The physiochemical properties of pr

The physiochemical properties of proteins play an important
role in determining their emulsifying abilities (Bueno, Pereira,
Menegassi, Arêas, & Castro, 2009; Moure, Sineiro, Domínguez, &
Parajó, 2006; Papalamprou, Doxastakis, & Kiosseoglou, 2010). For
instance, surface hydrophobicity influences the ability for the pro-
tein to adsorb to the oil side of the interface, where greater integra-
tion typically leads to higher emulsion capacities (Kim, Decker, &
McClements, 2005). In contrast, surface charge of the protein influ-
ences the solubility of the proteins within the aqueous phase,
where high solubility is desired for having greater diffusion rates
to the interface (Karaca et al., 2011a). Once the viscoelastic film
is formed, droplets can assume a negative or positive charge
depending on whether the emulsion pH is above or below the pro-
tein’s isoelectric point (and low ionic strength), respectively. High
electrostatic repulsion between oil droplets tends to lead to greater
emulsion stability, whereas under pH conditions close to the pro-
tein’s isoelectric point (or high ionic strength) droplet floccula-
tion/aggregation dominates leading to coalescence and instability (McClements, 2005). Depending on the protein’s size, structure and
conformational freedom, ‘loops’ or ‘tails’ of protein segments may
radiate from the interface comprised of mainly hydrophilic amino
acids, to create steric stabilisation, physically restricting droplets
from coming together (Damodaran, 1996; Tcholakova et al.,
2006a). The presence of protein within the continuous phase also
acts to increase emulsion viscosity, reducing the mobility and dif-
fusing of oil droplets within the emulsion (Jafari, Beheshti, &
Assadpoor, 2012).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คุณสมบัติ physiochemical ของโปรตีนเล่นเป็นสำคัญบทบาทในการกำหนดความสามารถ emulsifying (Bueno, PereiraMenegassi, Arêas, & Castro, 2009 Moure, Sineiro, Domínguez, &Parajó, 2006 Papalamprou, Doxastakis, & Kiosseoglou, 2010) สำหรับอินสแตนซ์ influences hydrophobicity ผิวความสามารถสำหรับ pro-นี้ชื้นด้านน้ำมันของอินเตอร์เฟซ มากกว่า integra -สเตรชันโดยทั่วไปนำไปสู่ความจุสูงอิมัลชัน (คิม เหล็กสองชั้น และMcClements, 2005) ในทางตรงกันข้าม พื้นผิวค่าของ influ โปรตีน-ละลายของโปรตีนภายในเฟสอควี encesที่ละลายสูงจะต้องมีอัตราการแพร่มากกว่าการอินเตอร์เฟซ (Karaca et al., 2011a) เมื่อ film viscoelasticจะเกิดขึ้น หยดสามารถคิดค่าธรรมเนียมเป็นค่าลบ หรือค่าบวกขึ้นอยู่ กับว่า pH อิมัลชันเป็นด้านบน หรือด้าน ล่าง pro-นี้ของ isoelectric จุด (และ ionic แรงต่ำ), ตามลำดับ สูงrepulsion สถิตระหว่างหยดน้ำมันมีแนวโน้ม ทำมากขึ้นอิมัลชันเสถียรภาพ ในขณะที่ภายใต้ pH สภาพใกล้กับ pro-นี้ของ isoelectric จุด (หรือความแข็งแรงสูง ionic) หยด floccula -สเตรชัน/รวมกุมอำนาจนำ coalescence และความไม่แน่นอน (McClements, 2005) ขึ้นอยู่กับขนาดของโปรตีน โครงสร้าง และเสรีภาพ conformational 'ลูป' หรือ 'หาง' ของเซ็กเมนต์โปรตีนอาจradiate จากอินเตอร์เฟซประกอบด้วย hydrophilic ส่วนใหญ่อะมิโนกรด สร้าง stabilisation steric จริงจำกัดหยดจากมารวมกัน (Damodaran, 1996 Tcholakova et al.,2006a) ของโปรตีนภายในอย่างต่อเนื่องในระยะที่ยังทำหน้าที่เพิ่มความหนืดของอิมัลชัน ลดการเคลื่อนไหวและ dif-ของของหยดน้ำมันภายในอิมัลชัน (พล.ต. Beheshti, &Assadpoor, 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คุณสมบัติทางเคมีกายภาพของโปรตีนที่สำคัญเล่นบทบาทในการกำหนดความสามารถในการผสมของพวกเขา (Bueno รา, Menegassi พื้นที่และคาสโตร 2009; Moure, Sineiro, DomínguezและParajó 2006; Papalamprou, Doxastakis และ Kiosseoglou 2010) สำหรับตัวอย่างเช่นไฮโดรพื้นผิวในชั้น uences ความสามารถสำหรับโปรเทียนที่จะดูดซับไปทางด้านน้ำมันของอินเตอร์เฟซที่รวมกันมากขึ้นการมักจะนำไปสู่ความสามารถอิมัลชันสูงกว่า(คิมฉูดฉาดและMcClements, 2005) ในทางตรงกันข้ามค่าพื้นผิวของโปรตีนในชั้นยูences สามารถในการละลายของโปรตีนที่อยู่ภายในระยะที่น้ำที่ละลายสูงเป็นที่ต้องการสำหรับการมีอัตราการแพร่กระจายมากขึ้นในการอินเตอร์เฟซ (Karaca et al., 2011a) เมื่อไฟ viscoelastic LM จะเกิดหยดสามารถคิดค่าใช้จ่ายลบหรือบวกขึ้นอยู่กับว่าค่า pH อิมัลชันอยู่เหนือหรือต่ำกว่าโปรจุดเทียนIsoelectric (และความแข็งแรงต่ำอิออน) ตามลำดับ สูงเขม่นไฟฟ้าสถิตระหว่างหยดน้ำมันมีแนวโน้มที่จะนำไปสู่ความยิ่งใหญ่ความมั่นคงอิมัลชันในขณะที่ภายใต้เงื่อนไขที่มีค่าpH ใกล้เคียงกับโปรจุดเทียนIsoelectric (หรือไอออนิกความแข็งแรงสูง) หยดชั้น occula- ว / รวมปกครองที่นำไปสู่การเชื่อมต่อกันและความไม่แน่นอน (McClements, 2005) ขึ้นอยู่กับขนาดของโปรตีนโครงสร้างและเสรีภาพโครงสร้าง 'ลูป' หรือ 'หาง' ของกลุ่มโปรตีนอาจแผ่จากอินเตอร์เฟซประกอบด้วยส่วนใหญ่อะมิโนที่ชอบน้ำกรดเพื่อสร้างเสถียรภาพsteric ร่างกาย จำกัด หยดจากมาร่วมกัน(Damodaran 1996; Tcholakova et al., 2006a) การปรากฏตัวของโปรตีนที่อยู่ในขั้นตอนอย่างต่อเนื่องนอกจากนี้ยังทำหน้าที่ในการเพิ่มความหนืดอิมัลชันลดการเคลื่อนไหวและต่างหลอมรวมของหยดน้ำมันภายในอิมัลชัน(Jafari, Beheshti และAssadpoor ​​2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

คุณสมบัติ physiochemical โปรตีนมีบทบาทสำคัญในการกำหนดความสามารถของ
3.0 ( bueno Pereira ,
menegassi , AR êเป็น& Castro , 2009 ; moure sineiro ดอม โดมิงเกซ , , ,
paraj &ó , 2006 ; papalamprou doxastakis & kiosseoglou , , , 2010 ) สำหรับ
ตัวอย่างพื้นผิว ความไม่ชอบในfl uences ความสามารถของโปร -
เทียนดูดซับน้ำมันไปด้านข้างของอินเตอร์เฟซที่ยิ่งใหญ่ Integra -
tion มักจะนำไปสู่ emulsion ความจุ ( คิม เด็คเกอร์ &
mcclements , 2005 ) ในทางตรงกันข้าม ประจุที่ผิวของโปรตีนในfl u -
ences การละลายของโปรตีนภายในระยะส่วนประกอบที่เป็นที่ต้องการสำหรับการละลายสูง

มีอัตราการแพร่กระจายมากกว่าอินเตอร์เฟซ ( คาราคา รี et al . , 2011a ) เมื่อได้จึง LM
รูปแบบหยดสามารถถือว่าเป็นลบหรือบวกค่าใช้จ่าย
ขึ้นอยู่กับว่าสารพีเอชเป็นด้านบนหรือด้านล่างของ Pro -
เทียนก็จุดไอโซอิเล็กทริก ( และความแรงของไอออนต่ำ ) ตามลำดับ สูง
อนุกรรมการระหว่างน้ำมันหยดมีแนวโน้มที่จะนำไปสู่เสถียรภาพอิมัลชันมากขึ้น
ส่วนได้ที่พีเอชเข้าใกล้ Pro -
เทียนก็จุดไอโซอิเล็กทริก ( หรือความแรงของไอออนสูงfl occula -
) หยดtion / รวมครอบงำารวมตัวและความไม่แน่นอน ( mcclements , 2005 ) ขึ้นอยู่กับขนาดของโปรตีน , โครงสร้างและเสรีภาพใน
' ห่วง ' หรือ ' ก้อย ' ส่วนของโปรตีนอาจ
แผ่จากอินเตอร์เฟซประกอบด้วยกรดอะมิโน
ส่วนใหญ่ที่มีการสร้างเอ Stabilisation ทางกายภาพ การหยด
มาด้วยกัน ( damodaran , 1996 ; tcholakova et al . ,
2006a ) การแสดงตนของโปรตีนภายในระยะต่อเนื่องยังทำหน้าที่เพื่อเพิ่มความหนืด
อิมัลชันลดการเคลื่อนไหวและดิฟ -
fusing ของน้ำมันหยดในอิมัลชัน ( Jafari beheshti & , ,
assadpoor , 2012 )