The commercial pectinase (Rohapect®

The commercial pectinase (Rohapect®DA6L) from Aspergillus niger was successfully in situ immobilizedin rigid polyurethane foam (RFPU), achieving a yield of immobilization of 178.64%. The optima reactionconditions for free and immobilized pectinase were pH 3.5 and 37◦C and pH 4.5 and 55◦C, respectively.During the evaluation of storage stability of immobilized derivative at 4◦C, a hyperactivation of enzymeactivity was observed, with an increase of 98% on the initial activity after 229 days of storage. The studyof thermal stability showed that the immobilization exerted a protective effect to the enzyme submittedto high temperatures, probably due to a result of the microenvironment created inside the RFPU. Thekinetic parameters showed that the immobilization process did not change the affinity of the enzyme bythe substrate. The immobilized pectinase in RFPU was reused consecutively by 6 catalytic cycles in thehydrolysis of pectic oligosaccharides, keeping 35% of its initial activity. Due to the good performance ofthe enzymatic derivative, this presents a potential alternative to be used in the conception of industrialreactors.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Pectinase พาณิชย์ (Rohapect ® DA6L) จาก Aspergillus ไนเจอร์ได้สำเร็จใน situ immobilizedin แข็งฟองน้ำ (RFPU), บรรลุผลตอบแทนของการตรึงโป 178.64% Reactionconditions พติสำหรับฟรี และเอนไซม์ pectinase pH 3.5 และ 37◦C และ pH 4.5 และ 55◦C ตามลำดับ ในระหว่างการประเมินผลการจัดเก็บเสถียรภาพของเอนไซม์อนุพันธ์ที่ 4◦C, hyperactivation ของ enzymeactivity ถูกสังเกต พร้อมเพิ่มขึ้น 98% ของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก 229 วันเก็บ ความมั่นคงความร้อน studyof แสดงให้เห็นว่า การตรึงโปนั่นเองผลที่ป้องกันการเอนไซม์ submittedto ทน อาจเนื่องจากผลของ microenvironment สร้างภายในแบบ RFPU พารามิเตอร์ Thekinetic แสดงให้เห็นว่า การตรึงโปได้เปลี่ยนความสัมพันธ์ของพื้นผิวโดยเอนไซม์ Pectinase เอนไซม์ใน RFPU ถูกนำมาใช้ใหม่อย่างต่อเนื่อง โดยรอบ 6 ตัวเร่งปฏิกิริยาที่ thehydrolysis oligosaccharides pectic, 35% ของกิจกรรมเริ่มต้นของการรักษา เนื่องจากดีประสิทธิภาพการทำงานของเอนไซม์ในระบบอนุพันธ์ นี้นำเสนอทางเลือกเป็นไปได้ที่จะใช้ในความคิดของ industrialreactors

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เพคติเนสในเชิงพาณิชย์ (Rohapect®DA6L) จากเชื้อรา Aspergillus ไนเจอร์ก็ประสบความสำเร็จในแหล่งกำเนิด immobilizedin โฟมแข็ง (RFPU) บรรลุผลผลิตของตรึง 178.64% โดย reactionconditions Optima สำหรับเพคติเนสฟรีและตรึงมีค่า pH 3.5 และ37◦Cและพีเอช 4.5 และ55◦C, respectively.During ประเมินผลของการเก็บรักษาของอนุพันธ์ที่ตรึง4◦Cที่ hyperactivati​​on ของ enzymeactivity ถูกตั้งข้อสังเกตกับการเพิ่มขึ้นของ 98% ในกิจกรรมครั้งแรกหลังจาก 229 วันของการจัดเก็บข้อมูล เสถียรภาพทางความร้อนศึกษาเฉพาะแสดงให้เห็นว่าการตรึงที่กระทำการป้องกันผลกระทบที่จะเอนไซม์ submittedto อุณหภูมิสูงอาจเป็นเพราะผลจากการ microenvironment ที่สร้างขึ้นภายใน RFPU พารามิเตอร์ Thekinetic แสดงให้เห็นว่ากระบวนการตรึงไม่ได้เปลี่ยนความสัมพันธ์ของเอนไซม์ bythe พื้นผิว เพคติเนสตรึงใน RFPU ถูกนำกลับมาใช้อย่างต่อเนื่องโดย 6 รอบตัวเร่งปฏิกิริยาใน thehydrolysis ของ oligosaccharides เพคตินทำให้ 35% ของกิจกรรมเริ่มต้น เนื่องจากผลงานที่ดี ofthe อนุพันธ์เอนไซม์นี้ได้นำเสนอทางเลือกที่มีศักยภาพที่จะใช้ในความคิดของ industrialreactors

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์ทางการค้า ( rohapect ® da6l ) จากเชื้อรา Aspergillus niger ได้สำเร็จในแหล่งกำเนิด immobilizedin Rigid Polyurethane Foam ( rfpu ) บรรลุปริมาณการตรึง 178.64 % Optima reactionconditions ฟรีและตรึงเอนไซม์ pH 3.5 และ 37 ◦ C และ pH 4.5 และ 55 ◦ C ตามลำดับ ในระหว่างการประเมินเสถียรภาพของกระเป๋าที่ตรึงอนุพันธ์ที่ 4 ◦ Cเป็น hyperactivation ของ enzymeactivity พบ , กับการเพิ่มขึ้นของ 98% ในกิจกรรมแรกหลังจากที่ 229 วันของการจัดเก็บ การศึกษาเสถียรภาพต่อความร้อน พบว่า ผลของการตรึงพยายามป้องกันเอนไซม์ submittedto อุณหภูมิสูง เนื่องจากผลของ microenvironment สร้างขึ้นภายใน rfpu .พารามิเตอร์ thekinetic พบว่ากระบวนการตรึงไม่ได้เปลี่ยนความสัมพันธ์ของเอนไซม์ด้วยสับสเตรท ตรึงเอนไซม์ใน rfpu คือซ้ำติดต่อกันโดย 6 รอบใน thehydrolysis ของเทคโนโลยีที่มีการรักษา 35% ของกิจกรรมเริ่มต้นของ เนื่องจากประสิทธิภาพที่ดีของเอนไซม์ อนุพันธ์นี้เสนอทางเลือกที่มีศักยภาพที่จะใช้ในความคิดของ industrialreactors .