Figure 3. Western blots of TRPM8 pr

Figure 3. Western blots of TRPM8 protein derived from expression in HEK-293 cell lines. TRPM8 protein samples were separated on a 10% SDS-PAGE and blotted on nitrocellulose membranes overnight in the presence of CAPS buffer (pH 11.1). Immunodetection was revealed by chemiluminescence. Lanes 1–3 probed with anti- Myc-IgG: Lane 1 – plasma membrane fractions of HEK-293 cells not expressing TRPM8; Lane 2 – plasma membrane extracts of cells stably expressing TRPM8; Lane 3 – TRPM8 protein purified on Sephacryl-300 gel-filtration chromatography. Lane 4 – Coomassie blue staining of purified TRPM8. Samples were heated for 5 min. at 70°C before loading.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รูปที่ 3 blots ตะวันตกของโปรตีน TRPM8 ที่ได้มาจากการแสดงออกใน HEK-293 เซลล์ TRPM8 ตัวอย่างโปรตีนถูกแยกออกบน 10% SDS-PAGE และเปื้อนเยื่อ nitrocellulose ค้างคืนในการปรากฏตัวของบัฟเฟอร์ CAPS (ที่ค่า pH 11.1) ภูมิคุ้มกันก็ถูกเปิดเผยโดย chemiluminescence เลน 1-3 ตรวจสอบกับการป้องกัน Myc-IgG: เลน 1 - เศษเยื่อหุ้มเซลล์ HEK-293 ไม่ได้แสดงความ TRPM8; เลนที่ 2 - สารสกัดจากเยื่อหุ้มเซลล์เสถียรแสดง TRPM8; เลนที่ 3 - โปรตีน TRPM8 บริสุทธิ์ในโค Sephacryl-300 เจลกรอง เลนที่ 4 - Coomassie ย้อมสีฟ้าของ TRPM8 บริสุทธิ์ ตัวอย่างถูกความร้อนเป็นเวลา 5 นาที ที่ 70 ° C ก่อนที่จะโหลด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

รูปที่ 3 trpm8 blots ตะวันตกของโปรตีนที่ได้จากการแสดงออกใน hek-293 เซลล์เส้น trpm8 ตัวอย่างโปรตีนแยกบน 10% SDS-PAGE เปื้อนบนเมมเบรนไนโตรและค้างคืนในการแสดงตนของบัฟเฟอร์ที่หมวก ( pH 11.1 ) immunodetection ถูกเปิดเผยโดยเคมีลูมิเนสเซน . เลน 1 – 3 ตรวจสอบ IgG anti - มิค : ซอย 1 ( หน้าใหญ่ ) hek-293 เซลล์ไม่แสดง trpm8 ;ช่องทางที่ 2 –สารสกัดจากเซลล์เยื่อหุ้มเซลล์เสถียรแสดง trpm8 ; เลน 3 – trpm8 โปรตีนบริสุทธิ์ใน sephacryl-300 gel filtration โครมาโตกราฟี ช่องที่ 4 –การย้อมสีของ trpm8 เหล่านี้น่าจะเป็นสีฟ้าบริสุทธิ์ จำนวนอุ่นสำหรับ 5 นาทีที่ 70 องศา C ก่อน

โหลด