Secondly, the enzymatic deproteiniz

Secondly, the enzymatic deproteinization of shrimp shells by B.
mojavensis A21 crude enzyme was carried out under several experimental conditions, including various enzyme/substrate ratios,
different temperatures, pH and incubation times. Reaction carried
out at 50 ◦C without enzymes resulted in a deproteinization degree
of about 38 ± 2%. Indeed, some proteins associated to chitin by electrostatic forces or hydrogen bonds, could be dissociated by thermal
treatment. However, other proteins are linked to chitin by covalent
bonds, their removal requires severe chemical or enzymatic treatments . The deproteinization rate with an E/S ratio of1 was high
(71 ± 2%), which shows the effectiveness of the enzyme preparation
of B. mojavensis A21, and further increase in enzyme concentration
increased slightly (from 71 ± 2% to 77 ± 2%) the deproteinization
rate. Beyond 20 U/mg the deproteinization rate remained constant.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ประการที่สอง deproteinization เอนไซม์ในระบบของกุ้งเชลล์ โดยบีmojavensis A21 เอนไซม์ดิบถูกดำเนินการภายใต้เงื่อนไขทดลองหลาย รวมทั้งอัตราส่วนเอนไซม์/พื้นผิวต่าง ๆแตกต่างกันอุณหภูมิ pH และบ่มเพาะวิสาหกิจครั้ง ปฏิกิริยาที่มีดำเนินการออกที่ 50 ◦C โดยเอนไซม์ที่ทำให้เกิดในตัว deproteinizationประมาณ 38 ± 2% แน่นอน อาจถูกโปรตีนบางอย่างเกี่ยวข้องกับไคทิน โดยกองกำลังไฟฟ้าสถิตหรือพันธบัตรไฮโดรเจน โดยความร้อนรักษา อย่างไรก็ตาม โปรตีนอื่น ๆ เชื่อมโยงกับไคทิน โดย covalentพันธบัตร กำจัดของพวกเขาต้องรักษาเคมี หรือเอนไซม์ในระบบอย่างรุนแรง อัตรา deproteinization กับตัว E/S อัตรา of1 ได้สูง(71 ± 2%), ซึ่งแสดงประสิทธิภาพของการเตรียมเอนไซม์เกิด mojavensis A21 และการเพิ่มความเข้มข้นของเอนไซม์เพิ่มขึ้นเล็กน้อย (จาก 71 ± 2% กับ 77 ± 2%) ที่ deproteinizationอัตรา นอกเหนือจาก U 20 มิลลิกรัม อัตรา deproteinization ยังคงคง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ประการที่สองการย่อยของเอนไซม์ของเปลือกกุ้งโดยบี
mojavensis A21 เอนไซม์ได้ดำเนินการภายใต้เงื่อนไขการทดลองหลายแห่งรวมถึงเอนไซม์ต่างๆ /
อัตราส่วนตั้งต้นอุณหภูมิที่แตกต่างกัน, พีเอชและเวลาการบ่ม ปฏิกิริยาดำเนินการออกที่ 50 ◦Cเอนไซม์โดยไม่ต้องมีผลในการย่อยในระดับประมาณ38 ± 2% อันที่จริงโปรตีนบางส่วนที่เกี่ยวข้องกับไคตินโดยกองกำลังไฟฟ้าสถิตหรือพันธะไฮโดรเจนอาจจะแยกตัวจากความร้อนรักษา แต่โปรตีนชนิดอื่น ๆ ที่เชื่อมโยงกับไคตินโควาเลนต์โดยพันธบัตรกำจัดของพวกเขาจำเป็นต้องใช้สารเคมีรุนแรงหรือการรักษาเอนไซม์ อัตราการย่อยด้วย E / S อัตราส่วนของ 1 อยู่ในระดับสูง(71 ± 2%) ซึ่งแสดงให้เห็นถึงประสิทธิภาพของการเตรียมเอนไซม์ของB. mojavensis A21 และการเพิ่มขึ้นต่อไปในความเข้มข้นของเอนไซม์เพิ่มขึ้นเล็กน้อย(จาก 71 ± 2% ถึง 77 ± 2%) การย่อยอัตรา นอกเหนือจาก 20 U / mg อัตราการย่อยยังคงอยู่อย่างต่อเนื่อง