3.4. Effect of inoculation of PA104

3.4. Effect of inoculation of PA104 on chemical changes of
Som-fug during fermentation
3.4.1. pH and total acidity
Changes in pH and total acidity of Som-fug inoculated
with PA104 and the control are shown in Fig. 2. At the
same fermentation time, Som-fug inoculated with PA104
had lower pH and higher total acidity than the control
(po0.05). The pH gradually decreased to 4.6 within 48 and
36 h for the control and Som-fug inoculated with PA104,
respectively (po0.05). Paukatong and Kunawasen (2001)
reported that Nham and other fermented meat products
with pH lower than 4.6 is safe for consumption. Generally,
Som-fug inoculated with PA104 exhibited a higher rate of
fermentation than the control, particularly during the first
12–24 h, as indicated by the greater rate of pH drop and
lactic acid production (p40.05) (Fig. 3). Therefore, the
inoculation of P. acidilactici at 104 CFU/g could accelerate
the fermentation process, approximately 12 h faster than
the control.
3.4.2. Proteolysis
Electrophoretic patterns of proteins in Som-fug raw mix
and Som-fug with and without PA104 inoculation during
fermentation revealed an intense degradation of the
myofibrillar proteins, especially myosin and actin, throughout
the fermentation up to 72 h (Fig. 3). The intensity of
myosin heavy chain (MHC) band decreased with increasing
fermentation time. No MHC was found after 12 h of
fermentation for both control and Som-fug inoculated with
PA104. For the control, it was found that protein with
molecular weight of 160 000 Da occurred during 24–36 h.
Actin was markedly degraded during the first 12 h of
fermentation in both control and PA104. Lower band
intensity of actin was noticeable during 24–36 h of
fermentation and no actin was found after 36 h. Among
all muscle proteins, MHC was the most susceptible to
proteolysis (Benjakul et al., 1997). From the result, actin
was degraded to a lower extent when compared with MHC.
The proteolysis in Som-fug could be influenced by many
factors such as indigenous microorganisms and raw fish
material (Riebroy et al., 2007a). During fermentation, the
pH continuously decreased to the acidic range (Fig. 2).
This acidic condition might favour the hydrolysis of muscle
proteins caused by cathepsins. Cathepsins are generally
active at pH range of 5.0–5.5 (Visessanguan, Benjakul, &
An, 2003). Proteolysis is one of the most important
biochemical changes occurring during the ripening of
fermented sausages (Visessanguan et al., 2004). Proteolysis
in muscle occurs primarily as a result of the action of
cathepsins, which breakdown sarcoplasmic and myofibrillar
proteins (Molly et al., 1997). Proteolytic activity on
meat proteins and peptides was described for strains of
LAB, Staphylococci, yeast and molds (Fadda et al., 1999).
Both endogenous and microbial peptidases are required for
complete hydrolysis of oligopeptides (Kenneally, Fransen,
Grau, O’Neil, & Arendt, 1999).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.4. ผลของการกักบริเวณของ PA104 บนการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของถั่วฝักยาวส้มระหว่างการหมัก3.4.1. pH และรวมคะแนนการเปลี่ยนแปลงค่า pH และกรดรวมของส้มถั่วฝักยาว inoculatedPA104 และตัวควบคุมจะแสดงในรูปที่ 2 ที่ขณะเดียวกันหมัก ถั่วฝักยาว Som inoculated กับ PA104มีค่า pH ต่ำและคะแนนรวมสูงกว่าการควบคุม(po0.05) . ค่า pH ค่อย ๆ ลดลงเป็น 4.6 ภายใน 48 และinoculated h 36 สำหรับการควบคุมและถั่วฝักยาวส้มกับ PA104ตามลำดับ (po0.05) Paukatong และ Kunawasen (2001)รายงาน Nham และอื่น ๆ หมักผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์มีค่า pH ต่ำกว่า 4.6 จะปลอดภัยสำหรับการบริโภค โดยทั่วไปInoculated กับ PA104 ถั่วฝักยาวส้มจัดแสดงมากขึ้นหมักกว่าควบคุม โดยเฉพาะอย่างยิ่งในช่วงแรก12 – 24 ชม. ตามที่ระบุ โดยอัตราค่า pH ลดลงมากขึ้น และการผลิตกรดแลคติก (p40.05) (3 รูป) ดังนั้น การสามารถเร่งกักบริเวณของ P. acidilactici ที่ 104 CFU/gกระบวนการหมัก ประมาณ 12 ชม.เร็วกว่าการควบคุม3.4.2. proteolysisผสมรูปแบบ electrophoretic ของโปรตีนในวัตถุดิบส้มถั่วฝักยาวและส้มถั่วฝักยาวมี และไม่ มีกักบริเวณ PA104 ระหว่างเปิดเผยการหมักสลายความรุนแรงของการโปรตีน myofibrillar ไมโอซินและแอกติน โดยเฉพาะอย่างยิ่งตลอดหมักได้ถึง 72 ชั่วโมง (3 รูป) ความเข้มของไมโอซินวงโซ่หนัก (เอ็มเอชซี) ที่ลดลงกับเพิ่มเวลาหมัก เอ็มเอชซีไม่พบหลังจาก 12 ชม.ของการควบคุมและ inoculated กับถั่วฝักยาวส้มหมักPA104 ตัวควบคุม พบโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลของ 160 000 ดาเกิดระหว่าง 24 – 36 hแอกตินถูกลดลงอย่างเด่นชัดระหว่าง 12 ชม.แรกของหมักในการควบคุมและ PA104 แถบล่างความเข้มของแอกตินได้ชัดในช่วง 24 – 36 h ของหมักและแอกตินไม่พบหลังจาก h. 36 หมู่โปรตีนกล้ามเนื้อทั้งหมด เอ็มเอชซีถูกสุดไวต่อproteolysis (เบญจกูล et al. 1997) จากผล แอกตินถูกลดขั้นในระดับที่ต่ำเมื่อเทียบกับเอ็มเอชซีProteolysis ในถั่วฝักยาวส้มอาจจะได้รับอิทธิพลจากหลายปัจจัยเช่นจุลินทรีย์พื้นเมืองและปลาดิบวัสดุ (Riebroy et al. 2007a) ระหว่างการหมัก การpH ลดลงอย่างต่อเนื่องเป็นช่วงเป็นกรด (2 รูป)สภาวะที่เป็นกรดนี้อาจโปรดปรานการย่อยสลายของกล้ามเนื้อโปรตีนเกิดจาก cathepsins Cathepsins มักใช้งานที่ช่วง pH 5.0 – 5.5 (Visessanguan เบญจกูล &มี 2003) Proteolysis เป็นหนึ่งสิ่งสำคัญสุดการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นในระหว่างการสุกของไส้กรอกหมัก (Visessanguan et al. 2004) Proteolysisในกล้ามเนื้อเกิดขึ้นส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการกระทำของcathepsins ซึ่งแบ่ง sarcoplasmic และ myofibrillarโปรตีน (มอลลี่ et al. 1997) กิจกรรมย่อยโปรตีนเนื้อสัตว์โปรตีนและเปปไทด์ถูกอธิบายไว้สำหรับสายพันธุ์ของห้องปฏิบัติการ สแตฟฟิล ยีสต์ และรา (Fadda et al. 1999)Peptidases ทั้งภายนอก และเชื้อจุลินทรีย์จำเป็นสำหรับย่อยสลายที่สมบูรณ์ของ oligopeptides (Kenneally, Fransenเกรา โอนีล & Arendt, 1999)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.4 ผลของการฉีดวัคซีนของ PA104 เกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของ
ส้มอบอ้าวระหว่างการหมัก
3.4.1 ค่า pH และปริมาณกรดทั้งหมด
การเปลี่ยนแปลงในค่า pH และความเป็นกรดรวมของส้มอบอ้าวเชื้อ
กับ PA104 และการควบคุมที่มีการแสดงในรูป 2. ใน
เวลาในการหมักเดียวกันส้มอบอ้าวเชื้อด้วย PA104
มีค่า pH ต่ำกว่าและปริมาณกรดทั้งหมดสูงกว่าการควบคุม
(po0.05) ค่า pH ที่ค่อยๆลดลงเป็น 4.6 ภายใน 48 และ
36 ชั่วโมงสำหรับการควบคุมและส้มอบอ้าวเชื้อด้วย PA104,
ตามลำดับ (po0.05) Paukatong และ Kunawasen (2001)
รายงานว่าแหนมและผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์อื่น ๆ หมัก
มีค่า pH ต่ำกว่า 4.6 มีความปลอดภัยสำหรับการบริโภค โดยทั่วไป
ส้มอบอ้าวเชื้อด้วย PA104 แสดงอัตราที่สูงขึ้นของ
การหมักกว่ากลุ่มควบคุมโดยเฉพาะอย่างยิ่งในช่วงแรก
12-24 ชั่วโมงตามที่ระบุโดยอัตราที่สูงของการลดลงค่า pH และ
การผลิตกรดแลคติก (p40.05) (รูป. 3) . ดังนั้นการ
ปลูกเชื้อ P. acidilactici ที่ 104 CFU / g สามารถเร่ง
กระบวนการหมักประมาณ 12 ชั่วโมงเร็วกว่า
การควบคุม.
3.4.2 proteolysis
รูปแบบอิของโปรตีนในการผสมวัตถุดิบส้มอบอ้าว
และ Som-อบอ้าวมีและไม่มี PA104 การฉีดวัคซีนในระหว่างการ
หมักย่อยสลายเปิดเผยรุนแรงของ
โปรตีนกล้ามเนื้อโดยเฉพาะอย่างยิ่ง myosin และโปรตีนตลอด
หมักได้ถึง 72 ชั่วโมง (รูปที่. 3) ความเข้มของ
myosin ห่วงโซ่หนัก (MHC) วงลดลงด้วยการเพิ่ม
เวลาในการหมัก ไม่มี MHC ถูกพบหลังจาก 12 ชั่วโมงของ
การหมักสำหรับทั้งการควบคุมและ Som-อบอ้าวเชื้อด้วย
PA104 สำหรับการควบคุมมันก็พบว่าโปรตีนที่มี
น้ำหนักโมเลกุลของ 160 000 ดาเกิดขึ้นในช่วง 24-36 ชม.
โปรตีนที่ถูกย่อยสลายอย่างเห็นได้ชัดในช่วง 12 ชั่วโมงแรกของ
การหมักทั้งในการควบคุมและการ PA104 วงดนตรีที่ต่ำกว่า
ความเข้มของโปรตีนเป็นที่เห็นได้ชัดในช่วง 24-36 ชั่วโมงของ
การหมักและการไม่มีโปรตีนถูกพบหลังจาก 36 ชั่วโมง ท่ามกลาง
โปรตีนกล้ามเนื้อทั้งหมด MHC เป็นส่วนใหญ่อ่อนแอต่อ
proteolysis (เบญจ et al., 1997) จากผลที่ได้โปรตีน
ที่ถูกย่อยสลายในระดับที่ต่ำกว่าเมื่อเทียบกับ MHC.
proteolysis ในส้มอบอ้าวอาจจะได้รับอิทธิพลจากหลาย
ปัจจัยเช่นจุลินทรีย์พื้นเมืองและปลาดิบ
วัสดุ (Riebroy et al., 2007A) ระหว่างการหมักที่
พีเอชอย่างต่อเนื่องลดลงในช่วงที่มีฤทธิ์เป็นกรด (รูปที่. 2).
สภาพเป็นกรดนี้อาจให้ประโยชน์แก่การย่อยสลายของกล้ามเนื้อ
โปรตีนที่เกิดจากคาเทปซิน คาเทปซินมักจะมี
การใช้งานในช่วงที่ค่า pH 5.0-5.5 (Visessanguan, เบญจกุลและ
An, 2003) proteolysis เป็นหนึ่งในสิ่งที่สำคัญที่สุด
การเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นระหว่างการสุกของ
ไส้กรอกหมัก (Visessanguan et al., 2004) proteolysis
ในกล้ามเนื้อเกิดขึ้นส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการกระทำของ
คาเทปซินซึ่งรายละเอียด sarcoplasmic และกล้ามเนื้อ
โปรตีน (มอลลี่ et al., 1997) กิจกรรมโปรตีนใน
โปรตีนจากเนื้อสัตว์และเปปไทด์ที่อธิบายไว้สำหรับสายพันธุ์ของ
ห้องปฏิบัติการเชื้อเดี่ยวยีสต์และเชื้อรา (Fadda et al., 1999).
ทั้งสอง peptidases ภายนอกและจุลินทรีย์ที่จำเป็นสำหรับ
การย่อยสลายที่สมบูรณ์ของ Oligopeptides (Kenneally, Fransen,
โกรโอนีล และ Arendt, 1999)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.4 . ผลของเชื้อ pa104 ต่อการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของความอับชื้นซึ่งในระหว่างการหมัก3.4.1 . พีเอชและปริมาณกรดทั้งหมดการเปลี่ยนแปลง pH และปริมาณกรดทั้งหมดของความอับชื้นจากส้มกับ pa104 และควบคุมแสดงในรูปที่ 2 ที่ระยะเวลาเดียวกัน สมเชื้อ pa104 ความอับชื้นด้วยมี pH ต่ำกว่าและสูงกว่าปริมาณกรดทั้งหมดมากกว่าการควบคุม( po0.05 ) pH 4.6 ภายใน 48 และลดลงเรื่อย ๆ36 ชั่วโมงในการควบคุมและส้ม ใส่ pa104 ความอับชื้น ,ตามลำดับ ( po0.05 ) paukatong kunawasen ( 2001 ) และรายงานว่า การหมักเนื้อหมักและผลิตภัณฑ์อื่น ๆที่มีค่า pH ต่ำกว่า 4.6 ปลอดภัยสำหรับการบริโภค โดยทั่วไปส้มความอับชื้นที่ใส่ pa104 มีอัตราที่สูงขึ้นของหมักมากกว่าการควบคุม โดยเฉพาะในช่วงแรก12 – 24 H , ตามที่ระบุโดยมากขึ้น pH ลดลงและอัตราการผลิตกรดแลคติก ( p40.05 ) ( รูปที่ 3 ) ดังนั้นเชื้อ P . acidilactici ที่ CFU / 104 กรัมสามารถเร่งกระบวนการหมัก ประมาณ 12 ชั่วโมง เร็วกว่าการควบคุม3.4.2 . โปรตีโ ลซิสรูปแบบรูปแบบของโปรตีนในความอับชื้นดิบผสมส้มและสมความอับชื้นที่มีและไม่มีเชื้อ pa104 ในระหว่างการหมักเปิดเผยของการย่อยสลายเข้มโปรตีนแอคตินและไมโอซิน พบ โดยเฉพาะ ตลอดการหมักถึง 72 ชั่วโมง ( รูปที่ 3 ) ความเข้มของไมโอซีนโซ่หนัก ( MHC ) วงลดลงเพิ่มขึ้นเวลาหมัก ไม่พบหลังจาก 12 ชั่วโมงของ MHCการหมักเพื่อควบคุมและความอับชื้นที่ใส่ส้มpa104 . สำหรับควบคุม พบว่า โปรตีนด้วยน้ำหนักโมเลกุลของ 160 000 ดาเกิดขึ้นระหว่าง 24 และ 36 ชั่วโมงactin อย่างทรามในช่วง 12 ชั่วโมงของการหมักในการควบคุมและ pa104 . วงล่างความเข้มของ actin ได้ชัดเจนระหว่าง 24 และ 36 ชั่วโมงของหมักและไม่พบแอคตินหลังจาก 36 ชั่วโมงของโปรตีนกล้ามเนื้อทั้งหมด มีความอ่อนไหวมากที่สุดกับ MHCโปรตีโ ลซิส ( กูล et al . , 1997 ) จากผลแอกทินเกิดขึ้นในระดับต่ำเมื่อเทียบกับ MHC .โปรตีโ ลซิสในระดับที่อาจจะได้รับอิทธิพลจากความอับชื้นมากปัจจัย เช่น จุลินทรีย์ท้องถิ่น และดิบ ปลาวัสดุ ( รัตนบุษยาพร et al . , 2007a ) ในระหว่างการหมัก ,พีเอชลดลงอย่างต่อเนื่องในช่วงที่เป็นกรด ( รูปที่ 2 )ภาพนี้เป็นกรดอาจสนับสนุนการย่อยสลายของกล้ามเนื้อโปรตีนเกิดจากกระบวนทัศน์ . กระบวนทัศน์ โดยทั่วไปใช้งานที่ช่วงพีเอช 5.0 - 5.5 ( visessanguan กูล , และ, 2003 ) โปรตีโ ลซิสเป็นหนึ่งในที่สำคัญที่สุดการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นในระหว่างการสุกของไส้กรอกหมัก ( visessanguan et al . , 2004 ) โปรตีโ ลซิสในกล้ามเนื้อจะเกิดขึ้นเป็นหลัก เป็นผลจากการกระทำของกระบวนทัศน์ซึ่งสลายและ sarcoplasmic ลดลงโปรตีน ( มอลลี่ et al . , 1997 ) กิจกรรมของโปรตีนในโปรตีนเนื้อสัตว์ และ เปปไทด์ คือ อธิบายสายพันธุ์ห้องทดลอง และ ยีสต์ และเชื้อรา ( fadda et al . , 1999 )ทั้งโครงสร้างและจุลินทรีย์เป็นเปปติเดสการย่อยที่สมบูรณ์ของโอลิโกเพ็พไทด์ ( kenneally fransen , ,อโกร O " Neil & เรนด์ท , 1999 )