Enzymatic activityTrypsin specific

Enzymatic activity
Trypsin specific activity was detected as early as 1 dph (0.80±
0.16 mU/mg protein), when larvae measured 2.5±0.02 mm total length
and 0.51±0.001 mg wet weight, and increased gradually during the
following days, but most notably after the initial exogenous feeding,
between 4 and 5 dph, until 14 dph (5.84±0.20 mU/mg protein). After
this time, trypsin activity decreased until 18 dph, before increasing at
24 dph and again at 32 dph (9.75±0.36 mU/mg protein), and then
decreased until the experiment was concluded at 40 dph (Fig. 2A).
The specific activity of chymotrypsin was detected at 1 dph (7.21±
1.29mU×10−4/mg protein). Maximum activity (15.92±1.02 mU×
10−4/mg protein) was measured 2 days after weaning from Artemia
nauplii to a microdiet, at 18 dph. Chymotrypsin activity then decreased
until 20 dph and remained constant thereafter (Fig. 2B).
The specific activity of leucine aminopeptidase was detected at
1 dph (1.31±0.05 mU×10−3/mg protein), and it increased continuously
until 18 dph (15.91±0.40 mU×10−4/mg protein). This
increase was followed by a steady decline until 20 dph, when the
activity increased again until 28 dph (Fig. 2C).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์ทริปซินเฉพาะกิจกรรมพบว่าดีพีเอช 1 (0.80±0.16 หมู่/mg โปรตีน), เมื่อตัววัดความยาวรวม 2.5±0.02 มม.และ 0.51±0.001 mg เปียกน้ำหนัก และเพิ่มขึ้นเรื่อย ๆ ในระหว่างการต่อวัน แต่โดยส่วนใหญ่หลัง จากการเริ่มต้นภายนอกให้ อาหารระหว่าง 4 และ 5 ดีพีเอช จนถึง 14 ดีพีเอช (5.84±0.20 หมู่/mg โปรตีน) หลังจากที่เวลานี้ ทริปซินกิจกรรมลดลงจนถึงดีพีเอช 18 ก่อนที่เพิ่มขึ้น24 ดีพีเอชและอีกครั้ง ที่ 32 ดีพีเอช (9.75±0.36 โปรตีน หมู่/mg), และจากนั้นลดลงจนกว่าจะมีสรุปการทดลองที่ 40 ดีพีเอช (รูป 2A)กิจกรรมของ chymotrypsin ตรวจพบในดีพีเอช 1 (7.21±โปรตีนที่ 1.29mU × 10−4/มิลลิกรัม) กิจกรรมสูงสุด (15.92±1.02 ×หมู่โปรตีน 10−4/mg) มีวัด 2 วันหลังจากหย่านมจาก Artemiaประกอบกิจการให้เป็น microdiet ที่ 18 ดีพีเอช กิจกรรม chymotrypsin แล้ว ลดลงจนดีพีเอชและคงเหลือหลังจากนั้น (รูปที่ 2B) 20กิจกรรมของ aminopeptidase ไธรพบที่ดีพีเอช 1 (10−3/mg × 1.31±0.05 หมู่โปรตีน), และเพิ่มขึ้นอย่างต่อเนื่องจนถึง 18 ดีพีเอช (10−4/mg × 15.91±0.40 หมู่โปรตีน) นี้เพิ่มขึ้นตามมา โดยลดลงอย่างต่อเนื่องจนถึง 20 ดีพีเอช เมื่อการกิจกรรมเพิ่มขึ้นอีกจนกว่าดีพีเอช 28 (รูปที่ 2C)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์
Trypsin เฉพาะกิจกรรมที่ได้รับการตรวจพบว่าเป็นช่วงต้น 1 DPH (0.80 ±
0.16 MU / มก. โปรตีน) เมื่อตัวอ่อนวัด 2.5 ± 0.02 มิลลิเมตรความยาวทั้งหมด
และ 0.51 ± 0.001 มิลลิกรัมต่อน้ำหนักเปียกและค่อยๆเพิ่มขึ้นในช่วง
วันที่ต่อไป แต่ที่สะดุดตาที่สุด หลังจากที่ให้อาหารจากภายนอกครั้งแรก
ระหว่างวันที่ 4 และ 5 DPH จนกระทั่ง 14 DPH (5.84 ± 0.20 mU / มก. โปรตีน) หลังจาก
เวลานี้กิจกรรม trypsin ลดลงจนถึงวันที่ 18 DPH ก่อนที่จะเพิ่มขึ้นใน
24 DPH และอีกครั้งที่ 32 DPH (9.75 ± 0.36 MU / มก. โปรตีน) และจากนั้น
ลดลงจนกว่าการทดสอบสรุปที่ 40 DPH (รูป. 2A).
เฉพาะเจาะจง กิจกรรมของ chymotrypsin ถูกตรวจพบที่ 1 DPH (7.21 ±
1.29mU × 10-4 / มก. โปรตีน) กิจกรรมสูงสุด (15.92 ± 1.02 mU ×
10-4 / โปรตีน mg) วัด 2 วันหลังจากหย่านมจากอาร์ทีเมีย
ทีเมียเพื่อ microdiet อย่าง 18 DPH กิจกรรม chymotrypsin แล้วลดลง
จนถึงวันที่ 20 DPH และยังคงอยู่อย่างต่อเนื่องหลังจากนั้น (รูป. 2B).
กิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงของ leucine aminopeptidase ถูกตรวจพบที่
1 DPH (1.31 ± 0.05 × 10-3 mU / โปรตีนมก.) และจะเพิ่มขึ้นอย่างต่อเนื่อง
จนถึงวันที่ 18 DPH ( 15.91 ± 0.40 × 10-4 mU / โปรตีนมก.) นี้
เพิ่มขึ้นตามมาด้วยการลดลงอย่างต่อเนื่องจนถึงวันที่ 20 DPH เมื่อ
กิจกรรมที่เพิ่มขึ้นอีกครั้งจนถึงวันที่ 28 DPH (รูป. 2C)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรมของเอนไซม์กิจกรรมของเอนไซม์ที่เฉพาะเจาะจงถูกตรวจพบเร็ว 1 Inc ( 0.80 ±0.16 มูต่อมิลลิกรัมโปรตีน ) เมื่อตัวอ่อนวัดได้ 2.5 ± 0.02 มิลลิเมตรความยาวรวมเท่ากับ 0.001 มิลลิกรัม และ±น้ำหนักเปียก และเพิ่มขึ้นเรื่อย ๆในระหว่างวันต่อมา แต่ที่สะดุดตาที่สุดหลังจากให้อาหารภายนอกเบื้องต้นระหว่าง 4 และ 5 Inc จนถึง 14 Inc ( สตูดิโอ± 0.20 โปรตีน MU / มก. ) หลังจากเวลานี้ , กิจกรรมเอนไซม์ลดลงจนถึง 18 Inc , ก่อนที่จะเพิ่มเวลา24 Inc และอีกครั้งที่ 32 Inc ( 9.75 ± 0.36 โปรตีน MU / มก. ) , และจากนั้นลดลงจนกระทั่งการทดลองสรุป 40 Inc ( รูปที่ 2A )กิจกรรมจำเพาะของเอนไซม์ไคโมทริปซินพบ 1 Inc ( 7.21 ±1.29mu × 10 − 4 / mg protein ) กิจกรรมสูงสุด ( 15.92 ± 1.02 มู ×10 − 4 / mg protein ) คือวัด 2 วัน หลังจากหย่านมจากอาร์ทีเมียnauplii ไป microdiet 18 , Inc . กิจกรรมของเอนไซม์ไคโมทริปซินแล้วลดลงจนถึง 20 Inc และคงที่หลังจากนั้น ( รูปที่ 2B )กิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงของลูซีนบางหนที่ตรวจพบใน1 Inc ( 1.31 มู× 10 − 3 ± 0.05 ต่อมิลลิกรัมโปรตีน ) และจะเพิ่มขึ้นอย่างต่อเนื่องจนถึง 18 Inc ( จำนวน± 0.40 มู× 10 − 4 / mg protein ) นี้เพิ่ม ตามมาด้วยการลดลงคงที่จนถึง 20 Inc , เมื่อกิจกรรมที่เพิ่มขึ้นอีกจนถึง 28 Inc ( รูปที่ 2 )