The U5 enzyme maintained almost the same fructofuranosidaseactivity at การแปล - The U5 enzyme maintained almost the same fructofuranosidaseactivity at ไทย วิธีการพูด

The U5 enzyme maintained almost the

The U5 enzyme maintained almost the same fructofuranosidase
activity at both sucrose concentrations, but showed higher
transfructosylating activity at 50% sucrose. On the other hand,
the V10 enzyme showed low FTA activity on 2% sucrose, but at
50% sucrose concentrations the FTA activity was almost eight
times the FA activity, so although this enzyme shows some
fructofuranosidase characteristics, it may have a very particular
kinetic behaviour.
Other valuable information was that no enzyme showed
remarkable inulin hydrolysing activity, so they could not be
characterized as inulinase enzymes. At 50% sucrose concentration,
the V2 enzyme showed high transfructosylating activity,
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
U5 เอนไซม์รักษาเกือบ fructofuranosidase เดียวกัน
กิจกรรมที่ทั้งสองความเข้มข้นของน้ำตาลซูโครส แต่แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมสูงกว่า
transfructosylating ที่ซูโครส 50% บนมืออื่น ๆ ,
เอนไซม์ v10 แสดงฤทธิ์เขตการค้าเสรีในระดับต่ำซูโครส 2% แต่ 50%
ความเข้มข้นของน้ำตาลซูโครสกิจกรรมเขตการค้าเสรีเป็นเวลาเกือบแปดครั้ง
กิจกรรม fa ดังนั้นแม้ว่าเอนไซม์นี้แสดงให้เห็นว่าบางลักษณะ fructofuranosidase
มันอาจจะมีมากโดยเฉพาะอย่างยิ่งพฤติกรรมการเคลื่อนไหว
.
ข้อมูลที่มีค่าอื่น ๆ ก็คือการที่ไม่แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์
อินนูลินกิจกรรมที่โดดเด่นย่อยสลายดังนั้นพวกเขาจึงไม่สามารถจะโดดเด่นในฐานะ
เอนไซม์ inulinase ที่มีความเข้มข้นของน้ำตาลซูโครส 50%
เอนไซม์ v2 แสดงฤทธิ์ transfructosylating สูง
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
เอนไซม์ U5 รักษาเกือบ fructofuranosidase เดียว
กิจกรรมที่ความเข้มข้นทั้งซูโครส แต่พบสูง
transfructosylating กิจกรรมที่ 50% ซูโครส บนมืออื่น ๆ,
เอนไซม์ V10 ซูโครส 2% แต่ที่ต่ำสุดเขตการค้าเสรีกิจกรรมพบ
50% ซูโครสความเข้มข้นเขตการค้าเสรีกิจกรรมได้เกือบแปด
เวลากิจกรรม FA ดังนั้นแม้ว่าเอนไซม์นี้แสดง
fructofuranosidase ลักษณะ ได้มากโดยเฉพาะ
พฤติกรรมเดิม ๆ ได้
ข้อมูลอื่น ๆ ถูกเอนไซม์ไม่พบ
inulin โดดเด่น hydrolysing กิจกรรม เพื่อให้พวกเขาไม่สามารถ
ลักษณะเป็นเอนไซม์ inulinase ที่เข้มข้น 50% ซูโครส,
เอนไซม์ V2 พบกิจกรรม transfructosylating สูง,
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
U 5 เอนไซม์ที่ได้รับการดูแลรักษาเป็นอย่างดีเกือบจะทำกิจกรรม fructofuranosidase
เดียวกันที่ความเข้มข้นซูโครสทั้งสองอย่างแต่แสดงให้เห็นการทำงานของ
transfructosylating สูงกว่าที่ซูโครส 50% อีกด้านหนึ่งที่ 10 เอนไซม์ V
ที่แสดงให้เห็นการทำงานของเอฟทีเออยู่ในระดับต่ำซูโครส 2% แต่ที่ความเข้มข้น 50% ซูโครส
ซึ่งจะช่วยการทำงานของเอฟทีเอก็เกือบจะแปด
ครั้งที่การทำงานของ FA แม้ว่าเอนไซม์นี้แสดงลักษณะ
fructofuranosidase บางอย่างอาจมีพฤติกรรมการดูแบบ Kinetic
ซึ่งจะช่วยเป็นอย่างมากโดยเฉพาะที่.
ข้อมูลที่มีค่าอื่นๆก็คือว่าไม่มีเอนไซม์
ซึ่งจะช่วยให้การทำงานของ hydrolysing แบคทีเรียชนิดดีเจริญเติบโตเป็นที่น่าสนใจดีก็เลยไม่มี
ลักษณะเป็นเอ็นไซม์ inulinase ในการทำสมาธิซูโครส 50%
เอนไซม์ V 2 ที่มีกิจกรรม transfructosylating สูง
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: