตะกอนด้วยอันตรกิริยานอนโคเวเลนต์ ( เช่นรถตู้
เดอวาลส์แหล่งท่องเที่ยว , ไฮโดรเจน และไอออนของพันธะและ
) ) หรือระหว่างกาลรวมตะกอน ( Iเช่นการแบ่งปัน
ของโมเลกุลของโปรตีนแต่ละสองคนหรือมากกว่าไขมัน
globules ) พันธะไดซัลไฟด์แล้วเสริมสูง . สมมติฐานนี้
ถูกขั้นสูง โดย mcclements et al . ( 1993 ) .
ดังนั้นอัตราการรวมตะกอนไม่ได้ถูกกำหนดโดย interglobule
) , ไดที่มีแต่กลับด้าน
ของกระบวนการคือ การรวมตัวของไขมันเม็ด

โดยรวมตะกอน และ / หรือส่วนการรวมตัวเป็นประจำในระหว่างการเก็บ
โดยการวัดขนาดอนุภาค ระหว่างการเก็บรักษาได้ถึงหนึ่งสัปดาห์ที่ 48c
ไม่รวมอยู่ ) อย่างไรก็ตาม เมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น

และที่อุณหภูมิห้องเป็นระยะเวลานาน เม็ดไขมัน
รวม . การค้นหานี้จะแสดงในรูปที่ 5 ( )
อิมัลชันและเตรียมกับ WPF b-lgi ที่ 0.30 %
โปรตีน ขนาดอนุภาคที่เพิ่มขึ้นกับเวลา อัตรา
เพิ่มอิทธิพลจากเวย์โปรตีน
วัสดุที่ใช้ในระบบ