he process of "salting out" is a pu

he process of "salting out" is a purification method that relies on the basis of protein solubility. It relies on the principle that most proteins are less soluble in solutions of high salt concentrations because additional ions of the salt shield protein with multi-ions charges. Those charges help protein molecules interact, aggregate, and precipitate. The exact concentration resulting in precipitation varies from protein to protein, allowing separation of different proteins (as they will precipitate at different points when increasing salt concentration). Salting out can also concentrate dilute solutions of proteins; once the protein precipitates, the remaining liquid can be removed. However, the salt can pose a problem to the purity of protein.

"Salting in" refers to the observation that at dilute solutions of low salt concentrations, the solubility of the protein increases. As the solubility of the salt added in higher than protein, it is more likely dissolve and take most of the space in the solution; therefore, proteins aggreate and precipitate. Whereas, its opposite, "salting out," requires high salt concentration for the precipitation of the protein. There are two ways of "salting out". One in which proteins are exposed to high concentrations of salt solutions, and the other is where the proteins are exposed to a series of low concentrated solutions.

Proteins contain various sequences and compositions of amino acids. Therefore, their solubility to water differs depending on the level of hydrophobic or hydrophilic properties of the surface. Proteins with surfaces that have greater hydrophobic properties will readily precipitate. The addition of ions creates an electron shielding effect that nullifies some activity between water particles and the protein, reducing solubility as the proteins bind with each other and begin to aggregate. Generally, larger proteins require less ionic input than do smaller proteins with lesser weight.

In the process of using low concentrations of salt solutions, the proteins are precipitated early in the process. In order to extract the proteins from the solution, cold solutions of ammonium sulfate at a series of decreasing concentrations are used on the precipitate. In order to recover the extracted protein, it is then recrystallized by warming the cold solution to room temperature. This process has many advantages because depending on the extracted protein, the efficiency rate can run anywhere from 30-90%, and rarely fails.

Ammonium sulfate is common substance to precipitate proteins selectively since it is very soluble in water, it allows high concentration about 4M. At this state, harmful effects of proteins like irreversible denaturation are absent and NH4+ and SO42- are both favourable, non-denaturing, end of the Hofmeister series. Ammonium sulfate provides quantative precipitation of one protein from the mixture. This method is very useful to purify soluble proteins from the cell extracts.4

While proving itself to be an efficient method of protein separation, salting out requires that the solubility of the protein to be calculated or known initially. Proteins have differing amino acid chains and solubility. In trying to change the salt concentration to the point where the protein becomes insoluble, different ions can either increase or decrease the solubility of the protein. Hence, one must be careful in selecting the correct ions to alter salt concentration. A protein is typically least soluble near its isoelectric point, pI, or where it contains minimal net charge. The precipitation by salting out results in fractionation. An amount of precipitated protein is collected at one salt concentration and another amount from a different concentration. This is because some parts of the protein may be more soluble than another region.

Proteins with different pI values can be separated with salting out techniques via dynamic pH values in varying salt concentration. Since proteins are least soluble near their isoelectric point (pI), it is possible to cause them to precipitate them out of solution by increasing the salt concentration. This is possible since the hydration shell surrounding the protein structure is displaced by the increasing ionic concentration in the solvent. Thus by replacing the hydration shell with other ions, the water networks that solubilize proteins and allow for aggregation at high salt concentration due to hydrophobic groups coming together become destabilized. Ultimately proteins are precipitated with aggregation (or "crashed out"). This technique can be used to separate proteins that initially have similar precipitation points. By modifying the pH of the solution, one can increase or decrease the solubility of one protein without affecting the target protein. Furthermore, the solution can later be purified by using dialysis to remove the salt ions in solution.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กระบวนการเขา "มารีซอลทิงออก" เป็นวิธีการฟอกที่อาศัยตามละลายโปรตีน มันอาศัยหลักการโปรตีนส่วนใหญ่ละลายน้ำได้น้อยในโซลูชั่นที่ความเข้มข้นเกลือสูงเนื่องจากประจุเพิ่มเติมของเกลือป้องกันโปรตีน มีประจุหลายค่า ค่าธรรมเนียมดังกล่าวช่วยให้โมเลกุลโปรตีนโต้ตอบ รวม และ precipitate ความเข้มข้นที่แน่นอนในฝนจากโปรตีนกับโปรตีน ให้แยกของโปรตีนแตกต่างกัน (ตามที่พวกเขาจะ precipitate จุดต่าง ๆ เมื่อเพิ่มความเข้มข้นเกลือ) แตกต่างกันไป มารีซอลทิงออกสามารถยังเข้มข้นโปรตีน แก้ dilute เมื่อโปรตีน precipitates ของเหลวที่เหลือสามารถถูกเอาออก อย่างไรก็ตาม เกลือสามารถก่อให้เกิดปัญหากับความบริสุทธิ์ของโปรตีน"มารีซอลทิงใน" ถึงสังเกตว่า ที่ dilute โซลูชั่นที่ความเข้มข้นเกลือต่ำ การละลายของโปรตีนเพิ่มขึ้น ละลายเกลือในสูงกว่าโปรตีน มันเป็นว่าละลาย และใช้เวลาส่วนใหญ่ของพื้นที่ในการแก้ปัญหา ดังนั้น โปรตีน aggreate และ precipitate ในขณะที่ ตรงข้ามของ "มารีซอลทิง," ต้องการความเข้มข้นเกลือสูงสำหรับฝนของโปรตีน มีสองวิธีในการ "มารีซอลทิงออก" หนึ่งซึ่งโปรตีนจะสัมผัสกับความเข้มข้นสูงเกลือโซลูชั่น และอื่น ๆ ที่เป็นที่โปรตีนที่มีสัมผัสกับชุดโซลูชั่นเข้มข้นที่ต่ำโปรตีนประกอบด้วยลำดับและองค์ของกรดอะมิโนต่าง ๆ ดังนั้น การละลายน้ำแตกต่างตามคุณสมบัติ hydrophobic หรือ hydrophilic ของพื้นผิว พร้อมจะ precipitate โปรตีน ด้วยพื้นผิวที่มีคุณสมบัติ hydrophobic มากกว่า การเพิ่มประจุอิเล็กตรอนการ shielding ผลที่ nullifies บางกิจกรรมระหว่างอนุภาคของน้ำและโปรตีน ลดการละลายโปรตีนผูกกับแต่ละอื่น ๆ และเริ่มที่สร้างรวมกัน ทั่วไป โปรตีนขนาดใหญ่จำเป็นต้องป้อนข้อมูล ionic น้อยกว่าทำโปรตีนขนาดเล็ก มีน้ำหนักน้อยกว่ากำลังใช้ความเข้มข้นต่ำสุดของโซลูชั่นเกลือ โปรตีนที่ตกตะกอนในกระบวนการก่อน การแยกโปรตีนออกจากโซลูชัน เย็นโซลูชั่นของแอมโมเนียมซัลเฟตในชุดของการลดความเข้มข้นที่ใช้บน precipitate เพื่อกู้คืนโปรตีนแยก มันแล้วเป็น recrystallized โดยโซลูชันเย็นอุณหภูมิห้องร้อนขึ้น กระบวนการนี้มีข้อดีมากมายเนื่องจากขึ้นอยู่กับโปรตีนแยก อัตราประสิทธิภาพสามารถทำงานที่ใดก็ได้จาก 30-90% และไม่ค่อยล้มแอมโมเนียซัลเฟตเป็นสาร precipitate โปรตีนเลือกเนื่องจากเป็นมากสามารถละลายในน้ำทั่วไป จะช่วยให้ความเข้มข้นสูงประมาณ 4 เมตร ในสถานะนี้ อันตรายของโปรตีนเช่นควม denaturation เป็นขาด และ NH4 + และ SO42 - ใจดี ไม่มี-denaturing ของชุด Hofmeister แอมโมเนียมซัลเฟต quantative ฝนหนึ่งโปรตีนจากส่วนผสมทาง วิธีนี้มีประโยชน์มากต้องทำการละลายโปรตีนจาก extracts.4 เซลล์ในขณะที่การพิสูจน์ตัวเองจะ เป็นวิธีที่มีประสิทธิภาพของการแยกโปรตีน มารีซอลทิงออกจำเป็นต้องละลายของโปรตีนที่จะคำนวณ หรือรู้จักกันครั้งแรก โปรตีนมีกรดอะมิโนแตกต่างกันโซ่และละลาย ในการพยายามเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นเกลือไปที่โปรตีนจะละลาย ประจุต่าง ๆ สามารถเพิ่ม หรือลดการละลายของโปรตีน ดังนั้น หนึ่งต้องระวังเลือกกันถูกต้องปรับเปลี่ยนความเข้มข้นเกลือ โปรตีนเป็นปกติอย่างน้อยละลายใกล้จุด isoelectric พี่ หรือที่ประกอบด้วยค่าน้อยที่สุดสุทธิ ฝน โดยมารีซอลทิงออกผลแยกส่วน มีเก็บจำนวนโปรตีนที่ตกตะกอนที่ความเข้มข้นเกลือหนึ่งและเงินอีกจากความเข้มข้นแตกต่างกัน ทั้งนี้เนื่องจากบางส่วนของโปรตีนอาจจะละลายน้ำได้มากขึ้นกว่าภูมิภาคอื่นโปรตีน มีค่า pI ที่แตกต่างกันสามารถแยกออก ด้วยมารีซอลทิงออกเทคนิคการผ่านค่า pH แบบไดนามิกในความเข้มข้นของเกลือที่แตกต่างกัน เนื่องจากโปรตีนละลายน้ำได้น้อยใกล้กับของ isoelectric point (ปี่), มันได้ทำให้ precipitate ไม่แก้ปัญหา โดยการเพิ่มความเข้มข้นเกลือ นี้ได้เนื่องจากเปลือกไล่น้ำที่ล้อมรอบโครงสร้างของโปรตีนคือพลัดถิ่นจากความเข้มข้น ionic เพิ่มขึ้นในตัวทำละลาย ดังนั้น โดยแทนเปลือกไล่น้ำด้วยประจุอื่น ๆ เครือข่ายน้ำที่ solubilize โปรตีน และอนุญาตให้รวมที่ความเข้มข้นเกลือสูงเนื่องจากมากันกลุ่ม hydrophobic เป็น destabilized ในที่สุด โปรตีนจะตกตะกอนรวม (หรือ "พังหมด") เทคนิคนี้สามารถใช้เพื่อแยกโปรตีนที่มีเหมือนฝนจุดเริ่มต้น โดยการปรับเปลี่ยน pH ของการแก้ปัญหา หนึ่งสามารถเพิ่ม หรือลดการละลายของโปรตีนหนึ่ง โดยไม่มีผลกระทบต่อโปรตีนเป้าหมาย นอกจากนี้ โซลูชันสามารถในภายหลังได้บริสุทธิ์ โดยใช้หน่วยการเอาประจุเกลือในโซลูชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กระบวนการของเขา "เกลือออก" เป็นวิธีการทำให้บริสุทธิ์ที่อาศัยอยู่บนพื้นฐานของการละลายของโปรตีน มันอาศัยหลักการที่ว่าโปรตีนมากที่สุดคือที่ละลายน้ำได้น้อยในการแก้ปัญหาความเข้มข้นของเกลือสูงเนื่องจากไอออนที่เพิ่มขึ้นของโปรตีนโล่เกลือมีค่าใช้จ่ายหลายไอออน ค่าใช้จ่ายเหล่านี้ช่วยให้โมเลกุลของโปรตีนโต้ตอบรวมและเกิดการตกตะกอน ความเข้มข้นที่แน่นอนส่งผลให้เกิดฝนแตกต่างจากโปรตีนโปรตีนที่ช่วยให้การแยกโปรตีนที่แตกต่างกัน (ที่พวกเขาจะเกิดการตกตะกอนที่จุดที่แตกต่างกันเมื่อความเข้มข้นของเกลือที่เพิ่มขึ้น) เกลือออกยังสามารถมุ่งเน้นการแก้ปัญหาของโปรตีนเจือจาง; ครั้งหนึ่งตกตะกอนโปรตีนที่ของเหลวที่เหลือสามารถลบออกได้ แต่เกลือสามารถก่อให้เกิดปัญหาความบริสุทธิ์ของโปรตีน. "เกลือใน" หมายถึงการสังเกตว่าในการแก้ปัญหาการเจือจางความเข้มข้นของเกลือต่ำสามารถในการละลายของการเพิ่มโปรตีน ขณะที่การละลายของเกลือที่เพิ่มสูงกว่าโปรตีนจะมีแนวโน้มที่ละลายและใช้เวลาส่วนใหญ่ของพื้นที่ในการแก้ปัญหานั้น ดังนั้นโปรตีน aggreate และเกิดการตกตะกอน ขณะที่ตรงข้ามของ "เกลือออก" ต้องมีความเข้มข้นของเกลือสูงสำหรับการตกตะกอนของโปรตีน มีสองวิธีของ "เกลือออก" เป็น หนึ่งในสิ่งที่โปรตีนมีการสัมผัสกับความเข้มข้นสูงของสารละลายเกลือ, และอื่น ๆ เป็นโปรตีนที่มีการสัมผัสกับชุดของการแก้ปัญหาที่มีความเข้มข้นต่ำ. โปรตีนมีลำดับต่างๆและองค์ประกอบของกรดอะมิโน ดังนั้นพวกเขาสามารถในการละลายน้ำจะแตกต่างกันขึ้นอยู่กับระดับของคุณสมบัติไม่ชอบน้ำหรือน้ำของพื้นผิว โปรตีนที่มีพื้นผิวที่มีคุณสมบัติไม่ชอบน้ำมากขึ้นได้อย่างง่ายดายจะเกิดการตกตะกอน นอกจากนี้ไอออนสร้างป้องกันผลกระทบอิเล็กตรอนที่เป็นโมฆะกิจกรรมบางอย่างระหว่างอนุภาคน้ำและโปรตีนที่ช่วยลดการละลายเป็นโปรตีนผูกกับแต่ละอื่น ๆ และเริ่มที่จะรวม โดยทั่วไปโปรตีนขนาดใหญ่จำเป็นต้องมีการป้อนข้อมูลอิออนน้อยกว่าทำโปรตีนขนาดเล็กที่มีน้ำหนักน้อยกว่า. ในขั้นตอนของการใช้ความเข้มข้นต่ำของการแก้ปัญหาเกลือโปรตีนที่มีการตกตะกอนในตอนต้นกระบวนการ เพื่อที่จะสกัดโปรตีนจากการแก้ปัญหาการแก้ปัญหาความหนาวเย็นของแอมโมเนียมซัลเฟตที่ชุดของความเข้มข้นลดลงจะถูกนำมาใช้ในตะกอน เพื่อกู้คืนโปรตีนสกัดก็จะ recrystallized ร้อนแล้วโดยวิธีการแก้ปัญหาความหนาวเย็นที่อุณหภูมิห้อง กระบวนการนี้จะมีข้อได้เปรียบมากเพราะขึ้นอยู่กับโปรตีนสกัดอัตราประสิทธิภาพสามารถทำงานได้ทุกที่ 30-90% และไม่ค่อยล้มเหลว. แอมโมเนียมซัลเฟตเป็นสารธรรมดาที่จะเกิดการตกตะกอนโปรตีนคัดเลือกเพราะมันเป็นที่ละลายน้ำได้มากในน้ำจะช่วยให้มีความเข้มข้นสูงเกี่ยวกับ 4M ในรัฐนี้ผลที่เป็นอันตรายของโปรตีนเช่น denaturation กลับไม่ได้ขาดและ NH4 + และ SO42- มีทั้งดีไม่เสียสภาพในตอนท้ายของซีรีส์ Hofmeister แอมโมเนียมซัลเฟตให้ตกตะกอน Quantative ของโปรตีนจากส่วนผสม วิธีนี้จะเป็นประโยชน์อย่างมากในการชำระล้างโปรตีนที่ละลายน้ำได้จาก extracts.4 มือถือในขณะที่การพิสูจน์ตัวเองให้เป็นวิธีที่มีประสิทธิภาพของการแยกโปรตีนเกลือออกกำหนดว่าการละลายของโปรตีนที่จะนำไปคำนวณหรือที่รู้จักกันในตอนแรก โปรตีนที่ได้แตกต่างกันโซ่กรดอะมิโนและการละลาย ในความพยายามที่จะเปลี่ยนความเข้มข้นของเกลือไปยังจุดที่โปรตีนที่ไม่ละลายน้ำจะกลายเป็นไอออนที่แตกต่างกันสามารถเพิ่มหรือลดความสามารถในการละลายของโปรตีน ดังนั้นหนึ่งจะต้องระมัดระวังในการเลือกไอออนที่ถูกต้องในการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของเกลือ โปรตีนเป็นปกติที่ละลายน้ำได้น้อยที่อยู่ใกล้จุด Isoelectric ของ pI หรือที่จะมีค่าใช้จ่ายน้อยที่สุดสุทธิ การเร่งรัดโดยเกลือออกผลในการแยก จำนวนเงินของโปรตีนตกตะกอนเป็นที่เก็บรวบรวมเกลือที่มีความเข้มข้นและปริมาณหนึ่งจากความเข้มข้นที่แตกต่างกันอีก เพราะนี่คือบางส่วนของโปรตีนที่ละลายน้ำได้อาจจะมากกว่าพื้นที่อื่น. โปรตีนที่มีค่า pI ที่แตกต่างกันสามารถแยกเกลือออกด้วยเทคนิคผ่านค่า pH แบบไดนามิกในความเข้มข้นของเกลือที่แตกต่างกัน เนื่องจากโปรตีนที่ละลายน้ำได้น้อยที่อยู่ใกล้จุด Isoelectric ของพวกเขา (PI) มันเป็นไปได้ที่จะทำให้พวกเขาเกิดการตกตะกอนพวกเขาออกจากการแก้ปัญหาโดยการเพิ่มความเข้มข้นของเกลือ นี้เป็นไปได้ตั้งแต่เปลือกชุ่มชื้นรอบโครงสร้างโปรตีนจะถูกแทนที่ด้วยความเข้มข้นของอิออนเพิ่มขึ้นในตัวทำละลาย ดังนั้นโดยการเปลี่ยนเปลือกชุ่มชื้นกับไอออนอื่น ๆ เครือข่ายน้ำที่ละลายโปรตีนและอนุญาตให้มีการรวมตัวที่มีความเข้มข้นของเกลือสูงเนื่องจากกลุ่มน้ำมาด้วยกันกลายเป็น destabilized ในท้ายที่สุดจะมีการตกตะกอนโปรตีนที่มีการรวมตัว (หรือ "ล้มเหลวออก") เทคนิคนี้สามารถนำมาใช้กับโปรตีนที่แยกต่างหากที่เริ่มมีปริมาณน้ำฝนจุดที่คล้ายกัน โดยการปรับเปลี่ยนค่า pH ของการแก้ปัญหาหนึ่งสามารถเพิ่มหรือลดความสามารถในการละลายของโปรตีนโดยไม่มีผลต่อโปรตีนเป้าหมาย นอกจากนี้วิธีการแก้ปัญหาในภายหลังจะบริสุทธิ์โดยใช้การล้างไตเพื่อเอาไอออนเกลือในการแก้ปัญหา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เขากระบวนการ " salting out " เป็นวิธีการบำบัดน้ำเสียที่อาศัยบนพื้นฐานของความสามารถในการละลายของโปรตีน มันอาศัยหลักการว่า โปรตีนส่วนใหญ่จะละลายน้อยกว่าในโซลูชั่นของความเข้มข้นเกลือสูง เพราะไอออนเพิ่มเติมของโล่เกลือโปรตีนไอออนหลายข้อหา ค่าใช้จ่ายเหล่านี้ช่วยให้โมเลกุลของโปรตีนโต้ตอบ , การรวมและตะกอนที่ความเข้มข้นซึ่งแตกต่างจากโปรตีนที่ตกตะกอนโปรตีนทำให้การแยกโปรตีนที่แตกต่างกัน ( เช่นที่พวกเขาจะอยู่ในจุดที่แตกต่างกัน เมื่อเพิ่มความเข้มข้นของเกลือ ) เกลือออกยังสามารถมีสมาธิเจือจางโซลูชั่นของโปรตีน เมื่อตะกอนโปรตีน , ของเหลวที่เหลือจะถูกลบออก อย่างไรก็ตามเกลือสามารถก่อให้เกิดปัญหากับความบริสุทธิ์ของโปรตีน

" บริการ " หมายถึง การสังเกตที่เจือจางความเข้มข้นของเกลือโซลูชั่นต่ำ ค่าการละลายของโปรตีนเพิ่มขึ้น เช่นการละลายของเกลือเพิ่มในปริมาณที่สูงกว่าโปรตีน มันมีแนวโน้มละลายและใช้เวลาส่วนใหญ่ของพื้นที่ในการแก้ปัญหา ดังนั้น โปรตีน aggreate และตะกอน แต่มันตรงกันข้าม" เกลือออก " ต้องมีความเข้มข้นเกลือสูง สำหรับการตกตะกอนของโปรตีน มี 2 สองวิธีของ " เกลือออก " ซึ่งหนึ่งในโปรตีนที่มีความเข้มข้นสูงของสารละลายเกลือ และอื่น ๆ ที่โปรตีนถูกชุดของความเข้มข้นต่ำโซลูชั่น โปรตีน

มีลำดับต่าง ๆและองค์ประกอบของกรดอะมิโน ดังนั้นความสามารถในการละลายน้ำจะแตกต่างกันขึ้นอยู่กับระดับของน้ำ ) หรือคุณสมบัติของพื้นผิว โปรตีนที่มีพื้นผิวที่มากขึ้นคุณสมบัติ Hydrophobic จะพร้อมตะกอน นอกจากจะสร้างอิเล็กตรอนไอออนป้องกันผลกระทบที่ nullifies กิจกรรมบางอย่างระหว่างอนุภาคน้ำและโปรตีนการลดการละลายเป็นโปรตีนจับกับแต่ละอื่น ๆและเริ่มรวม . โดยโปรตีนขนาดใหญ่ต้องใช้ข้อมูลอิออนน้อยกว่าทำโปรตีนขนาดเล็กที่มีน้ำหนักน้อยกว่า

ในกระบวนการของการใช้ความเข้มข้นต่ำของ โซลูชั่น เกลือ โปรตีนจะตกตะกอนในช่วงต้นของกระบวนการ เพื่อแยกโปรตีนออกจากสารละลายเย็นโซลูชั่นของแอมโมเนียมซัลเฟตที่ความเข้มข้นที่ใช้ชุดของการลดลงในตะกอน เพื่อที่จะได้โปรตีนสกัด มันก็ recrystallized โดยอุ่นสารละลายเย็นที่อุณหภูมิห้อง กระบวนการนี้มีข้อดีมากมาย เพราะขึ้นอยู่กับโปรตีนสกัด ประสิทธิภาพเท่ากันสามารถเรียกใช้ที่ใดก็ได้จาก 90 % และไม่ค่อยพลาด .

แอมโมเนียม ซัลเฟตเป็นสารตกตะกอนโปรตีนโดยทั่วไปตั้งแต่มันละลายน้ำได้ ช่วยให้ความเข้มข้นสูงประมาณ 4 เมตร ที่ รัฐ นี้ผลที่เป็นอันตรายของโปรตีน เช่น แก้ไขไม่ได้ ( จะขาดและ NH4 so42 - และมีทั้งดี , โนนี่ , สิ้นสุดของชุด hofmeister .แอมโมเนียม ซัลเฟต มีการตกตะกอนของโปรตีน 1 quantative จากส่วนผสม วิธีนี้เป็นวิธีที่มีประโยชน์มากในการทำให้ละลายโปรตีนจากเซลล์สารสกัด 4

ตอนพิสูจน์ตัวเองที่จะเป็นวิธีที่มีประสิทธิภาพของการแยกโปรตีน เกลือออกมีการละลายของโปรตีนที่จะถูกคำนวณ หรือที่รู้จักกันในตอนแรก โปรตีนมีกรดอะมิโนโซ่และการละลายที่แตกต่างพยายามที่จะเปลี่ยนความเข้มข้นเกลือไปยังจุดที่โปรตีนจะไม่ละลายไอออนที่แตกต่างกันสามารถเพิ่มหรือลดการละลายของโปรตีน ดังนั้นต้องระมัดระวังในการเลือกไอออนแก้ไขเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของเกลือ โปรตีนโดยทั่วไปอย่างน้อยที่ใกล้จุดไอโซอิเล็กทริกของ พาย หรือที่ไหนมีประจุสุทธิน้อยที่สุดการตกตะกอนด้วยเกลือออกผลในการแยก . ปริมาณของโปรตีนที่ตกตะกอนสะสมความเข้มข้นเกลือและอีกจำนวนหนึ่งจากความเข้มข้นแตกต่างกัน นี้เป็นเพราะบางส่วนของโปรตีนอาจจะได้มากกว่าภูมิภาคอื่น โปรตีน

ด้วยค่า Pi ที่แตกต่างกันสามารถแยกกับเกลือออกเทคนิคผ่านทางแบบไดนามิกที่แตกต่างกันในค่า pH ความเข้มข้นของเกลือเนื่องจากโปรตีนเป็นอย่างน้อยที่ใกล้จุดไอโซอิเล็กทริก ( ปี่ ) , มันเป็นไปได้ที่จะให้พวกเขาและพวกเขาออกโดยการเพิ่มความเข้มข้นของสารละลายเกลือ นี้เป็นไปได้ตั้งแต่ hydration shell รอบโครงสร้างโปรตีนคือการแทนที่ด้วยไอออนในการเพิ่มความเข้มข้นของตัวทำละลาย ดังนั้นโดยการ hydration เปลือกกับไอออนอื่น ๆน้ำเครือข่าย solubilize โปรตีนและอนุญาตให้รวมที่ความเข้มข้นเกลือสูงเนื่องจากกลุ่ม hydrophobic มารวมกันกลายเป็นเสื่อมสลายแล้ว ในที่สุดโปรตีนจะตกตะกอนกับการรวมกัน ( หรือ " ล้มเหลว " ) เทคนิคนี้สามารถใช้ในการแยกโปรตีน ที่เริ่มมีจุดด้วยเหมือนกัน โดยการปรับ pH ของสารละลายหนึ่งสามารถเพิ่มหรือลดการละลายของโปรตีนโดยไม่มีผลต่อโปรตีนเป้าหมาย นอกจากนี้ โซลูชั่นที่สามารถในภายหลังได้บริสุทธิ์ โดยใช้ล้างเอาเกลืออิออนในสารละลาย