Proteins are able to stabilize emul

Proteins are able to stabilize emulsions because of their amphiphilic nature.
These protein molecules concentrate at the oil-water interface, with the lipophilic portion in
the nonpolar phase (oil) and the hydrophilic portion in the polar (water) phase (Wilde,
2000). The stabilization by protein is effective when the proteins form a solid viscoelastic
layer. The proteins adsorb, partially unfold, and form strong interactions, which in turn
result in a viscoelastic adsorbed layer that has been well correlated with emulsion stability
(Halling, 1981). The unfolding of proteins at interfaces is influenced by the structure in
solution, such that flexible proteins will unfold quickly and rapidly lower the interfacial
tension, whereas globular proteins unfold more slowly as they have more intramolecular
bonds stabilizing their structure. Unfolded proteins tend to form stronger intermolecular
interactions and stabilize against coalescence very effectively.
When proteins are used to generate emulsions, the system becomes highly
complex. They are responsible for the creation of a new surface area. The high energy
state is relieved by rapid coalescence of fat globules. For prevention of coalescence,
protein molecules need to diffuse to the fat/ water interface and then unfold and coat the
surface. When enough of the new surface is covered, coalescence ceases. With proteins,
the rate of diffusion to the interface is a significant variable in the amount of protein that
absorbs to the interface during the emulsion formation. If something tends to decrease the
rate of diffusion of the protein molecules, the protein load decreases (Cabra et al., 2008).
A variety of tests has been applied to indicate the value of a protein in an
emulsion. A range of experimentally controllable parameters will alter the measured
emulsification properties of a protein being evaluated. These include: type of equipment
14
used to produce the emulsion, energy input into the system, amount o protein used, phase
volumes used, ionic strength, pH and type of oil used.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนสามารถที่จะรักษาเสถียรภาพของอิมัลชันเพราะธรรมชาติ amphiphilic ของพวกเขา.
โมเลกุลโปรตีนเหล่านี้มุ่งเน้นไปที่อินเตอร์เฟซน้ำมันน้ำกับส่วน lipophilic
ในระยะที่ไม่มีขั้ว(น้ำมัน) และส่วนน้ำในขั้วโลก (น้ำ) เฟส (ไวลด์
2000) . การรักษาเสถียรภาพโดยโปรตีนที่มีประสิทธิภาพเมื่อโปรตีนในรูปแบบของแข็ง viscoelastic
ชั้น โปรตีนที่ดูดซับส่วนแฉและรูปแบบปฏิสัมพันธ์ที่แข็งแกร่งซึ่งในทางกลับกันผลในชั้นดูดซับ viscoelastic ที่ได้รับการมีความสัมพันธ์ที่ดีมีความมั่นคงอิมัลชัน (Halling, 1981) การแฉของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่ได้รับอิทธิพลจากโครงสร้างในการแก้ปัญหาดังกล่าวว่าโปรตีนที่มีความยืดหยุ่นจะแฉได้อย่างรวดเร็วและอย่างรวดเร็วลด interfacial ความตึงเครียดในขณะที่โปรตีนกลมแฉช้ากว่าที่พวกเขามีมากขึ้นภายในโมเลกุลพันธบัตรเสถียรภาพโครงสร้างของพวกเขา โปรตีนกางออกมีแนวโน้มที่จะสร้างความแข็งแกร่งระหว่างโมเลกุลปฏิสัมพันธ์และความมั่นคงกับการเชื่อมต่อกันอย่างมีประสิทธิภาพ. เมื่อโปรตีนถูกนำมาใช้ในการสร้างอิมัลชันระบบจะกลายเป็นอย่างสูงที่มีความซับซ้อน พวกเขามีความรับผิดชอบในการสร้างพื้นที่ผิวใหม่ พลังงานที่สูงของรัฐก็โล่งใจโดยการเชื่อมต่อกันอย่างรวดเร็วของข้นไขมัน สำหรับการป้องกันการเชื่อมต่อกัน, โมเลกุลโปรตีนที่จำเป็นต้องกระจายการอินเตอร์เฟซไขมัน / น้ำแล้วแฉและเสื้อพื้นผิว เมื่อพอของพื้นผิวใหม่ที่ได้รับการคุ้มครอง, การเชื่อมต่อกันสิ้นสุดลง ด้วยโปรตีนอัตราของการแพร่กระจายไปยังอินเตอร์เฟซที่เป็นตัวแปรที่สำคัญในปริมาณของโปรตีนที่ดูดซับการอินเตอร์เฟซในระหว่างการก่ออิมัลชัน หากสิ่งที่มีแนวโน้มที่จะลดอัตราการแพร่กระจายของโมเลกุลโปรตีนโหลดโปรตีนลดลง (Cabra et al., 2008). ความหลากหลายของการทดสอบที่ได้รับนำไปใช้แสดงค่าของโปรตีนในน้ำนม ช่วงของการทดลองควบคุมพารามิเตอร์จะเปลี่ยนวัดคุณสมบัติ emulsification ของโปรตีนที่ถูกประเมิน เหล่านี้รวมถึงชนิดของอุปกรณ์14 ใช้ในการผลิตอิมัลชันเข้าพลังงานในระบบจำนวน o โปรตีนที่ใช้เฟสปริมาณการใช้ความแข็งแรงของอิออน, พีเอชและชนิดของน้ำมันที่ใช้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนสามารถรักษาเสถียรภาพอิมัลชัน เพราะธรรมชาติ amphiphilic .
โมเลกุลของโปรตีนเหล่านี้มุ่งที่ oil-water อินเตอร์เฟซกับส่วนลิโพฟิลิกใน
เฟสไม่มีขั้ว ( น้ำมัน ) และน้ำส่วนในขั้วโลก ( น้ำ ) ( ( Wilde ,
2 ) เสถียรภาพโดยโปรตีนเป็นโปรตีนที่มีประสิทธิภาพเมื่อรูปแบบของแข็งยืดหยุ่น
ชั้น โปรตีนการดูดซับบางส่วนแฉ ,และรูปแบบการปฏิสัมพันธ์ที่แข็งแกร่ง ซึ่งจะส่งผลในการดูดซับชั้นได้

ที่ได้มีความสัมพันธ์กับเสถียรภาพอิมัลชัน ( เฮลลิ้ง , 1981 ) การแฉของโปรตีนที่สามารถได้รับอิทธิพลจากโครงสร้างใน
โซลูชั่น เช่น โปรตีนความยืดหยุ่นจะแฉอย่างรวดเร็วลดความตึงเครียดระหว่าง
,ในขณะที่โปรตีนรูปทรงกลมแฉช้าตามที่พวกเขามีพันธะ intramolecular
เพิ่มเติมเสถียรภาพโครงสร้างของพวกเขา คลี่โปรตีนมักจะฟอร์มแข็งแกร่ง์
ปฏิสัมพันธ์และมั่นคงกับการรวมตัวอย่างมีประสิทธิภาพ .
เมื่อโปรตีนถูกใช้เพื่อสร้างอิมัลชันระบบจะกลายเป็นอย่างมาก
ที่ซับซ้อน พวกเขามีความรับผิดชอบในการสร้างพื้นที่พื้นผิวใหม่
พลังงานสูงรัฐจะโล่งใจโดยการรวมตัวอย่างรวดเร็วของเม็ดไขมัน เพื่อป้องกันการรวมตัวของโมเลกุลโปรตีน
, ต้องหยุดเพื่อเชื่อมต่อไขมัน น้ำ แล้ว แฉและเสื้อ
พื้นผิว เมื่อเพียงพอของพื้นผิวใหม่ครอบคลุม การรวมตัวสิ้นสุดลง มีโปรตีน
อัตราการแพร่ในอินเตอร์เฟซที่เป็นตัวแปรสำคัญในปริมาณของโปรตีนที่
ดูดซับเพื่อเชื่อมต่อระหว่างอิมัลชั่นก่อตัว ถ้าบางอย่างมีแนวโน้มที่จะลดอัตราการแพร่ของ
โปรตีนโมเลกุล โปรตีนโหลดลดลง ( Cabra et al . , 2008 ) .
ความหลากหลายของการทดสอบได้ถูกใช้เพื่อระบุค่าของโปรตีนเป็น
อิม . ช่วงของการทดลองควบคุมพารามิเตอร์จะเปลี่ยนวัด
คุณสมบัติ emulsification ของโปรตีนที่ถูกประเมิน เหล่านี้รวมถึง : ชนิดของอุปกรณ์ 14

ใช้ผลิตอิมัลชัน , พลังงานที่ใส่เข้าไปในระบบ ปริมาณโปรตีน ปริมาณเฟส
o , ใช้ ความแรงไอออน พีเอชและชนิดของน้ำมันที่ใช้