3.3. Effect of pH on activity and s

3.3. Effect of pH on activity and stability of purified amylase
The optimum pH was measured in a different buffer system as
described previously. The enzyme displayed appropriate activity in
a broad range of pH, from 3 to 11, with maximum activity at a pH
of 5.0. The enzyme achieved 84% of activity in the pH range of 4.5–
6.0, and showed 94% of activity at pH 5.0 which indicated that the
optimum pH for the enzyme could be considered at pH 5.0
(Fig. 3c). In addition, the enzyme was highly stable in the pH range
of 4.0–9.0 and retained approximately 90% of the initial activity
after 1 h incubation at 70 C. The residual activity sharply
decreased at pH values above 10.0, and 30% of the initial activity
of enzyme was recoverable at pH 11 (Fig. 3d). These results are
in agreement with the activity of amylase isolated from finger millet
(Eleusine coracana), where maximum activity was recorded at
pH 5.0, and the residual enzyme activity markedly decreased at
pH values above 10 (Nirmal & Murali Krishna, 2003). It should be
noted that most amylases purified and characterised from different
plant source have displayed an optimum pH above 6.0 (Elarbi et al.,
2009).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.3 ผลของพีเอชอยู่กับกิจกรรมและความมั่นคงของอะไมเลสบริสุทธิ์
มีค่า pH ที่เหมาะสมในการวัดในระบบบัฟเฟอร์ที่แตกต่างกัน
อธิบายไว้ก่อนหน้า เอนไซม์ที่แสดงกิจกรรมที่เหมาะสมใน
ช่วงกว้างของพีเอช 3-11 มีกิจกรรมสูงสุดที่พีเอช
5.0 เอนไซม์ที่ประสบความสำเร็จ 84% ของกิจกรรมในช่วง pH ของ 4.5-
6.0 และแสดงให้เห็นว่า 94% ของกิจกรรมที่พีเอช 5.0 ซึ่งแสดงให้เห็นว่า
ค่า pH ที่เหมาะสมในการทำงานของเอนไซม์อาจจะพิจารณาที่ pH 5.0
(รูปที่ 3c.) นอกจากนี้เอนไซม์ที่มีความเสถียรสูงในช่วง pH
ของ 4.0-9.0 และเก็บไว้ประมาณ 90% ของกิจกรรมครั้งแรก
หลังวันที่ 1 ชั่วโมงบ่มที่อุณหภูมิ 70 องศาเซลเซียส กิจกรรมที่เหลืออย่างรวดเร็ว
ลดลงในค่าพีเอชเกิน 10.0 และ 30% ของกิจกรรมเริ่มต้น
ของเอนไซม์เป็นคืนที่พีเอช 11 (รูปที่ 3 มิติ.) ผลลัพธ์เหล่านี้มีความ
สอดคล้องกับการทำงานของอะไมเลสที่แยกได้จากข้าวฟ่างนิ้ว
(Eleusine coracana) โดยที่กิจกรรมสูงสุดเป็นบันทึกที่
พีเอช 5.0 และกิจกรรมของเอนไซม์ที่เหลือโดดเด่นลดลงใน
ค่าพีเอชสูงกว่า 10 (Nirmal & Murali กฤษณะ 2003) มันควรจะ
ตั้งข้อสังเกตว่าอะมัยเลสมากที่สุดบริสุทธิ์และความโดดเด่นที่แตกต่างจาก
แหล่งโรงงานมีการแสดงความเป็นกรดด่างที่เหมาะสมดังกล่าวข้างต้น 6.0 (Elarbi et al.,
2009)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.3 . ผลของ pH ต่อกิจกรรมและความเสถียรของเอนไซม์อะไมเลส
พีเอชที่เหมาะสมคือวัดในระบบบัฟเฟอร์ที่แตกต่างกันเช่น
อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ให้บริสุทธิ์ เอนไซม์ที่แสดงกิจกรรมที่เหมาะสมใน
ช่วงกว้างของ pH 3 ถึง 11 มีกิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 5.0
. เอนไซม์ได้ 84% ของกิจกรรมในระดับ pH 4.5 –
6.0 , และพบว่า 94% ของกิจกรรมที่พีเอช 5.0 ซึ่งพบว่า
pH ที่เหมาะสมสำหรับเอนไซม์อาจจะพิจารณาที่พีเอช 5.0
( รูปที่ 3 ) นอกจากนี้ เอนไซม์มีความเสถียรสูงในช่วงพีเอช 9.0
4.0 –ปริมาณประมาณ 90% ของ
กิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก 1 ชั่วโมง บ่มที่ 70  C กิจกรรมที่เหลืออย่างรวดเร็วลดลงในค่า pH 10.0
ข้างบน และ 30% ของการเริ่มต้นกิจกรรมของเอนไซม์
ใช้พีเอช 11 ( ฟิค 3D ) ผลลัพธ์เหล่านี้
ในข้อตกลงกับกิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลสที่แยกได้จากนิ้วข้าวฟ่าง
( eleusine coracana ) ที่ออกฤทธิ์สูงสุดเท่ากับ
pH 5.0 และเอนไซม์ที่ตกค้างลดลงค่า pH สูงกว่า 10
( ไฮโร& murali กฤษณะ , 2003 ) มันควรจะตั้งข้อสังเกตว่าส่วนใหญ่กลุ่ม พันธมิตรประชาชนเพื่อประชาธิปไตย
บริสุทธิ์และลักษณะจากแหล่งปลูกต่างๆ
ได้แสดงพีเอชที่เหมาะสมข้างต้น 6.0 ( elarbi et al . ,
2009 )