Non-significant differences were fo

Non-significant differences were found in yellowness (b),
in spite of the treatment applied (Table 3). The exceptions
were fresh and salt-added samples pressurised at 650 MPa/
20 C/10 min (R + HP and S + HP), significantly different
compared to the other samples and also between them.
An increase of b parameter induced by high pressure was
also observed by Goutefongea et al. (1995) in fresh minced
beef and pork treated at 600 MPa/20 C/30 min. According
to the authors, the changes in b parameter could be
related to myoglobin oxidation. Additionally, Table 3 also
shows that frozen beef (raw or salt-added) pressurised at
650 MPa/35 C/10 min, presented after thawing similar
b values to those of raw or salt-added samples.
Frozen and thawed states showed significant (P < 0.01)
differences in chromatic parameters in samples processed
by treatments R + ABF + HP (DL = LF  LT = 33.83,
Da = aF  aT = 2.14, Db = bF  bT = 2.90) and
S + ABF + HP (DL = 31.77, Da = 3.87, Db = 5.79). An
interesting observation is that after thawing, beef samples
(fresh or salt-added) pressurised in frozen condition at
650 MPa/35 C/10 min, presented significantly lower values
of L and b in comparison with the frozen samples,
while the behaviour of a value was dependent of salt addition.
Thus, a significantly increase of a was observed in
salt-free pieces after thawing. Instead, in thawed salt-added
pieces, a value presented a significant decrease, which could
be another consequence of the increase in myoglobin
denaturation.
The overall picture indicates that beef processed by combination
of classical freezing and high pressure–low temperature
showed chromatic parameters (particularly L
and b) close to those of fresh beef meat after thawing.
However these samples in frozen state presented values of
these parameters similar to those of beef pressurised by
conventional high pressure treatment (a pale pink colour).
Apparently freezing protects beef meat against the detrimental
effect of pressure on colour as the fresh beef meat
normal colour is recovered after thawing. The mechanism
responsible for this protective effect could be explained in
terms of high pressure-induced myoglobin denaturation.
In fresh beef meat HPP treated, myoglobin denaturation
would be intense and consequently irreversible. Instead,
in frozen beef pressurised at subzero temperature, the effect
was probably milder and reversible. Thus, on thawing,
myoglobin might recover its native conformation and, consequently,
fresh meat normal colour could be recovered.
Considering the elliptical pressure–temperature phase diagram
suggested for myoglobin (Smeller, 2002), protein
aggregation and thus, non reversible unfolding, could be
expected after pressure denaturation slightly above room
temperature, when pressure is released below 200 MPa. A
similar behaviour could be proposed for samples pressurised
at 650 MPa and 20 C. Nevertheless, it must be
remembered that meat decolouration under pressure has
been reported for much milder treatments (about
200 MPa) (Carlez et al., 1995; Jung et al., 2003), where
myoglobin is in native state (Zipp & Kauzmann, 1973;Smeller, 2002). Nevertheless, myoglobin might result pressure-
aggregated, even after only partial unfolding (Molina-
Garcia, 2002).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Non-significant differences were found in yellowness (b),in spite of the treatment applied (Table 3). The exceptionswere fresh and salt-added samples pressurised at 650 MPa/20 C/10 min (R + HP and S + HP), significantly differentcompared to the other samples and also between them.An increase of b parameter induced by high pressure wasalso observed by Goutefongea et al. (1995) in fresh mincedbeef and pork treated at 600 MPa/20 C/30 min. Accordingto the authors, the changes in b parameter could berelated to myoglobin oxidation. Additionally, Table 3 alsoshows that frozen beef (raw or salt-added) pressurised at650 MPa/35 C/10 min, presented after thawing similarb values to those of raw or salt-added samples.Frozen and thawed states showed significant (P < 0.01)differences in chromatic parameters in samples processedby treatments R + ABF + HP (DL = LF  LT = 33.83,Da = aF  aT = 2.14, Db = bF  bT = 2.90) andS + ABF + HP (DL = 31.77, Da = 3.87, Db = 5.79). Aninteresting observation is that after thawing, beef samples(fresh or salt-added) pressurised in frozen condition at650 MPa/35 C/10 min, presented significantly lower valuesof L and b in comparison with the frozen samples,while the behaviour of a value was dependent of salt addition.Thus, a significantly increase of a was observed insalt-free pieces after thawing. Instead, in thawed salt-addedpieces, a value presented a significant decrease, which couldbe another consequence of the increase in myoglobindenaturation.The overall picture indicates that beef processed by combinationof classical freezing and high pressure–low temperatureshowed chromatic parameters (particularly Land b) close to those of fresh beef meat after thawing.However these samples in frozen state presented values ofthese parameters similar to those of beef pressurised byconventional high pressure treatment (a pale pink colour).Apparently freezing protects beef meat against the detrimentaleffect of pressure on colour as the fresh beef meatnormal colour is recovered after thawing. The mechanismresponsible for this protective effect could be explained interms of high pressure-induced myoglobin denaturation.In fresh beef meat HPP treated, myoglobin denaturationwould be intense and consequently irreversible. Instead,in frozen beef pressurised at subzero temperature, the effectwas probably milder and reversible. Thus, on thawing,myoglobin might recover its native conformation and, consequently,fresh meat normal colour could be recovered.Considering the elliptical pressure–temperature phase diagramsuggested for myoglobin (Smeller, 2002), proteinaggregation and thus, non reversible unfolding, could beexpected after pressure denaturation slightly above roomtemperature, when pressure is released below 200 MPa. Asimilar behaviour could be proposed for samples pressurisedที่แรง 650 และ c 20 อย่างไรก็ตาม จะต้องจำได้ว่าเนื้อ decolouration ภายใต้ความกดดันได้การรายงานสำหรับการรักษามากพะแนง (เกี่ยวกับแรง 200) (Carlez และ al., 1995 จุงและ al., 2003), ที่ไมโยโกลบินอยู่ในสถานะดั้งเดิม (Zipp & Kauzmann, 1973 Smeller, 2002) อย่างไรก็ตาม ไมโยโกลบินอาจทำให้ความดัน-รวม แม้ภายหลังเฉพาะบางส่วน unfolding (Molina-การ์เซีย 2002)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญไม่พบในสีเหลือง (ข)
ทั้งๆที่มีการรักษาที่ใช้ (ตารางที่ 3) ยกเว้น
มีความสดใหม่และตัวอย่างเกลือเพิ่มแรงดันที่ 650 MPa /
20? C / 10 นาที (R + HP และ S + HP) อย่างมีนัยสำคัญที่แตกต่างกัน
เมื่อเทียบกับตัวอย่างอื่น ๆ และระหว่างพวกเขา.
เพิ่มขึ้นจากพารามิเตอร์ขเกิดจากที่สูง ความดันก็
ยังตั้งข้อสังเกตโดย Goutefongea et al, (1995) ในสับสด
เนื้อวัวและเนื้อหมูได้รับการปฏิบัติที่ 600 MPa / 20? C / 30 นาที ตาม
ที่ผู้เขียน, การเปลี่ยนแปลงในพารามิเตอร์ขที่อาจจะ
เกี่ยวข้องกับการเกิดออกซิเดชัน myoglobin นอกจากนี้ยังมีตารางที่ 3
แสดงให้เห็นว่าเนื้อวัวแช่แข็ง (ดิบหรือเกลือเพิ่ม) ที่มีแรงดัน
650 MPa /? 35? C / 10 นาทีนำเสนอหลังจากที่ละลายที่คล้ายกัน
ขค่าให้กับผู้ตัวอย่างดิบหรือเกลือเพิ่ม.
แช่แข็งและละลายรัฐแสดงให้เห็นว่า อย่างมีนัยสำคัญ (P <0.01)
ความแตกต่างในสีพารามิเตอร์ในตัวอย่างการประมวลผล
โดยการรักษา R + อาหารเช้า + เอชพี (DL = LF? น้อยกว่าหรือเท่ากับ 33.83,
ดา = AF? AT = 2.14 = Db BF? BT = 2.90) และ
S + อาหารเช้า + เอชพี (DL = 31.77, ดา = 3.87, Db = 5.79)
สังเกตที่น่าสนใจคือว่าหลังจากที่ละลายตัวอย่างเนื้อ
(สดหรือเกลือเพิ่ม) แรงดันในสภาพแช่แข็งที่
650 MPa /? 35? C / 10 นาทีนำเสนอค่าลดลงอย่างมีนัยสำคัญ
ของ L และ B ในการเปรียบเทียบกับตัวอย่างที่แช่แข็ง
ในขณะที่ พฤติกรรมของมูลค่าขึ้นอยู่นอกจากนี้เกลือ.
ดังนั้นจึงมีนัยสำคัญเพิ่มการพบว่าใน
ชิ้นเกลือฟรีหลังจากละลาย แต่ในเกลือละลายเพิ่ม
ชิ้นมูลค่าที่นำเสนอการลดลงอย่างมีนัยสำคัญซึ่งอาจ
จะเป็นผลมาจากการเพิ่มขึ้นของ myoglobin อีก
denaturation.
ภาพรวมแสดงให้เห็นว่าเนื้อประมวลผลโดยการรวมกัน
ของการแช่แข็งคลาสสิกและอุณหภูมิต่ำความดันสูง
แสดงให้เห็นพารามิเตอร์รงค์ ( โดยเฉพาะอย่างยิ่ง L
และ b) ใกล้เคียงกับเนื้อเนื้อสดหลังจากที่ละลาย.
อย่างไรก็ตามตัวอย่างเหล่านี้อยู่ในสภาพแช่แข็งที่นำเสนอค่า
พารามิเตอร์เหล่านี้คล้ายคลึงกับเนื้อวัวที่มีแรงดันโดย
การรักษาความดันสูงธรรมดา (สีสีชมพูอ่อน).
เห็นได้ชัดว่าการแช่แข็งช่วยปกป้องเนื้อกับ อันตรายต่อ
ผลของความดันในสีเนื้อสด
สีปกติมีการกู้คืนหลังจากละลาย กลไก
ที่รับผิดชอบในการป้องกันผลกระทบนี้อาจจะอธิบายใน
แง่ของการสูญเสียสภาพธรรมชาติ myoglobin ความดันที่เกิดขึ้นสูง.
ในเนื้อสด HPP รับการรักษา denaturation myoglobin
จะรุนแรงและส่งผลกลับไม่ได้ แต่
ในเนื้อวัวแช่แข็งแรงดันที่อุณหภูมิต่ำกว่าศูนย์องศาผลที่
อาจจะรุนแรงน้อยลงและย้อนกลับ ดังนั้นในการละลาย
myoglobin อาจกู้คืนโครงสร้างของพื้นเมืองและดังนั้น
เนื้อสดสีปกติสามารถกู้คืน.
พิจารณาแผนภาพความดันอุณหภูมิไข่
แนะนำสำหรับการ myoglobin (Smeller, 2002) โปรตีน
รวมและทำให้ไม่สามารถย้อนกลับแฉสามารถ ได้รับการ
คาดว่าหลังจากที่สูญเสียสภาพธรรมชาติความดันสูงขึ้นไปเล็กน้อยห้อง
อุณหภูมิเมื่อความดันจะถูกปล่อยออกต่ำกว่า 200 เมกะปาสคาล
พฤติกรรมที่คล้ายกันอาจจะมีการเสนอตัวอย่างแรงดัน
ที่ 650 MPa และ 20 องศาเซลเซียส แต่ก็ต้อง
จำได้ว่า decolouration เนื้อสัตว์ภายใต้ความกดดันได้
รับการรายงานสำหรับการรักษาที่อ่อนโยนมาก (ประมาณ
200 MPa) (Carlez, et al, 1995;.. จุง, et al, 2003) ที่
myoglobin อยู่ในสถานะพื้นเมือง (Zipp และ Kauzmann, 1973; Smeller, 2002) อย่างไรก็ตาม myoglobin อาจส่งผลให้ความดัน
รวมแม้หลังจากที่บางส่วนเท่านั้นแฉ (Molina-
การ์เซีย, 2002)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไม่พบในค่าสีเหลือง ( b )
ทั้งๆที่มีการประยุกต์ ( ตารางที่ 3 ) ข้อยกเว้น
สดและเกลือเพิ่มจำนวนแรงดันที่ 650 MPa /
20  C / 10 นาที ( R HP และ HP ) แตกต่างกัน
เมื่อเทียบกับตัวอย่างอื่น ๆและระหว่างพวกเขา .
เพิ่มพารามิเตอร์ที่เกิดจากความดันสูง B
) พบว่า โดย goutefongea et al .( 1995 ) สับสด
เนื้อและหมู ถือว่า 600 MPA / 20  C / 30 นาที ตาม
ที่ผู้เขียนการเปลี่ยนแปลงพารามิเตอร์ B สามารถ
เกี่ยวข้องกับ myoglobin ออกซิเดชัน นอกจากนี้ ยังพบว่า โต๊ะ 3
เนื้อแช่แข็ง ( ดิบ หรือเกลือเพิ่มแรงดันที่ 650 MPa )
/  35  C / 10 นาที หลังจากการเสนอคล้ายกัน
b ค่าที่ดิบ หรือเกลือ
เพิ่มตัวอย่างแช่แข็งและละลายสหรัฐอเมริกาอย่างมีนัยสำคัญ ( p < 0.01 )
ความแตกต่างในพารามิเตอร์โดยในตัวอย่างการประมวลผลโดยการเพิ่ม HP ( R
3 = ถ้า  มัน = =
33.83 ดา , AF  ที่ =  2.14 dB = BF  BT = 2.90 ) และ
s อาหารเช้า HP ( DL = = 31.77 ดา 3.87 , DB = 5.79 ) เป็นการสังเกตที่น่าสนใจคือว่า หลังจากละลาย

( ตัวอย่าง เนื้อสด หรือเกลือเพิ่มแรงดันในเงื่อนไขที่
) แช่แข็ง650 MPa /  35  C / 10 นาที นำเสนอต่ำกว่าค่า
L และ b ในการเปรียบเทียบกับแช่แข็งตัวอย่าง
ในขณะที่พฤติกรรมของมูลค่าก็ขึ้นอยู่กับการเติมเกลือ
ปาน เพิ่มขึ้นของโปรตีน
เกลือชิ้นฟรีหลังการละลาย แทน ละลายเกลือเพิ่ม
ชิ้น มูลค่าที่เสนอลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ซึ่งอาจ
จะเป็นผลจากการเพิ่มขึ้นในไลโพโปรตีน (
.
ในภาพรวม พบว่า เนื้อแปรรูป โดยรวมกัน
แจ่มคลาสสิกและความดันสูงและอุณหภูมิต่ำ พบค่า
รงค์ ( โดยเฉพาะ L
b ) ปิดที่เนื้อสดหลังจากละลาย .
แต่เหล่านี้ตัวอย่างในรัฐตรึงค่า
นำเสนอพารามิเตอร์เหล่านี้คล้ายคลึงกับเนื้อแรงดันโดย
รักษาความดันสูงแบบเดิม ( สีชมพูอ่อนสี ) .
ดูเหมือนแข็งช่วยปกป้องเนื้อกับ detrimental
แรงดันสีเป็นเนื้อ
เนื้อวัวสดปกติสีได้หลังละลาย กลไก
รับผิดชอบผลกระทบนี้สามารถอธิบายได้ใน
ป้องกันด้านความดันสูงและไมโอโกลบิน ( .
ในเนื้อสดเนื้อเอชพีถือว่า ไมโอโกลบิน (
จะรุนแรงและจึงแก้ไขไม่ได้ แทน ,
ในเนื้อแช่แข็งแรงดันที่อุณหภูมิต่ำกว่าศูนย์องศา ผล
อาจจะรุนแรงและย้อนกลับได้ ดังนั้น เมื่อละลาย ,
myoglobin อาจฟื้นตัวโครงสร้างของพื้นเมืองและ , จึง ,
เนื้อสดสี ปกติจะสามารถกู้คืน .
พิจารณาคลื่นความดันและอุณหภูมิเฟสไดอะแกรม
แนะนำสำหรับไมโอโกลบิน ( smeller , 2002 ) , โปรตีนรวม
จึงไม่กลับแฉ อาจจะเป็น
คาดว่าหลังจากที่ความดัน ( เล็กน้อยเหนืออุณหภูมิห้อง
เมื่อความดันจะถูกปล่อยออกด้านล่าง 200 MPa เป็นพฤติกรรมที่คล้ายกันอาจจะเสนอ

ตัวอย่างเครื่องบินที่ 650 MPa และ 20  C . อย่างไรก็ตาม , มันต้อง