CellulaseFrom Wikipedia, the free encyclopediaCellulaseCellulase 1JS4. การแปล - CellulaseFrom Wikipedia, the free encyclopediaCellulaseCellulase 1JS4. ไทย วิธีการพูด

CellulaseFrom Wikipedia, the free e

Cellulase
From Wikipedia, the free encyclopedia
Cellulase
Cellulase 1JS4.jpg
Model of cellulase enzyme, produced by T. fusca, based on PDB structure 1JS4
Identifiers
EC number 3.2.1.4
CAS number 9012-54-8
Databases
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
[show]Search

Ribbon representation of the Streptomyces lividans beta-1,4-endoglucanase catalytic domain - an example from the family 12 glycoside hydrolases[1]
Cellulase is any of several enzymes produced chiefly by fungi, bacteria, and protozoans that catalyze cellulolysis, the decomposition of cellulose and of some related polysaccharides; specifically, the hydrolysis of the 1,4-beta-D-glycosidic linkages in cellulose, hemicellulose, lichenin, and cereal beta-D-glucans. Cellulases break down the cellulose molecule into monosaccharides ("simple sugars") such as beta-glucose, or shorter polysaccharides and oligosaccharides. The name is also used for any naturally occurring mixture or complex of various such enzymes, that act serially or synergistically to decompose cellulosic material.[2]

An important example is the cellulase produced mainly by symbiotic bacteria in the ruminating chambers of herbivores, that allows them to digest the cellulose from their vegetable diet. Cellulases are also produced by a few other types of organisms, such as some termites.[3][4]

Several different kinds of cellulases are known, which differ structurally and mechanistically. Synonyms, derivatives, and specific enzymes associated with the name "cellulase" include endo-1,4-beta-D-glucanase (beta-1,4-glucanase, beta-1,4-endoglucan hydrolase, endoglucanase D, 1,4-(1,3,1,4)-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase), carboxymethyl cellulase (CMCase), avicelase, celludextrinase, cellulase A, cellulosin AP, alkali cellulase, cellulase A 3, 9.5 cellulase, and pancellase SS. Enzymes that cleave lignin are occasionally called cellulases, but this is usually considered erroneous.

Contents [hide]
1 Types and action
2 Structure
2.1 Cellulase complexes
3 Mechanism of cellulolysis
4 Uses
5 Measurement of cellulase
5.1 Viscometric substrates
5.2 Cellooligosaccharide substrates
5.3 Reduced cellooligosaccharide substrates
5.4 Dyed polysaccharide substrates[11]
5.5 Enzyme coupled reagents
6 References
7 Further reading
8 See also
Types and action[edit]
Five general types of cellulases based on the type of reaction catalyzed:

Endocellulases (EC 3.2.1.4) randomly cleave internal bonds at amorphous sites that create new chain ends.
Exocellulases or cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91) cleave two to four units from the ends of the exposed chains produced by endocellulase, resulting in tetrasaccharides[5] or disaccharides, such as cellobiose. Exocellulases are further classified into type I, that work processively from the reducing end of the cellulose chain, and type II, that work processively from the nonreducing end.
Cellobiases (EC 3.2.1.21) or beta-glucosidases hydrolyse the exocellulase product into individual monosaccharides.
Oxidative cellulases depolymerize cellulose by radical reactions, as for instance cellobiose dehydrogenase (acceptor).
Cellulose phosphorylases depolymerize cellulose using phosphates instead of water.
Avicelase has almost exclusively exo-cellulase activity, since avicel is a highly micro-crystalline substrate.

Within the above types there are also progressive (also known as processive) and nonprogressive types. Progressive cellulase will continue to interact with a single polysaccharide strand, nonprogressive cellulase will interact once then disengage and engage another polysaccharide strand.

Cellulase action is considered to be synergistic as all three classes of cellulase can yield much more sugar than the addition of all three separately. Aside from ruminants, most animals (including humans) do not produce cellulase in their bodies and can only partially break down cellulose through fermentation, limiting their ability to use energy in fibrous plant material.

Structure[edit]
Most fungal cellulases have a two-domain structure, with one catalytic domain and one cellulose binding domain, that are connected by a flexible linker. This structure is adapted for working on an insoluble substrate, and it allows the enzyme to diffuse two-dimensionally on a surface in a caterpillar-like fashion. However, there are also cellulases (mostly endoglucanases) that lack cellulose binding domains. These enzymes might have a swelling function.

Cellulase complexes[edit]
In many bacteria, cellulases in-vivo are complex enzyme structures organized in supramolecular complexes, the cellulosomes. They contain roughly five different enzymatic subunits representing namely endocellulases, exocellulases, cellobiases, oxidative cellulases and cellulose phosphorylases wherein only endocellulases and cellobiases participate in the actual hydrolysis of the β(1→ 4) linkage.

The cellulase complex from Trichoderma reesei, for example, comprises a component labeled C1 (57,000 daltons) that separates the chains of crystalline cellulose, an endogucanase (about 52,000 daltons), an exoglucanase (about 61,000 dalton), and a beta-glucosidade (76,000 daltons).[2]

Numerous "signature" sequences known as dockerins and cohesins have been identified in the genomes of bacteria that produce cellulosomes. Depending on their amino acid sequence and tertiary structures, cellulases are divided into clans and families.[6]

Mechanism of cellulolysis[edit]

The three types of reaction catalyzed by cellulases:1. Breakage of the noncovalent interactions present in the amorphous structure of cellulose (endocellulase) 2. Hydrolysis of chain ends to break the polymer into smaller sugars (exocellulase) 3. Hydrolysis of disaccharides and tetrasaccharides into glucose (beta-glucosidase).

Mechanistic details of beta-glucosidase activity of cellulase
Uses[edit]
Cellulase is used for commercial food processing in coffee. It performs hydrolysis of cellulose during drying of beans. Furthermore, cellulases are widely used in textile industry and in laundry detergents. They have also been used in the pulp and paper industry for various purposes, and they are even used for pharmaceutical applications. Cellulase is used in the fermentation of biomass into biofuels, although this process is relatively experimental at present. Cellulase is used as a treatment for phytobezoars, a form of cellulose bezoar found in the human stomach.

Measurement of cellulase[edit]
As the native substrate, cellulose, is a water insoluble polymer, traditional reducing sugar assays using this substrate can not be employed for the measurement of cellulase activity. Analytical scientists have developed a number of alternative methods.

Viscometric substrates[edit]
A viscometer can be used to measure the decrease in viscosity of a solution containing a water soluble cellulose derivative such as carboxymethyl cellulose upon incubation with a cellulase sample.[7] The decrease in viscosity is directly proportional to the cellulase activity. While such assays are very sensitive and specific for endo-cellulase (exo-acting cellulase enzymes produce little or no change in viscosity), they are limited by the fact that it is hard to define activity in conventional enzyme units (micromoles of substrate hydrolyzed or product produced per minute).

Cellooligosaccharide substrates[edit]
The lower DP cello-oligosaccharides (DP2-6) are sufficiently soluble in water to act as viable substrates for cellulase enzymes.[8] However, as these substrates are themselves 'reducing sugars', they are not suitable for use in traditional reducing sugar assays because they generate a high 'blank' value. However their cellulase mediated hydrolysis can be monitored by HPLC or IC methods to gain valuable information on the substrate requirements of a particular cellulase enzyme.

Reduced cellooligosaccharide substrates[edit]
Cello-oligosaccharides can be chemically reduced through the action of sodium borohydride to produce their corresponding sugar alcohols. These compounds do not react in reducing sugar assays but their hydrolysis products do. This makes borohydride reduced cello-oligosaccharides valuable substrates for the assay of cellulase using traditional reducing sugar assays such as the Nelson-Symogyi method.[9][10]

Dyed polysaccharide substrates[11][edit]
These substrates can be subdivided into two classes-

Insoluble chromogenic substrates: An insoluble cellulase substrate such as AZCL-HE-cellulose absorbs water to create gelatinous particles when placed in solution. This substrate is gradually depolymerised and solubilised by the action of cellulase. The reaction is terminated by adding an alkaline solution to stop enzyme activity and the reaction slurry is filtered or centrifuged. The colour in the filtrate or supernatant is measured and can be related to enzyme activity.
Soluble chromogenic substrates: A cellulase sample is incubated with a water soluble substrate such as azo-CM-cellulose, the reaction is terminated and high molecular weight, partially hydrolysed fragments are precipitated from solution with an organic solvent such as ethanol or methoxyethanol. The suspension is mixed thoroughly, centrifuged, and the colour in the supernatant solution (due to small, soluble, dyed fragments) is measured. With the aid of a standard curve, the enzyme activity can be determined.
Enzyme coupled reagents[edit]

Colourimetric and fluorimetric cellulase substrates can be used in the presence of ancillary β-glucosidase for the specific measurement of endo-cellulase activity
Recently, new reagents have been developed that allow for the specific measurement of endo-cellulase.[12][13] These methods involve the use of functionalised oligosaccharide substrates in the presence of an ancillary enzyme. In the example shown, a cellulase enzyme is able to recognis
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
Cellulaseจากวิกิพีเดีย สารานุกรมฟรีCellulaseCellulase 1JS4.jpgรูปแบบของเอนไซม์ cellulase ผลิต โดยต. fusca ตาม 1JS4 โครงสร้าง PDBตัวบ่งชี้หมายเลข EC 3.2.1.4หมายเลข CAS 9012-54-8ฐานข้อมูลดู IntEnz IntEnzเบรนดา BRENDA รายการดู ExPASy NiceZymeรายการ KEGG KEGGMetaCyc วิถีเมแทบอลิซึมโพรไฟล์ PRIAMPDB โครงสร้าง RCSB PDB PDBe PDBsumอะมิโก้ภววิทยายีน / อาตมา[แสดง]ค้นหาแสดง ribbon ของ Streptomyces lividans เบต้า-1,4-endoglucanase ตัวเร่งปฏิกิริยาโดเมน - ตัวอย่างจากในครอบครัว 12 glycoside hydrolases [1]Cellulase จะมีเอนไซม์ต่าง ๆ ที่ผลิต โดยเชื้อรา แบคทีเรีย และโปรโตซัวที่สถาบัน cellulolysis แยกส่วนประกอบ ของเซลลูโลส และ polysaccharides บางที่เกี่ยวข้อง ส่วนใหญ่ โดยเฉพาะ ไฮโตรไลซ์ของลิงค์ 1,4-เบต้า-D-glycosidic เซลลูโลส hemicellulose, lichenin และธัญพืชเบต้า-D-glucans Cellulases แบ่งโมเลกุลเซลลูโลสเป็น monosaccharides ("ง่ายน้ำตาล") เช่นเบต้า กลูโคส หรือสั้น polysaccharides oligosaccharides ยังมีใช้ชื่อส่วนผสมที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติหรือซับซ้อนต่าง ๆ เช่น เอนไซม์ ซึ่งทำหน้าที่ serially หรือเป็นเปื่อย cellulosic วัสดุ[2]ตัวอย่างสำคัญคือ cellulase ที่ผลิตส่วนใหญ่ โดยแบคทีเรียในห้อง ruminating ของ herbivores, symbiotic ที่ช่วยให้การย่อยเซลลูโลสจากอาหารผักของพวกเขา นอกจากนี้ยังมีผลิต cellulases โดยบางชนิดอื่น ๆ ของสิ่งมีชีวิต เช่นปลวกบาง[3][4]Cellulases หลายชนิดรู้จักกัน ซึ่งแตกต่างกัน structurally และ mechanistically คำเหมือน อนุพันธ์ และเอนไซม์เฉพาะที่เกี่ยวข้องกับชื่อ "cellulase" รวม endo-1,4-เบต้า-D-คัด (hydrolase เบต้า-1,4-คัด เบต้า-1,4-endoglucan, endoglucanase D, 1,4- (1,3,1,4) -เบต้า - D-glucan 4-glucanohydrolase), carboxymethyl cellulase (CMCase), avicelase, celludextrinase, cellulase A, cellulosin AP อัลคาไล cellulase, cellulase A 3, 9.5 cellulase และ pancellase เอนไซม์เอสเอสที่ cleave lignin บางครั้งเรียกว่า cellulases แต่นี้มักจะถือว่ามีข้อผิดพลาดเนื้อหา [ซ่อน] ชนิดที่ 1 และการดำเนินการโครงสร้าง 22.1 cellulase คอมเพล็กซ์กลไก 3 ของ cellulolysisใช้ 45 วัด cellulase5.1 viscometric พื้นผิว5.2 Cellooligosaccharide พื้นผิว5.3 พื้นผิวลดลง cellooligosaccharide5.4 polysaccharide ย้อมพื้นผิว [11]5.5 เอนไซม์ควบคู่ reagents6 อ้างอิง7 ที่อ่านเพิ่มเติม8 ดูชนิดและการดำเนินการ [แก้ไข]ห้าชนิดทั่วไปขึ้นอยู่กับชนิดของปฏิกิริยากระบวน cellulases:Endocellulases (EC 3.2.1.4) สุ่ม cleave พันธบัตรภายในเว็บไซต์ไปที่สร้างปลายโซ่ใหม่Exocellulases หรือ cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91) cleave 2-4 หน่วยจากปลายของโซ่สัมผัสผลิต โดย endocellulase เกิดใน tetrasaccharides [5] หรือ disaccharides เช่น cellobiose Exocellulases จะแบ่งเป็นชนิดต่อผม ที่ทำงาน processively จากปลายโซ่เซลลูโลสลดลง และชนิด II ที่ทำงาน processively จากท้าย nonreducingCellobiases (EC 3.2.1.21) หรือเบต้า-glucosidases hydrolyse ผลิตภัณฑ์ exocellulase ในแต่ละ monosaccharidesOxidative cellulases depolymerize เซลลูโลส โดยปฏิกิริยารุนแรง สำหรับอินสแตนซ์ cellobiose dehydrogenase (acceptor)เซลลูโลส phosphorylases depolymerize เซลลูโลสใช้ฟอสเฟตแทนน้ำAvicelase ได้โดยเฉพาะเอกโซ cellulase กิจกรรม ตั้งแต่ avicel พื้นผิวสูงไมโครผลึกภายในชนิดข้างต้น ยังมีโปรเกรสซี (เรียกอีกอย่างว่า processive) และ nonprogressive ชนิด Cellulase ก้าวหน้าจะยังโต้ตอบกับสาระเดียว polysaccharide, nonprogressive cellulase จะโต้ตอบกัน แล้ว disengage และต่อสู้อื่น polysaccharide สแตรนด์Cellulase ดำเนินการถือว่าเป็นพลังทั้งหมดสามชั้นเรียนของ cellulase สามารถผลผลิตน้ำตาลมากขึ้นกว่านี้ทั้งสามแยก นอกเหนือจาก ruminants สัตว์ส่วนใหญ่ (รวมทั้งมนุษย์) ผลิต cellulase ในร่างกาย และสามารถเพียงบางส่วนแบ่งเซลลูโลสผ่านหมัก จำกัดความสามารถในการใช้พลังงานในโรงงานเยื่อวัสดุโครงสร้าง [แก้ไข]ส่วนใหญ่เชื้อรา cellulases มีโครงสร้างสองโดเมน โดเมนตัวเร่งปฏิกิริยาหนึ่งและหนึ่งเซลลูโลสรวมโดเมน ที่เชื่อมต่อ โดยตัวเชื่อมโยงข้อมูลแบบยืดหยุ่น โครงสร้างนี้จะปรับการทำงานบนพื้นผิวไม่ละลายน้ำ และช่วยให้เอนไซม์การกระจายบนพื้นผิวในแฟชั่นเช่นหนอนผีเสื้อ two-dimensionally อย่างไรก็ตาม ยังมี cellulases (ส่วนใหญ่ endoglucanases) ที่มีเซลลูโลสรวมโดเมน เอนไซม์เหล่านี้อาจมีฟังก์ชันบวมCellulase คอมเพล็กซ์ [แก้ไข]ในแบคทีเรียจำนวนมาก cellulases ใน vivo มีโครงสร้างซับซ้อนเอนไซม์คอมเพล็กซ์ supramolecular, cellulosomes ในการจัดระเบียบ ประกอบด้วยประมาณห้าแตกต่างกันเอนไซม์ในระบบ subunits แทนได้แก่ endocellulases, exocellulases, cellobiases, oxidative cellulases และ phosphorylases เซลลูโลสนั้นเพียง endocellulases และ cellobiases ร่วมในไฮโตรไลซ์จริงของการเชื่อมโยง β(1→ 4)Cellulase ซับซ้อนจาก Trichoderma reesei เช่น ประกอบด้วยคอมโพเนนต์ของชื่อ C1 (57,000 daltons) ที่แยกกลุ่มของผลึกเซลลูโลส การ endogucanase (52,000 เกี่ยวกับ daltons), exoglucanase (ประมาณ 61,000 ดาลตัน), และ มีเบต้า-glucosidade (76,000 daltons)[2]จำนวนมาก "ลายเซ็น" ลำดับที่เรียกว่า dockerins และ cohesins ได้รับการระบุใน genomes ของแบคทีเรียที่ผลิต cellulosomes ลำดับกรดอะมิโนและโครงสร้างระดับตติยภูมิของพวกเขา cellulases จะแบ่งออกเป็นสมัครพรรคพวกและครอบครัว[6]กลไกของ cellulolysis [แก้ไข]สามชนิดของปฏิกิริยา โดย cellulases: 1 กระบวนการ เคมีฯ ของการโต้ตอบ noncovalent ที่อยู่ในโครงสร้างของเซลลูโลส (endocellulase) 2 ไป ไฮโตรไลซ์ปลายโซ่แบ่งพอลิเมอร์ที่เป็นน้ำตาลขนาดเล็ก (exocellulase) 3 ไฮโตรไลซ์ disaccharides และ tetrasaccharides เป็นกลูโคส (เบต้า-glucosidase)กลไกการทำรายละเอียดของกิจกรรมเบต้า-glucosidase ของ cellulaseใช้ [แก้ไข]Cellulase จะใช้สำหรับประมวลผลกาแฟอาหารเชิงพาณิชย์ มันทำไฮโตรไลซ์ของเซลลูโลสในระหว่างการอบแห้งเมล็ด นอกจากนี้ cellulases จะใช้กันอย่างแพร่หลาย ในอุตสาหกรรมสิ่งทอ และผงซักฟอกซักรีด นอกจากนี้ยังใช้ในอุตสาหกรรมเยื่อและกระดาษสำหรับวัตถุประสงค์ต่าง ๆ และแม้กระทั่งการใช้สำหรับยา Cellulase จะใช้ในการหมักชีวมวลเป็นเชื้อเพลิงชีวภาพ แม้ว่ากระบวนการนี้จะค่อนข้างทดลองที่ นำเสนอ Cellulase จะใช้เป็นการรักษาสำหรับ phytobezoars แบบฟอร์ม bezoar เซลลูโลสที่พบในกระเพาะอาหารมนุษย์วัด cellulase [แก้ไข]เป็นพื้นผิวพื้นเมือง เซลลูโลส พอลิเมอร์ละลายน้ำ ดั้งเดิมลดน้ำตาล assays ใช้พื้นผิวนี้สามารถจะทำงานสำหรับการประเมินกิจกรรม cellulase ไม่ นักวิทยาศาสตร์วิเคราะห์ได้พัฒนาจำนวนวิธีอื่นพื้นผิว viscometric [แก้ไข]Viscometer สามารถใช้วัดการลดลงของความหนืดของโซลูชันที่ประกอบด้วยการอนุพันธ์เซลลูโลสที่ละลายน้ำเช่นเซลลูโลส carboxymethyl เมื่อบ่มด้วยตัวอย่าง cellulase[7] ความหนืดที่ลดลงนี้เป็นสัดส่วนโดยตรงกับกิจกรรม cellulase ขณะกล่าว assays เป็นสำคัญ และเฉพาะสำหรับ endo-cellulase (cellulase รักษาการเอกโซเอนไซม์ผลิตน้อย หรือไม่มีการเปลี่ยนแปลงความหนืด), พวกเขาจะถูกจำกัด โดยความจริงที่ยากที่จะกำหนดกิจกรรมในหน่วยปกติเอนไซม์ (micromoles hydrolyzed พื้นผิวหรือสินค้าที่ผลิตต่อนาที)Cellooligosaccharide พื้นผิว [แก้ไข]ต่ำกว่า DP เชลโล-oligosaccharides (DP2-6) ได้พอละลายในน้ำเป็นพื้นผิวทำงานได้สำหรับเอนไซม์ cellulase[8] อย่างไรก็ตาม เป็นพื้นผิวเหล่านี้เป็นตัวเอง 'ลดน้ำตาล" ไม่เหมาะใช้ในโบราณ assays น้ำตาลลดลงเนื่องจากพวกเขาสร้างค่า 'ว่าง' สูง อย่างไรก็ตาม ไฮโตรไลซ์ cellulase mediated ของพวกเขาสามารถตรวจสอบ โดยวิธี HPLC หรือ IC จะได้รับข้อมูลเกี่ยวกับความต้องการพื้นผิวของเอนไซม์ cellulase เฉพาะCellooligosaccharide ลดพื้นผิว [แก้ไข]Oligosaccharides เชลโลสามารถสารเคมีลดลงผ่านการดำเนินการของโซเดียม borohydride ผลิต alcohols น้ำตาลของพวกเขาที่สอดคล้องกัน ไม่มีการตอบสนองต่อสารเหล่านี้ในการลดน้ำตาล assays แต่ทำผลิตภัณฑ์ไฮโตรไลซ์ นี้ทำให้เชลโล-oligosaccharides borohydride ลดพื้นผิวที่มีคุณค่าสำหรับทดสอบของ cellulase assays น้ำตาลลดลงแบบดั้งเดิมเช่นเนลสัน-Symogyi วิธีการใช้[9][10]Polysaccharide ย้อมพื้นผิว [11] [แก้ไข]สามารถปฐมภูมิเหล่านี้ได้เป็นสองชั้น-พื้นผิว chromogenic ละลาย: พื้นผิวเช่น AZCL-เขาเซลลูโลส cellulase ละลายการดูดซับน้ำการสร้างอนุภาค gelatinous เมื่อวางไว้ในโซลูชัน พื้นผิวนี้จะค่อย ๆ depolymerised และ solubilised โดยการกระทำของ cellulase หยุดปฏิกิริยา โดยการเพิ่มการละลายด่างเพื่อหยุดกิจกรรมของเอนไซม์ และสารละลายปฏิกิริยากรอง หรือ centrifuged สีในสารกรองหรือ supernatant วัด และสามารถเกี่ยวข้องกับเอนไซม์พื้นผิว chromogenic ละลาย: ตัวอย่าง cellulase จะ incubated กับน้ำละลายพื้นผิวเช่น azo-CM-เซลลูโลส ปฏิกิริยามีน้ำหนักโมเลกุลสูง และหยุดการทำงาน hydrolysed บางส่วนกระจายตัวเป็นตะกอนจากโซลูชันด้วยเป็นตัวทำละลายอินทรีย์เช่นเอทานอลหรือ methoxyethanol ระงับการผสมอย่างละเอียด centrifuged และวัดสีในโซลูชัน supernatant (เนื่องจากชิ้นส่วนขนาดเล็ก ละลาย ย้อม) ด้วยความช่วยเหลือของเส้นโค้งมาตรฐาน เอนไซม์ที่สามารถระบุเอนไซม์ควบคู่ reagents [แก้ไข]พื้นผิว cellulase Colourimetric และ fluorimetric สามารถใช้ในต่อหน้าของβ-glucosidase ที่พิเศษสำหรับการประเมินกิจกรรม endo cellulaseล่าสุด reagents ใหม่ได้รับการพัฒนาที่ทำให้การประเมินของ endo cellulase[12][13] วิธีเกี่ยวข้องกับการใช้พื้นผิว oligosaccharide functionalised ในต่อหน้าของเอนไซม์พิเศษ ในตัวอย่างที่แสดง เอนไซม์ cellulase จะได้ recognis
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
Cellulase
From Wikipedia, the free encyclopedia
Cellulase
Cellulase 1JS4.jpg
Model of cellulase enzyme, produced by T. fusca, based on PDB structure 1JS4
Identifiers
EC number 3.2.1.4
CAS number 9012-54-8
Databases
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
[show]Search

Ribbon representation of the Streptomyces lividans beta-1,4-endoglucanase catalytic domain - an example from the family 12 glycoside hydrolases[1]
Cellulase is any of several enzymes produced chiefly by fungi, bacteria, and protozoans that catalyze cellulolysis, the decomposition of cellulose and of some related polysaccharides; specifically, the hydrolysis of the 1,4-beta-D-glycosidic linkages in cellulose, hemicellulose, lichenin, and cereal beta-D-glucans. Cellulases break down the cellulose molecule into monosaccharides ("simple sugars") such as beta-glucose, or shorter polysaccharides and oligosaccharides. The name is also used for any naturally occurring mixture or complex of various such enzymes, that act serially or synergistically to decompose cellulosic material.[2]

An important example is the cellulase produced mainly by symbiotic bacteria in the ruminating chambers of herbivores, that allows them to digest the cellulose from their vegetable diet. Cellulases are also produced by a few other types of organisms, such as some termites.[3][4]

Several different kinds of cellulases are known, which differ structurally and mechanistically. Synonyms, derivatives, and specific enzymes associated with the name "cellulase" include endo-1,4-beta-D-glucanase (beta-1,4-glucanase, beta-1,4-endoglucan hydrolase, endoglucanase D, 1,4-(1,3,1,4)-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase), carboxymethyl cellulase (CMCase), avicelase, celludextrinase, cellulase A, cellulosin AP, alkali cellulase, cellulase A 3, 9.5 cellulase, and pancellase SS. Enzymes that cleave lignin are occasionally called cellulases, but this is usually considered erroneous.

Contents [hide]
1 Types and action
2 Structure
2.1 Cellulase complexes
3 Mechanism of cellulolysis
4 Uses
5 Measurement of cellulase
5.1 Viscometric substrates
5.2 Cellooligosaccharide substrates
5.3 Reduced cellooligosaccharide substrates
5.4 Dyed polysaccharide substrates[11]
5.5 Enzyme coupled reagents
6 References
7 Further reading
8 See also
Types and action[edit]
Five general types of cellulases based on the type of reaction catalyzed:

Endocellulases (EC 3.2.1.4) randomly cleave internal bonds at amorphous sites that create new chain ends.
Exocellulases or cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91) cleave two to four units from the ends of the exposed chains produced by endocellulase, resulting in tetrasaccharides[5] or disaccharides, such as cellobiose. Exocellulases are further classified into type I, that work processively from the reducing end of the cellulose chain, and type II, that work processively from the nonreducing end.
Cellobiases (EC 3.2.1.21) or beta-glucosidases hydrolyse the exocellulase product into individual monosaccharides.
Oxidative cellulases depolymerize cellulose by radical reactions, as for instance cellobiose dehydrogenase (acceptor).
Cellulose phosphorylases depolymerize cellulose using phosphates instead of water.
Avicelase has almost exclusively exo-cellulase activity, since avicel is a highly micro-crystalline substrate.

Within the above types there are also progressive (also known as processive) and nonprogressive types. Progressive cellulase will continue to interact with a single polysaccharide strand, nonprogressive cellulase will interact once then disengage and engage another polysaccharide strand.

Cellulase action is considered to be synergistic as all three classes of cellulase can yield much more sugar than the addition of all three separately. Aside from ruminants, most animals (including humans) do not produce cellulase in their bodies and can only partially break down cellulose through fermentation, limiting their ability to use energy in fibrous plant material.

Structure[edit]
Most fungal cellulases have a two-domain structure, with one catalytic domain and one cellulose binding domain, that are connected by a flexible linker. This structure is adapted for working on an insoluble substrate, and it allows the enzyme to diffuse two-dimensionally on a surface in a caterpillar-like fashion. However, there are also cellulases (mostly endoglucanases) that lack cellulose binding domains. These enzymes might have a swelling function.

Cellulase complexes[edit]
In many bacteria, cellulases in-vivo are complex enzyme structures organized in supramolecular complexes, the cellulosomes. They contain roughly five different enzymatic subunits representing namely endocellulases, exocellulases, cellobiases, oxidative cellulases and cellulose phosphorylases wherein only endocellulases and cellobiases participate in the actual hydrolysis of the β(1→ 4) linkage.

The cellulase complex from Trichoderma reesei, for example, comprises a component labeled C1 (57,000 daltons) that separates the chains of crystalline cellulose, an endogucanase (about 52,000 daltons), an exoglucanase (about 61,000 dalton), and a beta-glucosidade (76,000 daltons).[2]

Numerous "signature" sequences known as dockerins and cohesins have been identified in the genomes of bacteria that produce cellulosomes. Depending on their amino acid sequence and tertiary structures, cellulases are divided into clans and families.[6]

Mechanism of cellulolysis[edit]

The three types of reaction catalyzed by cellulases:1. Breakage of the noncovalent interactions present in the amorphous structure of cellulose (endocellulase) 2. Hydrolysis of chain ends to break the polymer into smaller sugars (exocellulase) 3. Hydrolysis of disaccharides and tetrasaccharides into glucose (beta-glucosidase).

Mechanistic details of beta-glucosidase activity of cellulase
Uses[edit]
Cellulase is used for commercial food processing in coffee. It performs hydrolysis of cellulose during drying of beans. Furthermore, cellulases are widely used in textile industry and in laundry detergents. They have also been used in the pulp and paper industry for various purposes, and they are even used for pharmaceutical applications. Cellulase is used in the fermentation of biomass into biofuels, although this process is relatively experimental at present. Cellulase is used as a treatment for phytobezoars, a form of cellulose bezoar found in the human stomach.

Measurement of cellulase[edit]
As the native substrate, cellulose, is a water insoluble polymer, traditional reducing sugar assays using this substrate can not be employed for the measurement of cellulase activity. Analytical scientists have developed a number of alternative methods.

Viscometric substrates[edit]
A viscometer can be used to measure the decrease in viscosity of a solution containing a water soluble cellulose derivative such as carboxymethyl cellulose upon incubation with a cellulase sample.[7] The decrease in viscosity is directly proportional to the cellulase activity. While such assays are very sensitive and specific for endo-cellulase (exo-acting cellulase enzymes produce little or no change in viscosity), they are limited by the fact that it is hard to define activity in conventional enzyme units (micromoles of substrate hydrolyzed or product produced per minute).

Cellooligosaccharide substrates[edit]
The lower DP cello-oligosaccharides (DP2-6) are sufficiently soluble in water to act as viable substrates for cellulase enzymes.[8] However, as these substrates are themselves 'reducing sugars', they are not suitable for use in traditional reducing sugar assays because they generate a high 'blank' value. However their cellulase mediated hydrolysis can be monitored by HPLC or IC methods to gain valuable information on the substrate requirements of a particular cellulase enzyme.

Reduced cellooligosaccharide substrates[edit]
Cello-oligosaccharides can be chemically reduced through the action of sodium borohydride to produce their corresponding sugar alcohols. These compounds do not react in reducing sugar assays but their hydrolysis products do. This makes borohydride reduced cello-oligosaccharides valuable substrates for the assay of cellulase using traditional reducing sugar assays such as the Nelson-Symogyi method.[9][10]

Dyed polysaccharide substrates[11][edit]
These substrates can be subdivided into two classes-

Insoluble chromogenic substrates: An insoluble cellulase substrate such as AZCL-HE-cellulose absorbs water to create gelatinous particles when placed in solution. This substrate is gradually depolymerised and solubilised by the action of cellulase. The reaction is terminated by adding an alkaline solution to stop enzyme activity and the reaction slurry is filtered or centrifuged. The colour in the filtrate or supernatant is measured and can be related to enzyme activity.
Soluble chromogenic substrates: A cellulase sample is incubated with a water soluble substrate such as azo-CM-cellulose, the reaction is terminated and high molecular weight, partially hydrolysed fragments are precipitated from solution with an organic solvent such as ethanol or methoxyethanol. The suspension is mixed thoroughly, centrifuged, and the colour in the supernatant solution (due to small, soluble, dyed fragments) is measured. With the aid of a standard curve, the enzyme activity can be determined.
Enzyme coupled reagents[edit]

Colourimetric and fluorimetric cellulase substrates can be used in the presence of ancillary β-glucosidase for the specific measurement of endo-cellulase activity
Recently, new reagents have been developed that allow for the specific measurement of endo-cellulase.[12][13] These methods involve the use of functionalised oligosaccharide substrates in the presence of an ancillary enzyme. In the example shown, a cellulase enzyme is able to recognis
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
เซลลูเลส
จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรีเอนไซม์เซลลูเลส


1js4 . jpg รูปแบบของเอนไซม์เซลลูเลส ที่ผลิตโดย T . fallax ขึ้นอยู่กับโครงสร้าง PDB 1js4


3.2.1.4 EC ระบุหมายเลข CAS หมายเลข 9012-54-8

intenz ฐานข้อมูล intenz ดู

expasy เบรนด้าเบรนด้าเข้าดู

nicezyme เคกจ์ KEGG เป็นต้นรายการ metacyc เมตาโบลิกพาทเวย์
โครงสร้าง rcsb PDB PDB ปรีแอมโปรไฟล์

pdbe pdbsum ยีนอภิปรัชญา Amigo / อัตตา
[ แสดง ] ค้นหา

ริบบิ้นเป็นตัวแทนของ Streptomyces lividans beta-1,4-endoglucanase catalytic domain - ตัวอย่างจากครอบครัว 12 Glycoside เอนไซม์ไฮโดรเลส [ 1 ]
มีหลายผลิตเอนไซม์ส่วนใหญ่โดยเชื้อรา แบคทีเรีย และโปรตัวซัวส์ที่เร่ง cellulolysis , การย่อยสลายเซลลูโลสและของบางอย่างที่เกี่ยวข้องกับพอลิแซ็กคาไรด์ ; เฉพาะ , การย่อยสลายของ 1 ,4-beta-d-glycosidic เชื่อมโยงในเซลลูโลส เฮมิเซลลูโลส lichenin และ beta-d-glucans ซีเรียล ได้ทำลายเซลลูโลสโมเลกุลเป็นโมโนแซ็กคาไรด์ ( " น้ำตาล " ง่าย ) เช่นเบต้ากลูโคส หรือสั้นกว่า และโอลิโกแซคคาไรด์ไรด์ . ชื่อนี้ยังใช้สำหรับการใด ๆตามธรรมชาติ เช่น ผสมหรือซับซ้อนของเอนไซม์ต่าง ๆการกระทำที่เป็นวัสดุย่อยสลายเซลลูโลสหรือซี [ 2 ]

ตัวอย่างที่สำคัญ คือ เอนไซม์ที่ผลิตส่วนใหญ่โดยอาศัยแบคทีเรียใน ruminating ห้องของสัตว์กินพืชที่ช่วยให้พวกเขาที่จะย่อยเซลลูโลสจากอาหารผักของพวกเขา ได้มีการผลิตโดยไม่กี่ชนิดอื่น ๆของสิ่งมีชีวิต เช่นบางปลวก [ 3 ] [ 4 ]

ชนิดที่แตกต่างกันหลายได้ทราบ ซึ่งความแตกต่างด้านโครงสร้างและ mechanistically . คําพ้องความหมาย ตราสารอนุพันธ์ และเอนไซม์ที่เฉพาะเจาะจงที่เกี่ยวข้องกับชื่อ " ส้มโอ " รวมถึง endo-1,4-beta-d-glucanase ( beta-1,4-glucanase beta-1,4-endoglucan ไฮโดรเลส endoglucanase D , , , - ( 1 , 4 1,3,1,4 ) - beta-d-glucan 4-glucanohydrolase ) , คาร์บอกซีเมทิลเซลลูโลส ( CMCase ) avicelase celludextrinase , , ,เอนไซม์ , เอนไซม์เซลลูเลส cellulosin AP , ด่าง , 3 , 9.5 และเซลลูเลส และ pancellase SS . เอนไซม์ที่แยกลิกนินเป็นบางครั้ง เรียกได้ แต่จะถือว่ามักจะผิดพลาด

เนื้อหา [ ซ่อน ]
1 ประเภทและการกระทำ
2
2.1 โครงสร้างเอนไซม์เชิงซ้อน
3
4 ใช้กลไกของ cellulolysis
5 วัดเซลลูเลส
5.1 viscometric พื้นผิวพื้นผิว cellooligosaccharide

.5.3 การย้อมพอลิแซ็กคาไรด์
5.4 cellooligosaccharide พื้นผิวพื้นผิว [ 11 ]
5.5 เอนไซม์ควบคู่ reagents
6
7 อ้างอิงเพิ่มเติมอ่านดู

8 ประเภทและการกระทำ [ แก้ไข ]
5 ทั่วไปประเภทได้ตามชนิดของปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยา :

endocellulases ( EC 3.2.1.4 ) สุ่มอกพันธบัตรภายในเว็บไซต์ไปที่ สร้างปลายโซ่ใหม่
exocellulases หรือ cellobiohydrolases ( อีซี 32.1.91 ) แยกสองถึงสี่หน่วยจากปลายสัมผัสโซ่ ผลิตโดย endocellulase ส่งผลเต็ดตราแซ็กคาไรด์ [ 5 ] หรือน้ำตาลโมเลกุลคู่ เช่นที่ . exocellulases เพิ่มเติมจะแบ่งเป็นประเภท งาน processively จากการสิ้นสุดของเซลลูโลส , โซ่ และประเภทที่สอง งาน processively จาก nonreducing จบ .
cellobiases ( EC ดำเนินงาน .21 ) หรือเบต้า glucosidases ไฮโดรไลซ์ผลิตภัณฑ์ exocellulase เป็นโมโนแซ็กคาไรด์บุคคล .
ออกซิเดชันได้ดีพอลิเมอไรซ์เซลลูโลสโดยปฏิกิริยาที่รุนแรง เช่น ตัวอย่างที่ ดีไฮโดรจีเนส ( พระนาสิก )
phosphorylases ดีพอลิเมอไรซ์โดยใช้เซลลูโลสเซลลูโลสฟอสเฟตแทนน้ำ .
avicelase ได้เกือบเฉพาะ exo เอนไซม์กิจกรรมเนื่องจากขนาดยาเป็นอย่างมากในไมโครผลึกฐานรอง

ภายในประเภท ข้างต้น นอกจากนี้ยังมีโปรเกรสซีฟ ( ยังเป็นที่รู้จัก processive ) และประเภท nonprogressive . เซลซีจะยังคงโต้ตอบกับคาไรด์เดียว nonprogressive เซลจะโต้ตอบทันที แล้วปลด และต่อสู้อีก

โพลีแซคคาไรด์ เกลียวเซลลูเลสกระทำถือว่าเพิ่มเป็นสามประเภทของเอนไซม์สามารถให้ผลผลิตน้ำตาลมากกว่า นอกจากทั้งสามแยก นอกเหนือจากสัตว์เคี้ยวเอื้อง สัตว์ส่วนใหญ่ ( รวมทั้งมนุษย์ ) ไม่ผลิตเอนไซม์ในร่างกายของพวกเขาและสามารถเพียงบางส่วนสลายเซลลูโลสที่ผ่านการหมัก การจํากัดความสามารถในการใช้พลังงานในวัสดุพืชเส้นใย

[ ]
แก้ไขโครงสร้างได้จากเชื้อราส่วนใหญ่มีโครงสร้างสองโดเมน โดเมน และเซลลูโลสกับการเข้าเล่ม โดเมน ที่เชื่อมต่อกันด้วยโปรแกรมเชื่อมโยงที่ยืดหยุ่น โครงสร้างนี้เหมาะสำหรับทำงานบนพื้นผิวของน้ำ และมันช่วยให้เอนไซม์ เพื่อกระจายสองมิติบนพื้นผิวในด้วงชอบแฟชั่น อย่างไรก็ตามก็ยังได้ ( ส่วนใหญ่ endoglucanases ) ที่ขาดเซลลูโลสผูกโดเมน เอนไซม์เหล่านี้อาจมีบวม

เซลฟังก์ชันเชิงซ้อน [ แก้ไข ]
ในหลายแบคทีเรีย ปี 2544 ได้ซับซ้อนเอนไซม์โครงสร้างจัดใน supramolecular เชิงซ้อน , cellulosomes . ประกอบด้วยหน่วยย่อยของเอนไซม์ประมาณห้าที่แตกต่างกันคือ endocellulases exocellulases , ,cellobiases ได้ phosphorylases , ออกซิเดชันและเซลลูโลสซึ่ง endocellulases เท่านั้น และ cellobiases เข้าร่วมในการย่อยที่แท้จริงของบีตา ( 1 → keyboard - key - name 4 ) การเชื่อมโยง .

เซลลูเลสจาก Trichoderma reesei ซับซ้อน ตัวอย่างเช่น ประกอบด้วยส่วนประกอบป้าย C1 ( 57 , 000 ดาลตัน ) ที่แยกกลุ่มของผลึกเซลลูโลส เป็น endogucanase ( ประมาณ 52 , 000 ดาลตัน )การ exoglucanase ( ประมาณ 61 , 000 ดาลตัน ) และเบต้า glucosidade ( 76 , 000 ดัลตัน ) [ 2 ]

มากมาย " ลายเซ็น " dockerins cohesins ลำดับเป็นที่รู้จักและได้รับการระบุในจีโนมของแบคทีเรียที่ผลิต cellulosomes . ขึ้นอยู่กับลำดับของกรดอะมิโนและโครงสร้างระดับตติยภูมิ ได้แบ่งออกเป็นเผ่าและครอบครัว [ 6 ]

กลไก cellulolysis [ แก้ไข ]

สามชนิดของปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาด้วยได้ : 1 การแตกของ noncovalent ปฏิสัมพันธ์อยู่ในโครงสร้างอสัณฐานของเซลลูโลส ( endocellulase ) 2 . การย่อยสลายปลายสายโซ่พอลิเมอร์น้ำตาลแบ่งเป็นขนาดเล็ก ( exocellulase ) 3 . การย่อยสลายกลูโคส และเต็ดตราแซ็กคาไรด์เป็นไดแซ็กคาไรด์ ( เบต้ากลูโคซิเดส )

: รายละเอียดของกิจกรรมของเอนไซม์เบต้ากลูโคซิเดส
ใช้ [ แก้ไข ]
เซลสำหรับใช้ในเชิงพาณิชย์อาหารแปรรูปกาแฟ มันมีประสิทธิภาพการย่อยสลายเซลลูโลสระหว่างการอบแห้งของถั่ว นอกจากนี้ ได้มีการใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมสิ่งทอ และผงซักฟอกซักผ้า พวกเขายังถูกใช้ในอุตสาหกรรมเยื่อและกระดาษเพื่อวัตถุประสงค์ต่างๆ และมันยังถูกใช้เพื่อประยุกต์ในทางเอนไซม์ที่ใช้ในการหมักชีวมวลเป็นพลังงาน แม้ว่ากระบวนการนี้ค่อนข้างทดลองในปัจจุบัน เซลลูเลสที่ใช้เป็นรักษา phytobezoars รูปแบบของบิซัวร์เซลลูโลสที่พบในกระเพาะอาหารของมนุษย์ วัด

ของเซลลูเลส [ แก้ไข ]
เป็นพื้นเมืองหลากหลาย เซลลูโลส คือ ไม่ละลายน้ำ พอลิเมอร์ลดน้ำตาลในเลือด ใช้พื้นผิวแบบดั้งเดิมนี้สามารถใช้ในการวัดกิจกรรมของเอนไซม์ . นักวิทยาศาสตร์วิเคราะห์ได้พัฒนาจำนวนของวิธีการทางเลือก

viscometric พื้นผิว [ แก้ไข ]
เป็น Mesh สามารถใช้มาตรการลดความหนืดของสารละลายที่ประกอบด้วยอนุพันธ์ของเซลลูโลสที่ละลายน้ำได้ เช่น คาร์บอกซีเมทิลเซลลูโลสเมื่อบ่มเอนไซม์กับตัวอย่าง [ 7 ] มีความหนืดลดลง เป็นสัดส่วนโดยตรงกับเซลลูเลส กิจกรรมในขณะที่มีความไวและเฉพาะเจาะจงเช่นใช้สำหรับเซลโด ( เอนไซม์ผลิตเซลลูเลส exo รักษาการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยหรือไม่มีความหนืด ) พวกเขาจะถูก จำกัด โดยความจริงที่ว่ามันเป็นเรื่องยากที่จะกำหนดกิจกรรมในหน่วยของเอนไซม์ปกติ ( ไมโครโม ( ไฮโดรไลซ์ หรือผลิตภัณฑ์ที่ผลิตต่อนาที )

cellooligosaccharide พื้นผิว [ แก้ไข ]
ลด DP เชลโล่โอลิโกแซคคาไรด์ ( dp2-6 ) พอละลายในน้ำเป็นสารอาหารที่ทำงานได้สำหรับเอนไซม์เซลลูเลส [ 8 ] แต่เนื่องจากพื้นผิวเหล่านี้ตัวเองลดน้ำตาล ' , พวกเขาจะไม่เหมาะกับการใช้ในแบบดั้งเดิมลดน้ำตาล ) เพราะพวกเขาสร้างสูง ' ว่างเปล่า ' ค่าอย่างไรก็ตามเซลลูเลสของพวกเขาโดยการสามารถตรวจสอบได้โดยวิธี HPLC หรือ IC ที่จะได้รับข้อมูลที่มีคุณค่าในหลากหลายความต้องการของเอนไซม์เซลลูเลสโดยเฉพาะ

ลด cellooligosaccharide พื้นผิว [ แก้ไข ]
เชลโล่โอลิโกแซ็กคาไรด์ สามารถลดสารเคมีที่ผ่านการกระทำของโซเดียมบอโรไฮไดรด์ผลิตสอดคล้องกับน้ำตาลแอลกอฮอล์สารเหล่านี้ไม่ตอบสนองในการลดน้ำตาลในเลือด แต่ผลิตภัณฑ์ย่อยสลายของพวกเขาทำ โอลิโกแซคคาไรด์มีค่าลดลงทำให้บอโรไฮไดรด์เชลโลจำนวนแบคทีเรียเซลลูเลส ลดน้ำตาลในเลือดของแบบ เช่น วิธีการ เนลสัน symogyi [ 9 ] [ 10 ]

ย้อมพอลิแซคคาไรด์แผ่น [ 11 ] [ แก้ไข ]
เหล่านี้พื้นผิวสามารถแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม --

การสนทนาผ่านข้อความโต้ตอบแบบทันทีการ กันยาไม่ละลายเอนไซม์ตั้งต้น เช่น azcl เขาเซลลูโลสดูดซับน้ำเพื่อสร้างอนุภาคเป็นวุ้นเมื่ออยู่ในสารละลาย พื้นผิวนี้จะค่อยๆ depolymerised solubilised และโดยการกระทำของเอนไซม์ . ปฏิกิริยาที่ถูกยกเลิกโดยเติมสารละลายด่างเพื่อหยุดกิจกรรมเอนไซม์และปฏิกิริยาสารละลายจะถูกกรองหรือไฟฟ้า .สีในกรองหรือนำวัดและสามารถเกี่ยวข้องกับกิจกรรมของเอนไซม์ เซลลูเลสที่การสนทนาผ่านข้อความโต้ตอบแบบทันที )
: ตัวอย่างที่บ่มด้วยน้ำที่ละลายน้ำได้ ( เช่น อะโซซม. เซลลูโลส , ปฏิกิริยาสิ้นสุดลงและน้ำหนักโมเลกุลสูง บางส่วนที่ตกตะกอนจากสารละลายที่มีเศษเป็นตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น เอทานอล หรือ methoxyethanol .การผสมอย่างทั่วถึง , ไฟฟ้า , และสีในสารละลาย ( เนื่องจากขนาดเล็ก ละลายน้ำ อมเศษ ) วัด ด้วยความช่วยเหลือของเส้นโค้งมาตรฐาน กิจกรรมของเอนไซม์ได้ เอนไซม์คู่ 10


[ แก้ไข ]colourimetric fluorimetric เซลลูเลสและพื้นผิวที่สามารถใช้ในการแสดงตนของ ancillary บีตา - กลูโคซิเดสในการวัดที่เฉพาะเจาะจงของเอ็นโดเอนไซม์กิจกรรม
เมื่อเร็วๆ นี้ ได้มีการพัฒนาสารเคมีใหม่ที่อนุญาตให้ใช้สำหรับการวัดที่เฉพาะเจาะจงของเอนโดเซลลูเลส [ 12 ] [ 13 ] วิธีการเหล่านี้เกี่ยวข้องกับการใช้ functionalised โอลิโกแซคคาไรด์พื้นผิวในการปรากฏตัวของเอนไซม์เสริม .ในตัวอย่างที่แสดง , เอนไซม์เซลลูเลสได้ recognis
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2025 I Love Translation. All reserved.

E-mail: