Introduction:Denaturation of protei

Introduction:

Denaturation of proteins involves the disruption and possible destruction of both the secondary and tertiary structures. Since denaturation reactions are not strong enough to break the peptide bonds, the primary structure (sequence of amino acids) remains the same after a denaturation process. Denaturation disrupts the normal alpha-helix and beta sheets in a protein and uncoils it into a random shape.

Denaturation occurs because the bonding interactions responsible for the secondary structure (hydrogen bonds to amides) and tertiary structure are disrupted. In tertiary structure there are four types of bonding interactions between "side chains" including: hydrogen bonding, salt bridges, disulfide bonds, and non-polar hydrophobic interactions. which may be disrupted. Therefore, a variety of reagents and conditions can cause denaturation. The most common observation in the denaturation process is the precipitation or coagulation of the protein.

Heat:

Heat can be used to disrupt hydrogen bonds and non-polar hydrophobic interactions. This occurs because heat increases the kinetic energy and causes the molecules to vibrate so rapidly and violently that the bonds are disrupted. The proteins in eggs denature and coagulate during cooking. Other foods are cooked to denature the proteins to make it easier for enzymes to digest them. Medical supplies and instruments are sterilized by heating to denature proteins in bacteria and thus destroy the bacteria.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทนำ:แปรสภาพของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการหยุดชะงักและได้ทำลายทั้งสองโครงสร้าง น่า เนื่องจากปฏิกิริยาแปรสภาพไม่แข็งแรงพอที่จะทำลายพันธะเปปไทด์ โครงสร้างหลัก (ลำดับของกรดอะมิโน) ยังคงเหมือนเดิมหลังจากกระบวนการแปรสภาพ อัลฟาเกลียวปกติ disrupts แปรสภาพ และเบต้าแผ่นในโปรตีน และ uncoils เป็นรูปร่างแบบสุ่มแปรสภาพเกิดขึ้นเนื่องจากปฏิกิริยาพันธะรับผิดชอบโครงสร้างรอง (พันธะการ amides) และโครงสร้างระดับตติยภูมิมีการหยุดชะงัก ในโครงสร้างระดับตติยภูมิ มี 4 ประเภทของปฏิกิริยาพันธะระหว่าง "โซ่ด้านข้าง" รวม: พันธะไฮโดรเจน สะพานเกลือ พันธบัตรซัลไฟด์ และการโต้ตอบแบบไม่มีขั้ว ซึ่งอาจจะหยุดชะงัก ดังนั้น ความหลากหลายของสารรีเอเจนต์และเงื่อนไขอาจแปรสภาพ สังเกตพบมากที่สุดในกระบวนการแปรสภาพคือ ฝนหรือแข็งตัวของโปรตีนความร้อน:สามารถใช้ความร้อนจะทำลายพันธะไฮโดรเจนและปฏิสัมพันธ์แบบไม่มีขั้ว ปัญหานี้เกิดขึ้นเนื่องจากความร้อนพลังงานจลน์เพิ่มขึ้น และทำให้โมเลกุลสั่นสะเทือนอย่างรวดเร็ว และอย่างรุนแรงที่คาดว่าจะมีการหยุดชะงัก โปรตีนในไข่ denature และแข็งตัวในระหว่างทำอาหาร มีการปรุงสุกอาหารอื่น ๆ การ denature โปรตีนจะทำให้มันง่ายขึ้นสำหรับเอนไซม์ในการย่อยได้ เวชภัณฑ์และเครื่องมือที่จะฆ่าเชื้อ ด้วยความร้อนการ denature โปรตีนในแบคทีเรีย และทำลายแบคทีเรียจึง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทนำ:

denaturation ของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการหยุดชะงักและเป็นไปได้ทำลายทั้งโครงสร้างมัธยมศึกษาและอุดมศึกษา เนื่องจากปฏิกิริยา denaturation ยังไม่แข็งแรงพอที่จะทำลายพันธะเปปไทด์โครงสร้างหลัก (ลำดับของกรดอะมิโน) ยังคงเหมือนเดิมหลังจากขั้นตอนการสูญเสียสภาพธรรมชาติ denaturation ถ่วงปกติอัลฟาและเบต้าเกลียวแผ่นโปรตีนและ uncoils มันเป็นรูปแบบสุ่ม.

denaturation เกิดขึ้นเนื่องจากการมีปฏิสัมพันธ์พันธะที่รับผิดชอบในการโครงสร้างทุติยภูมิ (พันธบัตรไฮโดรเจนเอไมด์) และโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาจะหยุดชะงัก ในโครงสร้างในระดับอุดมศึกษามีสี่ประเภทของการมีปฏิสัมพันธ์พันธะระหว่าง "โซ่ด้าน" รวมไปถึง: พันธะไฮโดรเจนสะพานเกลือพันธบัตรซัลไฟด์และไม่มีขั้วปฏิสัมพันธ์ไม่ชอบน้ำ ซึ่งอาจจะหยุดชะงัก ดังนั้นความหลากหลายของน้ำยาและเงื่อนไขที่สามารถทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติ สังเกตที่พบมากที่สุดในกระบวนการสูญเสียสภาพธรรมชาติคือการเร่งรัดหรือการแข็งตัวของโปรตีน.

ความร้อน:

ความร้อนสามารถใช้ในการทำลายพันธะไฮโดรเจนและการมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำที่ไม่มีขั้ว นี้เกิดขึ้นเนื่องจากความร้อนเพิ่มพลังงานจลน์และทำให้เกิดโมเลกุลให้สั่นสะเทือนอย่างรวดเร็วและรุนแรงว่าพันธบัตรจะหยุดชะงัก โปรตีนในไข่ลบล้างและแข็งตัวระหว่างการปรุงอาหาร อาหารอื่น ๆ จะสุกเพื่อลบล้างโปรตีนที่จะทำให้มันง่ายขึ้นสำหรับเอนไซม์ในการย่อยพวกเขา อุปกรณ์การแพทย์และเครื่องมือผ่านการฆ่าเชื้อด้วยความร้อนที่จะลบล้างโปรตีนในแบคทีเรียและทำให้ทำลายเชื้อแบคทีเรีย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทนำ :( โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการหยุดชะงักและการทำลายที่เป็นไปได้ทั้งมัธยมและอุดมศึกษาโครงสร้าง เนื่องจากปฏิกิริยา ( ไม่แข็งแกร่งพอที่จะทำลายเปปไทด์พันธบัตร , โครงสร้างหลัก ( ลำดับของกรดอะมิโน ) ยังคงเหมือนเดิมหลังจากที่กระบวนการการหยุดชั่วคราว . ( รบกวนปกติเป็นเกลียวอัลฟาและแผ่นเบต้าในโปรตีนและ uncoils ให้เป็นรูปแบบสุ่มเกิดขึ้นเนื่องจากการปฏิสัมพันธ์ ( รับผิดชอบโครงสร้างทุติยภูมิ ( ไฮโดรเจนพันธบัตรให้ amides ) และโครงสร้างตติยจะหยุดชะงัก โครงสร้างตติยภูมิมีสี่ชนิดของพันธะระหว่างด้าน " โซ่ " รวม : พันธะไฮโดรเจน เกลือสะพาน , พันธบัตรซัลไฟด์ และไม่มีขั้ว ) การมีปฏิสัมพันธ์ ซึ่งอาจจะหยุดชะงัก ดังนั้นความหลากหลายของสารเคมีและเงื่อนไขที่สามารถทำให้เกิดการหยุดชั่วคราว . ข้อสังเกตที่พบมากที่สุดในกระบวนการ ( เป็นฝนหรือการแข็งตัวของโปรตีนความร้อนความร้อนสามารถใช้ทำลายพันธะไฮโดรเจนไม่มีขั้ว ) และการมีปฏิสัมพันธ์ ปัญหานี้เกิดขึ้นเนื่องจากความร้อนที่เพิ่มขึ้นพลังงานจลน์และทำให้โมเลกุลสั่นอย่างรวดเร็วและรุนแรง ว่า พันธบัตรจะหยุดชะงัก โปรตีนในไข่ นม และการจับตัวระหว่างการปรุงอาหาร อาหารอื่น ๆ สุก นมโปรตีนที่จะทำให้มันง่ายขึ้นสำหรับเอนไซม์ย่อยเหล่านั้น เวชภัณฑ์และเครื่องฆ่าเชื้อด้วยความร้อนโมเลกุลโปรตีนในแบคทีเรียและทำลายแบคทีเรีย