which formed a weaker three-dimensi

which formed a weaker three-dimensional gel network. (Lefevre Fauconneau. Quali, & Culioli. 1998 subsequently, G decreased at 40 °Cand then dropped to the minimum abruptly at around 45 There were several reasons for the decline of G'. At first, heating broke a large number of hydrogen bonds that maintained the fol- ded protein structure(Liu. Zhao. Xiong. Xie, & Liu. 2007). Addi- tionally, high activity of endogenous proteolytic enzymes could degrade myosin and result in a breakdown of gel structure in the temperature range. Dissociation of actin-myosin and the dena- turation of myosin tail could increase the protein mobility and break the network structure of gel. Upon further heating. G increased sharply to approximate 65 Cand then increased moderately to 90 °C, which might be caused by the formation of up a stable gel structure due to continuous protein aggregation(Liu et al.. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ซึ่งเป็นเครือข่ายที่ปรับตัวลดลงเจลสามมิติ (Lefevre Fauconneau. Quali และ Culioli. 1998 ต่อมาจีลดลงที่ 40 ° Cand แล้วลดลงไปต่ำสุดทันทีที่ประมาณ 45 มีหลายสาเหตุการลดลงของ G เป็น '. ในตอนแรกความร้อนยากจนจำนวนมากของไฮโดรเจนพันธบัตรที่ การบำรุงรักษาโครงสร้างโปรตีนเด็ดผู (หลิว. Zhao. Xiong. Xie และหลิว. 2007). แก้ที่ดีนอกจากเท่าเทียมกิจกรรมสูงของเอนไซม์โปรตีนภายในร่างกายสามารถย่อยสลาย myosin และผลในรายละเอียดของโครงสร้างเจลในช่วงอุณหภูมิ. ความร้าวฉานของ โปรตีน-myosin และ turation dena- หาง myosin สามารถเพิ่มความคล่องตัวโปรตีนและทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจ. เมื่อความร้อนต่อไป. G เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 Cand แล้วเพิ่มขึ้นในระดับปานกลางถึง 90 องศาเซลเซียสซึ่งอาจจะเกิดจากการก่อตัว ถึงโครงสร้างเจลที่มีเสถียรภาพเนื่องจากการรวมโปรตีนต่อเนื่อง (Liu et al, .. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ซึ่งรูปแบบที่แข็งแกร่งสามมิติเจลเครือข่าย ( เลย์ลีฟ fauconneau . quali & culioli . 2541 ต่อมาลดลง 40 ° C และ G แล้วลดลงไปต่ำสุดทันทีในรอบ 45 มีหลายเหตุผลสำหรับการปฏิเสธของ G ' ตอนแรก เครื่องพังเป็นจำนวนมากของพันธะไฮโดรเจนที่คง fol - เด็ดโปรตีนโครงสร้าง ( หลิว จ้าว สง . เซี่ย &หลิว 2007 ) - tionally addi ,กิจกรรมของเอนไซม์ที่สามารถย่อยสลายโปรตีนสูงใน myosin และผลในการสลายโครงสร้างของเจลในช่วงอุณหภูมิ การแตกตัวของ myosin actin และ myosin ของเดน่า - turation หางสามารถเพิ่มโปรตีนในการแบ่งโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนต่อไป กรัมเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 และ 90 ° C และเพิ่มขึ้นปานกลาง ,ซึ่งอาจจะเกิดจากการสร้างขึ้น มีโครงสร้างเนื่องจากเจลโปรตีนรวมต่อเนื่อง ( Liu et al . . . . . . . 2550 )