The V-ATPase (E.C. 3.6.3.14) is a membrane-associated enzyme that actively transports protons across membranes. Ubiquitous to eukaryotic cells, it is found in the membranes of various organelles and in the plasma membranes of specialized cells, acidifying organelle lumens or the extracellular fluid, and generating an electrochemical gradient that drives secondary transport processes (reviewed by Sun-Wada and Wada, 2010, Toei et al., 2010 and Nakanishi-Matsui et al., 2010). V-ATPases are structurally conserved, regardless of kingdom (Stevens and Forgac, 1997), and possess two multi-subunit, functional domains. Recent models suggest that protons are transported via the integral V0 domain, composed of six different subunit types (a, c, c", d, e and Ac45, in mammals, and a, c, c', c", d and e, in yeasts). Multiple copies of the proteolipid c subunit are organized in V0 as a ring (“c-ring”), each copy possessing a single, buried, essential glutamate residue that is reversibly protonated during H+ transport. Access hemi-channels are provided by the a subunit, enabling the protons to reach and leave the acidic residues. Eight different subunits (A–H) are present in the peripheral V1 domain; subunits A and B occur as three copies each, disposed in an alternating ring pattern; ATP is hydrolyzed at catalytic sites located at the A and B subunit interfaces. The V0 and V1 domains are connected by multiple stalks; a central stalk, formed by subunits D, F and d, is attached to the c-ring and passes through the center of the A3B3 hexamer. Apparently, ATP hydrolysis drives the rotation of the central stalk and the c-ring relative to the a subunit, resulting in unidirectional proton transport across the membrane by a rotary mechanism (reviewed by Saroussi and Nelson, 2009, Toei et al., 2010 and Nakanishi-Matsui et al., 2010).
V-ATPase (E.C. 3.6.3.14) เป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับเมมเบรนที่กำลังขนส่งโปรตอนผ่านเยื่อหุ้ม แพร่หลายไปยังเซลล์ eukaryotic มันอยู่ ในเยื่อหุ้มของ organelles ต่าง ๆ และเยื่อหุ้มพลาสมาเซลล์เฉพาะ acidifying เฟือออร์แกเนลล์หรือน้ำมัน extracellular และสร้างไล่ระดับสีเป็นไฟฟ้าที่ไดรฟ์กระบวนการขนส่งรอง (ตรวจทาน โดยซันวาดาและ Wada, 2010, al. et คลองเตย 2010 และโรง Nakanishi et al., 2010) V ATPases มี structurally อยู่ โดยราชอาณาจักร (Stevens และ Forgac, 1997), และมีโดเมนย่อยหลาย หน้าที่ 2 รุ่นล่าสุดแนะนำว่า โปรตอนถูกลำเลียงผ่านเมน V0 เป็น ส่วนประกอบย่อยที่แตกต่างกัน 6 ชนิด (a, c, c", d, e และ Ac45 ในการเลี้ยงลูกด้วยนม และ c a, c,', c ", d และ e ใน yeasts) หลายสำเนาย่อย c proteolipid มีการจัดระเบียบใน V0 เป็นแหวน ("c-แหวน"), แต่ละสำเนามี single ฝัง glutamate จำเป็นสารตกค้างที่เป็น protonated reversibly ระหว่าง H + ขนส่ง จัดให้มีช่องทางเข้าถึงซีกย่อย เปิดโปรตอนถึง และปล่อยตกเปรี้ยว Subunits ต่าง ๆ แปด (A – H) อยู่ในโดเมน V1 ต่อพ่วง subunits A และ B เกิดเป็นสำเนาแต่ละ ตัดจำหน่ายในการสลับรูปแบบเสียงโทรศัพท์ ATP เป็น hydrolyzed ที่อเมริกาตัวเร่งปฏิกิริยาที่อยู่อินเทอร์เฟซย่อย A และ B เชื่อมต่อโดเมน V0 และ V1 โดย stalks หลาย สายเซ็นทรัล ก่อตั้งขึ้น โดย subunits D, F และ d กับวงแหวน c และผ่านศูนย์กลางของ A3B3 hexamer เห็นได้ชัด ไฮโตรไลซ์ ATP ขับหมุนสายเซ็นทรัลและแหวน c กับการย่อย เกิดในขนส่งทิศทางโปรตอนผ่านเยื่อที่ โดยระบบโรตารี่ (ตรวจทาน โดย Saroussi และเนลสัน 2009, al. et คลองเตย 2010 และโรง Nakanishi et al., 2010)
การแปล กรุณารอสักครู่..

V-ATPase (EC 3.6.3.14) เป็นเอนไซม์เมมเบรนที่เกี่ยวข้องที่แข็งขันขนส่งโปรตอนผ่านเยื่อหุ้ม แพร่หลายไปยังเซลล์ eukaryotic พบในเยื่อหุ้มของอวัยวะต่างๆและในเยื่อหุ้มพลาสม่าของเซลล์เฉพาะ acidifying ลูเนลล์หรือของเหลวและสร้างการไล่ระดับสีไฟฟ้าที่ไดรฟ์กระบวนการขนส่งรอง (การตรวจสอบโดยซันดะและดะ 2010 เตย et al., 2010 และนากานิชิมัทสุอิ-et al., 2010) V-ATPases ป่าสงวนโครงสร้างโดยไม่คำนึงถึงราชอาณาจักร (สตีเวนส์และ Forgac, 1997) และมีสองหน่วยย่อยหลายโดเมนการทำงาน รุ่นล่าสุดแสดงให้เห็นว่าโปรตอนจะถูกส่งผ่านทางโดเมนหนึ่ง V0 ประกอบด้วยหกชนิด subunit แตกต่างกัน (A, C, C ", D, E และ AC45 ในเลี้ยงลูกด้วยนมและ A, C, c 'ค" d และ e ในยีสต์) หลายแห่ง subunit proteolipid คถูกจัดอยู่ใน V0 เป็นแหวน ("คริง") แต่ละสำเนาที่มีเพียงหนึ่งเดียวฝังกากกลูตาเมตที่สำคัญที่มีการพลิกกลับโปรตอนในช่วง H + การขนส่ง การเข้าถึงครึ่งช่องทางที่มีการจัดไว้ให้โดยหน่วยย่อยที่ช่วยให้โปรตอนในการเข้าถึงและทิ้งสารตกค้างที่เป็นกรด แปดหน่วยย่อยที่แตกต่างกัน (A-H) ที่มีอยู่ในโดเมน V1 ต่อพ่วง หน่วยย่อย A และ B เกิดขึ้นเป็นสามชุดแต่ละจำหน่ายในรูปแบบเสียงสลับ; เอทีพีไฮโดรไลซ์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่เว็บไซต์ตั้งอยู่ที่ A และ B อินเตอร์เฟซ subunit โดเมน V0 และ V1 เชื่อมต่อด้วยก้านหลาย ๆ ก้านกลางที่เกิดขึ้นจากหน่วยย่อย D, F และ D จะแนบมากับคริงและผ่านศูนย์กลางของ A3B3 hexamer ที่ เห็นได้ชัดว่าเอทีพีจองจำไดรฟ์ที่หมุนของก้านกลางและญาติคแหวนกับ subunit ส่งผลในการขนส่งโปรตอนทิศทางเดียวผ่านเยื่อหุ้มเซลล์โดยกลไกการหมุน (การตรวจสอบโดย Saroussi และเนลสัน, 2009, คลองเตย et al., 2010 และ นากานิชิมัทสุอิ-et al., 2010)
การแปล กรุณารอสักครู่..

การ v-atpase ( อีซี 3.6.3.14 ) เป็นเอนไซม์ที่เยื่อเกี่ยวข้องการขนส่งโปรตอนผ่านเยื่อ แพร่หลายในยูคาริโอติกเซลล์ พบในเยื่อของอวัยวะต่างๆและในพลาสมาเมมเบรนของเซลล์พิเศษที่มีฤทธิ์เป็นกรดของเหลวภายนอกเซลล์ออร์แกเนลล์ Lumens หรือ ,และการสร้างการไล่ระดับที่ไดรฟ์ไฟฟ้าการขนส่งกระบวนการรอง ( ตรวจสอบโดย Sun Wada และ Wada , 2010 , เตย et al . , 2010 และนากานิชิอิ et al . , 2010 ) v-atpases เป็นโครงสร้างป่าสงวนโดยไม่คำนึงถึงสหราชอาณาจักร ( สตีเว่น และ forgac , 1997 ) และมีหลายโดเมนย่อยสอง , หน้าที่ รุ่นล่าสุดชี้ให้เห็นว่าโปรตอนถูกขนส่งผ่านโดเมนการผลิ Integral ,ประกอบด้วย 6 ประเภทย่อยที่แตกต่างกัน ( A , C , C , D , E และ ac45 ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม และ A , C , c ' C , D และ E ในยีสต์ ) หลายของ proteolipid C ซึ่งจัดในการผลิเป็นแหวน ( " ซี " ) แต่ละสำเนาครอบครองเดี่ยว ฝัง ความกากผงชูรสที่ protonated H ซึ่งพลิกกลับได้ในระหว่างการขนส่ง ช่องครึ่งเข้าไว้ โดยเป็นย่อยงานโปรตอนถึงออกจากสารตกค้างที่เป็นกรด แปดหน่วยที่แตกต่างกัน ( ) H ) เป็นปัจจุบันในเมน V1 ต่อพ่วง ย่อย A และ B เกิดขึ้นเป็นสามชุดละ ขายทิ้งในการสลับรูปแบบเสียง ; ATP เป็นไฮโดรไลซ์ที่ตัวเร่งปฏิกิริยาตั้งอยู่ที่ a และ b ) 1 . และโดเมนในการผลิ V1 เชื่อมหลายดอก มีก้านกลาง สร้างโดยหน่วย DF D ติดซีและผ่านศูนย์ของ a3b3 เฮกเซอเมอร์ . เห็นได้ชัดว่า ATP hydrolysis ทำให้การหมุนของก้านกลาง และสัมพันธ์กับหน่วยซี ส่งผลให้ทิศทางโปรตอนการขนส่งข้ามเยื่อโดยกลไกหมุน ( ตรวจสอบโดย saroussi เนลสัน , 2009 , เตย et al . , 2010 และนากานิชิอิ et al . , 2010 )
การแปล กรุณารอสักครู่..
