3.4. Differential scanning calorime

3.4. Differential scanning calorimetry (DSC)
DSC allows for continuous non-destructive monitoring of protein
thermal transitions (Wu, Akahane, Lanier, & Hamann, 1985).
Heat-induced irreversible protein denaturation (i.e., protein thermal
transitions) is a prerequisite for surimi gelation. Because surimi
is washed of sarcoplasmic proteins, the proteins present in the
surimi used in this study were myofibrillar proteins, myosin and
actin. These proteins denature at different temperatures. Myosin
denatures at lower temperature than actin (Wright, Leach, & Wilding,
1977). Therefore, the first and second peak in the DSC thermograms
corresponds to myosin and actin denaturation,
respectively (Fig. 5). Enthalpy, or DH, is the total heat energy required
for protein thermal denaturation and it is represented by
the area under the DSC curve (Murray, Arntfield, & Ismond, 1985).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.4. ความแตกต่างที่เครื่อง (DSC)DSC ช่วยให้การตรวจสอบอย่างต่อเนื่องโดยไม่ทำลายของโปรตีนเปลี่ยนความร้อน (Wu, Akahane, Lanier, & Hamann, 1985)แปรสภาพโปรตีนกลับเกิดความร้อน (เช่น โปรตีนความร้อนช่วงการเปลี่ยนภาพ) เป็นข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับ gelation ซูริมิ เนื่องจากซูริมิล้าง sarcoplasmic โปรตีน โปรตีนที่อยู่ในการซูริมิที่ใช้ในการศึกษานี้มี myofibrillar โปรตีน ไมโอซิน และแอกติน โปรตีนเหล่านี้ denature ที่อุณหภูมิต่าง ๆ ไมโอซินdenatures ที่อุณหภูมิต่ำกว่าแอกติน (ไรท์ กรอง และไวล์ ดิ้ง1977) . ดังนั้น จุดสูงสุด และสองใน DSC thermogramsสอดคล้องกับไมโอซินและแอกตินแปรสภาพตามลำดับ (รูปที่ 5) ความร้อนแฝง หรือ DH เป็นพลังงานความร้อนทั้งหมดที่จำเป็นสำหรับโปรตีน แปรสภาพความร้อนและจะถูกแสดงด้วยพื้นที่ใต้เส้นโค้งเป็น DSC (Murray, Arntfield, & Ismond, 1985)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.4 Differential Scanning (DSC)
DSC ช่วยให้การตรวจสอบแบบไม่ทำลายอย่างต่อเนื่องของโปรตีน
เปลี่ยนความร้อน (วู Akahane, Lanier และ Hamann, 1985).
ความร้อนที่เกิดขึ้น denaturation โปรตีนกลับไม่ได้ (เช่นโปรตีนความร้อน
เปลี่ยน) เป็นสิ่งที่จำเป็นสำหรับซูริมิเจ . เพราะซูริมิ
จะถูกชะล้างของโปรตีน sarcoplasmic โปรตีนอยู่ใน
ซูริมิที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้มีโปรตีนกล้ามเนื้อ, myosin และ
โปรตีน โปรตีนเหล่านี้ทำให้ผิดลักษณะเดิมที่อุณหภูมิที่แตกต่างกัน myosin
denatures ที่อุณหภูมิต่ำกว่าโปรตีน (ไรท์กรองและไวล์ดิ้ง,
1977) ดังนั้นจุดสูงสุดครั้งแรกและครั้งที่สองใน thermograms DSC
สอดคล้องกับ myosin และโปรตีน denaturation,
ตามลำดับ (รูปที่. 5) เอนทัลหรือเอชเป็นพลังงานความร้อนทั้งหมดที่จำเป็น
สำหรับโปรตีน denaturation ความร้อนและมันคือตัวแทนของ
พื้นที่ใต้เส้นโค้ง DSC (ที่เมอร์เร Arntfield และ Ismond, 1985)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.4 . ดิฟเฟอเรนเชียลสแกนนิง ( DSC )ช่วยให้สำหรับการตรวจสอบแบบไม่ทำลาย ใช้อย่างต่อเนื่องของโปรตีนการเปลี่ยนความร้อน ( Wu akahane ลาเนียร์ และ มันน์ , 1985 )ความร้อนทำให้ได้โปรตีน ( โปรตีนความร้อน ( เช่นช่วงการเปลี่ยนภาพ ) เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการเกิดเจลซูริมิ . เพราะ ซูริมิล้างของโปรตีนที่มีอยู่ใน sarcoplasmic , โปรตีนปลาที่ใช้ในการศึกษา คือ ลดลง และโปรตีนไมโอซิน ,แอกทิน . โปรตีนโมเลกุลเหล่านี้ที่อุณหภูมิต่าง ๆ ไมโอซินผู้ผลิตที่อุณหภูมิต่ำกว่า actin ( Wright , กรอง , ธนบุรี ,1977 ) ดังนั้น สูงสุดครั้งแรกและครั้งที่สองใน DSC เทอร์สอดคล้องกับ myosin actin ( และ ,ตามลำดับ ( ภาพที่ 5 ) พลังงานหรือ DH คือ ผลรวมของพลังงานที่ต้องใช้ความร้อนความร้อนโปรตีน ( และมันแสดงโดยพื้นที่ภายใต้โค้ง DSC ( Murray , arntfield & ismond , 1985 )