4. Catabolism of H2SSeveral regulat

4. Catabolism of H2S

Several regulated and unregulated non-enzymatic processes participate in H2S catabolism. These pathways maintain in vivo
H2S concentrations, most likely, in the nM to low mM range. H2S
can react with heme proteins in mitochondria and therefore H2S can function as a mitochondrial respiratory toxicant [22,23]. Fatal industrial accidents have been documented in individuals exposed to high concentrations of H2S gas (e.g., 4 1000 pm) [24]. Therefore, the toxicological profile of H2S has been well-studied and docu- mented [24]. The mechanism of toxicity is through the binding of H2S to cytochrome c oxidase (CcO) mediating respiratory inhibition [22]. However, this interaction is complex and poorly understood because H2S can act as both an inhibitor and an electron donor for CcO [25]. H2S binds to the oxidized states of the heme a-a3 binuclear center, resulting in the reduction of the heme molecules [26]. Excess H2S can also reduce CuB [27]. While the stoichiometry may vary, Cooper and Brown reported that 3 molecules of H2S bind per inhibited CcO [28]. In this inhibitory reaction, H2S is oxidized to sulfane sulfur and this is coupled to consumption of molecular O2 [28]. Unlike nitric oxide (dNO), the inhibition of CcO by H2S is noncompetitive with O2 [27,29]. In addition, H2S can also directly reduce the electron carrier cytochrome c producing the one electron oxidation product, the thiyl radical (dSH) [28].
Rhodanese, a mitochondrial sulfur transferase enzyme, cata- lyzes the oxidation of H2S [30]. It is one part of three enzymatic activities characterized as a major pathway for H2S catabolism. This pathway consists of a sulfide quinone oxido-reductase (SQR), a sulfur dioxygenase, and the sulfur transferase enzyme rhoda- nese (Figs. 2 and 3). H2S reduces the external disulfide on the SQR to form a thiol (RSH) and a perthiol (RSSH). This two electron oxidation of H2S reduces the FAD prosthetic group, which uses ubiquinone (Q) as an electron acceptor [31] The second sulfur

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

4 catabolism ของ H2S

หลายควบคุมและอลหม่านไม่ใช่กระบวนการมีส่วนร่วมในเอนไซม์ catabolism H2S เซลล์เหล่านี้รักษาในร่างกาย
เข้มข้น H2S ส่วนใหญ่มีแนวโน้มในนาโนเมตรช่วง มม. ต่ำ
H2S สามารถทำปฏิกิริยากับโปรตีนฮีมใน H2S mitochondria และดังนั้นจึงสามารถทำหน้าที่เป็นสารพิษทางเดินหายใจยล [22,23]อุบัติเหตุร้ายแรงอุตสาหกรรมได้รับการรับรองในบุคคลที่สัมผัสกับความเข้มข้นสูงของก๊าซ H2S (เช่น 4 1000 น. ) [24] ดังนั้นรายละเอียดทางพิษวิทยาของ H2S ได้รับการศึกษาที่ดีและ docu-mented [24] กลไกของความเป็นพิษก็คือการที่มีผลผูกพันของ H2S ไป oxidase cytochrome C (CCO) mediating การยับยั้งการหายใจ [22] อย่างไรก็ตามปฏิสัมพันธ์นี้มีความซับซ้อนและเข้าใจเพราะ H2S สามารถทำหน้าที่เป็นทั้งยับยั้งและอิเลคตรอนสำหรับ CCO [25] H2S ผูกกับรัฐออกซิไดซ์ของ heme-A3 binuclear ศูนย์ผลในการลดโมเลกุลของฮีม [26] H2S ส่วนเกินยังสามารถลดลูก [27] ในขณะที่ปริมาณสารสัมพันธ์อาจแตกต่างกันคูเปอร์และสีน้ำตาลรายงานว่า 3 โมเลกุลของผูก H2S ต่อยับยั้ง CCO [28] ในการตอบสนองการยับยั้งนี้ H2S ออกซิไดซ์ไป sulfane กำมะถันและนี่คือคู่กับการบริโภคของโมเลกุล O2 [28] ซึ่งแตกต่างจากไนตริกออกไซด์ (DNO) ยับยั้งจาก CCO โดย H2S เป็นทั้งผองกับ o2 [27,29] นอกจากนี้H2S ยังสามารถโดยตรงลดการขนส่งอิเล็กตรอน cytochrome C ผลิตผลิตภัณฑ์หนึ่งออกซิเดชันอิเล็กตรอน thiyl รุนแรง (DSH) [28].
rhodanese, ยลเอนไซม์ transferase กำมะถัน Cata-lyzes ออกซิเดชันของ H2S [30] มันเป็นส่วนหนึ่งของสามกิจกรรมของเอนไซม์มีลักษณะเป็นทางเดินที่สำคัญสำหรับ catabolism H2S ทางเดินนี้ประกอบด้วย quinone ซัลไฟด์ oxido-reductase (SQR)dioxygenase กำมะถันและเอนไซม์ transferase กำมะถัน Rhoda-NESE (รูปที่ 2 และ 3) H2S ลดซัลไฟด์ภายนอก SQR แบบ thiol (rsh) และ perthiol (rssh) นี้ออกซิเดชันอิเล็กตรอนสองของ H2S ลดแฟชั่นเทียมกลุ่มซึ่งใช้เอนไซม์ (Q) ในขณะที่รับอิเล็กตรอน [31] กำมะถันที่สอง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

4. แคแทบอลิซึมของไข่เน่า

หลายควบคุม และกระบวนการที่เอนไซม์ในไม่ระบบรีดร่วมแคแทบอลิซึมของไข่เน่า มนต์เหล่านี้รักษาในสัตว์ทดลอง
ความเข้มไข่เน่าข้น มัก ใน nM ไปต่ำมม.ช่วง ไข่เน่า
สามารถทำปฏิกิริยากับโปรตีน heme ใน mitochondria และดังนั้น ไข่เน่าสามารถทำงานเป็น toxicant หายใจ mitochondrial [22,23] อุบัติเหตุร้ายแรงอุตสาหกรรมมีการจัดทำเอกสารในบุคคลที่สัมผัสกับความเข้มข้นสูงของก๊าซไข่เน่า (เช่น 4 1000 น.) [24] ดังนั้น profile toxicological ของไข่เน่าได้ดี studied docu-mented [24] และ กลไกของความเป็นพิษจะผ่านการผูกไข่เน่ากับ cytochrome c oxidase (CcO) เป็นสื่อกลางที่ยับยั้งการหายใจ [22] อย่างไรก็ตาม โต้ตอบนี้จะซับซ้อน และงานที่เข้าใจได้เนื่องจากไข่เน่าสามารถทำหน้าที่เป็นสารยับยั้งการและมีผู้บริจาคอิเล็กตรอนสำหรับ CcO [25] ไข่เน่า binds ไปอเมริกาของ heme เป็น a3 binuclear ศูนย์ ตกแต่งในการลดของ heme โมเลกุล [26] ไข่เน่าเกินยังสามารถลด CuB [27] ในขณะ stoichiometry อาจแตกต่างกัน คูเปอร์และน้ำตาลรายงานว่า 3 โมเลกุลของไข่เน่าผูกต่อ inhibited CcO [28] ในปฏิกิริยานี้ลิปกลอสไข ไข่เน่าถูกออกซิไดซ์กับกำมะถัน sulfane และนี้จะควบคู่ไปกับปริมาณของ O2 โมเลกุล [28] ไม่เหมือนกับไนตริกออกไซด์ (dNO), ยับยั้ง CcO โดยไข่เน่าเป็น noncompetitive กับ O2 [27,29] นอกจากนี้ ไข่เน่ายังโดยตรงสามารถลด cytochrome c ขนส่งอิเล็กตรอนผลิตผลิตภัณฑ์หนึ่งอิเล็กตรอนเกิดออกซิเดชัน รัศมี thiyl (dSH) [28] .
Rhodanese เอนไซม์ transferase กำมะถัน mitochondrial, cata-lyzes เกิดออกซิเดชันของไข่เน่า [30] ได้ เป็นส่วนหนึ่งของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบสามมีลักษณะเป็นทางเดินหลักสำหรับไข่เน่าแคแทบอลิซึม ทางเดินนี้ประกอบด้วยการ sulfide quinone oxido-reductase (SQR), dioxygenase ซัลเฟอร์ และกำมะถัน transferase เอนไซม์ rhoda-nese (Figs. 2 และ 3) ไข่เน่าลด disulfide ภายนอกบน SQR เพื่อ thiol (มี) และ perthiol (RSSH) เกิดออกซิเดชันของไข่เน่าสองอิเล็กตรอนนี้ลดราคาแฟชั่น prosthetic กลุ่ม ซึ่งใช้ ubiquinone (Q) เป็น acceptor การอิเล็กตรอน [31] ซัลเฟอร์สอง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

4 . catabolism ของกระบวนการ H 2 S

หลาย:การควบคุมและไม่ใช่ - enzymatic เข้าร่วมใน H 2 S catabolism เส้นทางเดินเท้าเหล่านี้ให้อยู่ใน H 2 S สาขาวิชาไปยังสถานี Vivo
มากที่สุดใน nM ที่ต่ำในช่วงม.ม. H 2 S
สามารถตอบสนองด้วยโปรตีนใน ประเภท ฮีม mitochondria และดังนั้นจึง H 2 S สามารถทำหน้าที่เป็นระบบทางเดินหายใจ mitochondrial toxicant 22,23 []เกิดอุบัติเหตุร้ายแรงอุตสาหกรรมได้รับการระบุในแบบเฉพาะรายเพื่อแสดงให้เห็นความเข้มข้นสูงของ H 2 S ก๊าซ(เช่น 41000 .)[ 24 ] ดังนั้น profile In toxicological Evaluation of Certain food Additives ของ H 2 S ได้รับการต้อนรับเป็นอย่างดี - ศึกษาและต่อ - mented [ 24 ] กลไกของความเป็นพิษมีผลผูกพันผ่านของ H 2 S cytochrome C oxidase ( CCO )เป็นสื่อกลางระบบทางเดินหายใจยับยั้ง[ 22 ] แต่ถึงอย่างไรก็ตามการโต้ตอบนี้มีความซับซ้อนและทำความเข้าใจได้ไม่ดีนักเพราะ H 2 S สามารถทำหน้าที่เป็นยาป้องกันและผู้บริจาคอิเลคตรอนสำหรับ CCO ID [ 25 ]ทั้งสอง H 2 S ผูกพันกับรัฐสองหน้าสลดผละจากกันของศูนย์กลางเลือกเสื้อผ้าไว้ที่ - 3 binuclear ส่งผลให้ได้ในการลดลงของ ประเภท ฮีมโมเลกุลของ[ 26 ] ส่วนเกิน H 2 S สามารถลดลูก[ 27 ]ยัง ในขณะที่ stoichiometry อาจแตกต่างกันไปคูเปอร์และสีน้ำตาลรายงานว่า 3 โมเลกุลของของ H 2 S ผูกพันต่อถูกระงับ CCO [ 28 ] ในการตอบสนอง inhibitory นี้ H 2 S มีสองหน้าสลดผละจากกันเพื่อ sulfane กำมะถันและโรงแรมแห่งนี้คือประกอบกับการ บริโภค ของโมเลกุล O 2 [ 28 ] ไม่เหมือนกับดินประสิวออกไซด์( dno )ข้อห้ามของ CCO ID โดย H 2 S noncompetitive พร้อมด้วย O 2 [ 27,29 ] ในการเพิ่มH 2 S สามารถลด cytochrome โดยตรงผู้ให้บริการบัตรเดบิตที่ยัง c การผลิต ผลิตภัณฑ์ หนึ่งออกซิไดส์อิเลคตรอนที่ thiyl ที่รุนแรง( dsh )[ 28 ].
rhodanese เอนไซม์ transferase กำมะถัน mitochondrial ที่ cata - lyzes ออกซิไดส์ของ H 2 S [ 30 ] โรงแรมคือหนึ่งเป็นส่วนหนึ่งของกิจกรรมสาม enzymatic ลักษณะเป็นเส้นทางเดินที่สำคัญสำหรับ H 2 S catabolism เส้นทางเดินแห่งนี้ประกอบไปด้วย quinone sulfide ที่ oxido - reductase ( sqr )dioxygenase กำมะถันและกำมะถัน transferase เอนไซม์ rhoda - NESE (มะเดื่อมาบ้าง. 2 และ 3 ) H 2 S ลด disulfide ภายนอก ที่ sqr เพื่อไปที่แบบฟอร์ม thiol ( rsh )และ perthiol ( rssh ) อิเลคตรอนสองออกซิไดส์นี้ของ H 2 S ลดกลุ่มทำขาเทียมลักษณะคล้ายแฝดซึ่งใช้ ubiquinone ( Q )เป็นอิเลคตรอน acceptor [ 31 ]ที่กำมะถันที่สอง