Recent processing methods have been

Recent processing methods have been developed to acquire bioactive compounds from dietary proteins. Enzymatic and chemical modifications of proteins, that cleave specific peptide bonds and resulted in a good source of desirable quality peptides and amino acids, are now widely used in the food industry (Kristinsson and Rasco, 2000). Soybean is an important protein ingredient and a potential source of bioactive peptides as well. Soy peptide hydrolysate (SPH) containing peptides with a molecular weight of 1 to 3 kDa has been shown to improve growth of red seabream Pagrus major and Japanese flounder, Paralichthys olivaceus larvae at an inclusion level of 40% of the ingredient ( Teshima et al., 2004). Food derived bioactive peptides from dietary proteins commonly contain 2–9 amino acids wherein during gastrointestinal digestion or food processing, these peptides are released from the parent protein and act as regulatory compounds with hormone like activities (Wang and De Mejia, 2005). Numerous peptides with various bioactive functions have been identified in soybean. These include primarily hypertensive, anticholesterol, antioxidant and cancer prevention peptides, among other newer functions being discovered ( De Mejia and De Lumen, 2006 and Gibbs et al., 2004). Studies from fish peptide hydrolysate showed that degradation of protein provides shorter peptides and free amino acids which are associated with the improved palatability of the ingredients ( Aksnes et al., 2006 and Berge and Storebakken, 1996). In addition, peptides are absorbed efficiently and at a higher rate by the intestinal cell of the animal when compared with intact proteins (Tonheim et al., 2005).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วิธีการประมวลผลล่าสุดได้รับการพัฒนาจะได้รับสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากอาหารโปรตีน การปรับเปลี่ยนของโปรตีน ที่กระจายเฉพาะพันธะเปปไทด์ และในแหล่งดีของคุณภาพต้องเปปไทด์และกรดอะมิโน เอนไซม์ และสารเคมีตอนนี้ใช้ในอุตสาหกรรมอาหาร (Kristinsson และ Rasco, 2000) ถั่วเหลืองจะมีส่วนผสมของโปรตีนที่สำคัญและเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพเช่น ด้วยเปปไทด์ถั่วเหลือง (SPH) ที่ประกอบด้วยเปปไทด์กับน้ำหนักโมเลกุลของ kDa 1-3 ได้รับการแสดงเพื่อปรับปรุงการเจริญเติบโตของแดง seabream Pagrus ใหญ่ และญี่ปุ่นบากบั่น อ่อน olivaceus Paralichthys ที่รวมอยู่ในระดับ 40% ของส่วนผสม (Teshima et al. 2004) อาหารมาเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากอาหารโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 2 – 9 ประเด็นในระหว่างการย่อยอาหารระบบทางเดินอาหารหรือการแปรรูปอาหาร เปปไทด์เหล่านี้ออกจากโปรตีนหลักทั่วไป และทำหน้าที่เป็นสารควบคุมด้วยฮอร์โมนเช่นกิจกรรม (วังและเด Mejia, 2005) เปปไทด์จำนวนมาก มีฟังก์ชั่นต่าง ๆ ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพได้รับการระบุในถั่วเหลือง เหล่านี้รวมถึงส่วนใหญ่ความดันโลหิตสูง anticholesterol สารต้านอนุมูลอิสระ และมะเร็งป้องกันเปปไทด์ หมู่ใหม่ฟังก์ชันอื่น ๆ ถูกค้นพบ (De Mejia และลู เมนเด 2006 และเสรีของกิ๊บส์ et al. 2004) การศึกษาจากการฉีดด้วยเปปไทด์จากปลาพบว่า ย่อยสลายโปรตีนให้สั้นเปปไทด์และกรดอะมิโนอิสระที่เกี่ยวข้องกับโภชนะที่ดีขึ้นของส่วนผสม (Aksnes et al. 2006 และ Berge และ Storebakken, 1996) นอกจากนี้ เปปไทด์จะถูกดูดซึมได้อย่างมีประสิทธิภาพ และมีอัตราสูงขึ้นโดยเซลล์ลำไส้ของสัตว์เมื่อเปรียบเทียบกับโปรตีนเหมือนเดิม (ของ Tonheim et al. 2005)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วิธีการประมวลผลที่ผ่านมาได้รับการพัฒนาที่จะได้รับสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากอาหารโปรตีน เอนไซม์และการปรับเปลี่ยนทางเคมีของโปรตีนที่พันธบัตรแล่งเฉพาะเปปไทด์และส่งผลให้แหล่งที่ดีของเปปไทด์ที่มีคุณภาพที่พึงประสงค์และกรดอะมิโนที่มีตอนนี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมอาหาร (Kristinsson และ Rasco, 2000) ถั่วเหลืองเป็นส่วนผสมโปรตีนที่สำคัญและแหล่งที่มีศักยภาพของเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพเช่นกัน เปปไทด์ถั่วเหลืองไฮโดรไล (SPH) ที่มีเปปไทด์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลของ 1-3 กิโลดาลตันได้รับการแสดงเพื่อปรับปรุงการเจริญเติบโตของ Seabream Pagrus สำคัญและญี่ปุ่นดิ้นรนแดง Paralichthys olivaceus ตัวอ่อนในระดับที่รวมของ 40% ของส่วนผสม (Teshima et al, , 2004) อาหารที่ได้มาเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากอาหารโปรตีนทั่วไปประกอบด้วยกรดอะมิโน 2-9 ขัดแย้งในระหว่างการย่อยในทางเดินอาหารหรือการแปรรูปอาหาร, เปปไทด์เหล่านี้จะถูกปล่อยออกมาจากโปรตีนปกครองและทำหน้าที่เป็นสารกฎระเบียบที่มีฮอร์โมนเช่นกิจกรรม (วังและเดอเจีย, 2005) เปปไทด์จำนวนมากที่มีฟังก์ชั่นต่างๆออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ได้รับการระบุในถั่วเหลือง เหล่านี้รวมถึงความดันโลหิตสูงเป็นหลัก anticholesterol สารต้านอนุมูลอิสระและป้องกันโรคมะเร็งเปปไทด์ในหมู่ฟังก์ชั่นรุ่นใหม่อื่น ๆ ที่ถูกค้นพบ (เดอเจียและเดอลูเมนปี 2006 และกิ๊บส์ et al., 2004) การศึกษาจากปลาไฮโดรไลเปปไทด์แสดงให้เห็นว่าการย่อยสลายของโปรตีนเปปไทด์ให้สั้นลงและกรดอะมิโนอิสระซึ่งมีความเกี่ยวข้องกับความอร่อยที่ดีขึ้นของส่วนผสม (Aksnes, et al., 2006 และแบร์กและ Storebakken, 1996) นอกจากนี้เปปไทด์จะถูกดูดซึมได้อย่างมีประสิทธิภาพและในอัตราที่สูงขึ้นโดยเซลล์ในลำไส้ของสัตว์เมื่อเทียบกับโปรตีนเหมือนเดิม (Tonheim et al., 2005)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

วิธีการประมวลผลล่าสุดได้รับการพัฒนาที่จะได้รับสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากโปรตีนในอาหาร เอนไซม์และสารเคมีการดัดแปลงโปรตีนที่ยึดพันธะเปปไทด์ที่เฉพาะเจาะจงและมีผลในการเป็นแหล่งที่ดีของเปปไทด์ที่มีคุณภาพที่พึงประสงค์ และกรดอะมิโน คือตอนนี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมอาหาร ( และ kristinsson รัสโค่ , 2000 ) ถั่วเหลืองเป็นส่วนประกอบสำคัญโปรตีนและศักยภาพแหล่งสารเปปไทด์ เช่นกัน จากเปปไทด์ถั่วเหลือง ( SPH ) ประกอบด้วยเปปไทด์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลของ 1 กับ 3 ) ได้รับการแสดงเพื่อปรับปรุงการเจริญเติบโตของ seabream สีแดง pagrus สาขาภาษาญี่ปุ่น ฟลาวเดอร์ paralichthys ตัวอ่อนรวม olivaceus ที่ระดับ 40% ของส่วนผสม ( เทชิมะ et al . , 2004 ) อาหารและสารเปปไทด์จากโปรตีนอาหารโดยทั่วไปซึ่งประกอบด้วย 2 – 9 กรดอะมิโนซึ่งในระบบทางเดินอาหารการย่อยอาหารหรือการประมวลผลอาหาร เปปไทด์เหล่านี้ออกจากผู้ปกครองและโปรตีนเป็นสารประกอบกับฮอร์โมน เช่น กฎระเบียบต่างๆ ( วังและเดอตัวแทน , 2005 ) เปปไทด์ชีวภาพต่าง ๆ มากมาย ด้วยฟังก์ชันที่ได้รับการระบุในถั่วเหลือง เหล่านี้รวมถึงหลักความดันโลหิตสูง , anticholesterol , สารต้านอนุมูลอิสระกับการป้องกันการเกิดมะเร็ง เปปไทด์ ในหมู่อื่น ๆ ฟังก์ชั่นใหม่ถูกค้นพบ ( เดอตัวแทนและ de ลูเมน , 2006 และกิ๊บส์ et al . , 2004 ) จากการศึกษาพบว่าปลาเปปไทด์จากการสลายตัวของโปรตีนเปปไทด์ที่สั้น และมีกรดอะมิโนอิสระที่เกี่ยวข้องกับการปรับปรุงความน่ากินของวัสดุ ( aksnes et al . , 2006 และเบิร์ก และ storebakken , 1996 ) นอกจากนี้ เปปไทด์จะถูกดูดซึมได้อย่างมีประสิทธิภาพ และในอัตราที่สูงขึ้น โดยเซลล์ลำไส้ของสัตว์เมื่อเทียบกับโปรตีนครบถ้วน ( tonheim et al . , 2005 )