Protein surface hydrophobicity was

Protein surface hydrophobicity was measured according to the
method of Benjakul, Visessanguan, Ishizaki, and Tanaka (2001)
using 8-anilo-1-naphthalenesulfonic acid (ANS) as a probe. Duck
egg white solutions were diluted to obtain concentrations of
0.125, 0.25, 0.5 and 1 mg/ml, using 0.2 M sodium phosphate buffer
(pH 7) containing different NaCl concentrations (0%, 2%, 4% and 6%
w/v). Two millilitres of prepared solutions were mixed with 10 ll
of 10 mM ANS dissolved in 50 mM potassium phosphate buffer
(pH 7.0). Fluorescence intensity was measured using a spectrofluorometer
RF-1501 (Shimadzu, Kyoto, Japan) at excitation and emission
wavelengths of 374 and 485 nm, respectively. Protein
hydrophobicity was calculated from the initial slope of the plot
of fluorescence intensity against protein concentration determined
by the Biuret method (Robinson & Hodgen, 1940), using linear
regression analysis. The initial slope was referred to as surface
hydrophobicity (S0ANS).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีน surface hydrophobicity โดยวัดตามวิธีของเบญจกูล Visessanguan, Ishizaki และทานากะ (2001)ใช้กรด 8-anilo-1-naphthalenesulfonic (ANS) เป็นการสอบสวนที่ เป็ดโซลูชั่นไข่ขาวถูกเจือจางความเข้มข้นของการ0.125, 0.25, 0.5 และ 1 mg/ml ใช้ 0.2 M โซเดียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์(pH 7) มีแตก NaCl ความเข้มข้น (0%, 2%, 4% และ 6%w/v) มิลลิลิตรสองโซลูชั่นที่เตรียมไว้มาผสมกับ 10 ll10 มม. ANS ละลายใน 50 มม.โพแทสเซียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์(pH 7.0) เรืองแสงเข้มซึ่งวัดได้โดยใช้การ spectrofluorometerRF-1501 (Shimadzu เกียวโต ญี่ปุ่น) ที่กระตุ้นและปล่อยความยาวคลื่นของ 374 และ 485 nm ตามลำดับ โปรตีนhydrophobicity คำนวณความชันเริ่มต้นของจุดของความรุนแรงการเรืองแสงกับความเข้มข้นของโปรตีนที่กำหนดโดยวิธีสอบไบยูเร็ต (โรบินสัน & Hodgen, 1940), โดยใช้เส้นตรงการวิเคราะห์การถดถอย ลาดเริ่มต้นถูกเรียกว่า surfacehydrophobicity (S0ANS)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ไฮโดรพื้นผิวโปรตีนวัดตาม
วิธีการของเบญจกุล, Visessanguan, Ishizaki และทานากะ (2001)
โดยใช้กรด 8 anilo-1-naphthalenesulfonic (เอเอ็นเอ) เป็นโพรบ เป็ด
ไข่แก้ปัญหาสีขาวถูกปรับลดเพื่อให้ได้ความเข้มข้น
0.125, 0.25, 0.5 และ 1 mg / ml โดยใช้ 0.2 M โซเดียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์
(pH 7) ที่มีความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์ที่แตกต่างกัน (0%, 2%, 4% และ 6%
w / v ) สองมิลลิลิตรของการแก้ปัญหาที่ถูกเตรียมไว้ผสมกับ 10 LL
10 มิลลิเมตร ANS ละลายในขนาด 50 มมบัฟเฟอร์โพแทสเซียมฟอสเฟต
(pH 7.0) ความเข้มของการเรืองแสงได้รับการวัดโดยใช้ spectrofluorometer
RF-1501 (Shimadzu เกียวโตญี่ปุ่น) ในการกระตุ้นและการปล่อย
ความยาวคลื่น 374 นาโนเมตรและ 485 ตามลำดับ โปรตีน
ไฮโดรที่คำนวณได้จากความลาดชันเริ่มต้นของการพล็อต
ของความเข้มเรืองแสงกับโปรตีนเข้มข้นที่กำหนด
โดยวิธี Biuret (โรบินสัน & Hodgen, 1940) โดยใช้เชิงเส้น
การวิเคราะห์การถดถอย ความลาดชันเริ่มต้นก็จะเรียกว่าพื้นผิว
ไฮโดร (S0ANS)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไม่ชอบพื้นผิวโปรตีนวัดไปตามวิธีการเฉพาะ visessanguan ishizaki , , , ( 2001 ) และ ทานากะการใช้ 8-anilo-1-naphthalenesulfonic กรด ( ANS ) การสอบสวน เป็ด เป็ด เป็ดโซลูชั่นไข่ขาวเพื่อลดความเข้มข้นของการได้รับ0.125 , 0.25 , 0.5 และ 1 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ใช้ 0.2 M ฟอสเฟตบัฟเฟอร์( pH 7 ) ที่มีความเข้มข้นเกลือโซเดียมคลอไรด์ที่แตกต่างกัน ( 0% , 2% , 4% และ 6%w / v ) 2 มิลลิลิตรพร้อมโซลูชั่น 10 จะผสมกับ10 มม. 50 มม. และละลายโพแทสเซียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์( pH 7.0 ) แสงความเข้ม spectrofluorometer วัดโดยใช้rf-1501 ( Shimadzu , เกียวโต , ญี่ปุ่น ) ในการกระตุ้นและความยาวคลื่นและ 485 nm ตามลำดับ โปรตีนไม่ชอบคำนวณได้จากความชันเริ่มต้นของพล็อตความรุนแรงของการต่อต้านโปรตีนกําหนดโดยวิธีไบยูเร็ต ( โรบินสัน & hodgen 1940 ) โดยใช้เส้นตรงการวิเคราะห์การถดถอย ความชันเริ่มต้นเรียกว่า พื้นผิวบรรจุภัณฑ์ ( s0ans )