In the present study, grape (Vitis

In the present study, grape (Vitis vinifera L.) seed endosperm proteins were characterized after sequential fractionation, according to a modified Osborne procedure. The salt-soluble fraction (albumins and globulins) comprised the majority (58.4%) of the total extracted protein. The protein fractions analysed by SDS–PAGE showed similar bands, indicating different solubility of the same protein components. SDS–PAGE in non-reducing and reducing conditions revealed the polypeptide composition of the protein bands. The main polypeptides, which were similar in all the grape varieties analysed, were identified by LC–MS/MS as homologous to the 11S globulin-like seed storage proteins of other plant species, while a monomeric 43 kDa protein presented high homology with the 7S globulins of legume seeds.

The results provide new insights about the identity, structure and polypeptide composition of the grape seed storage proteins.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษาปัจจุบัน องุ่น (Vitis vinifera L.) เมล็ดเอนโดสเปิร์มโปรตีนมีลักษณะหลังแยกส่วนตามลำดับ ตามขั้นตอนปรับเปลี่ยนออสบอร์น เศษเกลือละลายน้ำได้ (albumins และ globulins) ประกอบด้วยส่วนใหญ่ (ร้อยละ 58.4) การแยกโปรตีนทั้งหมด เศษโปรตีน analysed โดย SDS – หน้าคล้ายวง พบบ่งชี้ว่า การละลายแตกต่างกันของส่วนประกอบของโปรตีนเหมือนกัน SDS-หน้าไม่ลดลง และการลดเงื่อนไขเปิดเผยส่วนประกอบของแถบโปรตีน polypeptide ที่ หลักเปปไทด์ ซึ่งคล้ายพันธุ์องุ่นทั้งหมดที่ analysed ที่ระบุ โดย LC – MS/MS เป็น homologous กับโปรตีนเก็บเมล็ดเหมือนกลอบูลิน 11S พันธุ์อื่น ๆ พืช ในขณะที่โปรตีน monomeric 43 kDa แสดงสูง homology globulins 7S ของ legume เมล็ดผลลัพธ์ให้ความเข้าใจใหม่เกี่ยวกับรหัสประจำตัว โครงสร้าง และ polypeptide ส่วนประกอบของโปรตีนที่เก็บเมล็ดองุ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษาปัจจุบันองุ่น (Vitis vinifera L. ) โปรตีน endosperm เมล็ดมีลักษณะหลังจากการแยกลำดับตามขั้นตอนการแก้ไขออสบอร์ ส่วนเกลือที่ละลายน้ำได้ (ลบูมินและโกลบูลิ) ประกอบด้วยส่วนใหญ่ (58.4%) ของโปรตีนที่สกัดได้ทั้งหมด เศษส่วนโปรตีนวิเคราะห์โดยวิธี SDS-PAGE พบว่ามีวงดนตรีที่คล้ายกันแสดงให้เห็นการละลายที่แตกต่างกันขององค์ประกอบโปรตีนเดียวกัน SDS-PAGE ไม่ใช่การลดและลดเงื่อนไขเปิดเผยองค์ประกอบ polypeptide ของวงโปรตีน polypeptides หลักซึ่งมีความคล้ายคลึงกันในทุกพันธุ์องุ่นวิเคราะห์ถูกระบุ LC-MS / MS เป็นคล้ายคลึงกันกับโกลบูลิเหมือน 11S โปรตีนที่สะสมในเมล็ดของพืชชนิดอื่น ๆ ในขณะ monomeric โปรตีน 43 kDa นำเสนอที่คล้ายคลึงกันสูงด้วย 7S globulins ของเมล็ดถั่ว. ผลการให้ข้อมูลเชิงลึกเกี่ยวกับตัวตนใหม่โครงสร้างและองค์ประกอบของโปรตีนของโปรตีนที่สะสมในเมล็ดองุ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในการศึกษาครั้งนี้ องุ่นองุ่น vinifera L . ) พันธุ์มีลักษณะหลังจากการแยกโปรตีน endosperm ต่อเนื่อง ตามการแก้ไข Osborne ขั้นตอน เกลือที่ละลายน้ำได้ ( และส่วนสารแอลบูมินโกลบูลิน ) ประกอบด้วยส่วนใหญ่ ( 58.4 % ) ของปริมาณสารสกัดโปรตีน โปรตีนส่วนวิเคราะห์โดย SDS –พบแถบหน้าคล้ายกันแสดงการละลายที่แตกต่างกันของชิ้นส่วนโปรตีนเดียวกัน SDS –หน้าไม่ลด และลดเงื่อนไขที่พบพอลิเปปไทด์โปรตีนองค์ประกอบของดนตรี มีโปรตีนหลัก ซึ่งมีลักษณะคล้ายคลึงกันในทุกพันธุ์องุ่นวิธีการระบุโดย LC MS / MS ) เป็นโฮโมโลกัส เพื่อเก็บเมล็ดพันธุ์ที่ชอบ 11s โปรตีนของพืชอื่น ๆ43 กิโลดาลตันในขณะที่เกิดอะไรนำเสนอตัวสูงด้วย 7s โกลบูลินเมล็ดถั่ว

ผลให้มุมมองใหม่เกี่ยวกับตัวตน โครงสร้างและองค์ประกอบของพอลิเพปไทด์ของเมล็ดองุ่นเก็บโปรตีน