3.2. Binding of Hb and TbzRecently,

3.2. Binding of Hb and Tbz
Recently, functionalized magnetic nanoparticles have been used in
drug delivery. We have identified interactions of several drugs with
proteins on functionalized Fe3O4 nanoparticles in previous studies [18,
21]. In this study, GPTS modified Fe3O4 magnetic nanoparticles were
synthesized for hemoglobin binding as shown in Scheme 1. Epoxy
groups on the surface of the modified nanoparticle allowed the covalent
binding of the protein to\NH2 at the edge. For this purpose, Hb was
mixed with GPTS modified Fe3O4 magnetic nanoparticles in
20 mM × Tris–HCl (pH 7.4) buffer for 2 h. Then, the binding amount
of the protein to GPTS–SPIONs was determined by using the intrinsic
fluorescence of Hb at 280 nm and 342 nm of excitation and emission
wavelengths (Fig. 4). The intrinsic fluorescence of protein comes from
tryptophan and tyrosine residues in the structure of protein [22,23].
The inset of Fig. 4 shows the change in the intrinsic fluorescence of Hb
as a function of the protein concentration (pH 7.4). The binding amount
of Hb was calculated via its regression equation (y = 2612.8x + 31.921)
with a correlation coefficient of 0.99, where y is the fluorescence intensity
and x is the Hb concentration (mg mL−1
). To test the amount of Hb
immobilized on GPTS–SPIONs, the immobilization of Hb was carried out
with the GPTS–SPION amounts varying between 2.5 and 25 mg. According
to Fig. 5, the amount of immobilized Hb was increased with anincreasing amount of GPTS–SPIONs. The result showed that 3.58 μg of
Hb was immobilized to the 25 mg of GPTS modified SPIONs in Tris–
HCl buffer (20 mM, pH 7.4).
Tbz is a fluorescent molecule which has an emission spectrum at
299 nm and 358 nm of excitation and emission wavelengths (Fig. 6).
The regression equation was also given (y = 478.92x + 15.316, r =
0.99) at a concentration range of 0.1–1 × 10−6 M in the inset of Fig. 6.
This fluorescent property allowed monitoring the binding of Tbz to Hb
immobilized GPTS–SPIONs. The results showed that the binding of Tbz
decreases with an increase in temperatures as shown in Table 1.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2 การผูกของ Hb และ Tbzเก็บกักแม่เหล็ก functionalized ได้ถูกใช้ในจัดส่งยาเสพติด เราได้ระบุการโต้ตอบของยาต่าง ๆ ด้วยโปรตีนใน Fe3O4 เก็บกักที่ functionalized ในการศึกษาก่อนหน้านี้ [1821] . ในการศึกษานี้ GPTS แก้ไข Fe3O4 เก็บกักแม่เหล็กได้สังเคราะห์สำหรับฮีโมโกลบินรวมดังแสดงในแผน 1 อีพ๊อกซี่กลุ่มบนพื้นผิวของ nanoparticle ที่แก้ไขได้ covalentรวมของ to\NH2 โปรตีนที่ขอบ สำหรับวัตถุประสงค์นี้ Hb เป็นผสมกับ GPTS Fe3O4 เก็บกักแม่เหล็กในการแก้ไขบัฟเฟอร์ตรี – HCl (pH 7.4) × 20 มม.สำหรับ 2 h ยอดเงินรวมแล้วโปรตีนการ GPTS – SPIONs ถูกกำหนดโดยการ intrinsicfluorescence ของ Hb ที่ 280 nm และ 342 nm ในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซความยาวคลื่น (Fig. 4) Fluorescence intrinsic โปรตีนมาจากทริปโตเฟนและ tyrosine ตกในโครงสร้างของโปรตีน [22,23]แทรก Fig. 4 แสดงการเปลี่ยนแปลงใน fluorescence intrinsic ของ Hbเป็นฟังก์ชันของความเข้มข้นโปรตีน (pH 7.4) ยอดเงินรวมของ Hb ถูกคำนวณ โดยสมการการถดถอย (y = 2612.8 x + 31.921)กับสัมประสิทธิ์สหสัมพันธ์ของ 0.99 โดยที่ y คือ ความเข้ม fluorescenceและ x เป็นความเข้มข้น Hb (mL−1 มิลลิกรัม). การทดสอบจำนวน Hbหาใน GPTS – SPIONs ตรึงโป Hb ถูกดำเนินการมีจำนวน GPTS – SPION ที่แตกต่างกันระหว่าง 2.5 และ 25 mg. ตามการ Fig. 5 จำนวน Hb เอนไซม์ขึ้นกับจำนวน GPTS – SPIONs anincreasing ผลพบว่า μg 3.58 ของHb ถูกตรึงกับมก. 25 GPTS ปรับเปลี่ยน SPIONs ในทริสเรทติ้ง –บัฟเฟอร์ของ HCl (20 มม. pH 7.4)Tbz เป็นโมเลกุลเรืองแสงที่มีสเปกตรัมการปล่อยก๊าซที่299 nm และ 358 นิวตันเมตรในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซความยาวคลื่น (Fig. 6)ยังให้สมการถดถอย (y = 478.92 x + 15.316, r =0.99) ที่มีความเข้มข้น 0.1-1 × 10−6 แทรกของ Fig. 6 Mแห่งนี้เรืองแสงได้ตรวจสอบการรวม Tbz เพื่อ Hbหา GPTS – SPIONs ผลพบว่าการรวม Tbzลด ด้วยการเพิ่มอุณหภูมิดังแสดงในตารางที่ 1

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2 ผูกพันของ Hb TBZ
และเมื่อเร็วๆ
นี้อนุภาคนาโนแม่เหล็กฟังก์ชันมีการใช้ในการส่งมอบยาเสพติด เราได้ระบุการมีปฏิสัมพันธ์ของยาเสพติดหลายกับโปรตีนในอนุภาคนาโน Fe3O4 ฟังก์ชันในการศึกษาก่อนหน้านี้ [18 21] ในการศึกษานี้ GPTS ปรับเปลี่ยนอนุภาคนาโนแม่เหล็ก Fe3O4 ถูกสังเคราะห์สำหรับฮีโมโกลที่มีผลผูกพันตามที่ปรากฏในโครงการอีพ็อกซี่1. กลุ่มบนพื้นผิวของอนุภาคนาโนแก้ไขอนุญาตให้โควาเลนต์ผูกพันของโปรตีนที่จะ \ NH2 ที่ขอบ เพื่อจุดประสงค์นี้ Hb ได้รับการผสมกับการแก้ไขGPTS Fe3O4 อนุภาคนาโนแม่เหล็กใน20 มิลลิ× Tris-HCl (pH 7.4) บัฟเฟอร์เวลา 2 ชั่วโมง จากนั้นจำนวนเงินที่มีผลผูกพันของโปรตีนที่จะ GPTS-SPIONs ถูกกำหนดโดยใช้ที่อยู่ภายในการเรืองแสงของHb ที่ 280 นาโนเมตรและ 342 นาโนเมตรของการกระตุ้นและการปล่อยความยาวคลื่น(รูปที่. 4) เรืองแสงที่แท้จริงของโปรตีนที่มาจากโพรไบโอซายน์และสารตกค้างในโครงสร้างของโปรตีน [22,23]. ภาพประกอบของมะเดื่อ 4 แสดงการเปลี่ยนแปลงในการเรืองแสงที่แท้จริงของ Hb เป็นหน้าที่ของความเข้มข้นของโปรตีน (pH 7.4) จำนวนเงินที่มีผลผูกพันของ Hb ที่คำนวณได้ผ่านสมการถดถอยของ (y = 2612.8x + 31.921) มีค่าสัมประสิทธิ์สหสัมพันธ์ของ 0.99 โดยที่ y คือความเข้มของการเรืองแสงและx มีความเข้มข้น Hb (มก. mL-1) เพื่อทดสอบปริมาณของ Hb ตรึงบน GPTS-SPIONs ที่ตรึง Hb ได้ดำเนินการที่มีจำนวนGPTS-SPION ที่แตกต่างกันระหว่าง 2.5 และ 25 มิลลิกรัม ตามรูป Fig 5 จำนวนตรึง Hb เพิ่มขึ้นกับจำนวนของ GPTS anincreasing-SPIONs ผลที่ได้แสดงให้เห็นว่า 3.58 ไมโครกรัมของHb ถูกตรึงกับ 25 มิลลิกรัม GPTS การแก้ไข SPIONs ใน Tris- บัฟเฟอร์ HCl (20 มิลลิค่า pH 7.4). TBZ เป็นโมเลกุลเรืองแสงซึ่งมีการปล่อยคลื่นความถี่ที่299 นาโนเมตรและ 358 นาโนเมตรของการกระตุ้นและ ความยาวคลื่นที่ปล่อยก๊าซเรือนกระจก (รูปที่. 6). สมการถดถอยนอกจากนี้ยังได้รับ (y = 478.92x + 15.316, r = 0.99) ในช่วงความเข้มข้นของ 0.1-1 × 10-6 M สิ่งที่ใส่เข้าไปในของรูป 6. สถานที่เรืองแสงนี้ได้รับอนุญาตตรวจสอบผูกพันของ TBZ เพื่อ Hb ตรึง GPTS-SPIONs ผลการศึกษาพบว่าผลผูกพันของ TBZ ลดลงด้วยการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิตามที่แสดงในตารางที่ 1

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.2 . ผูกพันของ HB และ tbz
เมื่อเร็ว ๆนี้ที่มีอนุภาคนาโนแม่เหล็กถูกใช้ใน
นำส่งยา เราได้ระบุปฏิสัมพันธ์ยาเสพติดหลายด้วย
fe3o4 ที่มีโปรตีนในนาโนในการศึกษาก่อนหน้านี้ [ 18
21 ] ในการศึกษานี้ gpts แก้ไข fe3o4 อนุภาคนาโนแม่เหล็กถูก
สังเคราะห์สำหรับฮีโมโกลบินผูกพันดังแสดงในรูปแบบ 1 อีพ็อกซี่
กลุ่มบนพื้นผิวของอนุภาคนาโนที่ดัดแปลงให้โควา
ผูกพันของโปรตีนที่จะ nh2 ที่ขอบ สำหรับวัตถุประสงค์นี้ เนื่องจากถูก
ผสมกับ gpts แก้ไข fe3o4 แม่เหล็กนาโนใน
20 มิลลิเมตร×ทริส– HCl ( pH 7.4 ) บัฟเฟอร์เป็นเวลา 2 ชั่วโมง จากนั้นผูก ปริมาณของโปรตีนที่ gpts
- spions ตั้งใจโดยแท้จริง
การเรืองแสงของ HB ที่ 280 nm และ 342 nm ของการกระตุ้นและการปล่อย
ความยาวคลื่น ( รูปที่ 4 ) เรืองแสงแท้จริงของโปรตีนที่มาจาก
ทริปโตเฟนและไทโรซีนที่ตกค้างในโครงสร้างของโปรตีน [ 22,23 ] .
ใส่เข้าไปในรูปที่ 4 แสดงการเปลี่ยนแปลงในการแท้จริงของ Hb
เป็นหน้าที่ของโปรตีน ( pH 7.4 )
รวมจำนวนของ Hb มีค่าผ่านทางของสมการถดถอย ( Y = 2612.8x 31.921 )
กับสัมประสิทธิ์สหสัมพันธ์ของ 0.99 ที่เรืองแสงและความ y
x คือ ฮีโมโกลบินสมาธิ ( มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร− 1
) เพื่อทดสอบปริมาณของ Hb
ที่ตรึงบน gpts – spions , การตรึง HB ทำการ
กับ gpts – spion ในปริมาณที่แตกต่างกันระหว่าง 2.5 และ 25 มิลลิกรัม ตามในรูป
5ปริมาณของฮีโมโกลบินเพิ่มขึ้นด้วย anincreasing ตรึงปริมาณ gpts – spions . ผลการศึกษาพบว่า μ 3.58 กรัม
HB เป็นตรึงถึง 25 มิลลิกรัม gpts แก้ไข spions ในบริษัท HCL ( 20 มม. )
บัฟเฟอร์ pH 7.4 ) .
tbz เป็นโมเลกุลเรืองแสงซึ่งมีการปล่อยสเปกตรัมที่
299 nm และ 358 nm ของความตื่นเต้นและการปล่อยความยาวคลื่น
( รูปที่ 6 ) สมการถดถอยยังได้รับ ( Y = 478 .92x 15.316 , r =
0.99 ) ที่ระดับความเข้มข้น 0.1 –ช่วง 1 × 10 − 6 เมตรในที่ใส่ของรูปที่ 6
คุณสมบัติเรืองแสงนี้ได้รับอนุญาตการตรวจสอบการจับ tbz กับ HB
ตรึง gpts – spions . ผลการศึกษา พบว่า การจับ tbz
ลดลงด้วยการเพิ่มอุณหภูมิ ดังแสดงในตารางที่ 1