Electrostatic interactions between

Electrostatic interactions between the positively and negatively
charged amino acids in proteins play an important role in macromolecular stability,
binding, and recognition. Numerous amino acids in proteins are ionizable and may
exist in negatively (e.g., Glu, Asp, Cys, Tyr) or positively (e.g., Arg, Lys, His, Orn)
charged form dependent on pH and their pKas. In this work, isothermal titration
calorimetry was used to determine the average standard values of thermodynamic
parameters (the Gibbs free energy, enthalpy, entropy, and the heat capacity) of
interaction between the positively charged amino acid homopolymers (polyarginine,
polylysine, and polyornithine) and the negatively charged homopolymers
(polyaspartic and polyglutamic acids). These values are of potential use in the
computational models of interacting proteins and other biological macromolecules.
The study showed that oppositely charged poly(amino acid)s bound each other
with the stoichiometry of one positive to one negative charge. Arginine bound to
the negatively charged amino acids with exothermic enthalpy and higher affinity
than lysine. This result also suggests that positive charges in proteins should not be considered entirely equivalent if carried by
lysine or arginine. The difference in binding energy of arginine and lysine association with the negatively charged amino acids was
attributed to the enthalpy of the second ionic hydrogen bond formation between the guanidine and carboxylic groups. Despite
the favorable enthalpic contribution, all such ion pair formation reactions were largely entropy-driven. Consistent with previously
observed ionic interactions, the positive heat capacity was always observed during the amino acid ion pair formation.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สถิตการโต้ตอบระหว่างการบวก และลบคิดค่าธรรมเนียมกรดอะมิโนในโปรตีนมีบทบาทสำคัญในเสถียรภาพ macromolecularผูก และการรับรู้ กรดอะมิโนจำนวนมากในโปรตีนเป็น ionizable และอาจมีอยู่ในทางลบ (เช่น Glu, Asp, Cys, Tyr) หรือบวก (เช่น อาร์กิวเมนต์ของค่า Lys เขา อร)คิดแบบฟอร์มขึ้นอยู่กับค่า pH และ pKas ของพวกเขา ในการไทเทรตนี้ isothermal ทำงานcalorimetry ถูกใช้เพื่อกำหนดค่ามาตรฐานเฉลี่ยของขอบพารามิเตอร์ (การกิ๊บส์ ความร้อนแฝง เอนโทรปี และความจุความร้อน) ของโต้ตอบระหว่าง homopolymers คิดค่าธรรมเนียมบวกกรดอะมิโน (polyargininepolylysine และ polyornithine) และ homopolymers ส่งชำระ(polyaspartic และ polyglutamic กรด) มีค่าเหล่านี้อาจมีการใช้ในการคำนวณแบบโต้ตอบโปรตีนและ macromolecules ชีวภาพอื่น ๆการศึกษาแสดงให้เห็นว่า ที่ oppositely คิด poly(amino acid) s ผูกกันมี stoichiometry ของบวกหนึ่งให้ประจุลบหนึ่ง อาร์จินีนกับกรดอะมิโนที่คิดค่าธรรมเนียมในเชิงลบกับความร้อนแฝง exothermic affinity สูงกว่าไลซีน ผลนี้ยังชี้ให้เห็นว่า ค่าธรรมเนียมบวกในโปรตีนไม่ควรเทียบเท่าทั้งหมดหากดำเนินการโดยไลซีนหรืออาร์จินีน Difference ในพลังงานยึดเหนี่ยวของอาร์จินีนและไลซีนเกี่ยวข้องกับกรดอะมิโนในเชิงลบคิดค่าธรรมเนียมได้เกิดจากการความร้อนแฝงของการก่อพันธะไฮโดรเจน ionic สองระหว่าง guanidine และกลุ่ม carboxylic แม้มีสัดส่วนอัน enthalpic ทั้งหมดเช่นไอออนคู่ก่อปฏิกิริยาได้มาก entropy ขับ สอดคล้องกับก่อนหน้านี้สังเกต ionic โต้ตอบ ความจุความร้อนบวกได้เสมอสังเกตระหว่างกรดอะมิโนไอออนคู่ก่อ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ปฏิสัมพันธ์ระหว่างบวกและลบค่าใช้จ่ายกรดอะมิโนในโปรตีนที่มีบทบาทสำคัญในความมั่นคงโมเลกุล,
ผูกพันและการรับรู้ กรดอะมิโนจำนวนมากในโปรตีนแตกและอาจอยู่ในเชิงลบ (เช่น Glu, ASP, Cys, เทอร์) หรือบวก (เช่น Arg, ลิซเขาอร) คิดค่าบริการรูปแบบขึ้นอยู่กับค่า pH และ pKas ของพวกเขา ในงานนี้ไทเทรต isothermal calorimetry ถูกใช้ในการกำหนดค่ามาตรฐานเฉลี่ยของอุณหพลศาสตร์พารามิเตอร์(พลังงานอิสระ, เอนทัลเอนโทรปีและกำลังการผลิตความร้อน) ของปฏิสัมพันธ์ระหว่างประจุบวกโฮโมกรดอะมิโน(polyarginine, polylysine และ polyornithine) และโฮโมประจุลบ(polyaspartic และกรด polyglutamic) ค่าเหล่านี้มีการใช้งานที่อาจเกิดขึ้นในรูปแบบของการโต้ตอบการคำนวณโปรตีนและโมเลกุลทางชีวภาพอื่น ๆ . การศึกษาพบว่าค่าใช้จ่ายตรงข้ามโพลี (กรดอะมิโน) ผูกพันแต่ละอื่น ๆที่มีปริมาณสารสัมพันธ์หนึ่งบวกหนึ่งค่าใช้จ่ายที่จะลบ อาร์จินีผูกพันที่จะเรียกเก็บในเชิงลบที่มีกรดอะมิโนและเอนทัลคายความร้อนที่สูงขึ้น nity FFI กว่าไลซีน ผลที่ได้นี้ยังแสดงให้เห็นว่าค่าใช้จ่ายในเชิงบวกในโปรตีนที่ไม่ควรได้รับการพิจารณาเทียบเท่าได้ถ้าดำเนินการโดยไลซีนหรืออาร์จินี การตั้งดิ FF ในการใช้พลังงานที่มีผลผูกพันของอาร์จินีไลซีนและสมาคมที่มีประจุลบกรดอะมิโนที่ถูกประกอบกับเอนทัลปีของไฮโดรเจนอิออนที่สองการสร้างพันธะระหว่างguanidine และกลุ่มคาร์บอกซิ แม้จะมีผลงานที่ดี enthalpic คู่ทุกไอออนดังกล่าวก่อให้เกิดปฏิกิริยาเอนโทรปีเป็นส่วนใหญ่ที่ขับเคลื่อนด้วย สอดคล้องกับก่อนหน้านี้ที่สังเกตปฏิสัมพันธ์ไอออนความจุความร้อนบวกก็สังเกตเห็นเสมอในระหว่างกรดอะมิโนไอออนก่อตัวทั้งคู่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไฟฟ้าสถิต ปฏิสัมพันธ์ระหว่างบวกและลบ
เรียกกรดอะมิโนในโปรตีนเล่นบทบาทสำคัญใน macromolecular เสถียรภาพ
ผูกพันและการรับรู้ กรดอะมิโนในโปรตีนไอออนไนซ์ได้อย่างมากมาย และอาจ
มีอยู่ลบ ( เช่น GLU , ASP , ภาวะ , tyr ) หรือทางบวก ( เช่น arg , ไลซีน อร , ของเขา )
แบบฟอร์มขึ้นอยู่กับค่า pH และ pkas ของพวกเขา ในงานนี้
สารไอโซเทอร์มัลจากที่ใช้เพื่อกำหนดมาตรฐานค่าเฉลี่ยของพารามิเตอร์ thermodynamic
( พลังงานอิสระกิบส์เอนทาลปี เอนโทรปีและความจุความร้อน )
ปฏิสัมพันธ์ระหว่างประจุบวกในกรดอะมิโนโฮโมพอลิเมอร์ ( polyarginine
polylysine , และ polyornithine ) และประจุลบ ( polyaspartic polyglutamic โฮโมพอลิเมอร์
และกรด ) ค่าเหล่านี้มีศักยภาพในการใช้
กรมอุทยานแห่งชาติ models ดาด ( biological ท่าของ proteins macromolecules .
the study ไม่สดๆ poly ( ดังกล่าวใคร ) เหนือทั้งหมด s bound ผู้ใหญ่
with the stoichiometry ของ one positive to one negative อาร์ผูก
กรดอะมิโนที่มีประจุลบและคายความร้อนสูงกว่าffi nity
กว่าซีนผลนี้ยังชี้ให้เห็นว่าบวกค่าโปรตีนไม่ควรพิจารณาทั้งหมดเทียบเท่า ถ้าแบก
ซีนหรืออาร์ . ที่ ดิ ff erence พลังงานรวมของอาร์จินีนและไลซีนสมาคมกับประจุลบกรดอะมิโนคือ
ประกอบกับเอนทัลปีของพันธบัตรไฮโดรเจนไอออนที่สองการพัฒนาระหว่างกัวนิดีนและหมู่คาร์บอกซิลิก แม้
ส่วน enthalpic อัน ทั้งหมด เช่น ปฏิกิริยาการเกิดอิออนคู่ส่วนใหญ่เอนโทรปีขับเคลื่อน สอดคล้องกับก่อนหน้านี้
สังเกตปฏิกิริยาไอออน , ความจุความร้อนบวกก็มักจะพบว่าในกรดอะมิโนคู่ไอออนก่อตัว