Amyloglucosidase from Halobacterium

Amyloglucosidase from Halobacterium sodomense was purified by a combination of hydrophobic interaction chromatography and immobilized metal ion affinity chromatography at analytical and preparative scale with 75% recovery. The enzyme was found to be a dimer of two different subunits with molecular weights of 72,000 and 82,000 D, respectively, combining in a 175,000 D native protein. The specific activity, KM, and amino acid composition of the enzyme was determined.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Amyloglucosidase จาก Halobacterium sodomense ที่บริสุทธิ์ โดยการโต้ตอบ hydrophobic chromatography และตรึงไอออนโลหะ chromatography ความสัมพันธ์ที่วิเคราะห์ และ preparative สเกลกับกู้ 75% เอนไซม์นี้ถูกค้นพบเป็น การผลิตของ dimer ของ subunits สองแตกต่างกับน้ำหนักโมเลกุลของ D 72000 และ 82,000 ตามลำดับ รวมโปรตีนแบบดั้งเดิม 175,000 D กำหนดองค์ประกอบเฉพาะของกิจกรรม KM และกรดอะมิโนของเอนไซม์นี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Amyloglucosidase จาก Halobacterium sodomense บริสุทธิ์โดยการรวมกันของโคปฏิสัมพันธ์น้ำและตรึงโลหะโคไอออนความสัมพันธ์ในระดับการวิเคราะห์และเตรียมกับการกู้คืน 75% เอนไซม์ที่ถูกพบว่าเป็น dimer ของทั้งสองหน่วยย่อยที่แตกต่างกันที่มีน้ำหนักโมเลกุล 72,000 และ 82,000 D ตามลำดับรวมเป็น 175,000 D โปรตีนพื้นเมือง กิจกรรมเฉพาะ KM และองค์ประกอบของกรดอะมิโนของเอนไซม์ที่ถูกกำหนด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไมโลกลูโคซิเดสจาก halobacterium sodomense บริสุทธิ์โดยการรวมกันของ hydrophobic ปฏิสัมพันธ์ chromatography และตรึงโลหะไอออนขี้รังแคที่วิเคราะห์และมาตราส่วนค่ากับ 75% ของการกู้คืน เอนไซม์พบว่าเป็นไดเมอร์ 2 หน่วยย่อยที่มีน้ำหนักโมเลกุลแตกต่างกันของ 72000 ไทยและ D ตามลำดับ รวม 175 , 000 D พื้นเมืองในโปรตีนโดยเฉพาะกิจกรรม km , และองค์ประกอบกรดอะมิโนของเอนไซม์ที่ถูกกำหนดไว้