The antiapoptotic proteins, such as

The antiapoptotic proteins, such as Bcl-xL in mammals and CED-9 in nematodes, interact with proapoptotic members by recognizing their BH3 domains. The specific recognition was revealed by the structure of Bcl-xL bound to a BH3 peptide derived from Bak (Sattler et al. 1997), Bad (Petros et al. 2000), or Bim (Liu et al. 2003) (Figure 4d ). The BH3 peptide forms an amphipathic α helix and interacts with a deep hydrophobic groove on the surface of Bcl-xL. The binding of the BH3 domain is accompanied by a significant conformational change in Bcl-xL. These observations were further confirmed by the structure of CED-9 bound to an extended BH3 domain from EGL-1 (Yan et al. 2004a). Despite limited sequence similarity between Bcl-xL and CED-9, their structures exhibit identical features. The molecular recognition between CED-9 and EGL-1 closely parallels those between Bcl-xL and Bim (Figure 4e). Comparative analysis of these protein complexes will likely reveal some general code that governs the interaction among the Bcl-2 family of proteins.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีน antiapoptotic, Bcl-xL ในการเลี้ยงลูกด้วยนมและ CED-9 ใน nematodes โต้ตอบกับสมาชิก proapoptotic โดยจดจำโดเมนของ BH3 การรู้เฉพาะถูกเปิดเผย โดยโครงสร้างของ Bcl-xL กับ BH3 เป็น เพปไทด์มาบัค (Sattler et al. 1997), เลว (Petros et al. 2000), หรือ Bim (หลิว et al. 2003) (ภาพประกอบ 4d) เพปไทด์ BH3 ฟอร์มเป็น amphipathic αเกลียว และโต้ตอบกับร่องลึก hydrophobic บนพื้นผิวของ Bcl xL รวมโดเมน BH3 ตามมา ด้วยการเปลี่ยนแปลง conformational สำคัญใน Bcl-xL สังเกตเหล่านี้ได้รับการยืนยันเพิ่มเติม โดยโครงสร้างของ CED-9 กับโดเมน BH3 การขยายจาก EGL-1 (Yan et al. 2004a) แม้ มีความคล้ายคลึงกันลำดับจำกัดระหว่าง Bcl xL และ CED-9 โครงสร้างการแสดงคุณลักษณะที่เหมือนกัน การรับรู้โมเลกุลระหว่าง CED 9 และ EGL 1 อย่างใกล้ชิด parallels ที่ระหว่าง Bcl xL และ Bim (4e-fe กลไกรูป) วิเคราะห์เปรียบเทียบของคอมเพล็กซ์โปรตีนเหล่านี้อาจจะเปิดเผยรหัสบางทั่วไปที่ควบคุมการโต้ตอบระหว่างครอบครัว Bcl 2 ของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีน antiapoptotic เช่น Bcl-XL ในสัตว์และ CED-9 ในไส้เดือนฝอยโต้ตอบกับสมาชิก proapoptotic โดยตระหนักถึงโดเมน BH3 ของพวกเขา การรับรู้ที่เฉพาะเจาะจงได้รับการเปิดเผยโดยโครงสร้างของ Bcl-XL ผูกไว้กับเปปไทด์ที่ได้มาจาก BH3 บาก (Sattler et al. 1997), Bad (Petros et al. 2000) หรือบิ๋ม (Liu et al. 2003) (รูปที่ 4d) . เปปไทด์ BH3 รูปแบบเกลียว amphipathic αและมีปฏิสัมพันธ์กับร่องลึกน้ำบนพื้นผิวของ Bcl-XL มีผลผูกพันของโดเมน BH3 จะมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่สำคัญใน Bcl-XL ข้อสังเกตเหล่านี้ได้รับการยืนยันต่อไปโดยโครงสร้างของ CED-9 ผูกไว้กับโดเมน BH3 ขยายจาก EGL-1 (ยัน et al. 2004a) แม้จะมีความคล้ายคลึงกันระหว่างลำดับ จำกัด Bcl-XL และ CED-9, โครงสร้างของพวกเขาแสดงคุณสมบัติเหมือนกัน ได้รับการยอมรับในระดับโมเลกุลระหว่าง CED-9 และ EGL-1 อย่างใกล้ชิดแนวระหว่าง Bcl-XL และบิ๋ม (รูปที่ 4e) การวิเคราะห์เปรียบเทียบคอมเพล็กซ์โปรตีนเหล่านี้มีแนวโน้มที่จะเผยให้เห็นบางรหัสทั่วไปที่ควบคุมการปฏิสัมพันธ์ระหว่างคนในครอบครัว Bcl-2 ของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีน antiapoptotic เช่น BCL XL ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม และ ced-9 ในพยาธิตัวกลม โต้ตอบกับสมาชิก proapoptotic โดยการจดโดเมน bh3 ของพวกเขา การรับรู้ที่เฉพาะเจาะจงถูกเปิดเผยโดยโครงสร้างของ Bcl XL ผูกพันกับ bh3 เปปไทด์ที่ได้มาจากบาค ( แซทเทิล et al . 1997 ) ไม่ดี ( Petros et al . 2000 ) หรือ BIM ( Liu et al . 2003 ) ( รูป 4D )การ bh3 เปปไทด์รูปแบบเกลียวαแอมฟิพาติก และโต้ตอบกับร่องลึก ) บนพื้นผิวของ Bcl XL . ผูกพันของ bh3 โดเมนจะมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่สำคัญใน BCL XL . ข้อสังเกตเหล่านี้ยืนยันเพิ่มเติม โดยโครงสร้างของ ced-9 ผูกโดเมน bh3 ขยายจาก egl-1 ( ยัน et al . 2004a )แม้จะมีความคล้ายคลึงกับลำดับจำกัด ced-9 XL BCL และโครงสร้างของพวกเขามีคุณลักษณะที่เหมือนกัน โมเลกุลและการรับรู้ระหว่าง ced-9 egl-1 อย่างใกล้ชิดกับผู้ที่ระหว่าง XL BCL และ BIM ( คิดแก้ปัญหา ) การวิเคราะห์เปรียบเทียบเชิงซ้อนของโปรตีนเหล่านี้อาจจะพบบางทั่วไปรหัสที่ควบคุมปฏิสัมพันธ์ระหว่างครอบครัว bcl-2 ของโปรตีน