Vitamin D is a fat-soluble regulato

Vitamin D is a fat-soluble regulatory vitamin maintaining blood calcium and phosphorus concentrations within a narrow physiological range. Binding to an appropriate delivery system can enhance vitamin D3 solubility, simplify its transport, protect it from degradation and increase its bioavailability. Alpha- lactalbumin as a milk protein is a good candidate for a vitamin encapsulation. Binding properties and conformational change of bovine apo alpha-lactalbumin upon interaction with vitamin D3 were inves- tigated by calorimetry, spectroscopy and by molecular docking. Tryptophan fluorescence quenching indicates that the protein conformation changes in the presence of vitamin D3. However, according to far UV CD results, the secondary structure of the protein was altered in the presence of vitamin D3. The molecular modeling showed that Van der Waals interactions, hydrogen bond and hydrophobic in- teractions play a major role in the binding of vitamin D3 to the alpha-lactalbumin hydrophobic pocket. The particle size of alpha-lactalbumin and vitamin D3 complex is much larger than the native protein. Surprisingly, in the presence of vitamin D3, the thermal stability of the protein decreases. The binding constant and standard Gibbs free energy change (DG) of binding vitamin D3 to the protein obtained from ITC are 3.66 105 M1 and 7.6 kcal mol1, respectively, what agrees with results obtained by mea- surement of fluorescence and by molecular docking. The formed complex is a suitable candidate in order to enrich the low-fat food and non-alcohol drinks. According to the results, alpha-lactalbumin can be introduced suitable carrier for vitamin D3.



Fat-soluble vitamin D is not classified as an essential nutrient because it can be made by the body during exposure of the skin to sun ultraviolet rays. 7-Dehydrocholesterol converts to previtamin D3 during exposure to ultraviolet radiation in the skin and then it is converted to vitamin D3 through thermal isomerization. Finally,vitamin D3 is hydroxylated to 25-hydroxyvitamin D (25-OHD) in the liver. Serum concentration of 25-OHD is considered as a clinical measure of vitamin D status (Wagner, Sidhom, Whiting, Rousseau, & Vieth, 2008).
One of the most important biological functions of vitamin D3 is to maintain blood calcium and phosphorus concentrations within a narrow physiological range (Forrest, Yada, & Rousseau, 2005). Recent evidence suggested that vitamin D has a protective effect against a variety of diseases, including multiple sclerosis (Kimball, Ursell, O'Connor, & Vieth, 2007; Mahon, Gordon, Cruz, Cosman, & Cantorna, 2003; Munger, Levin, Hollis, Howard, & Ascherio, 2006), diabetes (Casteels et al., 1998; Chiu, Chu, Go, & Saad, 2004; Hyppo€nen, L€aa€ra€, Reunanen, Ja€rvelin, & Virtanen, 2001), cardiovascular disease (Lind et al., 1995; Wang et al., 2008), mi- crobial infections (Liu et al., 2006; Martineau et al., 2007; Zasloff, 2006), metabolic syndrome, hypertension, bone diseases and canceroodi, 2014; Forrest et al., 2005; Mocellin, 2011; Wagner et al., 2008).
Only a few foods contain vitamin D and often in very small amounts (Forrest et al., 2005; Holick, 1999). Fortified foods with this vitamin could be used to meet daily nutritional requirements of healthy consumer. Since hydrophobic compounds such as vitamin D are photosensitive, sensitive to pressure and oxidation as well as to adding to aqueous solutions, appropriate encapsulation method could be used to raise their stability and their bioavailability (Abbasi et al., 2014; Chen, Weiss, & Shahidi, 2006; Fessi, Puisieux, Devissaguet, Ammoury, & Benita, 1989; Ibrahim, Bindschaedler, Doelker, Buri, & Gurny, 1992). Biomacromolecules like proteins are good candidates for vitamin encapsulation. For example, beta- lactoglobulin and casein have been already used as nanovehicles for delivery of vitamin D2 and of docosahexaenoic acid. The use of proteins occuring naturally in dairy products will be inexpensive (Abbasi et al., 2014; Chatterton, Smithers, Roupas, & Brodkorb, 2006; Ha & Zemel, 2003). Milk proteins are divided into two frac- tions; caseins and whey proteins.
Whey proteins are globular proteins and constitute 20% of all milk proteins. Alpha-lactalbumin is one of them. Alpha- lactalbumin (a-La) is able to bind hydrophobic ligands such as retinol (Livney, 2010), hydrophobic column chromatography pha- ses, hydrophobic peptides, melittin of bee venom (Barbana et al., 2006), oleic acid (Gustafsson et al., 2005; Kehoe & Brodkorb, 2014). a-La is a small globular protein (123 amino acids) with a molecular mass of 14.2 kDa, acidic (pI 4.8 present in the milk of all mammals where it is involved in the synthesis of lactose. The concentration of a-La is 1e1.5 g/L in bovine milk (about 3.4% of total milk protein). Hence, it is one of a dominant protein in human milk (Jackson et al., 2004; Permyakov & Berliner, 2000). Natural struc- ture of bovine a-La consists of a large helical domain and a small beta-sheet domain, which is connected by a loop (Permyakov & Berliner, 2000). The helical domain contains three main alpha- helices (residues 5e11, 23e24 and 86e98) and two main smaller 310 helices (residue 18e20 and 115e118). The structure of beta sheet domain composes of three anti parallel beta strands (residue 41e44, 47e50 and 55e56), a 310 helix (residue 77e80) and some loops. The a-La has a deep cleft between two domains, four disul- fide bridges and one hydrophobic pocket. Native a-La contains a calcium ion, bound to its high affinity binding site in the loop connecting two domains. Depletion of calcium ion changes the a-La tertiary structure (Permyakov & Berliner, 2000). Research has shown that oleic acid and palmitic acid cannot be bound to holo a- La, but apo a-La has one binding site for oleic acid and another for palmitic acid (Cawthern, Narayan, Chaudhuri, Permyakov, & Berliner, 1997).
Food fortification with vitamin D can improve general health (Forrest et al., 2005; Holick, 1999). However, vitamin D is very sensitive to light, pressure and oxidation and to aqueous media (Abbasi et al., 2014; Chen et al., 2006; Fessi et al., 1989; Ibrahim et al., 1992). Previous studies have shown that enrichment of liquid milk alone is not enough and foods, except breast milk, should be supplemented with vitamin D3 (Holick, Shao, Liu, & Chen, 1992; Vieth, 1999; Vieth, Cole, Hawker, Trang, & Rubin, 2001). Enrichment of other dairy products, can compensate for the deficiency of vitamin D3 in consumed foods (McKenna et al., 1995). Some proteins such as casein and b-lactoglobulin were proposed as nanovehicles of vitamin D due to their low cost and availability (Forrest et al., 2005). In this paper, we investigated the interactions between vitamin D3 and apo a-La to examine suit- ability of a-La as a carrier of vitamin D3. a-La is a whey protein with the ability to interact with hydrophobic ligands. A study on vitamin D3 enriched cheddar cheese has shown that whey proteins loose less vitamin D compared with caseins (Banville, Vuillemard, & Lacroix, 2000), implying that whey proteins can be better vehi- cles for vitamin D3. b-Lactoglobulin, the most abundant whey protein in milk, is allergic so we focused our attention on less allergic a-La, the second abundant whey protein (Hernandez- Ledesma, Quiros, Amigo, & Recio, 2007; Selo et al., 1999).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วิตามินดีเป็นวิตามินทาง fat-soluble รักษาเลือดแคลเซียมและฟอสฟอรัสความเข้มข้นในช่วงแคบสรีรวิทยา รวมเข้ากับระบบการจัดส่งที่เหมาะสมสามารถเพิ่มละลายวิตามินดี 3 ทำการขนส่ง ปกป้องจากการย่อยสลาย และเพิ่มชีวปริมาณออกฤทธิ์ของ อัลฟา-lactalbumin เป็นโปรตีนนมต้อง encapsulation วิตามินดีได้ ผูกคุณสมบัติและเปลี่ยนแปลง conformational lactalbumin อัลฟาอาโปวัวเมื่อโต้ตอบกับวิตามินดี 3 ได้ inves tigated โดย calorimetry ก และเทียบระดับโมเลกุล ทริปโตเฟน fluorescence ชุบบ่งชี้ว่า เปลี่ยน conformation โปรตีนในต่อหน้าของวิตามินดี 3 อย่างไรก็ตาม ตามไกล UV CD ผล โครงสร้างรองของโปรตีนมีการเปลี่ยนแปลงในต่อหน้าของวิตามินดี 3 สร้างแบบจำลองระดับโมเลกุลพบว่า Van der Waals โต้ พันธะไฮโดรเจน และ hydrophobic ใน-teractions มีบทบาทสำคัญในการรวมวิตามินดี 3 เพื่อกระเป๋า hydrophobic lactalbumin อัลฟา ขนาดอนุภาคอัลฟา-lactalbumin และวิตามินดี 3 ซับซ้อนมากมากกว่าโปรตีนดั้งเดิมได้ จู่ ๆ ในต่อหน้าของวิตามินดี 3 ความมั่นคงความร้อนของโปรตีนลดลง ผูกที่เปลี่ยนคง และมาตรฐานของกิ๊บส์ (กิจ) ของวิตามินดี 3 รวมถึงโปรตีนได้รับจากซีได้ 3.66 M 105 1 และ 7.6 กิโลแคลอรีโมล 1 ตามลำดับ อะไรตกลงกับผลที่ได้รับ โดย mea surement ของ fluorescence และเทียบระดับโมเลกุล มีรูปแบบซับซ้อนจะต้องเหมาะสมเพื่อเพิ่มไขมันต่ำอาหารและเครื่องดื่มไม่มีแอลกอฮอล์ ตามผลลัพธ์ อัลฟา-lactalbumin สามารถเป็นผู้นำเหมาะสำหรับวิตามินดี 3Fat-soluble vitamin D is not classified as an essential nutrient because it can be made by the body during exposure of the skin to sun ultraviolet rays. 7-Dehydrocholesterol converts to previtamin D3 during exposure to ultraviolet radiation in the skin and then it is converted to vitamin D3 through thermal isomerization. Finally,vitamin D3 is hydroxylated to 25-hydroxyvitamin D (25-OHD) in the liver. Serum concentration of 25-OHD is considered as a clinical measure of vitamin D status (Wagner, Sidhom, Whiting, Rousseau, & Vieth, 2008).One of the most important biological functions of vitamin D3 is to maintain blood calcium and phosphorus concentrations within a narrow physiological range (Forrest, Yada, & Rousseau, 2005). Recent evidence suggested that vitamin D has a protective effect against a variety of diseases, including multiple sclerosis (Kimball, Ursell, O'Connor, & Vieth, 2007; Mahon, Gordon, Cruz, Cosman, & Cantorna, 2003; Munger, Levin, Hollis, Howard, & Ascherio, 2006), diabetes (Casteels et al., 1998; Chiu, Chu, Go, & Saad, 2004; Hyppo€nen, L€aa€ra€, Reunanen, Ja€rvelin, & Virtanen, 2001), cardiovascular disease (Lind et al., 1995; Wang et al., 2008), mi- crobial infections (Liu et al., 2006; Martineau et al., 2007; Zasloff, 2006), metabolic syndrome, hypertension, bone diseases and canceroodi, 2014; Forrest et al., 2005; Mocellin, 2011; Wagner et al., 2008).เพียงไม่กี่อาหารประกอบด้วยวิตามินดีและยอดขนาดเล็กมากมักจะใน (สฟอร์เรสท์ et al., 2005 Holick, 1999) ธาตุอาหารที่ มีวิตามินนี้สามารถใช้เพื่อตอบสนองความต้องการทางโภชนาการประจำวันของผู้บริโภคมีสุขภาพดี เนื่องจากสาร hydrophobic เช่นวิตามินดีมีความไวต่อแรงกดดันและออกซิเดชันเช่นเพื่อเพิ่มลงในโซลูชันอควี photosensitive สามารถใช้วิธีการ encapsulation ที่เหมาะสมเพื่อเพิ่มความมั่นคงของพวกเขาและพวกเขาชีวปริมาณออกฤทธิ์ (Abbasi et al., 2014 เฉิน มีร์ & Shahidi, 2006 Fessi, Puisieux, Devissaguet, Ammoury, & Benita, 1989 อิบรอฮีม Bindschaedler, Doelker บุรี & Gurny, 1992) Biomacromolecules เช่นโปรตีน วิตามิน encapsulation คนดี ตัวอย่าง เคซีนและเบต้า-lactoglobulin ถูกใช้อยู่แล้วเป็น nanovehicles สำหรับการจัดส่ง ของวิตามิน D2 และกรด docosahexaenoic การใช้โปรตีนเกิดขึ้นตามธรรมชาติในนมจะมีราคาไม่แพง (Abbasi et al., 2014 Chatterton, Smithers, Roupas, & Brodkorb, 2006 ฮา และ Zemel, 2003) นมโปรตีนแบ่งออกเป็นสอง frac-tions caseins และเวย์โปรตีนWhey proteins are globular proteins and constitute 20% of all milk proteins. Alpha-lactalbumin is one of them. Alpha- lactalbumin (a-La) is able to bind hydrophobic ligands such as retinol (Livney, 2010), hydrophobic column chromatography pha- ses, hydrophobic peptides, melittin of bee venom (Barbana et al., 2006), oleic acid (Gustafsson et al., 2005; Kehoe & Brodkorb, 2014). a-La is a small globular protein (123 amino acids) with a molecular mass of 14.2 kDa, acidic (pI 4.8 present in the milk of all mammals where it is involved in the synthesis of lactose. The concentration of a-La is 1e1.5 g/L in bovine milk (about 3.4% of total milk protein). Hence, it is one of a dominant protein in human milk (Jackson et al., 2004; Permyakov & Berliner, 2000). Natural struc- ture of bovine a-La consists of a large helical domain and a small beta-sheet domain, which is connected by a loop (Permyakov & Berliner, 2000). The helical domain contains three main alpha- helices (residues 5e11, 23e24 and 86e98) and two main smaller 310 helices (residue 18e20 and 115e118). The structure of beta sheet domain composes of three anti parallel beta strands (residue 41e44, 47e50 and 55e56), a 310 helix (residue 77e80) and some loops. The a-La has a deep cleft between two domains, four disul- fide bridges and one hydrophobic pocket. Native a-La contains a calcium ion, bound to its high affinity binding site in the loop connecting two domains. Depletion of calcium ion changes the a-La tertiary structure (Permyakov & Berliner, 2000). Research has shown that oleic acid and palmitic acid cannot be bound to holo a- La, but apo a-La has one binding site for oleic acid and another for palmitic acid (Cawthern, Narayan, Chaudhuri, Permyakov, & Berliner, 1997).Food fortification with vitamin D can improve general health (Forrest et al., 2005; Holick, 1999). However, vitamin D is very sensitive to light, pressure and oxidation and to aqueous media (Abbasi et al., 2014; Chen et al., 2006; Fessi et al., 1989; Ibrahim et al., 1992). Previous studies have shown that enrichment of liquid milk alone is not enough and foods, except breast milk, should be supplemented with vitamin D3 (Holick, Shao, Liu, & Chen, 1992; Vieth, 1999; Vieth, Cole, Hawker, Trang, & Rubin, 2001). Enrichment of other dairy products, can compensate for the deficiency of vitamin D3 in consumed foods (McKenna et al., 1995). Some proteins such as casein and b-lactoglobulin were proposed as nanovehicles of vitamin D due to their low cost and availability (Forrest et al., 2005). In this paper, we investigated the interactions between vitamin D3 and apo a-La to examine suit- ability of a-La as a carrier of vitamin D3. a-La is a whey protein with the ability to interact with hydrophobic ligands. A study on vitamin D3 enriched cheddar cheese has shown that whey proteins loose less vitamin D compared with caseins (Banville, Vuillemard, & Lacroix, 2000), implying that whey proteins can be better vehi- cles for vitamin D3. b-Lactoglobulin, the most abundant whey protein in milk, is allergic so we focused our attention on less allergic a-La, the second abundant whey protein (Hernandez- Ledesma, Quiros, Amigo, & Recio, 2007; Selo et al., 1999).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วิตามินดีเป็นวิตามินที่กฎระเบียบที่ละลายในไขมันการรักษาแคลเซียมในเลือดและความเข้มข้นของฟอสฟอรัสอยู่ในช่วงแคบ ๆ ทางสรีรวิทยา ผูกพันกับระบบการจัดส่งที่เหมาะสมสามารถเพิ่มการละลายวิตามิน D3, ลดความซับซ้อนของการขนส่ง, ปกป้องมันจากการย่อยสลายและเพิ่มการดูดซึมของ lactalbumin อัลฟาเป็นโปรตีนนมเป็นผู้สมัครที่ดีสำหรับการห่อหุ้มวิตามิน ผูกคุณสมบัติและการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของวัว APO alpha-lactalbumin เมื่อมีปฏิสัมพันธ์กับวิตามิน D3 ถูก tigated ลงทุนเท calorimetry โดยสเปกโทรสโกและเชื่อมต่อในระดับโมเลกุล ดับเรืองแสงโพรไบโอแสดงให้เห็นว่ามีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนในการปรากฏตัวของวิตามิน D3 อย่างไรก็ตามตามผลซีดียูวีไกลโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนที่มีการเปลี่ยนแปลงในการปรากฏตัวของวิตามิน D3 การสร้างแบบจำลองโมเลกุลพบว่า Van der Waals ปฏิสัมพันธ์พันธบัตรไฮโดรเจนและ teractions ทำาชอบน้ำมีบทบาทสำคัญในการผูกพันของวิตามิน D3 เพื่อ alpha-lactalbumin กระเป๋าไม่ชอบน้ำ ขนาดอนุภาคอัลฟา lactalbumin และซับซ้อนวิตามิน D3 มีขนาดใหญ่กว่าโปรตีนพื้นเมือง น่าแปลกที่ในการปรากฏตัวของวิตามิน D3, เสถียรภาพทางความร้อนของโปรตีนลดลง อย่างต่อเนื่องและมีผลผูกพันมาตรฐานการเปลี่ยนแปลงพลังงานกิ๊บส์ (DG?) ของวิตามิน D3 ผูกพันกับโปรตีนที่ได้จาก ITC เป็น 3.66 105 M? 1? 7.6 กิโลแคลอรี mol 1 ตามลำดับสิ่งที่เห็นด้วยกับผลที่ได้รับจาก surement mea- เรืองแสง และโดยการเชื่อมต่อในระดับโมเลกุล ที่ซับซ้อนที่เกิดขึ้นเป็นผู้สมัครที่เหมาะสมในการสั่งซื้อเพื่อเพิ่มอาหารที่มีไขมันต่ำและเครื่องดื่มที่ไม่มีแอลกอฮอล์ ตามผล, alpha-lactalbumin สามารถนำผู้ให้บริการที่เหมาะสมสำหรับวิตามิน D3. ที่ละลายในไขมันวิตามินดีไม่ได้ถูกจัดเป็นสารอาหารที่จำเป็นเพราะสามารถทำตามที่ร่างกายระหว่างการถ่ายภาพของผิวรังสีดวงอาทิตย์รังสีอัลตราไวโอเลต 7-dehydrocholesterol แปลง previtamin D3 ในระหว่างการสัมผัสกับรังสีอัลตราไวโอเลตในผิวและจากนั้นก็จะถูกแปลงเป็นวิตามิน D3 isomerization ผ่านความร้อน สุดท้ายวิตามิน D3 เป็น hydroxylated ถึง 25-hydroxyvitamin D (25 OHD) ในตับ เซรั่มเข้มข้นของ 25 OHD ถือเป็นตัวชี้วัดทางคลินิกของสถานะวิตามินดี (แว็กเนอร์ Sidhom, ไวทิงรูสโซส์ & Vieth 2008). หนึ่งในการทำงานทางชีวภาพที่สำคัญที่สุดของวิตามิน D3 คือการรักษาแคลเซียมในเลือดและความเข้มข้นของฟอสฟอรัสภายใน ช่วงแคบ ๆ ทางสรีรวิทยา (Forrest, ญาดา, และรูสโซส์ 2005) หลักฐานล่าสุดชี้ให้เห็นว่าวิตามินดีมีผลต่อการป้องกันความหลากหลายของโรครวมถึงหลายเส้นโลหิตตีบ (คิมบอลล์ Ursell โอคอนเนอร์และ Vieth 2007; น์กอร์ดอนครูซ Cosman และ Cantorna 2003; มังเกอร์เลวิน Hollis, ฮาวเวิร์ดและ Ascherio, 2006) โรคเบาหวาน (Casteels et al, 1998;. ชิวชูไปซาด & 2004; Hyppo € nen, L € AA €€ RA, Reunanen, Ja € rvelin และ Virtanen, 2001), โรคหัวใจและหลอดเลือด (ลินด์และคณะ, 1995;.. วัง et al, 2008), การติดเชื้อ crobial เข้าชมหน้า (Liu et al, 2006;. มาร์ติ et al, 2007;. Zasloff, 2006) ภาวะ metabolic syndrome, ความดันโลหิตสูง โรคกระดูกและ canceroodi, 2014; Forrest et al, 2005. Mocellin, 2011; .. แว็กเนอร์และคณะ 2008) เพียงไม่กี่อาหารมีวิตามินดีและมักจะอยู่ในปริมาณที่น้อยมาก (Forrest et al, 2005;. Holick, 1999) อาหารเสริมที่มีวิตามินนี้สามารถนำมาใช้เพื่อตอบสนองความต้องการทางโภชนาการประจำวันของผู้บริโภคที่มีสุขภาพดี เนื่องจากสารที่ชอบน้ำเช่นวิตามิน D เป็นแสง, ไวต่อความดันและการเกิดออกซิเดชันเช่นเดียวกับการเพิ่มสารละลายวิธีการห่อหุ้มที่เหมาะสมสามารถนำมาใช้เพื่อยกระดับความมีเสถียรภาพและการดูดซึมของพวกเขา (บา, et al, 2014;. เฉินไวส์และ Shahidi 2006; Fessi, Puisieux, Devissaguet, Ammoury และ Benita 1989; อิบราฮิม Bindschaedler, Doelker, ชลบุรีและ Gurny, 1992) Biomacromolecules เช่นโปรตีนมีผู้สมัครที่ดีสำหรับการห่อหุ้มวิตามิน ตัวอย่างเช่น lactoglobulin beta- และเคซีนได้ถูกนำมาใช้แล้วเป็น nanovehicles สำหรับการจัดส่งของวิตามิน D2 และกรด docosahexaenoic การใช้งานของโปรตีนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติในผลิตภัณฑ์นมจะมีราคาไม่แพง (บา, et al, 2014;. แช็สมิเธอส์, เครื่องแต่งกาย, และ Brodkorb 2006; & ฮา Zemel 2003) โปรตีนนมแบ่งออกเป็นสองข้อ frac-; caseins และโปรตีนเวย์. เวย์โปรตีนเป็นโปรตีนกลมและเป็น 20% ของโปรตีนนมทั้งหมด alpha-lactalbumin เป็นหนึ่งในนั้น อัลฟา lactalbumin (ลา) เป็นความสามารถในการผูกลิแกนด์ที่ไม่ชอบน้ำเช่นเรติน (Livney 2010), คอลัมน์ที่ชอบน้ำ ses พะ, เปปไทด์สาร melittin ของพิษผึ้ง (Barbana et al., 2006) กรดโอเลอิก (Gustafsson et al., 2005; Kehoe & Brodkorb, 2014) ลาเป็นโปรตีนที่เป็นรูปทรงกลมขนาดเล็ก (123 กรดอะมิโน) ที่มีมวลโมเลกุล 14.2 กิโลดาลตันเป็นกรด (PI 4.8 อยู่ในนมเลี้ยงลูกด้วยนมทุกที่ที่มันมีส่วนเกี่ยวข้องในการสังเคราะห์แลคโตส. ความเข้มข้นของ-La เป็น 1E1 . 0.5 กรัม / ลิตรในนมวัว (ประมาณ 3.4% ของโปรตีนนมทั้งหมด) ดังนั้นจึงเป็นหนึ่งในโปรตีนที่โดดเด่นในน้ำนมของมนุษย์ (แจ็คสัน, et al, 2004;. Permyakov & Berliner, 2000) ข้อมูล ture โครงสร้างธรรมชาติ. วัว La-ประกอบด้วยโดเมนขดลวดขนาดใหญ่และโดเมนเบต้าแผ่นขนาดเล็กซึ่งมีการเชื่อมต่อโดยวง (Permyakov & Berliner, 2000). โดเมนขดลวดมีสามเอนริเก้อัลฟาหลัก (ตกค้าง 5e11, 23e24 และ 86e98) และ สองหลักขนาดเล็ก 310 เอนริเก้ (สารตกค้าง 18e20 และ 115e118). โครงสร้างของโดเมนเบต้าแผ่นประกอบด้วยสามป้องกันเส้นเบต้าขนาน (สารตกค้าง 41e44, 47e50 และ 55e56) 310 เกลียว (สารตกค้าง 77e80) และลูปบาง. ลามี แหว่งลึกระหว่างสองโดเมนสะพานสี่สุจริต disul- และกระเป๋าไม่ชอบน้ำหนึ่ง. พื้นเมืองลามีแคลเซียมไอออนถูกผูกไว้กับความสัมพันธ์กันสูงของเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันในวงเชื่อมต่อสองโดเมน พร่องของแคลเซียมไอออนเปลี่ยนแปลง-La โครงสร้างตติยภูมิ (Permyakov & Berliner, 2000) มีงานวิจัยที่แสดงให้เห็นว่ากรดโอเลอิกและกรดปาล์มิติไม่สามารถจะผูกพันกับ Holo a- La แต่ APO-La มีเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันหนึ่งสำหรับกรดโอเลอิกและอื่น ๆ สำหรับกรดปาล์มิติก (Cawthern, Narayan, Chaudhuri, Permyakov และ Berliner, 1997) การเติมสารอาหารที่มีวิตามินดีสามารถปรับปรุงสุขภาพทั่วไป (Forrest et al, 2005;. Holick, 1999) อย่างไรก็ตามวิตามินดีมีความสำคัญมากต่อแสงความดันและการเกิดออกซิเดชันและตัวกลางที่เป็นของเหลว (บา, et al, 2014;. เฉินและคณะ, 2006;. Fessi et al, 1989;.. อิบราฮิม, et al, 1992) การศึกษาก่อนหน้านี้ได้แสดงให้เห็นถึงคุณค่าของนมของเหลวที่อยู่คนเดียวไม่เพียงพอและอาหารยกเว้นเต้านมควรจะเสริมด้วยวิตามิน D3 (Holick, Shao หลิวและ Chen, 1992; Vieth, 1999; Vieth โคลหาบเร่ตรัง และรูบิน, 2001) การเพิ่มคุณค่าของผลิตภัณฑ์นมอื่น ๆ ที่สามารถชดเชยการขาดวิตามิน D3 ในอาหารที่บริโภค (McKenna et al., 1995) บางโปรตีนเช่นเคซีนและ B-lactoglobulin ถูกเสนอให้เป็น nanovehicles ของวิตามินดีเนื่องจากค่าใช้จ่ายต่ำของพวกเขาและความพร้อม (Forrest et al., 2005) ในบทความนี้เราจะตรวจสอบการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างวิตามิน D3 และ APO-La ในการตรวจสอบความสามารถของเหมาะสําห-La เป็นผู้ให้บริการของวิตามิน D3 ลาเป็นเวย์โปรตีนที่มีความสามารถในการโต้ตอบกับแกนด์ไม่ชอบน้ำ การศึกษาเกี่ยวกับวิตามิน D3 อุดมเชดดาร์ชีสได้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนเวย์หลวมวิตามิน D น้อยเมื่อเทียบกับ caseins (Banville, Vuillemard และ Lacroix, 2000) หมายความว่าโปรตีนเวย์สามารถจะดีกว่าแพร vehi- สำหรับวิตามิน D3 B-lactoglobulin, เวย์โปรตีนที่มีมากที่สุดในนมเป็นโรคภูมิแพ้ดังนั้นเราจึงมุ่งเน้นความสนใจของเราในการแพ้น้อย-La, เวย์โปรตีนที่อุดมสมบูรณ์ที่สอง (เหิ andez- Ledesma, Quiro วินาที, Amigo และ Recio 2007;? Selo et al., 1999)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

วิตามิน D เป็นวิตามินละลายในไขมันซึ่งรักษาแคลเซียมในเลือดและปริมาณฟอสฟอรัสในช่วงแคบทางสรีรวิทยา . ผูกพันกับระบบการจัดส่งที่เหมาะสมสามารถเพิ่มวิตามิน D3 การละลาย ง่ายต่อการขนส่ง ปกป้องมันจากการย่อยสลาย และเพิ่มชีวปริมาณออกฤทธิ์ แอลฟาแลคตัลบูมินเป็นโปรตีนนมเป็นผู้สมัครที่ดีสำหรับการวิตามิน .คุณสมบัติ และการเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้างของโปรตีนแอลฟาแลคตัลบูมินอาโปเมื่อปฏิสัมพันธ์กับวิตามิน D3 เป็นจัดการ - tigated โดยนิง , spectroscopy และโมเลกุลเชื่อมต่อ . ทริปนี้ดับแสดงว่าโปรตีนโครงสร้างการเปลี่ยนแปลงในสถานะของวิตามิน D3 . อย่างไรก็ตาม จากผลซีดีแสงไกลโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน คือ การเปลี่ยนแปลงในสถานะของวิตามิน D3 . แบบจำลองโมเลกุล พบว่า แวนเดอวาลส์ ปฏิสัมพันธ์ และไฮโดรเจนบอนด์ ) ใน teractions มีบทบาทสําคัญในการเข้าเล่มของวิตามิน D3 เพื่อแอลฟาแลคตัลบูมิน ) กระเป๋า ขนาดอนุภาคของแลคตัลบูมินอัลฟาและวิตามิน D3 ที่ซับซ้อนขนาดใหญ่กว่าโปรตีนพื้นเมือง จู่ ๆในการแสดงตนของวิตามิน D3 , เสถียรภาพทางความร้อนของโปรตีนลดลง ที่มีคงที่และมาตรฐานเสรีพลังงานเปลี่ยน ( DG  ) รวมวิตามิน D3 กับโปรตีนที่ได้จาก ITC เป็น 3.66 105 เมตร  1 และ  7.6 กิโลแคลอรีต่อโมล  1 ตามลำดับ สิ่งที่เห็นด้วยกับผลลัพธ์ที่ได้ โดย กฟน. - surement ของเรือง และโมเลกุลเชื่อมต่อ .ที่เกิดขึ้นเป็นผู้สมัครที่เหมาะสมเพื่อเพิ่มไขมันต่ำอาหารปลอดแอลกอฮอล์และเครื่องดื่ม ตามผล , แอลฟาแลคตัลบูมินสามารถแนะนำเหมาะพาหะสำหรับวิตามิน D3



ละลายในไขมันวิตามิน D ไม่จัดเป็นสารอาหารที่จำเป็น เพราะมันสามารถทำได้โดยร่างกายในการเปิดรับแสงของผิวดวงอาทิตย์รังสีอัลตราไวโอเลต .7-dehydrocholesterol แปลง previtamin D3 ในการสัมผัสกับรังสีอัลตราไวโอเลตในผิวแล้วมันแปลงเป็นวิตามิน D3 ผ่านความร้อนไอโซเมอไรเซชัน . ในที่สุด , วิตามิน D3 เป็น hydroxylated 25 hydroxyvitamin D ( 25-ohd ) ในตับ เซรั่มเข้มข้น 25-ohd ถือว่าเป็นตัวชี้วัดทางคลินิกของวิตามินดี สถานะ ( วากเนอร์ sidhom Whiting , Rousseau , & vieth
, 2008 )หนึ่งในหน้าที่ที่สำคัญที่สุดทางของวิตามิน D3 เพื่อรักษาแคลเซียมในเลือดและปริมาณฟอสฟอรัสในช่วงแคบทางสรีรวิทยา ( ฟอเรสท์ ยาดา & Rousseau , 2005 ) หลักฐานล่าสุดพบว่าวิตามิน D มีผลป้องกันความหลากหลายของโรค ได้แก่ โรคปลอกประสาทอักเสบ ( ursell คิมบอลล์ , , โอคอนเนอร์ , & vieth , 2007 ; เมเอิ้น กอร์ดอน ครูซ , Cosman& cantorna , 2003 ; มังเกอร์ , เลวิน ฮอลลิส ฮาเวิร์ด & ascherio , 2006 ) , เบาหวาน ( casteels et al . , 1998 ; ชิว ชู ไป & Saad , 2004 ; hyppo ดเณร ผมแคร์แคร์แคร์ reunanen รา AA , , และด้าน rvelin &เวอทาเน่น , 2001 ) , โรคหัวใจและหลอดเลือด ( ลินด์ et al . , 1995 ; Wang et al . , 2008 ) , มิ - เชื้อ crobial ( Liu et al . , 2006 ; มาร์ติโน่ et al . , 2007 ; zasloff , 2006 ) , ภาวะเมตาบอลิกซินโดรม ความดันโลหิตสูงโรคกระดูกและ canceroodi 2014 ; Forrest et al . , 2005 ; mocellin 2011 ; วากเนอร์ et al . , 2008 ) .
เพียงไม่กี่อาหารที่ประกอบด้วยวิตามิน D และมักจะในปริมาณที่น้อยมาก ( Forrest et al . , 2005 ; Holick , 1999 ) เสริมอาหารที่มีวิตามินนี้สามารถใช้เพื่อตอบสนองความต้องการทางโภชนาการของผู้บริโภคทุกวัน สุขภาพแข็งแรง เนื่องจากสารประกอบเช่นวิตามิน D แสง ) ,ความไวต่อความดันและออกซิเจน รวมทั้งเพิ่มสารละลาย วิธีการที่เหมาะสมสามารถใช้เพื่อเพิ่มความมั่นคงของพวกเขาและการดูดซึมของพวกเขา ( Abbasi et al . , 2014 ; เฉิน ไวส์ & shahidi , 2006 ; fessi puisieux devissaguet ammoury , , , , &เบนิต้า , 1989 ; อิบราฮิม bindschaedler doelker บุรี , & gurny , 2535 )biomacromolecules เช่นโปรตีนมีผู้สมัครที่ดีสำหรับการวิตามิน . ตัวอย่างเช่น เบต้า - แลคโตกลอบูลินเคซีนและได้ถูกใช้ไปแล้วเป็น nanovehicles ส่งมอบวิตามิน D2 และ docosahexaenoic acid . การใช้โปรตีนที่มีอยู่ตามธรรมชาติในนมจะไม่แพง ( Abbasi et al . , 2014 ; แชตเตอร์ตันสมิทเทอร์ส roupas & , , , brodkorb , 2006 ; ฮา&เซเมล , 2003 )โปรตีนในนมจะถูกแบ่งออกเป็นสองใช้งาน frac - ; โปรตีนเวย์โปรตีน whey ตระหนกตกใจ และ .
คือโปรตีนรูปทรงกลมและเป็น 20% ของโปรตีนนมทั้งหมด แอลฟาแลคตัลบูมินเป็นหนึ่งในพวกเขา แอลฟาแลคตัลบูมิน ( a-la ) สามารถผูกลิแกนด์ ) เช่น เรตินอล ( livney 2010 ) ) คอลัมน์โครมาโทกราฟี ผา - SES , hydrophobic เปป เมลิตทินพิษผึ้ง ( barbana et al . , 2006 )กรดโอเลอิก ( gustafsson et al . , 2005 ; เคโฮ& brodkorb 2014 ) a-la เป็นโปรตีนขนาดเล็กทรงกลม ( 123 กรดอะมิโน ) ที่มีมวลโมเลกุลทีว่าเปรี้ยว ( ปัจจุบันปี่ 4.8 ในน้ำนมของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่เกี่ยวข้องในการสังเคราะห์แลกโตส ความเข้มข้นของ a-la เป็น 1e1.5 กรัม / ลิตร ในน้ำนมวัว ( ประมาณ 3.4% ของโปรตีนนมทั้งหมด ) ดังนั้นมันเป็นหนึ่งในโปรตีนที่เด่นในนมของมนุษย์ ( Jackson et al . , 2004 ; permyakov &เบอร์ลิน , 2000 ) ธรรมชาติของวัวโครงสร้าง - ture a-la ประกอบด้วยโดเมนเป็นลานขนาดใหญ่และขนาดเล็กแผ่นเบต้าโดเมน ซึ่งเชื่อมต่อกันด้วยห่วง ( permyakov &เบอร์ลิน , 2000 ) โดเมนลานประกอบด้วยสามหลัก helices ( 5e11 ตกค้าง , อัลฟา