Recently, more attention is given t

Recently, more attention is given to legume seed derived alpha amylase inhibitors (αAI) as it seems they effectively can be applied in crop protection against attack by insect larvae and prevention of obesity, weight control or diabetes type 2 diseases. Several researches have described the structure-function relationship of bean αAI-1. Some heterogeneous structural variations were revealed in their biologically active α− and β-chains due to the different amino acid composition and glycan patterns. However, further accumulation of the data is still required for the variability assessment of the bean αAIs and its transgenic expression.

Five Phaseolus vulgaris bean varieties (Tendergreen, Huanita Dry, Bush, Red- Kidney and Pinto beans) derived αAI-1 and a genetically modified pea derived αAI-1 were investigated for comparison of their polypeptides, molecular weight, isoelectric points and their antigenicity. Differences were found in isoelectric points of the αAI-1's obtained from the P. vulgaris varieties and from the genetically modified pea using SDS-PAGE and two-dimensional gel electrophoresis (2-DE). Our data showed that the processed forms of αAI-1s were characterized as isoproteins at two isoelectric point values. Antibodies against Tendergreen bean αAI-1 developed in rabbit recognized all the investigated αAI-1s in immunoblotting. Mass-spectrometry was used to assess the presence of tryptic digested peptides including two peptide markers (AFYSAPIQIR for the α-chain, and SAVGLDFVLVPVQPESK for the β-chain) in the αAI-1s after 2-DE separation. Differences were observed in the presence of α-and β-chain peptides in the different αAI-1s.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ล่าสุด ความสำคัญจะให้ legume เมล็ดมา alpha amylase inhibitors (αAI) ดูเหมือนพวกเขาได้อย่างมีประสิทธิภาพสามารถใช้ในการป้องกันพืชจากการถูกโจมตี โดยตัวอ่อนแมลง และการป้องกัน ของโรคอ้วน ควบคุมน้ำหนักโรคเบาหวานชนิดที่ 2 โรค งานวิจัยหลายได้อธิบายความสัมพันธ์ของโครงสร้างฟังก์ชันของถั่ว αAI-1 บางรูปแบบโครงสร้างที่แตกต่างกันถูกเปิดเผยในชิ้นงานα−และβ-โซ่กรดอะมิโนต่าง ๆ องค์ประกอบและรูปแบบ glycan อย่างไรก็ตาม เพิ่มเติมสะสมของข้อมูลยังจำเป็นสำหรับการประเมินสำหรับความผันผวน αAIs ถั่วและนิพจน์ของถั่วเหลืองΑAI-1 ได้มาห้าเขียว vulgaris ถั่วพันธุ์ (Tendergreen, Huanita แห้ง บุช แดง - ไต และถั่ว Pinto) และดัดแปลงพันธุกรรมถั่วมา αAI-1 ถูกตรวจสอบสำหรับการเปรียบเทียบของเปปไทด์ น้ำหนักโมเลกุล จุด isoelectric และ antigenicity ของพวกเขา พบความแตกต่างในจุด isoelectric ของ αAI-1 ได้ จากพันธุ์ P. vulgaris และถั่วดัดแปลงพันธุกรรมใช้ SDS หน้าและสองเจ electrophoresis (2-DE) ข้อมูลแสดงให้เห็นว่า แบบ αAI-1s ประมวลผลมีลักษณะเป็น isoproteins ที่สองแต้ม isoelectric แอนตี้กับ Tendergreen ถั่ว αAI-1 พัฒนาขึ้นในกระต่ายรับรู้ทั้งหมดที่ investigated αAI-1s ใน immunoblotting มวล spectrometry ถูกใช้เพื่อประเมินสถานะของ tryptic เจ่าเปปไทด์รวมทั้งเครื่องหมายเพปไทด์สอง (AFYSAPIQIR สำหรับเชนα), และ SAVGLDFVLVPVQPESK สำหรับกลุ่มβใน αAI 1s หลังจากแยก 2 DE ความแตกต่างที่พบในต่อหน้าของα- และβ-โซ่เปปไทด์ใน 1s αAI ที่แตกต่างกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เมื่อเร็ว ๆ นี้ความสนใจมากขึ้นจะได้รับการเมล็ดพันธุ์พืชตระกูลถั่วที่ได้รับสารยับยั้งแอลฟาอะไมเลส (αAI) ในขณะที่มันดูเหมือนว่าพวกเขามีประสิทธิภาพสามารถนำมาใช้ในการป้องกันพืชจากการโจมตีโดยตัวอ่อนของแมลงและการป้องกันโรคอ้วน, ควบคุมน้ำหนักหรือโรคเบาหวานชนิดที่ 2 โรค หลายงานวิจัยได้อธิบายความสัมพันธ์ของโครงสร้างและหน้าที่ของถั่วαAI-1 บางรูปแบบโครงสร้างที่แตกต่างกันได้รับการเปิดเผยในα-ชีวภาพและβโซ่ของพวกเขาเนื่องจากองค์ประกอบของกรดอะมิโนที่แตกต่างกันและรูปแบบการไกลแคน อย่างไรก็ตามการสะสมต่อไปของข้อมูลที่ยังคงต้องมีการประเมินความแปรปรวนของถั่วαAIsและการแสดงออกของยีน. Phaseolus vulgaris ห้าพันธุ์ถั่ว (Tendergreen, Huanita แห้งบุชไตสีแดงและถั่วปินโต) มาαAI-1 และพันธุกรรม ถั่วดัดแปลงมาαAI-1 ได้รับการตรวจสอบเพื่อเปรียบเทียบ polypeptides ของพวกเขาที่มีน้ำหนักโมเลกุลจุด Isoelectric และ antigenicity ของพวกเขา ความแตกต่างที่พบในจุด Isoelectric ของαAI-1 ที่ได้รับจาก P. vulgaris พันธุ์และจากถั่วดัดแปลงพันธุกรรมโดยใช้ระบบ SDS-PAGE และเจลอิเล็กสองมิติ (2-DE) ข้อมูลของเราแสดงให้เห็นว่ารูปแบบการประมวลผลของαAI-1s มีลักษณะเป็น isoproteins ที่สองจุดค่า Isoelectric แอนติบอดีต่อต้าน Tendergreen ถั่วαAI-1 การพัฒนาในกระต่ายยอมรับการตรวจสอบαAI-1s ใน immunoblotting มวล spectrometry ถูกนำมาใช้ในการประเมินสถานะของเปปไทด์ย่อย tryptic รวมทั้งสองเครื่องหมายเปปไทด์ (AFYSAPIQIR สำหรับαโซ่และ SAVGLDFVLVPVQPESK สำหรับβ-โซ่) ในαAI-1s หลังจาก 2-DE แยก ความแตกต่างที่ถูกตั้งข้อสังเกตในการปรากฏตัวของαและβ-เปปไทด์ในห่วงโซ่ที่แตกต่างกันαAI-1s

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เมื่อเร็ว ๆนี้ความสนใจมากขึ้นให้กับถั่วเมล็ดได้มาอุปราคา inhibitors ( α AI ) ที่ดูเหมือนว่าพวกเขาได้อย่างมีประสิทธิภาพสามารถนำไปใช้ในการป้องกันพืชจากการโจมตีโดยตัวอ่อนแมลงและป้องกันโรคอ้วน , ลดน้ำหนัก หรือเบาหวานชนิดที่ 2 โรค งานวิจัยหลายแห่งมีการอธิบายโครงสร้างฟังก์ชันความสัมพันธ์ของถั่วα ai-1 .การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างบางอย่างที่แตกต่างกันได้รับการเปิดเผยในα−ที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ และบีตา - โซ่ เนื่องจากความแตกต่างขององค์ประกอบและรูปแบบ กรดอะมิโน ไกลแคน . อย่างไรก็ตาม การสะสมเพิ่มเติมของข้อมูลยังคงจำเป็นสำหรับการประเมินของถั่วαเอไอเอส และการแสดงออกของยีน

ห้า phaseolus vulgaris ถั่วพันธุ์ ( tendergreen huanita , แห้ง , บุชแดง - ไตถั่ว Pinto ) และได้α ai-1 และถั่วดัดแปลงพันธุกรรมได้α ai-1 ศึกษาเปรียบเทียบโปรตีน , โมเลกุล , จุดไอโซอิเล็กทริก และเจื้อยตน ความแตกต่างที่พบในจุดไอโซอิเล็กทริกของα ai-1 ของได้จากหน้าเพิ่มความหลากหลายและจากการดัดแปลงพันธุกรรมและถั่วโดยใช้ SDS-PAGE gel electrophoresis ( 2 แผ่น ) ข้อมูลของเราพบว่ารูปแบบของการประมวลผลα ai-1s มีลักษณะเป็น isoproteins ค่าไอโซอิเล็กทริกสองจุด แอนติบอดีต่อ tendergreen ถั่วα ai-1 พัฒนากระต่ายจำทั้งหมดได้ในα ai-1s ) .มวลสารที่ใช้เพื่อประเมินสถานะของอาหารย่อยเปปไทด์รวมทั้งสองเครื่องหมายเปปไทด์ ( afysapiqir สำหรับแอลฟาและบีตา savgldfvlvpvqpesk สำหรับโซ่ โซ่ ) ใน ai-1s αหลังจากแยกแผ่น . ความแตกต่างที่พบในการปรากฏตัวของแอลฟาบีตา - และโซ่เปปไทด์ใน ai-1s αแตกต่างกัน